СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АНАЛИЗ СВЯЗЫВАНИЯ<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 91.11-04А1.263

Автор(ы) : Royer C.A., Smith W.R., Beechem J.M.
Заглавие : Analysis of binding in macromolecular complexes: a generalized numerical approach
Источник статьи : Anal. Biochem. - 1990. - Vol. 191, N 2. - С. 287-294
Аннотация: Предложен генерализованный глобальный численный метод анализа параметров связывания в макромол. системах. Численный алгоритм решения систем уравнений свободной энергии позволяет анализировать кривые связывания как простых, так и весьма сложных взаимодействующих систем в любом диапазоне конц-ий без какой-либо необходимости формирования аналитич. формы описания данных. Этот числовой алгоритм оценивает конц-ию каждой отдельной формы взаимодействующих компонентов в р-ре, что позволяет строить кривые для всех возможных процессов связывания в системе (напр., для насыщения белка лигандом). В кач-ве иллюстрации представлено применение этого подхода для анализа взаимодействий в комплексе ДНК - белковая субъединица - лиганд на примере trp-репрессорной системы. Практически аналитич. программа позволяет проводить быстрый и одновременный анализ множества кривых связывания в терминах внутренне согласованных наборов значений свободной энергии. Ввиду громадной сложности и тонкости регуляции биол. функций путем связывания, предложенный обобщенный подход к анализу связывания в макромол. системах может иметь широкое применение. США, Univ. Wisconsin-Madison, Sch. Pharm., Madicon, WI 53707. Библ. 26.
ГРНТИ : 34.05.17
Предметные рубрики: ЛАБОРАТОРНЫЕ МЕТОДЫ
МАКРОМОЛЕКУЛЫ
КОМПЛЕКСЫ
АНАЛИЗ СВЯЗЫВАНИЯ
ЧИСЛЕННЫЙ ПОДХОД
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 98.07-04Т4.178

Автор(ы) : Vyas Alka A., Pan, Jiann-Jong, V.Patel, Himatkumar, Vyas Kavita A., Chiang, Chien-Min, Sheu, You-Cheng, Hwang, Jenn-Kang, Wu, Wen-guey
Заглавие : Analysis of binding of cobra cardiotoxins to heparin reveals a new 'бета'-sheet heparin-binding structural motif
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 15. - С. 9661-9670
Аннотация: Проведен анализ гепарин-связывающего домена в 10 кардиотоксинах (КТ) из яда тайваньской и африканских видов кобры. Связывание также исследовали на компьютерных моделях. При образовании комплекса катионный пояс консервативных остатков на вогнутой поверхности трехцепочечного 'бета'-листка КТ вступает в ионные взаимодействия с гепарином или гепарансульфатом, после чего специфически связываются остатки лизина на верхушке петли 2 КТ. Для разных КТ константы диссоциации различаются на 4 порядка величины (от 'ЭКВИВ'140 мкМ до 'ЭКВИВ'20 нМ) в зависимости от наличия остатков лизина в области верхушки петли 2. Высокое сродство наблюдается, когда на верхушке петли имеется консенсусная последовательность XKKXXXKRX. Тот факт, что КТ и фосфолипаза A2 связываются с гепарином с разным сродством могут дать информацию о синергизме действия этих токсинов яда змей. Тайвань, Dep. Life Sci., Nat. Tsing Hua Univ., Hsinchu 30043. Библ. 35
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ТОКСИНЫ
КАРДИОТОКСИНЫ
ГЕПАРИН/ГЕПАРАНСУЛЬФАТ
АНАЛИЗ СВЯЗЫВАНИЯ
'БЕТА'-СТРУКТУРНЫЙ МОТИВ
ЯД
КОБРЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.08-04Б3.17

Автор(ы) : Neu Thomas R., Swerhone George D.W., Lawrence John R.
Заглавие : Assessment of lectin-binding analysis for in situ detection of glycoconjugates in biofilm systems
Источник статьи : Microbiology. - 2001. - Vol. 147, N 2. - С. 299-313
Аннотация: С помощью набора флуоресцентно меченых лектинов исследовали внеклеточные гликоконъюгаты микробных сообществ полностью гидратированных речных биопленок. Показано, что комбинаций двух или трех лектинов достаточно для выявления частичной гетерогенности матрикса биопленок, особенно, в сочетании с обычными красителями, связывающими нуклеиновые кислоты. При этом 20-минутной инкубации было достаточно для полного связывания меченого лектина с биопленками. Использование в качестве флуоресцентной метки лектинов флуоресцеинизотиоцианата давало более специфические количественные характеристики связывания лектинов с матриксом биопленок по сравнению с использованием родаминизотиоцианата или цианинового красителя CY5. При одновременном окрашивании биопленок двумя или тремя мечеными лектинами порядок добавления лектинов к матриксу биопленок влиял на конечную картину суммарного окрашивания лектинами. Обсуждается вклад полисахаридов матрикса биопленок во взаимодействие всех гликоконъюгатов биопленок с лектинами. Германия, Dep. Inland Water Res. Magdeburg, UFZ Ctr. Environm. Res., Magdeburg. Библ. 44
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: МИКРООРГАНИЗМЫ
МИКРОБНЫЕ СООБЩЕСТВА
ГИДРАТИРОВАННЫЕ РЕЧНЫЕ БИОПЛЕНКИ
ГЛИКОКОНЪЮГАТЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ГЛИКОКОНЪЮГАТЫ
ОБНАРУЖЕНИЕ IN SITU
ЛЕКТИНЫ
АНАЛИЗ СВЯЗЫВАНИЯ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 93.02-04М6.089

Автор(ы) : Cunningham Brian C., Ultsch, Mark, de Vos Abraham M., Mulkerrin Michael G., Clauser Karl R., Wells James A.
Заглавие : Dimerization of the extracellular domain of the human growth hormone receptor by a single hormone molecule
Источник статьи : Sci. - 1991. - Vol. 254, N 5033. - С. 821-825
Аннотация: С помощью гель-фильтрации, калориметрии и флуоресцентной спектроскопии изучали связывание ГР с внеклеточным доменом рецептора (Рц) человека, экспрессированным в E. coli. При анализе взаимодействия полученных доменов с мутантными молекулами ГР в молекуле последнего идентифицированы два близко расположенных участка связывания Рц, а в молекуле Рц - два участка связывания гормона. Связывание ГР с Рц происходит последовательно: после образования комплекса ГР-Рц с гормоном связывается 2-я молекула Рц. Библ. 29. США, Protein Engineering Dept, Genentech, Inc., South San Francisco, CA 94080. Библ. 29.
ГРНТИ : 34.39.39
Предметные рубрики: СОМАТОТРОПИН
РЕЦЕПТОРЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ ДОМЕН
АНАЛИЗ СВЯЗЫВАНИЯ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 92.01-04М6.059

Автор(ы) : Moss Jennifer A., Francis Geoffrey L., Ross, Marina, Wallace John C., Ballard F.John
Заглавие : Insulin-like growth factor (IGF)-I and IGF-II binding to an IGF binding protein. An investigation using chemical modification of tyrosine residues as a structural probe for the sites of interaction
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1991. - Vol. 266, N 2. - С. 909-914
Аннотация: Связывающий инсулиноподобный ростовой фактор (ИРФ) белок-2 инкубировали с рекомбинантным человеческим ИРФ-I или свиным ИРФ-II, получая свободные и связанные ИРФ. Методом пептидного картирования установлено, что при мечении обеих фракций ИРФ {1}{2}{5}I по тирозиновым остаткам, степень йодирования Сконцевых Tyr{5}{6} и Tyr{6}{0} в комплексах с белком-2, была значительно ниже чем при мечении свободных ИРФ. В целом йодирование связанных ИРФ-I и II уменьшалось соответственно в 2 и 6 раз. Йодирование 2 др. тирозионных остатков в молекулах свбодных и связанных ИРФ-I и II существенно не отличалось. Это свидетельствует о непосредственном участии С-концевых тирозиновых остатков в р-ции связывания с белком-2 или их локализации в участках ИРФ, взаимодействующих со связывающими белками. Tyr{2}{4} и Tyr{3}{1} в молекуле ИРФ-I и Tyr{2} и Tyr{2}{7} в ИРФ-II не участвуют в комплексировании с белками. В экспериментах по конкурентному связыванию способность {1}{2}{7}I-ИРФ-II вытеснять {1}{2}{5}I-ИРФ-I или {1}{2}{5}I-ИРФ-II из комплексов с белком-2 была соответственно в 2,5 и 5 раз слабее, чем у нативого овечьего ИРФ-II. Делается вывод, что по крайней мере один из тирозиновых остатков ИРФ-II необходим для связывания со специфич. белками. Dept Biochem., Univ. Adelaide, AU. Библ. 26.
ГРНТИ : 34.39.39
Предметные рубрики: СОМАТОМЕДИНЫ
ИНСУЛИНОПОДОБНЫЙ ФАКТОР РОСТА
ФОРМЫ I И II
СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
АНАЛИЗ СВЯЗЫВАНИЯ
ЧЕЛОВЕК
СВИНЬЯ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.12-04Я6.56

Автор(ы) : Yayon A., Gray T.E., Zimmer Y., Eisenstein M., Givol D.
Заглавие : Ligand binding by fibroblast growth factor receptors investigated using chimeric receptor molecules : [Pap.] 6th Swiss Workshop Methodol. Receptor Res., Verbier, Apr. 10-14, 1994
Источник статьи : J. Receptor and Signal Transduct. Res. - 1995. - Vol. 15, N 1-4. - С. 185-197
Аннотация: Провели подробное картирование сайтов связывания лиганда рецептора (Рц) фактора роста фибробластов (ФРФ) и Рц фактора роста кератиноцитов (ФРК). Получили химерные молекулы Рц с различными проксимальными последовательностями, мембранного домена. Показали, что аффинность связывания химерных молекул с кислым ФРФ различается более чем в 5 раз. Показали отсутствие связывания основного ФРФ и ФРК химерными Рц, свидетельствуя, что место связывания для этих лигандов требует интактности всей 48- или 50-аминок-тной вариабельной последовательности. Израиль, Dep. Chem. Immunol., Weizmann Inst. of Science, Rehovot 76100. Библ. 16
ГРНТИ : 34.19.17
Предметные рубрики: ФАКТОРЫ РОСТА
ФАКТОР РОСТА ФИБРОБЛАСТОВ
ФАКТОР РОСТА КЕРАТИНОЦИТОВ
РЕЦЕПТОРЫ
ХИМЕРНЫЕ
АНАЛИЗ СВЯЗЫВАНИЯ
Дата ввода:

Вид документа : Однотомное издание

Патент 6110748 Соединенные Штаты Америки, МКИ G01N 33/503.

Автор(ы) : Reber William L., Perttunen Cary D.
Заглавие : Optical storage medium for binding assays .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
Коллективы : Motorola, Inc.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска