СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АКТИН G<.>)

Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.03-04Я6.137

Автор(ы) : Ito, Jin-ichi, Masuda, Mari, Tanaka, Ryo
Заглавие : Sialosylcholesterol effects on reconstitution of microfilament and glia filament
Источник статьи : J. Neurochem. - 1994. - Vol. 62, N 1. - С. 235-239
Аннотация: Полимеризацию микрофиламентов в экстракте из фракции цитоскелета астроцитов крысы в присутствии 0,1М KCl и 10 мМ MgCl[2] и полимеризацию G-актина угнетает 'альфа'-сиалозилхолестерин (I), по-видимому, непосредственно действуя на актин. Под действием I происходит частичная деполимеризация микрофиламентов и угнетается полимеризация глиальных филаментов, экстрагированных в присутствии фаллоидина; в конц-ии до 15 мкМ I снижает число крупных филаментов и увеличивает число малых филаментов. Действие I на полимеризацию сильнее выражено в отношении виментина. Япония, Dep. Biochem., Nagoya City Univ. Med. Sch., Nagoya, 467. Библ. 13
ГРНТИ : 34.19.17
Предметные рубрики: МИКРОФИЛАМЕНТЫ
АКТИН G
СИАЛОЗИЛХОЛЕСТЕРИН
АСТРОЦИТЫ
КРЫСЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 97.05-04М3.430

Автор(ы) : Lheureux, Karine, Chaussepied, Patrick
Заглавие : Functional significance of the binding of one myosin head to two actin monomers
Источник статьи : Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 36. - С. 11445-11452
Аннотация: Изучали свойства комплексов субфрагмента 1 миозина (S1) из скелетных мышц кролика с мономерным G-актином, сшитых водорастворимым карбодиимидом (сшивка "нулевой" длины) в присутствии или в отсутствие ДНКазы I, препятствующей полимеризации актина. Показали, что в обоих комплексах Mg{2+}-АТФазная активность S1 ничтожно мала (0.018 с{-1} в отсутствие ДНКазы I и 0,006 с{-1} в присутствии ДНКазы I). Только бинарный комплекс S1 с G-актином, полученный в отсутствие ДНКазы I, способен полимеризоваться с образованием филаментов F-актина, полностью декорированных молекулами S1, пришитыми к мономерам актина. Эти филаменты не отличались от филаментов F-актина, декорированных S1 в обычных условиях, без сшивки. В таких полностью сшитых комплексах S1 с F-актином Mg{2+}-АТФазная активность S1 составляла 6-7 с{-1}, т. е. мало отличалась от активности S1 в несшитых комплексах S1 с F-актином (8-9 с{-1}). Сделан вывод, что для активации АТФазы S1 актином требуется взаимодействие S1 со вторым (соседним) мономером актина в филаменте F-актина, и что полная активация АТФазы не зависит от степени насыщения F-актина головками миозина. Предполагается, что связывание S1 со вторым мономером актина требуется для инициации циклической работы головки миозина, т. е. для перехода головки от "слабого" к "сильному" связыванию с актином. Франция, Ctr. Rech. Biochim. Macromoleculaire, CNRS-U9008, INSERM-U249, Route de Mende, BP 5051, 34033 Montpellier Cedex. Библ. 57
ГРНТИ : 34.39.21
Предметные рубрики: МИОЗИНЫ
СУБФРАГМЕНТ 1
АКТИН G
МОНОМЕРНЫЙ
КОВАЛЕНТНЫЕ И НЕКОВАЛЕНТНЫЕ КОМПЛЕКСЫ
СВОЙСТВА
КРОЛИКИ
МЫШЦЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 97.07-04М4.38

Автор(ы) : Lheureux, Karine, Chaussepied, Patrick
Заглавие : Functional significance of the binding of one myosin head to two actin monomers
Источник статьи : Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 36. - С. 11445-11452
Аннотация: Изучали свойства комплексов субфрагмента 1 миозина (S1) из скелетных мышц кролика с мономерным G-актином, сшитых водорастворимым карбодиимидом (сшивка "нулевой" длины) в присутствии или в отсутствие ДНКазы I, препятствующей полимеризации актина. Показали, что в обоих комплексах Mg{2+}-АТФазная активность S1 ничтожно мала (0.018 с{-1} в отсутствие ДНКазы I и 0,006 с{-1} в присутствии ДНКазы I). Только бинарный комплекс S1 с G-актином, полученный в отсутствие ДНКазы I, способен полимеризоваться с образованием филаментов F-актина, полностью декорированных молекулами S1, пришитыми к мономерам актина. Эти филаменты не отличались от филаментов F-актина, декорированных S1 в обычных условиях, без сшивки. В таких полностью сшитых комплексах S1 с F-актином Mg{2+}-АТФазная активность S1 составляла 6-7 с{-1}, т. е. мало отличалась от активности S1 в несшитых комплексах S1 с F-актином (8-9 с{-1}). Сделан вывод, что для активации АТФазы S1 актином требуется взаимодействие S1 со вторым (соседним) мономером актина в филаменте F-актина, и что полная активация АТФазы не зависит от степени насыщения F-актина головками миозина. Предполагается, что связывание S1 со вторым мономером актина требуется для инициации циклической работы головки миозина, т. е. для перехода головки от "слабого" к "сильному" связыванию с актином. Франция, Ctr. Rech. Biochim. Macromoleculaire, CNRS-U9008, INSERM-U249, Route de Mende, BP 5051, 34033 Montpellier Cedex. Библ. 57
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: МИОЗИНЫ
СУБФРАГМЕНТ 1
АКТИН G
МОНОМЕРНЫЙ
КОВАЛЕНТНЫЕ И НЕКОВАЛЕНТНЫЕ КОМПЛЕКСЫ
СВОЙСТВА
КРОЛИКИ
МЫШЦЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 99.06-04М4.73

Автор(ы) : Meijerman, Irma, Blom W.Marty, de Bont Hans J.G.M., Mulder Gerard J., Nagelkerke J.Fred
Заглавие : Nuclear accumulation of G-Actin in isolated rat hepatocytes by adenine nucleotides
Источник статьи : Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1997. - Vol. 240, N 3. - С. 697-700
Аннотация: ATP (100 мкМ) усиливал накопление G-актина в ядрах изолированных гепацитов крыс. Таким же действием обладали ADP, AMP, аденозин и дибутирил-цАМР. Аденозиндезаминаза ингибировала ATP- и аденозининдуцированное ядерное накопление. Агонисты P2-рецептора, UTP и 2', 3'-O-(4-бензоилбензоил)-аденозин-5'-трифосфат, не влияли на перераспределение G-актина. Фаллоидин, который предотвращал деполимеризацию филамент F-актина в мономеры G-актина, ингибировал индуцированное аденозином накопление G-актина в ядрах. Сделан вывод о том, что ядерное накопление G-актина опосредовано через рецепторы аденозина. Нидерланды, Meijerman, Leiden-Amsterdam Ctr Drug Res., Sylvius Labor., PO Box 9503, 2300 RA Leiden. Библ. 28
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: АДЕНИННУКЛЕОТИДЫ
ВЛИЯНИЕ
АКТИН G
НАКОПЛЕНИЕ
ГЕПАТОЦИТЫ
КРЫСЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 01.01-04А3.411

Автор(ы) : Fuller N., Rand R.P.
Заглавие : Water in actin polymerization
Источник статьи : Biophys. J. - 1999. - Vol. 76, N 6. - С. 3261-3266
Аннотация: Исследовали возможность участия воды в р-ции полимеризации актина (А). Осмотический стресс, вызываемый шестью различными осмолитами, снижает критическую конц-ию комплекса G-A с Ca{2+} и АТФ. Это интерпретировано как результат снижения активности воды, способствующего полимеризации. Величина этого эффекта коррелирует в условиях насыщения с мол. массой осмолита и говорит об уменьшении на 10-12 числа м-л воды, связывающихся с G-А при полимеризации. Однако для комплекса G-А с MgАТФ осмотические эффекты незначительны. Центр связывания нуклеотида в магниевой форме более замкнут, чем в кальциевой форме и больше напоминает замкнутую форму А в полимеризованном состоянии. Это может означать, что при полимеризации вода выходит из щели центра связывания нуклеотида. Канада, Dep. Biol. Sci., Brock Univ., St. Catharines, Ont. L2S 3A1. Библ. 39
ГРНТИ : 34.57.23
Предметные рубрики: АКТИН G
ПОЛИМЕРИЗАЦИЯ
MGАТФ И CAАТФ
КОМПЛЕКСЫ
МОЛЕКУЛЫ ВОДЫ
РОЛЬ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 04.05-04Т4.164

Автор(ы) : Тирас Н.Р., Удальцов С.Н., Михайлова Г.З., Мошков Д.А.
Заглавие : Выявление с помощью электронной микроскопии в яде скорпиона пептидов, взаимодействующих с актином
Источник статьи : Биол. мембраны. - 2003. - Т. 20, N 1. - С. 72-76
Аннотация: Методом негативного контрастирования изучали взаимодействие выделенного из мышц кролика актина и фракций (субфракций и компонентов) яда среднеазиатского черного скорпиона Orthochirus scrobiculosus. Выявлены пептиды, полимеризующие Г-актин с образованием нитей и пучков, а также компоненты, которые препятствуют полимеризации Г-актина или деполимеризуют Ф-актин. Россия, Ин-т теор. и экспер. биофизики РАН, Пущино Моск. обл. Библ. 20
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ПЕПТИДЫ
ЯД
ЧЕРНЫЙ СКОРПИОН
ORTHOCHIRUS SCROBICULOSUS
АКТИН G
АКТИН F
МЫШЦЫ
КРОЛИКИ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.08-04М1.86

Автор(ы) : Peterson R.N., Bozzola J.J., Hunt W.P., Darabi A.
Заглавие : Characterization of membrane- associated actin in boar spermatozoa
Источник статьи : J. Exp. Zool. - 1990. - Vol. 253, N 2. - С. 202-214
Аннотация: Изучали структуру и локализацию актина (Ак), ассоциированного с мембранами (М), в сперматозоидах (спзд) борова. Показано: 'ЭКВИВ'1% от общего белка плазматич. (Пл) М спзд составляет Ак. Большая его часть находится в мономерной форме (G-актин). Филаменты или протофиламенты Ак (F-актин) являются компонентами наружной акросомальной (АС) М и, возможно, ассоциируются с Пл М, примыкающей к АС. F-Ак выявлен также в нерастворимой детергентами фракции белков Пл М и составляет не более 0,1% от общего колич. белков Пл М. Он представлен короткими филаментами вытянутыми вдоль М. США, Dep. of Physiology and Center for Electron Microscopy, Southern Illinois Univ., Carbondale, IL 62901-6512. Библ. 40.
ГРНТИ : 34.19.17
Предметные рубрики: ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
АКТИН
ХАРАКТЕРИСТИКА
СПЕРМАТОЗОИДЫ
БОРОВ
МИКРОФИЛАМЕНТЫ
АКТИН F
АКТИН G
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.11-04М1.361

Автор(ы) : Hays Richard M., Lindberg, Uno
Заглавие : Actin depolymerization in the cyclic AMP-stimulated toad bladder epithelial cell, determined by the DNAse method
Источник статьи : FEBS Lett. - 1991. - Vol. 280, N 2. - С. 397-399
Аннотация: Применили метод подавления ДНКазы для определения содержания F- и G-актина в суспензии Кл эпителия мочевого пузыря жабы. Показали, что добавление к Кл 8-Br-цАМФ индуцирует увеличение внутриклет. конц-ии G-актина с 37% до 56% от общего содержания актина. Эта конц-ия свободного актина в Кл намного превышает его критич. конц-ию, что указывает на существование в Кл G-актин-секвестрирующего белка или белков. США, Albert Einstein Coll Med., Bronx, NY10461. Библ. 21.
ГРНТИ : 34.19.21
Предметные рубрики: АКТИН
АКТИН F
АКТИН G
ДЕПОЛИМЕРИЗАЦИЯ
ЦАМФ
СТИМУЛЯЦИЯ
ДНКАЗНЫЙ МЕТОД ОПРЕДЕЛЕНИЯ
ЭПИТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ
МОЧЕВОЙ ПУЗЫРЬ
ЖАБЫ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска