СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=van, Pee Karl-Heinz$<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.293

Автор(ы) : van, Pee Karl-Heinz
Заглавие : Molecular cloning and high-level expression of a bromoperoxidase gene from Streptomyces aureofaciens Tu24
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1988. - Vol. 170, N 12. - С. 5890-5894
Аннотация: С помощью вектора для отбора промоторов PIJ486 ген бромпероксидазы, вовлеченной в биосинтез антибиотика 7-хлортетрациклина, клонирован из Streptomyces aurefaciens шт. Tu24 в шт. Streptomyces lividans ТК64. Субклонирование ДНК из исходного нестабильного клона позволило локализовать этот ген в фрагменте ДНК 1,7 т. п. н. Блот-гибридизация показала, что этот фрагмент входит в состав SstIфрагмента 4,3 т. п. н. суммарной ДНК шт. Tu24. Выявлено, что фрагмент 1,7 т. п. н. кодирует белок, соотв. по электрофоретической подвижности не содержащей гема бромпероксидазе, выделенной из шт. Tu24. В трансформанте S. lividans ТК64, несущем гибридную плазмиду рНМ621, происходит 180-кратное увеличение продукции бромпероксидазы. Разработана процедура высокоэффективной очистки этого фермента в препаративных кол-вах, основанная на его термостабильности у шт. Tu24. Ил. 3. Табл. 2. Библ. 21. ФРГ, Universitat Hohenheim, Garbenstrasse 30, D-7000 Stuttgart 70.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: STREPTOMYCES AUREOFACIENS (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН БРОМПЕРОКСИДАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ВЫСОКИЙ УРОВЕНЬ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.10-04Б2.187

Автор(ы) : Zeiner, Ralf, Van, Pee Karl-Heinz, Lingens, Franz
Заглавие : Purification and partial characterization of multiple bromoperoxidases from Streptomyces griseus
Источник статьи : J. Gen. Microbiol. - 1988. - Vol. 134, N 12. - С. 3141-3149
Аннотация: В бесклеточных экстрактах S. griseus Tii 6 обнаружено несколько форм бромпероксидазы (БП). Состав этих БП варьировал в зависимости от возраста культуры. Постоянно присутствовала БП гемового типа (БП2), обладающая также каталазной и пероксидазной активностями. Кроме того обнаружены три негемовых БП (БП1а, 1b и 3), к-рые очищены до гомогенного состояния путем фракционирования сульфатом аммония, ИОХ на ДЭАЭЦ, сефарозе-Q и гель-фильтрации на сефадексе G-200. БП1 далее очищали на гидроксилапатите, при этом получено два фермента (БП1а и БП1b), а БП3 - на суперозе-12. БП1а имеет М[p] 70 000 и является димером субъединиц с Mr 34 000. БП1b и БП3 имеют Mr 90 000. БП1b состоит из двух субъединиц с Mr по 43 000, а БП3 из трех субъединиц с Mr по 31 000. Величины pI равны 4,6 (БП1а), 4,7 (БП1b) и 3,6 (БП3). Эти ферменты различаются также по термостабильности, значениям К, оптимума т-ры и рН. Все негемовые БП S. griseus катализировали бромирование монохлордимедона в присутствии Н[2]O[2] и Br но не способны к р-циям хлорирования или фторирования этого субстрата и не имеют пероксидазной или каталазной активности. В иммунологических экспериментах установлена частичная идентичность БП1а и БП3 с негемовой БП из S. aureofaciens. Ил. 3. Табл. 2. Библ. 38. ФРГ, Inst. fur Mikrobiol. der Univ. Hohenheim, D-7000 Stuttgart 70.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: STREPTOMYCES GRISEUS (BACT.)
БЕСКЛЕТОЧНЫЕ ЭКСТРАКТЫ
ПЕРОКСИДАЗЫ
БРОМПЕРОКСИДАЗЫ
МНОЖЕСТВЕННОСТЬ ФОРМ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.05-04Б2.227

Автор(ы) : Knoch, Martin, Van, Pee Karl-Heinz, Vining Leo C., Lingens, Franz
Заглавие : Purification, properties and immunological detection of a bromoperoxidase-catalase from Streptomyces venezuelae and from a chloramphenicol-nonproducing mutant
Источник статьи : J. Gen. Microbiol. - 1989. - Vol. 135, N 9. - С. 2493-2502
Аннотация: Из продуцента хлорамфеникола S. venezuelae ISP 5230 выделена новая бромпероксидаза-каталаза (I). Очищенный до гомогенности фермент обладает способностью к бромированию, каталазной активностью и очень низкой пероксидазной активностью. По ряду параметров св-ва I аналогичны св-вам других известных каталаз. I стабильна при обработке смесью этанол-хлороформ. Молекула I состоит из двух идентичных субъединиц с мол. массой 61 000. pI=4,5. Активная форма I не обнаружена в неочищенных экстрактах мутанта S. venezuelae ISP 5230, у к-рого нарушена стадия хлорирования в процессе биосинтеза хлорамфеникола. Однако с помощью антител удалось обнаружить неактивную форму этого фермента. Полученные данные позволили заключить, что I участвует в стадии хлорирования в процессе биосинтеза хлорамфеникола. Библ. 28.
ГРНТИ : 34.27.23
Предметные рубрики: БРОМПЕРОКСИДАЗА-КАТАЛАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
КАТАЛАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ПЕРОКСИДАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
АНТИБИОТИКИ
ХЛОРАМФЕНИКОЛ
БИОСИНТЕЗ
STREPTOMYCEAS VENEZUELAE (BACT.)
МУТАНТЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.220

Автор(ы) : Van, Pee Karl-Heinz
Заглавие : Bacterial haloperoxidases and their role in secondary metabolism
Источник статьи : Biotechnol. Adv. - 1990. - Vol. 8, N 1. - С. 185-205
Аннотация: Обзор. Бактерии продуцируют большое число различных галогенированных вторичных метаболитов (хлорамфеникол, 7-хлортетрациклин, ванкомицин, пирролнитрин). Считается, что р-ции галогенирования катализируются галопероксидазами (I). Из разных микроорганизмов выделено два класса I - гемовые и негемовые. Бактериальные I гемового типа являются очень однородной группой ферментов. Все они содержат протопорфирин IX в кач-ве простетической группы, обладают высокой пероксидазной и каталазной активностями, ингибируются азидом и инактивируются в ходе р-ции галогенирования. Негемовые I отличаются друг от друга по мол. массе, числу субъединиц, по-видимому, не содержат металлов, обладают высокой термостабильностью, не инактивируются в процессе р-ции и не ингибируются азидом. Клонированы два гена (из Streptomyces aureofaciens Tu 24 и Pseudomonas pyrrocina), кодирующие I, что позволяет получать большие кол-ва этих ферментов. Библ. 65. ФРГ, Inst. fur Mikrobiologie, Univ. Hohenheim, D-7000 Stuttgart 70.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ГАЛОГЕНЫ
ГАЛОГЕНИРОВАННЫЕ МЕТАБОЛИТЫ
ГАЛОПЕРОКСИДАЗЫ
БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ГАЛОПЕРОКСИДАЗЫ
КЛАССИФИКАЦИЯ
ХАРАКТЕРИСТИКИ
ФУНКЦИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 65
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.06-04Б2.204

Автор(ы) : Weng, Maria, Pfeifer, Otto, Krauss, Susanne, Lingens, Franz, van, Pee Karl-Heinz
Заглавие : Purification, characterization and comparison of two non-haem bromoperoxidases from Streptomyces aureofaciens ATCC 10762
Источник статьи : J. Gen. Microbiol. - 1991. - Vol. 137, N 11. - С. 2539-2546
Аннотация: Из штамма Streptomyces aureofaciens ATCC 10762, образующего 7-хлортетрациклин, очищены 2 негемовые бромпероксидазы (БПО1 и БПО2) методами дробного осаждения (NH[4])[2]SO[4], фракционирования на ДЭАЭ-сефацеле, тепловой обработки, хроматографии на фенил-Суперозе HR5/5, хелатирующей Сефарозе 6В, насыщенной Cu{2}{+} (БПО1), причем в неочищенном экстракте и даже на этапе (NH[4])[2]SO[4]-фракционирования активности БПО еще не обнаруживаются, что авт. объясняют присутствием эндогенных ингибиторов. Обе БПО обладают азид нечувствительной бромирующей активностью и бромид-зависимой пероксидазной активностью. БПО1 является димером (Mr 65 000) идентичных по массе субъединиц (31 000), ИЭТ=4,5, БПО1 не дает перекрестную р-цию с антителами к негемовой БПО (Mr 90 000), очищенной из штамма S. aureofaciens Tu24., также образующего 7-хлортетрациклин. Mr БПО2 составляет 90 000. Фермент состоит из 3 идентичных субъединиц по 31 000, ИЭТ=3,5. БПО2 идентична БПО из S. aureofaciens Tu24. даже иммунологически, хотя БПО1 и БПО2 отличаются от БПО S. aureofaciens электрофоретич. свойствами. Библ. 29. ФРГ, Inst. fur Microbiologie der Univ. Hohenheim, D-7000 Stuttgart 70.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: STREPTOMYCES AUREOFACIENS (BACT.)
ШТАММ АТСС 10762
БРОМПЕРОКСИДАЗЫ
НЕГЕМОВЫЕ БРОМПЕРОКСИДАЗЫ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СРАВНЕНИЕ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.09-04Б2.130

