СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Wood, A. N.P.$<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.03-04Б3.89

Автор(ы) : Wood A.N.P., Fernandez-Lafuente R., Cowan D.A.
Заглавие : Characterization of a novel thermostable esterase as an industrial catalyst
Источник статьи : Biotechnol. and Appl. Biochem. - 1995. - Vol. 21, N 3. - С. 313-322
Аннотация: Определены субстратная специфичность, стабильность, pH и т-рный оптимумы действия, стабильность, присутствие органических растворителей новой термостабильной эстеразы из Bacillus stearothermophilus Tok19A. Фермент был высоко активен и стабилен при кон-ции C1-C6 спиртов менее 50%; мог быть легко иммобилизован на геле агарозы, обладал широкой субстратной специфичностью использования этой эстеразы в качестве катализатора в промышленных условиях. Великобритания, Dept Biochem. and Mol. Biol., Univ. Coll. London, Gower Street, London WC1E 6BT. Библ. 21
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ЭСТЕРАЗЫ
ТЕРМОСТАБИЛЬНАЯ ЭСТЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ОПТИМАЛЬНЫЕ УСЛОВИЯ ДЕЙСТВИЯ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ В ПРОМЫШЛЕННОСТИ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.09-04Б3.50

Автор(ы) : Wood A.N.P., Fernandez-Lafuente R., Cowan D.A.
Заглавие : Purification and partial characterization of a novel thermophilic carboxylesterase with high mesophilic specific activity
Источник статьи : Enzyme and Microb. Technol. - 1995. - Vol. 17, N 9. - С. 816-825
Аннотация: Очищена до электрофоретической гомогенности с помощью ИОХ на Фенил- и Ку-Сефарозах и гель-фильтрации на Супердексах 200 и 75 из клеток Bacillus stearothermophilis новая термофильная карбоксизстераза и проведена ее частичная характеристика. Очищенный фермент имел высокую удельную активность на п-нитрофенилкапроате при т-ре 30'ГРАДУС'с и рН 7,0, равную 2,032 мкм/мин.мг, мол. м. 50 кД, оптимум действия при рН 7,0, был стабилен при рН 6,0-8,9, гидролизовал ряд производных п-нитрофенила с остатками аминокислот и алифатических к-т с различной длиной цепи, состоял из трех субъединиц с изоэлектрическими точками при рН 5,7, 5,8 и 6,0. Великобритания, Dep. Biochem. and Molecular Biol. Univ. Coll. London, London. Библ. 37
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: КАРБОКСИЭСТЕРАЗА
ТЕРМОФИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ
BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.10-04Б2.124

Автор(ы) : Wood A.N.P., Fernandez-Lafuente R., Cowan D.A.
Заглавие : Purification and partial characterization of a novel thermophilic carboxylesterase with high mesophilic specific activity
Источник статьи : Enzyme and Microb. Technol. - 1995. - Vol. 17, N 9. - С. 816-825
Аннотация: Очищена до электрофоретической гомогенности с помощью ИОХ на Фенил- и Ку-Сефарозах и гель-фильтрации на Супердексах 200 и 75 из клеток Bacillus stearothermophilis новая термофильная карбоксизстераза и проведена ее частичная характеристика. Очищенный фермент имел высокую удельную активность на п-нитрофенилкапроате при т-ре 30'ГРАДУС'с и рН 7,0, равную 2,032 мкм/мин.мг, мол. м. 50 кД, оптимум действия при рН 7,0, был стабилен при рН 6,0-8,9, гидролизовал ряд производных п-нитрофенила с остатками аминокислот и алифатических к-т с различной длиной цепи, состоял из трех субъединиц с изоэлектрическими точками при рН 5,7, 5,8 и 6,0. Великобритания, Dep. Biochem. and Molecular Biol. Univ. Coll. London, London. Библ. 37
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: КАРБОКСИЭСТЕРАЗА
ТЕРМОФИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ
BACILLUS STEAROTHERMOPHILIS (BACT.)
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска