СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АКТИВАТОР ТРАНСКРИПЦИИ FUR<.>)

Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.11-04Б2.265

Автор(ы) : Daniel, Catherine, Haentjens, Stephanie, Bissinger, Marie-Christine, Courcol Rene J.
Заглавие : Characterization of the Acinetobacter buamannii fur regulator: Cloning and sequencing of the fur homolog gene
Источник статьи : FEMS Microbiol. Lett. - 1999. - Vol. 170, N 1. - С. 199-209
Аннотация: При выращивании в условиях ограничения по Fe Acinetobacter baumannii BM2580 экспрессирует 2 регулируемых Fe белка внешней мембраны с мол. м. 75 и 80 кД. Клонирован и секвенирован ген fur регуляторного белка Fur из штамма BM2580. Перед геном расположен один авторегулируемый промотор, блок - 10 к-рого перекрывается с сайтом связывания Fur. Открытая рамка считывания кодирует белок длиной 145 остатков, на 63% идентичный белку Fur Escherichia coli. С 3'-стороны от fur обнаружена дивергентная открытая рамка считывания, кодирующая C-конец предполагаемого белка Pi1H. Франция, Bacteriol. Lab., A. Calmette Host., Ctr. Hosp. Regional et Univ., 59037 Lille. Библ. 19
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ГОЛОДАНИЕ
ГОЛОДАНИЕ ПО ИОНАМ FE
АДАПТАЦИЯ
МЕХАНИЗМ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
АКТИВАТОР ТРАНСКРИПЦИИ FUR
СИНТЕЗ
ФУНКЦИЯ
ACINETOBACTER BAUMANNII (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.11-04Б2.90

Автор(ы) : Delany, Isabel, Spohn, Gunther, Pacheco Ana-Beatriz F., Ieva, Raffaele, Alaimo, Cristina, Rappuoli, Rino, Scarlato, Vincenzo
Заглавие : Autoregulation of Helicobacter pylori Fur revealed by functional analysis of the iron-binding site
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 2002. - Vol. 46, N 4. - С. 1107-1122
Аннотация: Белок Fur регулятор поглощения железа, регулирует железо-зависимую экспрессию своего гена в бактериях. Показали, что в Helicobacter pilori имеются железо-активируемые и железо-репрессируемые гены, а белок Fur регулирует транскрипцию с собственного 'сигма'-промотора P[fur] при ответе на железо. Fur связывается тремя операторами при перекрывании P[fur]. Сайт-направленный мутагенез привел к дерепрессии P[fur] и потере регуляции ионами железа. Олигомеризация in vivo показал, что C-конец Fur необходим для мультимеризации белка, а мутации не влияют на эту активность. Молекулярный и фенотипический анализ мутантных белков помог установить, что железо-связывающий сайт контролирует специфическое сродство Fur к операторам и его способность к репрессии. Предложили модель, согласно которой Fur действует как реостат транскрипции и способен к авторегуляции собственной экспрессии в ответ на железо, что приводит к поддержанию гомеостаза. Италия, Dep. of Mol. Biol., IRIS, Chiron S.p.A., 53100 Siena. Библ. 55
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ТРАНСПОРТ ИОНОВ
ИОНЫ ЖЕЛЕЗА
МЕХАНИЗМ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
АКТИВАТОР ТРАНСКРИПЦИИ FUR
СИНТЕЗ
АВТОРЕГУЛЯЦИЯ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
HELICOBACTER PILORI (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.07-04Б2.335

Автор(ы) : Benson Heather P., LeVier, Kristin, Guerinot, Mary Lou
Заглавие : A dominant-negative fur mutation in Bradyrhizobium japonicum
Источник статьи : J. Bacteriol. - 2004. - Vol. 186, N 5. - С. 1409-1414
Аннотация: Поскольку железо играет важную роль в симбиозе между соей и азот-фиксирующим эндосимбионтом Bradyrhizobium japonicum, попытались оценить роль регулятора Fur в этом взаимодействии. Идентифицировали fur-мутант путем селекции на устойчивость к марганцу. Марганец взаимодействует с белком Fur и репрессирует гены поглощения железа. В присутствии высокого уровня марганца выживают только мутанты fur, поскольку у них отсутствует репрессия поглощения железа. Копия гена дикого типа не могла комплементировать fur-мутант. Экспрессия мутантного аллеля fur в клетках дикого типа приводила к fur-фенотипу. Штамм B. japonicum, несущий доминантно-негативную мутацию fur, не мог образовывать функциональные клубеньки на сое и близких видах, что свидетельствовало о том, что Fur-регулируемый белок играет роль в симбиозе. США, Dep. of Biol. Sci., Dartmouth College, Hanover, New Hampshire 03755. Библ. 43
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: БОБОВО-РИЗОБИАЛЬНЫЙ СИМБИОЗ
МЕХАНИЗМ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕНЫ ПОГЛОЩЕНИЯ ЖЕЛЕЗА
ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
АКТИВАТОР ТРАНСКРИПЦИИ FUR
СТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
BRADYRHIZOBIUM JAPONICUM (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.02-04Б2.254

