Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=АМИЛАЗА 'АЛЬФА'<.>)
Общее количество найденных документов : 15
Показаны документы с 1 по 15
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.03-04Б2.155

Автор(ы) : Ivanova V., Stefanova M., Tonkova A., Dobreva E., Spassova D.
Заглавие : Screening of a growing cell immobilization procedure for the biosynthesis of thermostable 'альфа'-amylases
Источник статьи : Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1995. - Vol. 50, N 3. - С. 305-316
Аннотация: Studies were carried out on 'альфа'-amylase production with immobilized cells of two Bacillus strains. Various cell immobilization techniques were compared, including entrapment in gel matrices (Ca-alginate, 'хи'-carrageenan, agar, and their combinations with polyethylene oxide), adsoprtion on cut disks of polymerized polyethylene oxide, and fixation on formaldehyde activated acrylonitrile-acrylamide membranes. Among the gels and supports tested, agar, 'альфа'-carrageenan, agar/polyethylene oxide gels, and the membranes were found to be suitable for immobilization and biocatalysts with high operational stabilities were obtained. An enzyme yield of 2750 U/mL culture medium was reached in the fifth repeated batch run with membrane-immobilized Bacillus licheniformis cells. This activity represented 176% of the corresponding yield obtained in batch fermentation with free cells. Higher amylase yields than the activity of the control were reached in all experiments and repeated batch runs with immobilized Bacillus brevis cells. Болгария, Inst. Microbiol., Bulgarian Acad. Sci., 26 Academician G. Bonchev, 1113 Sofia. Библ. 17
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
БИОСИНТЕЗ
BACILLUS SP.
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ КЛЕТКИ
ОПТИМАЛЬНЫЕ УСЛОВИЯ ВЫРАЩИВАНИЯ
Дата ввода:
2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.02-04В2.127

Автор(ы) : Janse B.J.H., Pretorius I.S.
Заглавие : One-step enzymatic hydrolysis of starch using a recombinant strain of Saccharomyces cerevisiae producing 'альфа'-amylase, glucoamylase and pullulanase
Источник статьи : Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1995. - Vol. 42, N 6. - С. 878-883
Аннотация: аккA recombinant strain of Saccharomyces cerevisiae was constructed that contained the genes encoding a bacterial 'альфа'-amylase (AMY1), a yeast glucoamylase (STA2) and a bacterial pullulanase (pulA). The Bacillus amyloliquefaciens 'альфа'-amylase and S. cerevisiae var. diastaticus glucoamylase genes were expressed in S. cerevisiae using their native promoters and the encoded enzymes secreted under direction of their native leader sequences. In contrast, the Klebsiella pneumoniae pullulanase gene was placed under the control of the yeast alcohol dehydrogenase gene promoter (ADC1p) and secreted using the yeast mating pheromone 'альфа'-factor secretion signal (MF'альфа'1[s]). Transcription termination of the pullulanase gene was effected by the yeast tryptophan synthase gene terminator (TRP5[T]), whereas termination of the glucoamylase and 'альфа'-amylase genes was directed by their native terminators. Pullulanase (PUL1) produced by recombinant yeasts containing ADC1[P]MF'альфа'1[S]pulATRP5[T] (designated PUL1) was further characterized and compared to its bacterial counterpart (PulA). The different genes were introduced into S. cerevisiae in different combinations and the various amylolytic Sacchraromyces transpormants compared to Schwanniomyces occidentalis. Introduction of PUL1 into a S. cerevisiae strain containing both STA2 and AMY1, resulted in 99% assimilation of starh. Южная Африка, Dept Microbiol. and Inst. Biotechnol., Univ. Stellenbosch. Библ. 35
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: КРАХМАЛ
ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE
РЕКОМБИНАНТНЫЙ ШТАММ
АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
ГЛЮКОАМИЛАЗА
ПОЛЛУЛАНАЗА
Дата ввода:
3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.01-04Б3.25

Автор(ы) : Papic, Jasminka, Mihokovic V., Beljak J., Razem D.
Заглавие : Radiation decontamination of microbial 'альфа'-amylase
Источник статьи : Prehramb.-tehnol. i biotechnol. rev. - 1992. - Vol. 30, N 4. - С. 177-182
Аннотация: Изучена возможность очистки микробной 'альфа'-амилазы с помощью радиации. Оценена чувствительность микрофлоры в различных образцах к радиации. Определена зависимость каталитической активности фермента от дозы облучения. Хорватия, Public Health Inst. Republic Croatia, 41000 Zagreb. Библ. 27
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
МИКРОБНЫЙ ФЕРМЕНТ
ОЧИСТКА
АКТИВНОСТЬ
ВЛИЯНИЕ РАДИАЦИИ
Дата ввода:
4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 92.05-04В3.093

Автор(ы) : Мосолов В.В., Гвоздева Е.Л.
Заглавие : Влияние окисления, катализируемого миелопероксидазой, на свойства бифункционального ингибитора субтилизина и 'альфа'-амилазы
Источник статьи : Биохимия. - 1991. - Т. 56, N 10. - С. 1870-1877
Аннотация: Бифункциональный белок - ингибитор субтилизина и 'альфа'-амилазы, выделенный из зерна пшеницы, подвергали окислению в системе миелопероксидаза - H[2]O[2] - Cl{-}. Окисление сопровождается потерей ингибиторной активности по отношению к субтилизину при сохранении способности ингибировать 'альфа'-амилазу. Присутствие свободного метионина в реакционной смеси предохраняет ингибитор от окислительной модификации. В отличие от свободного ингибитора окисление ингибитора, находящегося в комплексе с субтилизином, не приводит к снижению активности по отношению к протеиназе. Заключают, что катализируемое миелопероксидазой окисление бифункционального ингибитора затрагивает остаток метионина в реактивном центре белка, ответственном за взаимодействие с протеиназой. Россия, ИБХ, Москва. Библ. 30.
ГРНТИ : 34.31.19
Предметные рубрики: ИНГИБИТОР СУБТИЛИЗИНА
АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
МИЕЛОПЕРОКСИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ПШЕНИЦА
Дата ввода:
5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.03-04Б3.191

Автор(ы) : Ivanova V., Stefanova M., Tonkova A., Dobreva E., Spassova D.
Заглавие : Screening of a growing cell immobilization procedure for the biosynthesis of thermostable 'альфа'-amylases
Источник статьи : Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1995. - Vol. 50, N 3. - С. 305-316
Аннотация: Studies were carried out on 'альфа'-amylase production with immobilized cells of two Bacillus strains. Various cell immobilization techniques were compared, including entrapment in gel matrices (Ca-alginate, 'хи'-carrageenan, agar, and their combinations with polyethylene oxide), adsoprtion on cut disks of polymerized polyethylene oxide, and fixation on formaldehyde activated acrylonitrile-acrylamide membranes. Among the gels and supports tested, agar, 'альфа'-carrageenan, agar/polyethylene oxide gels, and the membranes were found to be suitable for immobilization and biocatalysts with high operational stabilities were obtained. An enzyme yield of 2750 U/mL culture medium was reached in the fifth repeated batch run with membrane-immobilized Bacillus licheniformis cells. This activity represented 176% of the corresponding yield obtained in batch fermentation with free cells. Higher amylase yields than the activity of the control were reached in all experiments and repeated batch runs with immobilized Bacillus brevis cells. Болгария, Inst. Microbiol., Bulgarian Acad. Sci., 26 Academician G. Bonchev, 1113 Sofia. Библ. 17
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
БИОСИНТЕЗ
BACILLUS SP.
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ КЛЕТКИ
ОПТИМАЛЬНЫЕ УСЛОВИЯ ВЫРАЩИВАНИЯ
Дата ввода:
6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.03-04Б3.95

Автор(ы) : Gajjar L., Dubey R.S., Srivastava R.C.
Заглавие : Activation and stabilization of enzymes entrapped into reversed micelles: Studies on hydrolyzing enzymes - protease and 'альфа'-amylase
Источник статьи : Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1994. - Vol. 49, N 2. - С. 101-112
Аннотация: Observations of the activity of two hydrolyzing enzymes - protease and 'альфа'-amylase - entrapped inside the reversed micelles formed by surfactants in hexane, benzene, and cyclohexane are reported. Tween 80 enhances the activity of both protease and 'альфа'-amylase. Sodium lauryl sulfate and Aerosol OT, which are ionic surfactants, enhance the activity of protease, but inhibit the activity of 'альфа'-amylase. Cetyl pyridinium chloride, however, enhances the activity of 'альфа'-amylase, but inhibits the activity of protease. Enhanced activity is generally severalfold greater in comparison to the acitivity observed in the usual aqueous system in the absence of reversed micelles. It has also been observed that the enhanced activity of the enzymes entrapped inside the reversed micelles remains preserved for a much longer period of time in comparison to the activity in the usual aqueous systems. These observations, which support the view that with proper choice of surfactant and the organic solvent, reversed micelles act like a microreactor that provides a favorable aqueous microenvironment for enzyme activity, have biotechnological overtones. Индия, Dept Biochem., and Dept Chem., Fac. Sci., Banaras Hindu Univ., Varanasi 221005. Библ. 14
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ГИДРОЛИЗУЮЩИЕ ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕАЗЫ
АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
СТАБИЛИЗАЦИЯ
АКТИВАЦИЯ
ОБРАЩЕННЫЕ МИЦЕЛЛЫ
Дата ввода:
7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 95.11-04В4.111

Автор(ы) : Fukai, Yohichi, Takaki, Etsuko, Kobayashi, Shoichi
Заглавие : Характеристические изменения гранул крахмала риса под действием ферментов
Источник статьи : Denpun kagaku. - 1993. - Vol. 40, N 3. - С. 263-269
Аннотация: Гранулы крахмала риса были обработаны 'альфа'-амилазой, глюкоамилазой и 'бета'-амилазой в различных условиях. Глюкоамилаза и 'альфа'-амилаза способствовали активному разрушению гранул, производя многочисленные отверстия на их поверхности. Деградирующие эффект 'бета'-амилазы практически не наблюдались. При исследовании с помощью сканирующего электронного микроскопа было обнаружено, что отверстия, образованные при обработке 'альфа'-амилазой и глюкоамилазой, обширные и глубокие. Гранулы крахмала были обработаны 'альфа'-амилазой так, что степень деградации составила 0,5-3,0%; было обнаружено, что кол-во адсорбированного на поверхности гранул фермента в этом случае составило 0,36-4,8 МЕ/г соотв. Гранулы крахмала, адсорбирующие ферменты, были желатинизированы и образовывали жидкую пасту. Изменений реологических характеристик гранул, обработанных 'бета'-амилазой или глюкоамилазой, не наблюдалось даже при высоких степенях деградации. Япония, Agr. Technol. Inst. Nagano Farmers Fed., Suzaka-shi 382. Библ. 24
ГРНТИ : 68.35.29
Предметные рубрики: АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
АМИЛАЗА 'БЕТА'
ГЛЮКОАМИЛАЗА
КРАХМАЛ
РИС
ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ
Дата ввода:
8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.176

Автор(ы) : Abe, Jun-Ichi, Onitsuka, Naoki, Nakano, Takashi, Shibata, Yuko, Hizukuri, Susumu, Entani, Etsuzo
Заглавие : Purification and characterization of periplasmic 'альфа'-amylase from Xanthomonas campestris K-11151
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 12. - С. 3584-3588
Аннотация: Из почвы выделена бактерия X. campestris K-11151, утилизирующая глюкозил-'альфа'-циклодекстрин в качестве единственного источника углерода. Бактерия образует периплазматическую 'альфа'-амилазу (I) нового типа, к-рая очищена до гомогенности с помощью осаждения сульфатом аммония и хроматографии на КМ-тойоперле 650М и фенилтойоперле 650S. Очищенная I является мономером с Mr 55000 и имеет максимальную активность при 55'ГРАДУС'C и pH 4,5. Наивысшие и почти одинаковые активности I демонстрировала в р-циях с 'альфа'-, 'бета'- и 'гамма'-циклодекстринами, растворимым крахмалом и амилазой. Кроме них, I была активна с разветвленными циклодекстринами, пуллуланом и мальтозой, но не с гликогеном. Среди циклодекстинов наилучшим субстратом был 'альфа'-циклодекстрин (K[M] 0,66 мМ, V[макс.] 268 ед/мг белка). Т. обр., новая I имеет комбинированные активности 'альфа'-амилазы, циклодекстриназы и неопуллуланазы. Япония, Dept Biochem. Sci. and Technol., Fac. Agr., Kagoshima Univ., Korimoto-1 21-24, Kagoshima 890. Библ. 33
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: АМИЛАЗЫ
АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
АКТИВНОСТЬ
ЦИКЛОДЕКСТРИНЫ
XANTHOMONAS CAMPESTRIS
Дата ввода:
9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.08-04Б3.13

Автор(ы) : Carlsen, Morten, Marcher, Jacob, Nielsen, Jens
Заглавие : An improved FIA-system for measuring 'альфа'-amylase in cultivation media
Источник статьи : Biotechnol. Techn. - 1994. - Vol. 8, N 7. - С. 479-482
Аннотация: This paper describes a flow-injection analysis (FIA) system for measuring 'альфа'-amylase in cultivation media. It is based on measuring the decolorization of an iodine-starch compled. The FIA-system is optimized with respect to stability and reproducibility. Monitoring of 'альфа'-amylase during batch cultivations with Aspergillus oryzat indicates that 'альфа'-amylase is constitutively expressed at high glucose concentration
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
ДЕТЕКЦИЯ В КУЛЬТУРАЛЬНОЙ СРЕДЕ
ПОТОЧНО-ИНЖЕКЦИОННАЯ СИСТЕМА
ASPERGILLUS ORYZAE
Дата ввода:
10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.07-04Б3.50

Автор(ы) : Abe, Jun-Ichi, Onitsuka, Naoki, Nakano, Takashi, Shibata, Yuko, Hizukuri, Susumu, Entani, Etsuzo
Заглавие : Purification and characterization of periplasmic 'альфа'-amylase from Xanthomonas campestris K-11151
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 12. - С. 3584-3588
Аннотация: Из почвы выделена бактерия X. campestris K-11151, утилизирующая глюкозил-'альфа'-циклодекстрин в качестве единственного источника углерода. Бактерия образует периплазматическую 'альфа'-амилазу (I) нового типа, к-рая очищена до гомогенности с помощью осаждения сульфатом аммония и хроматографии на КМ-тойоперле 650М и фенилтойоперле 650S. Очищенная I является мономером с Mr 55000 и имеет максимальную активность при 55'ГРАДУС'C и pH 4,5. Наивысшие и почти одинаковые активности I демонстрировала в р-циях с 'альфа'-, 'бета'- и 'гамма'-циклодекстринами, растворимым крахмалом и амилазой. Кроме них, I была активна с разветвленными циклодекстринами, пуллуланом и мальтозой, но не с гликогеном. Среди циклодекстинов наилучшим субстратом был 'альфа'-циклодекстрин (K[M] 0,66 мМ, V[макс.] 268 ед/мг белка). Т. обр., новая I имеет комбинированные активности 'альфа'-амилазы, циклодекстриназы и неопуллуланазы. Япония, Dept Biochem. Sci. and Technol., Fac. Agr., Kagoshima Univ., Korimoto-1 21-24, Kagoshima 890. Библ. 33
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: АМИЛАЗЫ
АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
АКТИВНОСТЬ
ЦИКЛОДЕКСТРИНЫ
XANTHOMONAS CAMPESTRIS
Дата ввода:
11.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.289

Автор(ы) : Schwermann, Birgit, Pfau, Karsten, Liliensiek, Birgit, Schleyer, Manfred, Fischer, Thomas, Bakker Evert P.
Заглавие : Purification, properties and structural aspects of a thermoacidophilic 'альфа'-amylase fron Alicyclobacillus acidocaldarius atcc 27009: Insight into acidostability of proteins
Источник статьи : Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 226, N 3. - С. 981-991
Аннотация: Исследовали 'альфа'-амилазу из термоацидофильной эубактерии A.(Bacillus) acidocaldarius штамм ATCC 27009 в качестве примера ацидофильного белка. Фермент очистили из культуральной жидкости. При ЭФ в ПААГ с ДДС Na получили кажущуюся молек. массу 160 кД, что примерно на 15% выше, чем предсказанная из нуклеотидной последовательности. Это отличие связано с тем, что фермент является гликопротеином. Полученная амилаза гидролизует крахмал, главными продуктами гидролиза являются мальтотетраоза и мальтоза. Фермент также образует глюкозу из крахмала в результате гидролиза промежуточного продукта мальтотетраозы до глюкозы и мальтротриозы и обладает некоторой пуллуланазной активностью. Оптимумы pH и т-ры, 3 и 75'ГРАДУС'C соответственно, характеризует фермент как термоацидофильный. Исследовали локализацию зареженных и нейтральных полярных остатков на поверхности белка. Предполагают, что кислотостабильность таких белков, адаптированных к кислой среде, связана со снижением плотности как положительных так и отрицательных зарядов на их поверхности. Германия, Abteilung Microbiol., Univ. Osnabruck. Библ. 66
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
ТЕРМОАЦИДОФИЛЬНАЯ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
МАЛЬТОТЕТРАОЗА
МАЛЬТОЗА
ПРОДУКТЫ ГИДРОЛИЗА
ALICYCLOBACILLUS ACIDOCALDARIUS
Дата ввода:
12.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.08-04Б3.52

Автор(ы) : Schwermann, Birgit, Pfau, Karsten, Liliensiek, Birgit, Schleyer, Manfred, Fischer, Thomas, Bakker Evert P.
Заглавие : Purification, properties and structural aspects of a thermoacidophilic 'альфа'-amylase fron Alicyclobacillus acidocaldarius atcc 27009: Insight into acidostability of proteins
Источник статьи : Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 226, N 3. - С. 981-991
Аннотация: Исследовали 'альфа'-амилазу из термоацидофильной эубактерии A.(Bacillus) acidocaldarius штамм ATCC 27009 в качестве примера ацидофильного белка. Фермент очистили из культуральной жидкости. При ЭФ в ПААГ с ДДС Na получили кажущуюся молек. массу 160 кД, что примерно на 15% выше, чем предсказанная из нуклеотидной последовательности. Это отличие связано с тем, что фермент является гликопротеином. Полученная амилаза гидролизует крахмал, главными продуктами гидролиза являются мальтотетраоза и мальтоза. Фермент также образует глюкозу из крахмала в результате гидролиза промежуточного продукта мальтотетраозы до глюкозы и мальтротриозы и обладает некоторой пуллуланазной активностью. Оптимумы pH и т-ры, 3 и 75'ГРАДУС'C соответственно, характеризует фермент как термоацидофильный. Исследовали локализацию зареженных и нейтральных полярных остатков на поверхности белка. Предполагают, что кислотостабильность таких белков, адаптированных к кислой среде, связана со снижением плотности как положительных так и отрицательных зарядов на их поверхности. Германия, Abteilung Microbiol., Univ. Osnabruck. Библ. 66
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
ТЕРМОАЦИДОФИЛЬНАЯ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
МАЛЬТОТЕТРАОЗА
МАЛЬТОЗА
ПРОДУКТЫ ГИДРОЛИЗА
ALICYCLOBACILLUS ACIDOCALDARIUS
Дата ввода:
13.

Вид документа : Однотомное издание
Патент 163470 Польша, МКИ C12N 9/28.

Автор(ы) : Galas, Edward, Jakubowski, Andrzej, Kwapisz, Ewa
Заглавие : Sposob otrzymywania alfa-amylazy bakteryjnej o podwyzszonej termostabilnosci .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
Коллективы : Politechnika Lodzka
14.

Вид документа : Однотомное издание
Патент 163470 Польша, МКИ C12N 9/28.

Автор(ы) : Galas, Edward, Jakubowski, Andrzej, Kwapisz, Ewa
Заглавие : Sposob otrzymywania alfa-amylazy bakteryjnej o podwyzszonej termostabilnosci .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
Коллективы : Politechnika Lodzka
15.

Вид документа : Однотомное издание
Патент 271570 CS, МКИ C12N 9/28.

Автор(ы) : Tichy P., Hoang V., Petricek M., Stajiner K., Hostalek Z., Krumphanrl V.
Заглавие : Kmen Streptomyces lividaus AS28 produkujici alfa amylazu .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)