Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 33
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-33 
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.09-04Б3.64

Автор(ы) : Sukara, Endang, Doelle Horst W.
Заглавие : A one-step process for the production of single-cell protein and amyloglucosidase
Источник статьи : Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1989. - Vol. 30, N 2. - С. 135-140
Аннотация: Выделена новая форма Rhizopus, входная по своим морфологическим характеристикам с Rhizopus oligosporus UQU 145 F, но скорость роста ее на картофельно-декстрозном агаре была выше, также как и в погруженной культуре. Новая форма превращает земляные клубни маниока прямо в белки одноклеточных без предварительной обработки благодаря образованию высокоактивной амилоглюкозидазы (I). В течение 12 ч из 100 г клубней образуется 33,75 г сухой биомассы, содержащей 26,48% чистого белка вместе с 60 мл активной I (282 ед.). I регенерировали с помощью ультрафильрации, после чего I высвобождала из растворимого крахмала 26,226 ммоль глюкозы/л/мин. Неочищенная I имела оптимальное значение рН 4,6-5,0, оптимальную температуру 55-60'ГРАДУС' С и значение К 3,125 г/л. Ингибиторами I были высокие концентрации субстрата и сульфат аммония. Библ. 29. Австралия, Univ. of Queensland, St. Lucia-Brisbane, Qld. 4067.
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: RHIZOPUS SP. (FUNGI)
ШТАММЫ
БЕЛКОВЫЕ ПРЕПАРАТЫ
БИОСИНТЕЗ
СУБСТРАТ
КЛУБНИ МАНИОКИ
ФЕРМЕНТЫ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
БИОСИНТЕЗ
Дата ввода:
2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.190

Автор(ы) : Doyle Evelyn M., Kelly Catherine T., Fogarty William M.
Заглавие : The high maltoseproducing 'ню'-amylase of Penicillium expansum
Источник статьи : Appl. Microbiol. and Biolechnol. - 1989. - Vol. 30, N 5. - С. 492-496
Аннотация: Штамм Penicillium expansum EGV 2005 образует значительные количества внеклеточной 'альфа'-амилазы (I) и амилоглюкозидазы, к 120 час культивирования их соотношение составляет 44 : 1. I отделяют адсорбцией на субстрате I - крахмале и очищают гель-фильтрацией на Сефадексе G-150, получая гомогенный препарат (контроль - ЭФ и ПААГ) с 80-кратным повышением активности. Оптимум рН 10-4,5, фермент стабилен в интервале рН 3,6-6,0; оптимум температуры - 60'ГРАДУС' С. Молекулярная масса I - 69 000, ИЭТ - 3,9. Стабильность I повышается в присутствии ионов Ca{2}+. I гидролизует крахмал с очень высоким выходом мальтозы - 74,4% к 17 час инкубации и низким уровнем образования мальтотриозы - 2,8%. Продажный ферментный препарат фунгамил образует 60,4% мальтозы и 20% мальтотриозы. I обладает большей аффинностью к мальтотриозе (K[m] 0,76 мМ), чем фунгамил (К[u] 2,9 мМ), и гидролизует мальтотриозу до глюкозы и мальтозы. Высокая активность и физико-химические характеристики I делают фермент очень перспективным для промышленного использования. Табл. 3. Ил. 4. Библ. 22. Ирландия, Univ. College, Belfield, Dublin 4.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: АМИЛАЗА*АЛЬФА-
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
БИОСИНТЕЗ
СООТНОШЕНИЕ
АКТИВНОСТЬ
МАЛЬТОЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
PENICILLIUM EXPANSUM (FUNGI)
Дата ввода:
3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.09-04Б2.134

Автор(ы) : Facciotti, Maria Candida Reginato, Kilikian, Beatriz Vahan, Schmidell, Willibalbo, Fachini, Estevao Rosim
Заглавие : Processo descontinuo de sintese de amiloglicosidase por Aspergillus awamori: influencia do pH e da concentracao inicial depolissacarideo
Источник статьи : Rev. microbiol. - 1989. - Vol. 20, N 1. - С. 108-114
Аннотация: Провели серию экспериментов в 10-литровых ферментерах, при pH 4,0 и 5,0, применяя культуральную среду, содержащую муку кассавы в кач-ве основного источника углерода. Кинетическое изучение процесса показало значительное увеличение конечной энзиматической активности до достижения максимума для данной исходной конц-ии (S[0]) полисахарида. Макс. активность была значительно выше при pH 5,0, достигая 7000 ед/л для S[0]=93 г/л, при pH 4,0 макс. значение 2500 ед/л для S[0]=80 г/л.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
БИОСИНТЕЗ
МАКСИМАЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
ПОЛИСАХАРИДЫ
PH
ВЛИЯНИЕ
ASPERGILLUS AWAMORI (FUNGI)
ПЕРИОДИЧЕСКОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
Дата ввода:
4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.09-04Б3.48

Автор(ы) : Doyle Evelyn M., Kelly Catherine T., Fogarty William M.
Заглавие : The high maltose-producing 'альфа'-amylase of Penicillium expansum
Источник статьи : Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1989. - Vol. 30, N 5. - С. 492-496
Аннотация: Штамм Penicillium expansum EGV 2005 образует значительные количества внеклеточной 'альфа'-амилазы (I) и амилоглюкозидазы, к 120 час культивирования их соотношение составляет 44:1. I отделяют адсорбцией на субстрате I - крахмале и очищают гель-фильтрацией на Сефадексе G-150, получая гомогенный препарат (контроль - ЭФ в ПААГ) с 80-кратным повышением активности. Оптимум рН 10-4,5, фермент стабилен в интервале рН 3,6-6,0; оптимум температуры - 60'ГРАДУС' С. Молекулярная масса I - 69 000, ИЭТ - 3,9. Стабильность I повышается в присутствии ионов Ca{2}+. I гидролизует крахмал с очень высоким выходом мальтозы - 74,4% к 17 час инкубации и низким уровнем образования мальтотриозы - 2,8%. Продажный ферментный препарат фунгамил образует 60,4% мальтозы и 20% мальтотриозы. I обладает большей афинностью к мальтотриозе (K[m] 0,76 мМ), чем фунгамил (K[m] 2,9 мМ), и гидролизует мальтотриозу до глюкозы и мальтозы. Высокая активность и физико-химические характеристики I делают фермент очень перспективным для промышленного использования. Табл. 3. Ил. 4. Библ. 22. Ирландия, Univ. College, Belfield, Dublin 4.
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: PENICILLIUM EXPANSUM (FUNGI)
ШТАММ EGV 2005
АМИЛАЗА*АЛЬФА
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ВЫСОКАЯ АКТИВНОСТЬ
МАЛЬТОЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
Дата ввода:
5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 90.06-04Б3.74

Автор(ы) : Maerz, Uwe, Wenck, Helmut
Заглавие : The industrial use of enzymes - some classroom experiments
Источник статьи : Biotechnol. Educ. - 1989. - Vol. 1, N 1. - С. 23-27
Аннотация: Описана техника выполнения 2 экспериментов, дающих студентам представление о способах культивирования микроорганизмов-продуцентов, выделения и очистки внеклеточ. ферментов на примере амилоглюкозидазы из Aspergillus niger с последующим связыванием фермента с ионообменным материалом и применением иммобилизованного биокатализатора для гидролиза крахмала. Библ. 15. ФРГ, Dept. of Chemical Education, Fac. of Chem., Univ. of Bielefeld, PO Box 8640, 4800 Bielefeld.
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ЭКСПЕРИМЕНТЫ
Дата ввода:
6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 90.01-04Б3.52

Автор(ы) : Shah N.K., Shah D.N., Upadhyay C.M., Nehete P.N., Kothari R.M., Hegde M.V.
Заглавие : An economical, upgraded, stabilized and efficient preparation of amyloglucosidase
Источник статьи : J. Biotechnol. - 1989. - Vol. 10, N 3-4. - С. 267-275
Аннотация: С помощью мутанта Aspergillus awamori ND-1-283, образующего амилоглюкозидазу (Ам; глюкоамилаза 'альфа'-Д-(1 4)глюканглюканогидролаза, КФ 3.2.1.3), свободной от трансглюкозидазной активности, разработан и оптимизирован эффективный способ получения Ам. Максимальный выход Ам, составляющий 202 ед/мл, получен после 144 ч инкубации в среде, содержащей 20% кукурузной муки и 3% кукурузного экстракта, обработанных предварительно бактериальной 'альфа'-амилазой. Добавленная в среду мальтоза не влияла, а глюкоза репрессировала образование Ам. С помощью фильтрации и ультрафильтрации препараты были сконцентрированы в 14 раз. При хранении полученной Ам максимальное стабилизирующее действие оказывал частично гидролизованный 14%-ный крахмал. Без стабилизатора сконцентрированные препараты Ам теряли больше половины своей первоначальной активности за 24 нед хранения, тогда как в присутствии гидролизатов крахмала за тот же период Ам утрачивала только 20% своей активности. Эффективным стабилизатором оказался также и тиомерсаль в концентрации 103} М. Препараты Ам эффективно гидролизовали крахмал тапиоки (35%) за 48-54 ч инкубации. По мнению авт., способ может быть использован для получения коммерческих препаратов Ам. Библ. 22. Индия, Industrial Fermentation Div., Sarabhai Res. Centre, Baroda 390007.
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ASPERGILLUS AWAMORI (FUNGI)
ШТАММ ND-1283
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
СОСТАВ
КУКУРУЗНАЯ МУКА
КУКУРУЗНЫЙ ЭКСТРАКТ
ФЕРМЕНТЫ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
СТАБИЛИЗАЦИЯ
Дата ввода:
7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.03-04Б2.816

Автор(ы) : Park Yong K., Azuma Edna H.
Заглавие : Screening of yeast strains capabie of nytereproducing amylolytic enzymes
Источник статьи : Biotechnol. Lett. - 1990. - Vol. 12, N 5. - С. 373-376
Аннотация: Среди 1100 шт. дрожжей, выделенных из природных местообитаний (алкогольные напитки из тапиоки, кукурузы и сахарного тростника, сточные воды пищевых производств, плоды, цветки, почвы), обнаружены 14 шт., образующих зоны просветления на агаризованной среде с дрожжевым экстрактом, пептоном, растворимым крахмалом и красителем (бромкрезоловый пурпурный). Из этих 14 шт. 9 растут, а 5 не растут в жидкой среде с растворимым крахмалом, причем у 1 из шт. (Candida sp. 347) уровень амилоглюкозидазной активности более, чем в 100 раз выше, чем у остальных 13 шт. и у типового шт. Saccharomyces diastaticus IFO 1046 (уровень амилоглюкозиданой активности определяли по выходу глюкозы при инкубации растворимого крахмала с неочищенной свободной от Кл культуральной жидкостью). Из шт. Цандида сп 347 выделена амилоглюкозидаза с максимальной активностью при рН 5,5-6 и т-ре 60'ГРАДУС' С. Ил. 1. Табл. 1. Бразилия, Univ. Estadual de Campinas, Fac. de Engenharia de Alimentcs (UNICAMP), Caixa postal 6121, Campinas, SP.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: CANDIDA (FUNGI)
SP. 347
SACCHAROMYCES DIASTATICUS (FUNGI)
ШТАММЫ
СКРИНИНГ
ПРОДУЦЕНТЫ
АМИЛОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
СВЕРХПРОДУКЦИЯ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
Дата ввода:
8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 90.10-04Б3.104

Автор(ы) : Chakrabarti Ajoy C., Storey Kenneth B.
Заглавие : Co-immunobilization of amyloglucosidase and pullulanase for enhanced starch hydrolysis
Источник статьи : Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1990. - Vol. 33, N 1. - С. 48-50
Аннотация: Амилоклюкозидаза (АГ) и пуллуланаза (П) были иммобилизованы на полиуретановом пенообразном носителе (Hypol 2002). Активность иммобилиз. АГ и П была равна 32,2%'+-'1,7% от активности свободных ферментов. Коиммобилиз. АГ и П способны использовать различ. формы гликогена и крахмала в кач-ве субстратов. Выход глюкозы был в 1,6 раза выше, чем при использовании только иммобилиз. АГ. После 4 месяцев хранения коиммобилизованных ферментов не наблюдается снижения ферментативной активности. Т. обр. коиммобилиз. на полиуретановой пене АГ и П могут найти применение для промышленного гидролиза крахмала. Ил. 2. Табл. 1. Библ. 6. (Канада, K. B. Storey), Inst. of Biochem. and Dep. of Biology, Carleton Univ., Ottawa, Ontario, Canada K1S 5В6.
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ПУЛЛУЛАНАЗА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОИММОБИЛИЗАЦИЯ
АКТИВНОСТЬ
НОСИТЕЛИ
ПОЛИУРЕТАН
КРАХМАЛ
ГИДРОЛИЗ
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ
Дата ввода:
9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 94.06-04Б3.45

Автор(ы) : Ray, Lalitagauri, Mukherjee, Gouri, Majumdar S.K.
Заглавие : Production of lactic acid from potato fermentation
Источник статьи : Indian J. Exp. Biol. - 1991. - Vol. 29, N 7. - С. 681-685
Аннотация: Молочная к-та была получена двухстадийной ферментацией сырого картофельного крахмала при использовании ферментного препарата из Aspergillus, содержащего 'альфа'-амилазу и амилоглюкозидазу, а затем в присутствии молочнокислых бактерий Lactobacillus. Показано, что макс. превращение сырого картофельного крахмала в глюкозу составляло 75%. Выход молочной к-ты после второй стадии ферментации составлял 69% от содержания глюкозы после первой стадии ферментации или 57,5% от исходного содержания крахмала. Авторы заключают, что описанный метод получения молочной к-ты экономичней, чем метод получения молочной к-ты из сахарозы. Индия, Dept Food Technol. and Biochem. Eng., Javavpur Univ., Calcutta. Библ. 8
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: МОЛОЧНАЯ КИСЛОТА
ПОЛУЧЕНИЕ
ФЕРМЕНТАЦИЯ
КАРТОФЕЛЬНЫЙ КРАХМАЛ
ФЕРМЕНТНЫЕ ПРЕПАРАТЫ
АМИЛАЗА 'АЛЬФА'-
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ASPERGILLUS SP.
LACTOBACILLUS SP.
Дата ввода:
10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 93.03-04Б3.39

Автор(ы) : Chithra N., Baradarajan A.
Заглавие : Direct conversion of starch hydrolysate to ethanol using a coimmobilizate of amyloglucosidase and Saccharomyces cerevisiae in batch stirred tank reactor
Источник статьи : Bioprocess Eng. - 1992. - Vol. 7, N 6. - С. 265-267
Аннотация: Исследовано прямое превращение гидролизата крахмала (декстрозный эквивалент-15) в этанол с использованием коиммобилизованных амилоглюкозидазы из Aspergillus niger и дрожжей Saccharomyces cerevisiae NRRLY-132 в реакторе периодического действия с перемешиванием при различных условиях. Продуктивность образования этанола была максимальна и равна 1,74 г/ч при pH 5,0, т-ре 30'ГРАДУС' C и начальной конц-ии субстрата 75 г/л. Индия, Dep. Chem. Eng. Indian Inst. Technol. Madras-600036. Библ. 12
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: КРАХМАЛ
ГИДРОЛИЗАТ
ЭТАНОЛ
ПОЛУЧЕНИЕ
ASPERGILLUSNIGER
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
SACCHAROMYCESCEREVISIAE
КОИММОБИЛИЗАЦИЯ
Дата ввода:
11.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.09-04Б2.057

Автор(ы) : Chithra N., Baradarajan A.
Заглавие : Direct conversion of starch hydrolysate to ethanol using a coimmobilizate of amyloglucosidase and Saccharomyces cerevisiae in batch stirred tank reactor
Источник статьи : Bioprocess Eng. - 1992. - Vol. 7, N 6. - С. 265-267
Аннотация: Исследовано прямое превращение гидролизата крахмала (декстрозный эквивалент - 15) в этанол с использованием коиммобилизованных амилоглюкозидазы из Aspergillus niger и дрожжей Saccharomyces cerevisiae NRRLY-132 в реакторе периодического действия с перемешиванием при различных условиях. Продуктивность образования этанола была максимальна и равна 1,74 г/ч при рН 5,0, т-ре 30'ГРАДУС' С и начальной конц-ии субстрата 75 г/л. Библ. 12. Индия, Dep. Chem. Eng. Indian Inst. Technol. Madras - 600036.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: КРАХМАЛ
ГИДРОЛИЗАТ КРАХМАЛА
БИОТРОНСФОРМАЦИЯ
ЭТАНОЛ
ПОЛУЧЕНИЕ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ КЛЕТКИ
SACCHAROMYCES CEREVISIAL (FUNGI)
ШТАММ NRRL Y-132
ПЕРИОДИЧЕСКОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
Дата ввода:
12.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 94.05-04Б3.63

Автор(ы) : Schafhauser Doris Y., Storey Kenneth B.
Заглавие : Fructose production: Coimmobilized amyloglucosidase, pullulanase, and glucose isomerase on BIOBONE
Источник статьи : Appl. Biochem. and Biotechnol. - 1992. - Vol. 36, N 1. - С. 63-74
Аннотация: Иммобилизованы совместно на гранулированных куриных костях BIOBONE амилоглюкозидаза, пуллуланаза и глюкозоизомераза в соотношении 0,7:10:22,3. После иммобилизации уд. активность ферментов уменьшалась в 4,6 раза. Макс. кол-во фруктозы, образующейся при действии иммобилизованных ферментов на гликоген, равное 20%, было получено при т-ре 55'ГРАДУС'C и pH 6,5. Канада, Inst. Biochem., Dept Biol. Chem., Carieton Univ., Ottawa, Ontario, K155B6. Библ. 12
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ФРУКТОЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ПУЛЛУЛАНАЗА
ГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗА
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
BIOBONE
Дата ввода:
13.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 94.08-04Б3.53

Автор(ы) : Narayanan Mangallam S., Ambedkar Sudha S.
Заглавие : Production, partial purification and characterisation of amyloglucosidase from a new variety of Aspergillus candidus Link vav. aureus
Источник статьи : Hindustan Antibiot. Bull. - 1993. - Vol. 35, N 1-2. - С. 126-132
Аннотация: Aspergillus candidus Link var. aureus (HACC А32, NCIM 1020) был выделен из образцов почвы с полей сахарного тростника близ Пуне. Синтез амилоглюкозидазы (I) клетками новой разновидности гриба исследовали на различных природных источниках углерода и азота. Наилучшими питательными C- и N- компонентами были крахм. индийского сорго и мука арахиса. Максимальный выход I наблюдали при pH 6,5 и 32'ГРАДУС'C. В присутствии NaF при pH 4 теряется 84% активности I. Присутствие в среде цинка, меди и калия в следовых кол-вах снижало выход I. С помощью фракционирования сернокислым аммонием получали очищенный в 4 раза препарат I. Частично очищенный препарат I при инкубации с 10% р-ром крахмала мог превращать 84% крахмала в глюкозу без добавления разжижающего фермента. Индия, Industrial Microb. Division, Hindustan Antibiotics Ltd., Pimpri, Pune - 411018. Библ. 10
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ASPERGILLUS CANDIDUS
LINK VAR. AUREUS
ШТАММ HACC A32
ШТАММЫ-ПРОДУЦЕНТЫ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
БИОСИНТЕЗ
ИСТОЧНИКИ УГЛЕРОДА
ИСТОЧНИКИ АЗОТА
ВЛИЯНИЕ
Дата ввода:
14.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 94.07-04Б2.110

Автор(ы) : Narayanan Mangallam S., Ambedkar Sudha S.
Заглавие : Production, partial purification and characterisation of amyloglucosidase from a new variety of Aspergillus candidus Link var. aureus
Источник статьи : Hindustan Antibiot. Bull. - 1993. - Vol. 35, N 1-2. - С. 126-132
Аннотация: Aspergillus candidus Link var. aureus (НАСС А32, NCIM 1020) был выделен из образцов почвы с полей сахарного тростника близ Пуне. Синтез амилогликозидазы (I) клетками новой разновидности гриба исследовали на различных природных источниках углерода и азота. Наилучшими питательными С- и N-компонентами были крахмал индийского сорго и мука арахиса. Максимальный выход I наблюдали при рН 6,5 и 32'ГРАДУС' С. В присутствии NaF при рН 4 теряется 84% активности I. Присутствие в среде цинка, меди и калия в следовых кол-вах снижало выход I. С помощью фракционирования сернокислым аммонием получали очищенный в 4 раза препарат I. Частично очищенный препарат I при инкубации с 10% р-ром крахмала мог превращать 84% крахмала в глюкозу без добавления разжижающего фермента. Библ. 10. Индия, Industrial Microb. Division, Hindustan Antibiotics Ltd., Pimpri, Pune - 411018.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ASPERGILLUS CANDIDUS (FUNGI)
LINK VAR. AUREUS
ШТАММ НАСС А32
ШТАММЫ-ПРОДУЦЕНТЫ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
БИОСИНТЕЗ
ИСТОЧНИКИ УГЛЕРОДА
ИСТОЧНИКИ АЗОТА
ВЛИЯНИЕ
Дата ввода:
15.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.10-04К1.809

Автор(ы) : Wiewrodt R., Merget R., Fruhauf H., Aulbach B., Schultze-Werninghaus G., Caspary W.
Заглавие : Allergie gegenuber Amyloglykosidase (AG) aus Aspergillus niger : [Vortr.] 30 Tag. Ges. Lungen-jund Atmungsforsch. Dtsch Ges. Pneumonol., Bochum, 1-3, Dez., 1994
Источник статьи : Atemwegs-und Lungenkrankh. - 1994. - Vol. 20, N 11. - С. 660
ГРНТИ : 34.43.51
Предметные рубрики: АЛЛЕРГИЯ К ГРИБАМ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ПРОФЕССИОНАЛЬНАЯ БРОНХИАЛЬНАЯ АСТМА
АЛЛЕРГИЧЕСКИЙ РИНИТ
ПЕКАРИ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:
16.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.11-04Б4.444

Автор(ы) : Wiewrodt R., Merget R., Fruhauf H., Aulbach B., Schultze-Werninghaus G., Caspary W.
Заглавие : Allergie gegenuber Amyloglykosidase (AG) aus Aspergillus niger : [Vortr.] 30 Tag. Ges. Lungen-jund Atmungsforsch. Dtsch Ges. Pneumonol., Bochum, 1-3, Dez., 1994
Источник статьи : Atemwegs-und Lungenkrankh. - 1994. - Vol. 20, N 11. - С. 660
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: АЛЛЕРГИЯ К ГРИБАМ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ПРОФЕССИОНАЛЬНАЯ БРОНХИАЛЬНАЯ АСТМА
АЛЛЕРГИЧЕСКИЙ РИНИТ
ПЕКАРИ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:
17.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.06-04Б3.194

Автор(ы) : Zanin Gisella M., Moraes Flavio F.de
Заглавие : Stability of immobilized amyloglucosidase in the process of cassava starch saccharification : [Pap.] 16th Symp. Biotechnol. Fuels and Chem., Gatlinburg, Tenn., May 9-13, 1994
Источник статьи : Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1995. - Vol. 51-52. - С. 253-262
Аннотация: Определялось время полужизни иммобилизованной на кремнеземных гранулах амилоглюкозидазы (АГ), равное времени, к-рое требуется для снижения активности АГ на 50% от начального значения. Использовался биореактор с псеводоожиженным слоем, постоянно эксплуатируемый, при pH ожиженного с помощью 'альфа'-амилазы р-ра крахмала растения маниока, равном 4,5, и т-ром режиме от 50'ГРАДУС'C до 70'ГРАДУС'C. Конц-ия крахмала составляла 30%. Было показано, что при т-рах 60'ГРАДУС'C, 65'ГРАДУС'C и 70'ГРАДУС'C при термоинактивации время полужизни АК составляло 127 ч., 38 ч. и 7,3 ч. соотв. Эти данные совпадали с данными, полученными для крахмала зерен. При более низких т-рах (55'ГРАДУС'C и 60'ГРАДУС'C) и при нанесении загрязнений на гранулы с иммобилизованной АК время полужизни было значительно ниже ожидаемого и составляло 32,6 и 13,2 дн. соотв. Это говорит о необходимости использования очищенных р-ров и низких т-р для продления времени полужизни фермента. Бразилия, State Univ. Maringa, Chem. Eng. Dep., 87020-900 Maringa PR. Библ. 16
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
СТАБИЛЬНОСТЬ
ВЛИЯНИЕ ТЕМПЕРАТУРЫ
ВЛИЯНИЕ ЗАГРЯЗНЕНИЙ
КРАХМАЛ
ОСАХАРИВАНИЕ
МАНИОК
Дата ввода:
18.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 96.08-04В4.331

Автор(ы) : Zanin Gisella M., Moraes Flavio F.de
Заглавие : Stability of immobilized amyloglucosidase in the process of cassava starch saccharification : [Pap.] 16th Symp. Biotechnol. Fuels and Chem., Gatlinburg, Tenn., May 9-13, 1994
Источник статьи : Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1995. - Vol. 51-52. - С. 253-262
Аннотация: Определялось время полужизни иммобилизованной на кремнеземных гранулах амилоглюкозидазы (АГ), равное времени, к-рое требуется для снижения активности АГ на 50% от начального значения. Использовался биореактор с псеводоожиженным слоем, постоянно эксплуатируемый, при pH ожиженного с помощью 'альфа'-амилазы р-ра крахмала растения маниока, равном 4,5, и т-ром режиме от 50'ГРАДУС'C до 70'ГРАДУС'C. Конц-ия крахмала составляла 30%. Было показано, что при т-рах 60'ГРАДУС'C, 65'ГРАДУС'C и 70'ГРАДУС'C при термоинактивации время полужизни АК составляло 127 ч., 38 ч. и 7,3 ч. соотв. Эти данные совпадали с данными, полученными для крахмала зерен. При более низких т-рах (55'ГРАДУС'C и 60'ГРАДУС'C) и при нанесении загрязнений на гранулы с иммобилизованной АК время полужизни было значительно ниже ожидаемого и составляло 32,6 и 13,2 дн. соотв. Это говорит о необходимости использования очищенных р-ров и низких т-р для продления времени полужизни фермента. Бразилия, State Univ. Maringa, Chem. Eng. Dep., 87020-900 Maringa PR. Библ. 16
ГРНТИ : 68.35.29
Предметные рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
СТАБИЛЬНОСТЬ
ВЛИЯНИЕ ТЕМПЕРАТУРЫ
ВЛИЯНИЕ ЗАГРЯЗНЕНИЙ
КРАХМАЛ
ОСАХАРИВАНИЕ
МАНИОК
Дата ввода:
19.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.02-04Б2.71

Автор(ы) : Silva Edilsa R., Yim Dong K., Sato Helia H., Park Yong K.
Заглавие : Purification and characterization of extracellular amyloglucosidase from Candida sp. and its use for the production of glucomaltose syrup
Источник статьи : Rev. microbiol. - 1995. - Vol. 26, N 1. - С. 41-45
Аннотация: Амилолитический фермент (I) очищен из Candida sp. ATCC 90238 с помощью фракционирования сульфатом аммония и ионообменной хроматографии на DEAE-сефадексе A-50 и карбоксиметилцеллюлозе. Мол. масса очищенного I составляет 120 000. Бумажные хроматограммы гидролизатов растворимого крахмала, образуемых этим I, показали, что он является амилоглюкозидазой. Оптимумы для активности I при pH 5,5-6,0 и т-ре 60'ГРАДУС'C. Мальтотриоза и растворимый крахмал эффективно гидролизовались до глюкозы, тогда как мальтоза была наименее эффективным субстратом для I. Это св-во отличает данную I от I из Aspergillus niger и Rhizopus sp., к-рые полностью гидролизуют мальтозу. Делается заключение, что I из Candida sp. ATCC 90238 является подходящим ферментом для получения глюкомальтозного сиропа. Бразилия (Park Y. K.), FEA, UNICAMP-Caixa Postal 6121-Campinas, SP. Библ. 15
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ГИДРОЛИЗ МАЛЬТОЗЫ
CANDIDA (FUNGI)
ШТАММ ATCC 90238
Дата ввода:
20.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.02-04Б3.21

Автор(ы) : Silva Edilsa R., Yim Dong K., Sato Helia H., Park Yong K.
Заглавие : Purification and characterization of extracellular amyloglucosidase from Candida sp. and its use for the production of glucomaltose syrup
Источник статьи : Rev. microbiol. - 1995. - Vol. 26, N 1. - С. 41-45
Аннотация: Амилолитический фермент (I) очищен из Candida sp. ATCC 90238 с помощью фракционирования сульфатом аммония и ионообменной хроматографии на DEAE-сефадексе A-50 и карбоксиметилцеллюлозе. Мол. масса очищенного I составляет 120 000. Бумажные хроматограммы гидролизатов растворимого крахмала, образуемых этим I, показали, что он является амилоглюкозидазой. Оптимумы для активности I при pH 5,5-6,0 и т-ре 60'ГРАДУС'C. Мальтотриоза и растворимый крахмал эффективно гидролизовались до глюкозы, тогда как мальтоза была наименее эффективным субстратом для I. Это св-во отличает данную I от I из Aspergillus niger и Rhizopus sp., к-рые полностью гидролизуют мальтозу. Делается заключение, что I из Candida sp. ATCC 90238 является подходящим ферментом для получения глюкомальтозного сиропа. Бразилия (Park Y. K.), FEA, UNICAMP-Caixa Postal 6121-Campinas, SP. Библ. 15
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ГИДРОЛИЗ МАЛЬТОЗЫ
CANDIDA SP.
ШТАММ ATCC 90238
Дата ввода:
 1-20    21-33 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)