Автор(ы) : Kirner, Sabine, Hammer Philip E., Hill D.Steven, Altmann, Annet, Fischer, Ilona, Weislo Laura J., Lanahan, Mike, van, Pee Karl-Heinz, Ligon James M.
Заглавие : Functions encoded by pyrrolnitrin biosynthesis genes from Pseudomonas fluorescens
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1998. - Vol. 180, N 7. - С. 1939-1943
Аннотация: Установлены функции ферментов, кодируемых генами биосинтеза пирролнитрина, продукта деградации триптофана, обладающего выраженным антигрибным действием. Продукт гена prnA катализирует первую реакцию в цепи - хлорирование триптофана с образованием 7-хлор-L-триптофан, который под действием продукта гена prnB превращается в монодехлораминопирролнитрин в результате реорганизации кольца и декарбоксилирования. На следующем этапе PrnC осуществляет хлорирование по 3-му положению продукта предыдущей реакции, и завершает превращение триптофана в пирролнитрин продукт гена prnD путем окисления аминогруппы в нитрогруппу. Организация генов prnABCD в оперон идентична порядку катализируемых их продуктами реакций в пути биосинтеза пирролнитрина. Германия, Novartis Crop Protection, Inc., 3054 Cornwallis Rd., Res. Triangle Park. NC 27709. Библ. 25
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ТРИПТОФАН
ДЕГРАДАЦИИ
ПИРРОЛНИТРИН
ГЕНЫ
ГЕНЫ БИОСИНТЕЗА ПИРРОЛНИТРИНА PRNABCD
ПРОДУКТЫ
ФУНКЦИИ
PSEUDOMONAS FLUORESCENS (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.12-04Б3.159

Автор(ы) : van, Pee Karl-Heinz
Заглавие : Microbial biosynthesis of halometabolites
Источник статьи : Arch. Microbiol. - 2001. - Vol. 175, N 4. - С. 250-258
Аннотация: Галометаболиты - соединения, найденные в природе и продуцируемые различными организмами. Бромметаболиты найдены гл. образом в морской среде, хлорметаболиты продуцируются в основном наземными организмами, иод- и фторсоединения продуцируются редко. Атомы галогенов включаются в органические соединения в ходе катализируемых ферментами реакций с галидными ионами в качестве источников галогена. Более 40 лет галопероксидазы отвечали за включение атомов галогена в органическую молекулу, но галопероксидазы испытывают недостаток в субстратной специфичности и региоселективности, и связь галопероксидаз с in vivo образованием галометаболитов не была продемонстрирована. Показано в частности, что у бактерий в образование галометаболитов вовлечены различные классы галогеназ. Показано, что галогеназы требовали FADH[2], который продуцировался из FAD и NADH с помощью неспецифической флавинредуктазы. Кроме FADH[2], ионы кислорода и галида (хлорид или бромид) были необходимы для реакции галогенирования. FADH[2]-зависимые галогеназы показали субстратную специфичность и региоселективность, подтверждающие, что эти галогенирующие ферменты являются основным источником образования галометаболитов у бактерий и, возможно, у других организмов. Германия, Inst. Biochem., Techn. Univ. Dresden, 01062 Dresden. Библ. 33
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ГАЛОМЕТАБОЛИТЫ
МИКРОБНЫЙ БИОСИНТЕЗ
ГАЛОГЕНЫ
АТОМЫ
ВКЛЮЧЕНИЕ В ОРГАНИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ
ФЕРМЕНТНЫЙ КАТАЛИЗ
ГАЛОГЕНАЗЫ
ГАЛОПЕРОКСИДАЗЫ
ФЛАВИНРЕДУКТАЗА
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска