Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 105
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-105 
1.

Вид документа : Однотомное издание
А.с. 1832128 СССР, МКИ C12N 9/04.

Автор(ы) : Сибирный А.А., Кшеминская Г.П., Гончар М.В., Гладаревская Н.Н.
Заглавие : Штамм метилотрофных дрожжей Hansenula polymorpha - продуцент алкогольоксидазы на среде с глюкозой .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
Коллективы : Львов. отд. Ин-та биохимии АН Украины
2.

Вид документа : Однотомное издание
Патент 2016898 Российская Федерация, МКИ C12N 9/04.

Автор(ы) : Персиянова Т.Б., Соколов Ю.И., Автономова Т.Н., Давидов Е.Р., Аветисова С.М., Попова Л.А.
Заглавие : Способ получения алкогольоксидазы высших спиртов .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
Коллективы : Совм. Рос.-герм. предприятие ИНБИО
3.

Вид документа : Однотомное издание
Патент 5266487 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12P 7/24,C12N 9/04.

Автор(ы) : Hatfield G.Wesley
Заглавие : Apparatus for the treatment of lignocellulosic materials .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
Коллективы : Knobbe Martens, Olson & Bear
4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.05-04Б3.64

Автор(ы) : Ильченко А.П., Фаусек Е.А., Моргунов И.Г., Шишканова Н.В., Финогенова Т.В.
Заглавие : Возможные пути окисления этанола в клетках дрожжей Candida lipolytica
Источник статьи : Микробиология. - 1994. - Т. 63, N 3. - С. 439-449
Аннотация: Изучали ферментные системы окисления этанола в клетках дрожжей Candida lipolytica 704. Показано, что наряду с НАД-зависимой алкогольдегидрогеназой в окислении этанола у этого штамма могут принимать участие алкогольоксидаза и каталаза. На основании полученных результатов обсуждается функциональная роль каждого из ферментов в метаболизме субстрата. Россия, ИБФМ РАН, Пущино. Библ. 28
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ЭТАНОЛ
ОКИСЛЕНИЕ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
КАТАЛАЗА
АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА
PICHIA LIPOLYTICA
ШТАММ 704 (ВКМ Y-2373)
Дата ввода:
5.

Вид документа : Однотомное издание
А.с. 1832128 СССР, МКИ C12N 9/04.

Автор(ы) : Сибирный А.А., Кшеминская Г.П., Гончар М.В., Гладаревская Н.Н.
Заглавие : Штамм метилотрофных дрожжей Hansenula polymorpha - продуцент алкогольоксидазы на среде с глюкозой .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
Коллективы : Львов. отд. Ин-та биохимии АН Украины
6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.141

Автор(ы) : Ильченко А.П., Моргунов И.Г., Хонек Н., Маусбергер С., Василькова Н.Н., Мюллер Н.-Г.
Заглавие : Очистка и некоторые свойства алкогольоксидазы из дрожжей Yarrowia lipolytica H-222
Источник статьи : Биохимия. - 1994. - Т. 59, N 9. - С. 1312-1219
Аннотация: Из дрожжей, растущих на смеси н-алканов, выделена и очищена "р=римая" алкогольоксидаза, проявляющая максимум специфичности к перв. спиртам. Очищ. препарат фермента имеет акт-ть 19,5 мкмоль/мин на 1 мг белка. Оптимум акт-ти фермента находится в щел. зоне (pH 9,3). Изоэлектрич. точка pI 5,5. На основании анализа алкогольоксидазной акт-ти бесклеточного гомогената и очищенного препарата фермента обсуждается возможность присутствия в клетках этих дрожжей нескольких алкогольоксидаз с различной субстратной специфичностью. Россия, ИБФМ РАН, Пущино. Библ. 17
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ДРОЖЖИ
YARROWIA LIPOLYTICA H-222
ALCOHOL OXIDASE
Дата ввода:
7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.11-04В2.099

Автор(ы) : Asada, Yasuhiko, Ichizaki, Mika, Watanabe, Akira, Kuwahara, Masaaki
Заглавие : Production, purification, and characterization of alcohol oxidase of a lignin - degrading basidiomycete, Phanerochaete chrysosporium
Источник статьи : Kagawa daigaku nogakubu gakujutsu hokoku. - 1995. - Vol. 47, N 1. - С. 61-70
Аннотация: Активность внутриклеточной алкогольоксидазы (АО) наибольшая при условиях инкубации, стимулирующих высокую лигнолитическую активность, т. е. при дефиците азота в среде и повышенном содержании в атмосфере кислорода. Образование АО подавляется высокими конц-иями глюкозы. С помощью осаждения сульфатом аммония, колоночной хроматографии и гель-фильтрации фермент очищен до электрофоретически гомогенного состояния. АО представляет собой флавопротеин с мол. м. его 'ЭКВИВ'440 кД и состоит из 6 субъединиц, каждая с мол. м. 74 кД; 6 молей флавинадениннуклетида приходится на моль фермента. Изоэлектрическая точка АО - при рН 5,3. С поглощением кислорода она катализирует окисление метанола, давая эквимолярные кол-ва формальдегида и перекиси водорода. Кроме метанола субстратами исследованной АО могут служить алифатические спирты: этанол, пропанол, бутанол. Активность ее ингибируется сульфгидрильными реагентами. Япония, Wood Res. Inst., Kyoto Univ., Uji, Gokasho, Kyoto 611. Ил. 2. Табл. 4. Библ. 33.
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: PHANEROCHAETE CHRYSOSPORIUM (FUNGI)
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
Дата ввода:
8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.04-04Б3.151

Автор(ы) : Borzeix, Frederique, Monot, Frederic, Vandecasteele, Jean-Paul
Заглавие : Bi-enzymatic reaction for alcohol oxidation in organic media: From purified enzymes to cellular systems
Источник статьи : Enzyme and Microb. Technol. - 1995. - Vol. 17, N 7. - С. 615-622
Аннотация: Для анализа действия органической среды на функционирование ферментов изучено окисление н-бутанола до бутиральдегида с помощью биферментативной системы алкогольоксидаза (АО)/каталаза (КТ). Использовали микроводные, двухфазные и водные среды с тремя видами ферментных препаратов: целые клетки, сырые экстракты и очищенная АО с или без добавления КТ. Изучена роль воды в ферментативной активности, влияние ограничения внутренней диффузии в различных системах. Показано, что клеточная система является наиболее активной в среде с низким содержанием воды. Франция, Div. Chim. Appliquee, Biotechnol., Materiaux, Inst. Francais du Perole, Rueil malmaison. Библ. 24
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: СПИРТ
ОКИСЛЕНИЕ
ОРГАНИЧЕСКИЕ СРЕДЫ
БИФЕРМЕНТАТИВНАЯ РЕАКЦИЯ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
КАТАЛАЗА
Дата ввода:
9.

Вид документа : Однотомное издание
Патент 2032743 Российская Федерация, МКИ C12N 9/04.

Автор(ы) : Арцукевич И.М., Черникевич И.П., Островский Ю.М.
Заглавие : Способ получения дрожжевой алкогольоксидазы .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
10.

Вид документа : Однотомное издание
Патент 2032743 Российская Федерация, МКИ C12N 9/04.

Автор(ы) : Арцукевич И.М., Черникевич И.П., Островский Ю.М.
Заглавие : Способ получения дрожжевой алкогольоксидазы .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
11.

Вид документа : Однотомное издание
Патент 2032743 Российская Федерация, МКИ C12N 9/04.

Автор(ы) : Арцукевич И.М., Черникевич И.П., Островский Ю.М.
Заглавие : Способ получения дрожжевой алкогольоксидазы .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
12.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 98.05-04Т4.207

Автор(ы) : Морозова Н.О., Ашин В.В., Решетилов А.Н.
Заглавие : Сравнительная характеристика рецепторных элементов биосенсора для детекции алифатических спиртов, основанного на клетках Pichia metanolica и алкогольоксидазе, выделенной из них
Источник статьи : 2 Откр. гор. науч. конф. мол. ученых г. Пущино. Пущино, 23-25 апр., 1997. - Пущино, 1997. - С. 181-812
Аннотация: Целью работы являлось сравнение характеристик рецепторных элементов сенсора для определения спиртов на основе клеток Pichia metanolica и алкогольоксидазы, выделенной из этих клеток. Алкогольоксидазу (КФ. 1.1.3.13) метилотрофных дрожжей Pichia metanolica иммобилизовали поперечным сшиванием глутаровым альдегидом; клетки - сорбцией на хроматографической бумаге из стекловолокна. Активность биоматериала регистрировали электродом Кларка. Нижний предел детекции этанола для сенсора на основе алкогольоксидазы составлял 0.05 мМ, а для клеточного электрода 0.001 мМ. Минимальная детектируемая конц-ия метанола у обоих типов сенсоров была одинаковой и находилась в области 0.1 мМ. Ферментный электрод характеризовался высокой чувствительностью к спиртам и, в отличие от клеточного, нечувствительностью к углеводам, что представляет значительную практическую ценность. Изучены температурная, осмотическая и рН-зависимости ответов сенсоров, а также их стабильность. Т. обр., алкогольоксидазу метилотрофных дрожжей Pichia metanolica можно рассматривать как основу для разработки простых и надежных спиртоанализаторов. Россия, Пущинский гос. ун-т
ГРНТИ : 34.47.51
Предметные рубрики: БИОСЕНСОРЫ
МИКРОБНЫЙ СЕНСОР
ФЕРМЕНТНЫЙ СЕНСОР
СРАВНЕНИЕ
PICHIA METANOLICA (FUNGI)
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
СПИРТЫ
ДЕТЕКЦИЯ
Дата ввода:
13.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 98.06-04А3.121

Автор(ы) : Морозова Н.О., Ашин В.В., Решетилов А.Н.
Заглавие : Сравнительная характеристика рецепторных элементов биосенсора для детекции алифатических спиртов, основанного на клетках Pichia metanolica и алкогольоксидазе, выделенной из них
Источник статьи : 2 Откр. гор. науч. конф. мол. ученых г. Пущино. Пущино, 23-25 апр., 1997. - Пущино, 1997. - С. 181-812
Аннотация: Целью работы являлось сравнение характеристик рецепторных элементов сенсора для определения спиртов на основе клеток Pichia metanolica и алкогольоксидазы, выделенной из этих клеток. Алкогольоксидазу (КФ. 1.1.3.13) метилотрофных дрожжей Pichia metanolica иммобилизовали поперечным сшиванием глутаровым альдегидом; клетки - сорбцией на хроматографической бумаге из стекловолокна. Активность биоматериала регистрировали электродом Кларка. Нижний предел детекции этанола для сенсора на основе алкогольоксидазы составлял 0.05 мМ, а для клеточного электрода 0.001 мМ. Минимальная детектируемая конц-ия метанола у обоих типов сенсоров была одинаковой и находилась в области 0.1 мМ. Ферментный электрод характеризовался высокой чувствительностью к спиртам и, в отличие от клеточного, нечувствительностью к углеводам, что представляет значительную практическую ценность. Изучены температурная, осмотическая и рН-зависимости ответов сенсоров, а также их стабильность. Т. обр., алкогольоксидазу метилотрофных дрожжей Pichia metanolica можно рассматривать как основу для разработки простых и надежных спиртоанализаторов. Россия, Пущинский гос. ун-т
ГРНТИ : 34.53.19
Предметные рубрики: БИОСЕНСОРЫ
МИКРОБНЫЙ СЕНСОР
ФЕРМЕНТНЫЙ СЕНСОР
СРАВНЕНИЕ
PICHIA METANOLICA (FUNGI)
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
СПИРТЫ
ДЕТЕКЦИЯ
Дата ввода:
14.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.07-04Б2.84

Автор(ы) : Стасык О.В., Кшеминская Г.П., Кулачковский А.Р., Сибирный А.А.
Заглавие : Мутанты метилотрофных дрожжей Hansenula polymorpha с поврежденной катаболитной репрессией
Источник статьи : Микробиология. - 1997. - Т. 66, N 6. - С. 755-760
Аннотация: Изолированы мутанты метилотрофных дрожжей Hansenula polymorpha, устойчивые к токсичному аналогу глюкозы, 2-дезоксиглюкозе, при росте в среде с метанолом. У большинства из них нарушена вызываемая глюкозой катаболитная репрессия синтеза пероксисомных (алкогольоксидаза, каталаза) и цитозольных (формальдегиддегидрогеназа, формиатдегидрогеназа, дигидроксиацетонкиназа, фруктозо-1,6-бисфосфатаза) ферментов окисления и ассимиляции метанола, а также фермента неметилотрофного метаболизма - 'альфа'-глюкозидазы. Клетки мутантов характеризуются также конститутивным присутствием пероксисом в среде с глюкозой. Кроме того, у мутантов нарушена вызываемая глюкозой катаболитная инактивация алкогольоксидазы. Все проанализированные мутации являются рецессивными и затрагивают один ген, обозначенный как GCRl (glucose catabolite repression). Украина, Отделение регуляторных систем клетки Ин-та биохимии им. А. В. Палладина НАН Украины, Львов. Библ. 20
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: HANSENULA POLYMORPHA (FUNGI)
ШТАММ NCYC 495-8 (LEU 10)
ШТАММ NCYC 495-38 (MET6-5)
МУТАНТЫ
КАТАБОЛИТНАЯ РЕПРЕССИЯ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
ПЕРОКСИСОМЫ
Дата ввода:
15.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.07-04Б3.10

Автор(ы) : Compagnone D., O'Sullivan D., Guilbault G.G.
Заглавие : Amperometric bienzymic sensor for aspartame
Источник статьи : Analyst. - 1997. - Vol. 122, N 5. - С. 487-490
Аннотация: Разработан высокочувствительный ферментный биосенсор для определения аспартама в пищевых продуктах. Чувствительным элементом биосенсора служат алкогольоксидаза и 'альфа'-химотрипсин, коиммобилизованные в поликарбонатной мембране, покрывающей платиновый H[2]O[2]-электрод. Предел определения аспартама в режиме периодического анализа составляет 0,2 мкмол/л, в режиме проточно-инжекционного анализа - 1 мкмол/л. Италия, Dip. Sci. Tecnol. Chim., Univ. Roma "Tor Vergata", via della Ricerca Scientifica, 00133 Rome. Библ. 20
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЙ БИФЕРМЕНТНЫЙ СЕНСОР
КОНСТРУКЦИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
'АЛЬФА'-ХИМОТРИПСИН
КОИММОБИЛИЗАЦИЯ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
АСПАРТАМ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ В ПИЩЕВЫХ ПРОДУКТАХ
Дата ввода:
16.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 98.08-04А3.125

Автор(ы) : Compagnone D., O'Sullivan D., Guilbault G.G.
Заглавие : Amperometric bienzymic sensor for aspartame
Источник статьи : Analyst. - 1997. - Vol. 122, N 5. - С. 487-490
Аннотация: Разработан высокочувствительный ферментный биосенсор для определения аспартама в пищевых продуктах. Чувствительным элементом биосенсора служат алкогольоксидаза и 'альфа'-химотрипсин, коиммобилизованные в поликарбонатной мембране, покрывающей платиновый H[2]O[2]-электрод. Предел определения аспартама в режиме периодического анализа составляет 0,2 мкмол/л, в режиме проточно-инжекционного анализа - 1 мкмол/л. Италия, Dip. Sci. Tecnol. Chim., Univ. Roma "Tor Vergata", via della Ricerca Scientifica, 00133 Rome. Библ. 20
ГРНТИ : 34.53.19
Предметные рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЙ БИФЕРМЕНТНЫЙ СЕНСОР
КОНСТРУКЦИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
'АЛЬФА'-ХИМОТРИПСИН
КОИММОБИЛИЗАЦИЯ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
АСПАРТАМ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ В ПИЩЕВЫХ ПРОДУКТАХ
Дата ввода:
17.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 76 (BI34) 98.08-04Т4.499

Автор(ы) : Chiang W.K., Lucanie R., Sangalli B.C., Hack J., Rao R.
Заглавие : Detection of methanol using a rapid alcohol oxidase reaction test : Abstr. N. Amer. Congr. Clin. Toxicol. Annu. Meet., St. Louis, Mo., Sept. 11-16, 1997
Источник статьи : J. Toxicol. Clin. Toxicol. - 1997. - Vol. 35, N 5. - С. 509-510
Аннотация: Предложен быстрый алкогольоксидазный тест (АОТ) определения отравлений метанолом (I) на примере клинического описания случая отравления 12-мес. мальчика с подозрением на прием I. При госпитализации через 3 ч: артериальное давление 117/60 мм рт. ст., частота сердечных сокращений - 145 уд. в 1 мин, частота дыхания 28 в 1 мин, т-ра 38,3'ГРАДУС'. В крови: Na 135 мЭкв/л, K 3,9 мЭкв/л, Cl 106 мЭкв/л, CO[2] 17 мЭкв/л, остаточный азот - 13 мг/дл, креатинин - 0,3 мг/дл, глюкоза 102 мг/дл, этанол - 0, рН 7,31, pCO[2] 31 мм рт. ст., pO[2] 75 мм рт. ст. С сывороткой крови проведен быстрый (в течение 2 мин) АОТ, оказавшийся положительным на наличие I. Позднее газохроматографическим методом определен уровень I в крови - 134 мг/дл. Проведено антидотное лечение этанолом, проведен гемодиализ. Авт. сообщают, что как in vivo, так и in vitro предложенный АОТ оказался достаточно специфичным для быстрого определения I в крови при условии отсутствия в крови этанола. АОТ эффективен при использовании его для определения I и в слезной жидкости и слюне. США, Bellevue Hospital Center, New York; Hudson Valley Poison Center, Sleepy Hollow, NY
ГРНТИ : 76.35.45
Предметные рубрики: МЕТАНОЛ
ОТРАВЛЕНИЕ
КЛИНИЧЕСКАЯ КАРТИНА
ДИАГНОСТИКА
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
ЛЕЧЕНИЕ
ЭТАНОЛ
Дата ввода:
18.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 99.01-04В2.155

Автор(ы) : Стасык О.В., Кшеминская Г.П., Кулачковский А.Р., Сибирный А.А.
Заглавие : Мутанты метилотрофных дрожжей Hansenula polymorpha с поврежденной катаболитной репрессией
Источник статьи : Микробиология. - 1997. - Т. 66, N 6. - С. 755-760
Аннотация: Изолированы мутанты метилотрофных дрожжей Hansenula polymorpha, устойчивые к токсичному аналогу глюкозы, 2-дезоксиглюкозе, при росте в среде с метанолом. У большинства из них нарушена вызываемая глюкозой катаболитная репрессия синтеза пероксисомных (алкогольоксидаза, каталаза) и цитозольных (формальдегиддегидрогеназа, формиатдегидрогеназа, дигидроксиацетонкиназа, фруктозо-1,6-бисфосфатаза) ферментов окисления и ассимиляции метанола, а также фермента неметилотрофного метаболизма - 'альфа'-глюкозидазы. Клетки мутантов характеризуются также конститутивным присутствием пероксисом в среде с глюкозой. Кроме того, у мутантов нарушена вызываемая глюкозой катаболитная инактивация алкогольоксидазы. Все проанализированные мутации являются рецессивными и затрагивают один ген, обозначенный как GCRl (glucose catabolite repression). Украина, Отделение регуляторных систем клетки Ин-та биохимии им. А. В. Палладина НАН Украины, Львов. Библ. 20
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: HANSENULA POLYMORPHA (FUNGI)
ШТАММ NCYC 495-8 (LEU 10)
ШТАММ NCYC 495-38 (MET6-5)
МУТАНТЫ
КАТАБОЛИТНАЯ РЕПРЕССИЯ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
ПЕРОКСИСОМЫ
Дата ввода:
19.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.02-04Б3.48

Автор(ы) : Аминова Л.Р., Троценко Ю.А.
Заглавие : Особенности метаболизма метанола и ксилозы у каталазонегативного мутанта дрожжей Hansenula polymorpha при росте на смешанных субстратах
Источник статьи : Микробиология. - 1998. - Т. 67, N 4. - С. 452-457
Аннотация: Определяли активности основных ферментов метаболизма метанола и ксилозы, а также соотношение пулов восстановленного и окисленного глутатиона (GSH/GSSG) у каталазонегативного мутанта метилотрофных дрожжей Hansenula polymorpha R9 (leu{-}, cat{-}) в условиях непрерывного культивирования на смеси метанол/ксилоза и в отъемно-доливных культурах на гидролизате соломы или на смеси метанол/гидролизат соломы. Показано, что мутант R9 имел высокую активность алкогольоксидазы (АО) при выращивании на среде с ксилозой или гидролизатом соломы. Активность АО увеличивалась вдвое при добавлении в среду метанола в конц-ии 0.03-0.05%. Напротив, активности ключевых ферментов метаболизма ксилозы - ксилозоредуктазы и ксилитолдегидрогеназы - обратно пропорциональны конц-ии метанола в среде. Активность цитохром-c-пероксидазы увеличивалась при эквимолярном соотношении метанола и ксилозы, однако при дальнейшем увеличении конц-ии метанола снижалась до исходного уровня. После индукции метанолом большая часть глутатиона в клетках каталазонегативного мутанта окислена, что свидетельствует об участии GSH в детоксикации перекиси водорода. Россия, ИБФМ РАН, Пущино. Библ. 21
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: HANSENULA POLYMORPHA (FUNGI)
ШТАММ R9 (LEU{-}, CAT{-})
НЕПРЕРЫВНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ГЛУТАТИОН
ОКИСЛЕНИЕ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
КСИЛОЗОРЕДУКТАЗА
КСИЛИТОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
МЕТАНОЛ
КСИЛОЗА
МЕТАБОЛИЗМ
Дата ввода:
20.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.03-04Б2.65

Автор(ы) : Аминова Л.Р., Троценко Ю.А.
Заглавие : Особенности метаболизма метанола и ксилозы у каталазонегативного мутанта дрожжей Hansenula polymorpha при росте на смешанных субстратах
Источник статьи : Микробиология. - 1998. - Т. 67, N 4. - С. 452-457
Аннотация: Определяли активности основных ферментов метаболизма метанола и ксилозы, а также соотношение пулов восстановленного и окисленного глутатиона (GSH/GSSG) у каталазонегативного мутанта метилотрофных дрожжей Hansenula polymorpha R9 (leu{-}, cat{-}) в условиях непрерывного культивирования на смеси метанол/ксилоза и в отъемно-доливных культурах на гидролизате соломы или на смеси метанол/гидролизат соломы. Показано, что мутант R9 имел высокую активность алкогольоксидазы (АО) при выращивании на среде с ксилозой или гидролизатом соломы. Активность АО увеличивалась вдвое при добавлении в среду метанола в конц-ии 0.03-0.05%. Напротив, активности ключевых ферментов метаболизма ксилозы - ксилозоредуктазы и ксилитолдегидрогеназы - обратно пропорциональны конц-ии метанола в среде. Активность цитохром-c-пероксидазы увеличивалась при эквимолярном соотношении метанола и ксилозы, однако при дальнейшем увеличении конц-ии метанола снижалась до исходного уровня. После индукции метанолом большая часть глутатиона в клетках каталазонегативного мутанта окислена, что свидетельствует об участии GSH в детоксикации перекиси водорода. Россия, ИБФМ РАН, Пущино. Библ. 21
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: HANSENULA POLYMORPHA (FUNGI)
ШТАММ R9 (LEU{-}, CAT{-})
НЕПРЕРЫВНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ГЛУТАТИОН
ОКИСЛЕНИЕ
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
КСИЛОЗОРЕДУКТАЗА
КСИЛИТОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
МЕТАНОЛ
КСИЛОЗА
МЕТАБОЛИЗМ
Дата ввода:
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-105 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)