Автор(ы) : Harvie Duncan R., Vilchez, Susana, Steggles James R., Ellar David J.
Заглавие : Bacillus cereus Fur regulates iron metabolism and is required for full virulence
Источник статьи : Microbiology. - 2005. - Vol. 151, N 2. - С. 569-577
Аннотация: Идентифицировали и охарактеризовали гомолог гена fur Bacillus subtilis у Bacillus cereus. Обнаружили, что предсказанная аминокислотная последовательность, соответствующая клонированному гену, имела высокую степень сходства с Fur-семейством транскрипционных регуляторов. Показали, что ген Fur B. cereus частично комплементирует fur-мутант Esherichia coli. Очищенный Fur из B. cereus связывался специфически через молекулы металла с фрагментом ДНК размером 19 н.п., который является гомологичным Fur-боксу у B. subtilis. Анализ доступных данных по геному B. cereus позволил идентифицировать ряд генов, которые содержат последовательности предсказанного Fur-бокса в промоторной области. Предсказали, что многие из этих генов играют роль в поглощении бактериями железа и метаболизме, но некоторые также играют роль в вирулентности. Fur-регуляция и регуляция с помощью железа оперона биосинтеза сидерофора была подтверждена с помощью подсчета 'бета'-галактозидазной активности. Fur null - штамм у B. cereus был сконструирован с помощью аллельного замещения хромосомного гена копией разрушенной с помощью кассеты резистентности к канамицину. Обнаружили, что мутант 'ДЕЛЬТА' fur конститутивно экспрессирует сидерофоры, аккумулирует внутриклеточно железо до уровня приблизительно в 3 раза выше, чем дикий тип, и является гиперчувствительным к перекиси водорода. На модели насекомых обнаружили, что вирулентность fur null-штамма была значительно ослаблена, что освещает существенную роль Fur в вирулентности этого патогена. Великобритания, Dep. of Biochemistry, Univ. of Cambridge, 80 Tennis Court Road, Cambridge CD2 1GA. Библ. 49
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕНЫ ВИРУЛЕНТНОСТИ
ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
АКТИВАТОР ТРАНСКРИПЦИИ FUR
СИНТЕЗ
ФУНКЦИЯ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.04-04Б2.237

Автор(ы) : Alamuri, Praveen, Mehta, Nalini, Burk, Andrew, Maier Robert J.
Заглавие : Regulation of the Helicobacter pylori Fe-S cluster synthesis protein NifS by iron, oxidative stress conditions, and Fur
Источник статьи : J. Bacteriol. - 2006. - Vol. 188, N 14. - С. 5325-5330
Аннотация: Транскрипция как хромасомного, так и введенного внехромосомно nifS регулируется кислородом или добавлением железа. Эту сверхэкспрессию не наблюдали в мутантах fur или при добавлении хелатов железа. Связанный с железом Fur узнавал промотор nifS, а Fur связывался значительно дальше (-155 п. н. до -190 п. н. и -210 и до п. н.) в промоторе, что подтверждено анализом Fur-связывающих районов Helicobacter pylori. Это связывание включало узнавание последовательности Fur в районах выше pfr и sodB. Исследования Fur-регулируемых генов ранее показали, что apo-Fur действует как репрессор, но результаты данной работы свидетельствуют о том, что связанный с железом Fur активирует транскрипцию nifS. США, Dep. of Microbiol., The Univ. of Georgia, Athens, Georgia 30602. Библ. 25
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕН ПОГЛОЩЕНИЯ АЗОТА NIFS
ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
АКТИВАТОР ТРАНСКРИПЦИИ FUR
СИНТЕЗ
ДНК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
HELICOBACTER PILORY (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.09-04Б2.247

Автор(ы) : Mellin J.R., Goswami, Sulip, Grogan, Susan, Tjaden, Brian, Genco Caroline A.
Заглавие : A novel Fur- and iron-regulated small RNA, NrrF, is required for indirect Fur-mediated regulation of the sdhA and sdhC genes in Neisseria meningitidis
Источник статьи : J. Bacteriol. - 2007. - Vol. 189, N 10. - С. 3686-3694
Аннотация: Недавно в Neisseria meningitides идентифицировали ряд активируемых белком Fur и железом генов, что свидетельствовало о новой роли белка Fur как транскрипционного активатора. Поскольку известно, что в других организмах Fur опосредованно активирует транскрипцию генов через репрессию малых регуляторных молекул РНК, то выдвинули гипотезу о наличии подобного механизма регуляции в Neisseria meningitides. Использовали биоинформативный подход для скрининга Fur-регулируемых малых молекул РНК в N. meningitidis MC58. Идентифицировали одну малую РНК, названную NrrF, для которой показан отклик на железо и Fur, и которая имеет консервативного ортолога в N. gonorrhoeae. Идентифицировали также ряд других новых транскриптов малых РНК. На основании полученных данных предсказали регуляторные мишени малой РНК NrrF. Этот анализ привел к идентификации генов sdhA и sdhC, для которых продемонстирована регуляция под действием NrrF с помощью мутанта nrrF. Это первое сообщение о малой РНК NrrF в N. meningitidis. США, Dep. of Med. Section of Mol. Med., Bocton Univ. School of Med., Boston, Massachusetts 02118. Библ. 32
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ОПЕРОН SDH ABCD
ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
АКТИВАТОР ТРАНСКРИПЦИИ FUR
РНК
ЖЕЛЕЗО-РЕГУЛИРУЕМАЯ МАЛАЯ РНК NRRF
ФУНКЦИЯ
NEISSERIA MENINGITIDIS (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.11-04Б2.235

Автор(ы) : Velayudhan, Jyoti, Castor, Margaret, Richardson, Antohony, Main-Hester Kara L., Fang Ferric C.
Заглавие : The role of ferritins in the physiology of Salmonella enterica sv. Typhimurium: A unique role for ferritin B in iron-sulphur cluster repair and virulence
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 2007. - Vol. 63, N 5. - С. 1495-1507
Аннотация: Ферритины - белки сохранения железа, играющие важную роль в гомеостазе клеточного железа (Fe). Кишечный патоген Salmonella enterica sv. Thyphimurium обладает четырьмя ферритинами: бактериоферритин, ферритин A, ферритин B и Dps. Наиболее распространен гемм-содержащий бактериоферритин (Bfr), за ним следует ферритин A (FtnA). Инактивация bfr увеличивает концентрацию внутриклеточного свободного железа и усиливает чувствительность к H[2]O[2]. ДНК-связывающий Dps обеспечивает защиту от окислительных повреждений, не влияя на концентрацию свободного железа внутри клетки. FtnB необходим для репарации Fe-S-кластеров аконитазы и в отличие от Bfr и FtnA, требуется для вирулентности сальмонелл на мышах. ftnB и dps репрессируются регулятором Fur и индуцируются в условиях ограничения железа, тогда как bfr и ftnA максимально экспрессируются при избытке Fe. Отсутствие домена ферроксидазы и проявление окислительного стресса под действием FtnB в некоторых штаммах, утративших Dps, позволили сделать вывод о том, что FtnB служит клеточным резервуаром Fe{2+}. США, Dep. of Lab. Med., Univ. of Waschington School of Med., Seattle, WA 98195
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ИОНЫ
ИОНЫ ЖЕЛЕЗА
ДЕПОНИРОВАНИЕ
БЕЛОК
ФЕРРИТИНЫ
ФЕРРИТИН B
ФУНКЦИЯ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
АКТИВАТОР ТРАНСКРИПЦИИ FUR
SALMONELLA ENTERICA (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 08.11-04Б4.131

Автор(ы) : Velayudhan, Jyoti, Castor, Margaret, Richardson, Antohony, Main-Hester Kara L., Fang Ferric C.
Заглавие : The role of ferritins in the physiology of Salmonella enterica sv. Typhimurium: A unique role for ferritin B in iron-sulphur cluster repair and virulence
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 2007. - Vol. 63, N 5. - С. 1495-1507
Аннотация: Ферритины - белки сохранения железа, играющие важную роль в гомеостазе клеточного железа (Fe). Кишечный патоген Salmonella enterica sv. Thyphimurium обладает четырьмя ферритинами: бактериоферритин, ферритин A, ферритин B и Dps. Наиболее распространен гемм-содержащий бактериоферритин (Bfr), за ним следует ферритин A (FtnA). Инактивация bfr увеличивает концентрацию внутриклеточного свободного железа и усиливает чувствительность к H[2]O[2]. ДНК-связывающий Dps обеспечивает защиту от окислительных повреждений, не влияя на концентрацию свободного железа внутри клетки. FtnB необходим для репарации Fe-S-кластеров аконитазы и в отличие от Bfr и FtnA, требуется для вирулентности сальмонелл на мышах. ftnB и dps репрессируются регулятором Fur и индуцируются в условиях ограничения железа, тогда как bfr и ftnA максимально экспрессируются при избытке Fe. Отсутствие домена ферроксидазы и проявление окислительного стресса под действием FtnB в некоторых штаммах, утративших Dps, позволили сделать вывод о том, что FtnB служит клеточным резервуаром Fe{2+}. США, Dep. of Lab. Med., Univ. of Waschington School of Med., Seattle, WA 98195
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: ИОНЫ
ИОНЫ ЖЕЛЕЗА
ДЕПОНИРОВАНИЕ
БЕЛОК
ФЕРРИТИНЫ
ФЕРРИТИН B
ФУНКЦИЯ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
АКТИВАТОР ТРАНСКРИПЦИИ FUR
SALMONELLA ENTERICA (BACT.)
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска