СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АММОДИТОКСИН<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 99.09-04Т4.181

Автор(ы) : Faure G., Krizaj I., Gubensek F., Bon C.
Заглавие : Structure-function relationship of crotoxin, a dimeric 'бета'-neurotoxin from snake venom : Abstr. 4th Asia-Pacif. Congr. Anim. Plant and Microb. Toxins, Kunming, 24-28 June, 1996
Источник статьи : Toxicon. - 1997. - Vol. 35, N 4. - С. 477
Аннотация: Кротоксин и аммодитоксин (ATX-С), сильные фосфолипазные A2 (PLA2) нейротоксины, к-рые блокируют нейромышечную передачу на пресинаптическом уровне, в качестве радиолигандов были использованы для экспериментов по идентификации участков связывания на синаптосомальных мембранах Torpedo marmorata. Для обоих токсинов наблюдались 2 типа связывающих участков. Связывающие участки с высоким сродством (Kd=8 нМ, Bmax=4 пМ/мг мембранных белков, для ATX-С; Kd=40 нМ, Bmax=-10 пМ/мг мембранных белков для кротоксина), как было показано, ассоциированы с мембранными белками, т. к. они разрушаются под действием протеаз и/или при тепловой обработке. Связывающие участки с низким сродством, к-рые устойчивы к действию протеаз и высоких т-р, по мнению авт., ассоциированы с фосфолипидными структурами. Кротоксин и ATX-С не способны ингибировать друг друга в связывании с присущими им участками связывания (с высоким сродством). Ингибирование их связывания различными 'бета'-нейротоксинами также совершенно различно, предполагая, что кротоксин и ATX-С не занимают одни и те же связывающие участки на синаптических мембранах электрического органа Torpedo. Словения, Jozef Stefan Inst., Ljubljana
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
КРОТОКСИН
АММОДИТОКСИН С
СИНАПТОСОМЫ
МЕМБРАНЫ
СВЯЗЫВАНИЕ
ЗАВИСИМОСТЬ СТРУКТУРА-АКТИВНОСТЬ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.09-04Б2.13

Автор(ы) : Petrovic, Uros, Sribar, Jernej, Matis, Maja, Anderluh, Gregor, Peter-Katalinic, Jasna, Krizaj, Igor, Gubensek, Franc
Заглавие : Ammodytoxin, a secretory phospholipase A[2], inhibits G[2] cell-cycle arrest in the yeast Saccharomyces cerevisiae
Источник статьи : Biochem. J. - 2005. - Vol. 391, N 2. - С. 383-388
Аннотация: Показали, что обладающий нейротоксичностью аммодитоксин (АТ) связывается in vitro с дрожжевыми гомологами белков 14-3-3. Экспрессировали АТ в дрожжевых клетках, и выявили его внутриклеточную активность и влияние на остановку клеточного цикла в фазе G2, а также осуществили протеомный анализ экспрессирующих АТ клеток. Словения, Jozef Stefan Inst., Sl-1000 Ljubljana. Библ. 46
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ФОСФОЛИПАЗА A[2]
СЕКРЕТОРНАЯ ФОРМА
АММОДИТОКСИН
ЭКСПРЕССИЯ
G[2]-ФАЗА
КЛЕТОЧНЫЙ ЦИКЛ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 10.04-04Т4.169

Автор(ы) : Premzl, Ales, Kovacic, Lidija, Halassy, Beata, Kricaj, Igor
Заглавие : Generation of ammodytoxin-anti-cathepsin B immuno-conjugate as a model for delivery of secretory phospholipase A[2] into cancer cells
Источник статьи : Toxicon. - 2008. - Vol. 51, N 5. - С. 754-764
Аннотация: Аммодитоксин C (I) - это токсичная секреторная фосфолипаза A[2] (II) из яда змеи Vipera ammodytes. Для оценки его способности уничтожать раковые клетки I поперечно связывали с моноклональнымм антителом проитв катепсина В, который характеризуется эндоцитозом при связывании с катепсином В, и антиген сверхэкспрессировался на плазматической мембране раковых клеток. Фотоактивное производство I, обладающее той же биологической активностью, как и нативный токсин, реагировало с антителами с образованием ковалентного иммуноконъюгата. В условиях цитозольного редокс-потенциала I постепенно высвобождался из конъюгата за счет редукции дисульфидной связи в спейсерной группе кросс-линкера. Фосфолипазная активность препарата достигала максимума через 10 мин и затем постепенно снижалась. Как показала флуоресцентная микроскопия, иммуноконъюгат был нацелен на клетки аденокарциномы ободочной кишки Caco-2, однако очень медленно интернализовался, и это, вероятно, было причиной лишь слабой цитотоксичности
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
VIPERA AMMODYTES
АММОДИТОКСИН
КАТЕПСИН B
РАКОВЫЕ КЛЕТКИ
ЦИТОТОКСИЧНОСТЬ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI45) 10.04-04И5.90

Автор(ы) : Premzl, Ales, Kovacic, Lidija, Halassy, Beata, Kricaj, Igor
Заглавие : Generation of ammodytoxin-anti-cathepsin B immuno-conjugate as a model for delivery of secretory phospholipase A[2] into cancer cells
Источник статьи : Toxicon. - 2008. - Vol. 51, N 5. - С. 754-764
Аннотация: Аммодитоксин C (I) - это токсичная секреторная фосфолипаза A[2] (II) из яда змеи Vipera ammodytes. Для оценки его способности уничтожать раковые клетки I поперечно связывали с моноклональнымм антителом проитв катепсина В, который характеризуется эндоцитозом при связывании с катепсином В, и антиген сверхэкспрессировался на плазматической мембране раковых клеток. Фотоактивное производство I, обладающее той же биологической активностью, как и нативный токсин, реагировало с антителами с образованием ковалентного иммуноконъюгата. В условиях цитозольного редокс-потенциала I постепенно высвобождался из конъюгата за счет редукции дисульфидной связи в спейсерной группе кросс-линкера. Фосфолипазная активность препарата достигала максимума через 10 мин и затем постепенно снижалась. Как показала флуоресцентная микроскопия, иммуноконъюгат был нацелен на клетки аденокарциномы ободочной кишки Caco-2, однако очень медленно интернализовался, и это, вероятно, было причиной лишь слабой цитотоксичности
ГРНТИ : 34.33.27
Предметные рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
VIPERA AMMODYTES
АММОДИТОКСИН
КАТЕПСИН B
РАКОВЫЕ КЛЕТКИ
ЦИТОТОКСИЧНОСТЬ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 13.01-04Т4.171

Автор(ы) : Faure, Grazyna, Saul, Frederick
Заглавие : Crystallographic characterization of functional sites of crotoxin and ammodytoxin, potent 'бета'-neurotoxins from Viperidae venom
Источник статьи : Toxicon. - 2012. - Vol. 60, N 4. - С. 531-538
Аннотация: Приведено описание трехмерной структуры 2 'бета'-нейротоксинов, - мономерного PLA[2] аммодитоксина из яда Vipera ammodytes и гетеродимерного кротоксина из яда Crotalus durissus terriicus. По данным структурного кристаллографического анализа выделены их множественные функциональные локусы
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
КРОТОКСИН
АММОДИТОКСИН
VIPERA AMMODYTES AMMODYTES
CROTALUS DURISSUS TERRIFICUS
СТРУКТУРА
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 91.11-04Т4.272

Автор(ы) : Pungercar, Joze, Kordis, Dusan, Strukelj, Borut, Liang, Ning-Sheng, Gubensek, Franc
Заглавие : Cloning and nucleotide sequence of A cDNA encoding ammodytoxin A, the most toxic phospholipase A[2] from the venom of long-nosed viper (Vipera ammodytes)
Источник статьи : Toxicon. - 1991. - Vol. 29, N 2. - С. 269-273
Аннотация: На основе поли(А){+}РНК, выделенной из ткани ядовитой железы гадюки Vipera ammodytes, получена библиотека кДНК. Полученные кДНК экспрессировали в составе плазмиды pUC9 в E. coli, штамм DH5'альфа'. Показано, что кДНК аммодитоксина (АТ) А кодирует пептид, состоящий из 122 аминокислотных остатков с сигнальной последовательностью из 16 аминокислотных остатков. Сходство нуклеотидной последовательности кДНК АТ А с кДНК АТ В и АТ С составляла 'ЭКВИВ'99%. СФРЮ, Jozef Stefan Inst., P. O. Box 100, 61111 Ljubljana. Библ. 35.
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
VIPERA AMMODYTES
АММОДИТОКСИН А
КДНК
КЛОНИРОВАНИЕ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 92.02-04Т4.327

Автор(ы) : Gubensek F., Krizaj I., Curin V., Turk D., Pungercar J., Kordis D.
Заглавие : Recent advances in the studies of ammodytoxin : Abstr. Int. Symp. Natur. Toxins (ISNT-89), Guilin, May 22-25, 1989
Источник статьи : J. Toxicol. Toxin Rev. - 1990. - Vol. 9, N 1. - С. 21
Аннотация: Из яда змеи Vipera ammodutes ammodytes выделены и определены аминокислотные последовательности аммодитоксина (АМТ), пресинаптическидействующая щелочная фосфолипаза A[2] (DL[5][0] 0,02 мг/кг) и 2 менее токсичных изотоксина (АМТ B и C). Различия в первичной структуре АМТ позволили предположить местонахождение участка молекулы, ответственного за токсичность. Иммунологические исследования с использованием моноклональных и поликлональных атител подтвердили эти предположения. Клонирован ген молекулы АТМ C. Структура гена подобна структуре гена кротамина. Югославия, Dep. of Dbiochem. J. Stefan Inst., and B. Kindric Inst. of Chem., Ljubljana.
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
VIPERA AMMEDYTES AMMODYTES
АММОДИТОКСИН
СТРУКТУРА
ГЕН
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска