Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Vermeij, Paul$<.>)
Общее количество найденных документов : 10
Показаны документы с 1 по 10
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.08-04Б3.81

Автор(ы) : Vermeij, Paul, van der Steen Ruud J.T., Keltjens Jan T., Vogels Godfried D., Leisinger, Thomas
Заглавие : Coenzyme F[390] synthetase from Methanobacterium thermoautotrophicum Marburg belongs to the superfamily of adenylate-forming enzymes
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1996. - Vol. 178, N 2. - С. 505-510
Аннотация: Из экстракта клеток Methanobacterim thermoautotrophicum Marburg очищена в 89 раз кофермент F390-синтетаза (КС). Фермент обладает активностью 0,75 мкмоль/мин на 1 мг белка. Мономерный фермент, по данным ЭФ в ПААГ с ДС-Na, имеет мол. массу 41 кД. Ген, кодирующий КС, ftsA, клонирован и секвенирован. Он кодирует белок из 377 аминокислотных остатков с предсказанной мол. массой 43 280 Д. У FtsA есть домены, гомологичные доменам семейства пептидсинтетаз и аденилатобразующих ферментов. FtsA наиболее сходна с грамицидин S-синтетазой II (67% сходства) и дельта-(L-альфа-аминоадипил)-L-цистеин-D-валинсинтетазой (57% сходства). Однако, КС занимает исключительное место в семействе аденилатобразующих ферментов, поскольку активирует не карбоксильную группу в амино- или гидрокси-к-те, а ароматическую гидроксильную группу кофермента F420. Нидерланды, Dep. Microbiol., Fac. Sci., Univ. Nijmegen, NL-6525 ED Nijmegen. Библ. 36
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)
ШТАММ MARBURG
КОФЕРМЕНТ F390-СИНТЕТАЗА
АДЕНИЛАТ-СИНТЕЗИРУЮЩИЕ ФЕРМЕНТЫ
СУПЕРСЕМЕЙСТВО
ХАРАКТЕРИСТИКА
ГОМОЛОГИЯ
Дата ввода:
2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.09-04Б2.114

Автор(ы) : Vermeij, Paul, van der Steen Ruud J.T., Keltjens Jan T., Vogels Godfried D., Leisinger, Thomas
Заглавие : Coenzyme F[390] synthetase from Methanobacterium thermoautotrophicum marburg belongs to the superfamily of adenylate-forming enzymes
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1996. - Vol. 178, N 2. - С. 505-510
Аннотация: Из экстракта клеток Methanobacterim thermoautotrophicum Marburg очищена в 89 раз кофермент F390-синтетаза (КС). Фермент обладает активностью 0,75 мкмоль/мин на 1 мг белка. Мономерный фермент, по данным ЭФ в ПААГ с ДС-Na, имеет мол. массу 41 кД. Ген, кодирующий КС, ftsA, клонирован и секвенирован. Он кодирует белок из 377 аминокислотных остатков с предсказанной мол. массой 43 280 Д. У FtsA есть домены, гомологичные доменам семейства пептидсинтетаз и аденилатобразующих ферментов. FtsA наиболее сходна с грамицидин S-синтетазой II (67% сходства) и дельта-(L-альфа-аминоадипил)-L-цистеин-D-валинсинтетазой (57% сходства). Однако, КС занимает исключительное место в семействе аденилатобразующих ферментов, поскольку активирует не карбоксильную группу в амино- или гидрокси-к-те, а ароматическую гидроксильную группу кофермента F420. Нидерланды, Dep. Microbiol., Fac. Sci., Univ. Nijmegen, NL-6525 ED Nijmegen. Библ. 36
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)
ШТАММ MARBURG
КОФЕРМЕНТ F390-СИНТЕТАЗА
АДЕНИЛАТ-СИНТЕЗИРУЮЩИЕ ФЕРМЕНТЫ
СУПЕРСЕМЕЙСТВО
ХАРАКТЕРИСТИКА
ГОМОЛОГИЯ
Дата ввода:
3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.01-04Б2.42

Автор(ы) : Vermeij, Paul, Pennings Jeroen L.A., Maassen Sander M., Keltjens Jan T., Vogels Godfried D.
Заглавие : Cellular levels of factor 390 and methanogenic enzymes during growth of Methanobacterium thermoautotrophicum 'ДЕЛЬТА'H
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 21. - С. 6640-6648
Аннотация: M. thermoautotrophicum 'ДЕЛЬТА'H выращивали в ферментере с подпиткой и в хемостате при различных режимах подачи газов 80% водорода - 20% CO[2]. В ходе роста или после установления стационарных условий клетки анализировали на содержание аденилированного кофермента F[420] (фактора F[390]-A) и других кофакторов метаногенеза. В клетках, собранных из хемостата, определяли содержание изоферментов метил-кофермент M-редуктазы (МКМР I и МКМР II) и удельную активность кофермент F[420]-зависимой и H[2]-зависимой метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназ (F[420]-МДГ и H[2]-МДГ), общую (восстанавливающую виологен) и кофермент F[420]-восстанавливающую гидрогеназу, синтетазу фактора F[390] и гидролазу фактора F[390]. Эксперименты выполнены с целью изучить, как изменяются внутриклеточные конц-ии F[390] при изменении условий роста и как изменения соотносятся с изменениями уровней ферментов, про к-рые известно, что они экспрессируются раздельно. Уровни фактора F[390] варьировали так, что это можно было хорошо объяснить в соответствии с известными путями его биосинтеза и деградации. Более того, наблюдалась заметная корреляция между уровнями экспрессии МКМР I и МКМР II, F[420]-МДГ и H[2]-МДГ и содержанием фактора. Результаты свидетельствуют, что фактор F[390] является маркером лимитирования водородом и может действовать в качестве регулятора р-ции метаногенного метаболизма. Нидерланды, Dep. Microbiol., Fac. Sci., Univ. Nijmegen, Nijmegen. Библ. 38
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)
ШТАММ ДЕЛЬТА H
ФАКТОР 390
МЕТАНОГЕНЕЗ
МЕТАНОГЕННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
УРОВНИ
Дата ввода:
4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.01-04Б3.170

Автор(ы) : Vermeij, Paul, Pennings Jeroen L.A., Maassen Sander M., Keltjens Jan T., Vogels Godfried D.
Заглавие : Cellular levels of factor 390 and methanogenic enzymes during growth of Methanobacterium thermoautotrophicum 'ДЕЛЬТА'H
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 21. - С. 6640-6648
Аннотация: M. thermoautotrophicum 'ДЕЛЬТА'H выращивали в ферментере с подпиткой и в хемостате при различных режимах подачи газов 80% водорода - 20% CO[2]. В ходе роста или после установления стационарных условий клетки анализировали на содержание аденилированного кофермента F[420] (фактора F[390]-A) и других кофакторов метаногенеза. В клетках, собранных из хемостата, определяли содержание изоферментов метил-кофермент M-редуктазы (МКМР I и МКМР II) и удельную активность кофермент F[420]-зависимой и H[2]-зависимой метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназ (F[420]-МДГ и H[2]-МДГ), общую (восстанавливающую виологен) и кофермент F[420]-восстанавливающую гидрогеназу, синтетазу фактора F[390] и гидролазу фактора F[390]. Эксперименты выполнены с целью изучить, как изменяются внутриклеточные конц-ии F[390] при изменении условий роста и как изменения соотносятся с изменениями уровней ферментов, про к-рые известно, что они экспрессируются раздельно. Уровни фактора F[390] варьировали так, что это можно было хорошо объяснить в соответствии с известными путями его биосинтеза и деградации. Более того, наблюдалась заметная корреляция между уровнями экспрессии МКМР I и МКМР II, F[420]-МДГ и H[2]-МДГ и содержанием фактора. Результаты свидетельствуют, что фактор F[390] является маркером лимитирования водородом и может действовать в качестве регулятора р-ции метаногенного метаболизма. Нидерланды, Dep. Microbiol., Fac. Sci., Univ. Nijmegen, Nijmegen. Библ. 38
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)
ШТАММ ДЕЛЬТА H
ФАКТОР 390
МЕТАНОГЕНЕЗ
МЕТАНОГЕННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
УРОВНИ
Дата ввода:
5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.06-04Б2.295

Автор(ы) : Vermeij, Paul, Wietek, Clauida, Kahnert, Antje, Wuest, Thomas, Kertesz Michael A.
Заглавие : Genetic organization of sulphur-controlled aryl desulphonation in Pseudomonas putida S-313
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 1999. - Vol. 32, N 5. - С. 913-926
Аннотация: Pseudomonas putida S-313 десульфонирует широкий круг ароматич. сульфонатов (I), обеспечивая S для роста. Методом мутагенеза транспозоном мини-Tn5 выделены 11 мутантов, не использующих бензилсульфонат (II) в кач-ве источника S. Три мутанта дефектны по использованию всех изученных I, но нормально растут на др. источниках S. Они имеют независимые вставки в кластер генов asfRABC длиной 4,2 т. п. н., кодирующий редуктазу AsfA (III), ферредоксин AsfB (IV), периплазматич. связывающий белок AsfC и регуляторный белок AsfR (V) типа LysR, ген к-рого транскрибируется в противоположном направлении. Еще один мутант содержит вставку в локусе ssu, к-рый кодирует десульфонирующую монооксигеназу. Трансформация генами asfRAB Ps. aeruginosa, не использующей I, обеспечивает использование арил-I. Это позволило предположить, что II-IV образуют специфичную для арил-I систему переноса электронов, взаимодействующую с менее специфичной монооксигеназой. Экспрессия генов asfABC у Ps. putida индуцируется II или толуолсульфонатом (VI) и репрессируется сульфатом. V является негативным регулятором экспрессии asfABC, а VI индуцирует экспрессию этих генов, понижая экспрессию гена asfR. Швейцария, Mikrobiol. Inst., Swiss Federal Inst. Technol., ETH Zentrum ILFV, CH-6092 Zurich. Библ. 43
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ГЕНЫ
КЛАСТЕР ГЕНОВ ASFRABC
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ЭКСПРЕССИЯ
ИНДУКЦИЯ
БЕНЗИЛСУЛЬФОНАТ
ТОЛУОЛСУЛЬФОНАТ
АРИЛДЕСУЛЬФОНИРОВАНИЕ
ГЕНЕТИЧЕСКАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
PSEUDOMONAS PUTIDA (BACT.)
Дата ввода:
6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.05-04Б2.34

Автор(ы) : Vermeij, Paul, Kertesz Michael A.
Заглавие : Pathways of assimilative sulfur metabolism in Pseudomonas putida
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 18. - С. 5833-5837
Аннотация: Исследован биосинтез цистеина и метионина в Pseudomonas putida S-313 и Pseudomonas aeruginosa PAO1. Оба эти организма использовали прямое сульфгидрилирование О-сукцинилгомосерина для синтеза метионина, но также имели высокую О-ацетилсеринсульфгидрилазную активность (цистеинсинтетазу). В обоих псевдомонадах количество ферментов пути транссульфирования (цистатионин 'гамма'-синтетаза и цистатионин 'бета'-лиаза) было невелико, но резко возрастало при выращивании с цистеином в качестве единственного источника серы. У P. aeruginosa путь обратного транссульфирования между гомоцистеином и цистеином с образованием цистатионина в качестве полупродукта позволяет P. aeruginosa быстро расти на среде с метионином в качестве единственного источника серы. Мутант P. putida, дефектный по алкансульфонатазному локусу (ssuD), был неспособен расти ни с метансульфонатом, ни с метионином в качестве источника серы. Швейцария, Inst. Microbiol., Swiss, Federal Inst. Technol., ETH - Zentrum, CH-8092 Zurich. Библ. 29
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: PSEUDOMONAS PUTIDA (BACT.)
ШТАММ S-313
PSEUDOMONAS AERUGINOSA (BACT.)
ШТАММ PA01
СЕРА
ОСОБЕННОСТИ АССИМИЛЯТИВНОГО МЕТАБОЛИЗМА
ИЗУЧЕНИЕ
Дата ввода:
7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.05-04Б3.114

Автор(ы) : Vermeij, Paul, Kertesz Michael A.
Заглавие : Pathways of assimilative sulfur metabolism in Pseudomonas putida
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 18. - С. 5833-5837
Аннотация: Исследован биосинтез цистеина и метионина в Pseudomonas putida S-313 и Pseudomonas aeruginosa PAO1. Оба эти организма использовали прямое сульфгидрилирование О-сукцинилгомосерина для синтеза метионина, но также имели высокую О-ацетилсеринсульфгидрилазную активность (цистеинсинтетазу). В обоих псевдомонадах количество ферментов пути транссульфирования (цистатионин 'гамма'-синтетаза и цистатионин 'бета'-лиаза) было невелико, но резко возрастало при выращивании с цистеином в качестве единственного источника серы. У P. aeruginosa путь обратного транссульфирования между гомоцистеином и цистеином с образованием цистатионина в качестве полупродукта позволяет P. aeruginosa быстро расти на среде с метионином в качестве единственного источника серы. Мутант P. putida, дефектный по алкансульфонатазному локусу (ssuD), был неспособен расти ни с метансульфонатом, ни с метионином в качестве источника серы. Швейцария, Inst. Microbiol., Swiss, Federal Inst. Technol., ETH - Zentrum, CH-8092 Zurich. Библ. 29
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: PSEUDOMONAS PUTIDA (BACT.)
ШТАММ S-313
PSEUDOMONAS AERUGINOSA (BACT.)
ШТАММ PA01
СЕРА
ОСОБЕННОСТИ АССИМИЛЯТИВНОГО МЕТАБОЛИЗМА
ИЗУЧЕНИЕ
Дата ввода:
8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.09-04Б2.34

Автор(ы) : Pennings Jeroen L.A., Vermeij, Paul, de Poorter Linda M.I., Keltjens Jan T., Vogels Godfried D.
Заглавие : Adaptation of methane formation and enzyme contents during growth of Methanobacterium thermoautotrophicum (strain 'ДЕЛЬТА'H) in a fed-batch fermentor
Источник статьи : Antonie van Leeuwenhoek. - 2000. - Vol. 77, N 3. - С. 281-291
Аннотация: Во время роста Methanobacterium thermoautotrophicus в периодическом с подпиткой ферментере показано, что клетки сталкивались с устойчивым снижением концентрации требуемой водородной энергии. Для изучения того, как организм реагирует на эти изменения, клетки собирали в ходе разных фаз роста и определяли их метаногенные свойства. Определяли клеточные уровни метаногенных изоферментов и функционально близких ферментов. Показано, что клетки поддерживают скорости метаногенеза при снижении их сродства к водороду: K{H[2]}[M] был понижен в период от экспоненциальной до стационарной фаз роста. Одновременно изменялась максимальная удельная скорость продукции метана. Уровни H[2]-зависимой метинил-тетрагидрометанопротеин-дегидрогеназы (H[2]-MDH) и метилкоэнзим М-редуктазного изофермента II (MCR II) снижались в начале стационарной фазы. Когда клетки росли в условиях предпочтительных для экспрессии MCR II имели место повышенные уровни MCR II и H[2]-MDH, в случае когда клетки росли при условиях предпочтительных для MCR I, уровни MCR II были много ниже и клетки имели повышенное сродство к водороду в ходе цикла роста. Использование тиосульфата как восстановителя среды оказывает негативное действие на уровни MCR II и H[2]-MDH. Показано, что клетки M. thermoautotrophicus отвечают на вариации доступности водорода и других условий окружающей среды (pH, температура роста, восстановитель среды) изменением их физиологии. Адаптация включает, помимо перечисленного, различную экспрессию изоферментов MDH и MCR. Нидерланды, Dep. Microbiol., Fac. Sci., Univ. Nijmegen, Nijmegen. Библ. 25
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUS (BACT.)
ШТАММ 'ДЕЛЬТА'H
ФЕРМЕНТАЦИЯ
ПЕРИОДИЧЕСКИЙ С ПОДПИТКОЙ ПРОЦЕСС
ФЕРМЕНТЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
МЕТАН
ОБРАЗОВАНИЯ
АДАПТАЦИЯ К ИЗМЕНЕНИЮ УСЛОВИЙ
Дата ввода:
9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.09-04Б3.145

Автор(ы) : Pennings Jeroen L.A., Vermeij, Paul, de Poorter Linda M.I., Keltjens Jan T., Vogels Godfried D.
Заглавие : Adaptation of methane formation and enzyme contents during growth of Methanobacterium thermoautotrophicum (strain 'ДЕЛЬТА'H) in a fed-batch fermentor
Источник статьи : Antonie van Leeuwenhoek. - 2000. - Vol. 77, N 3. - С. 281-291
Аннотация: Во время роста Methanobacterium thermoautotrophicus в периодическом с подпиткой ферментере показано, что клетки сталкивались с устойчивым снижением концентрации требуемой водородной энергии. Для изучения того, как организм реагирует на эти изменения, клетки собирали в ходе разных фаз роста и определяли их метаногенные свойства. Определяли клеточные уровни метаногенных изоферментов и функционально близких ферментов. Показано, что клетки поддерживают скорости метаногенеза при снижении их сродства к водороду: K{H[2]}[M] был понижен в период от экспоненциальной до стационарной фаз роста. Одновременно изменялась максимальная удельная скорость продукции метана. Уровни H[2]-зависимой метинил-тетрагидрометанопротеин-дегидрогеназы (H[2]-MDH) и метилкоэнзим М-редуктазного изофермента II (MCR II) снижались в начале стационарной фазы. Когда клетки росли в условиях предпочтительных для экспрессии MCR II имели место повышенные уровни MCR II и H[2]-MDH, в случае когда клетки росли при условиях предпочтительных для MCR I, уровни MCR II были много ниже и клетки имели повышенное сродство к водороду в ходе цикла роста. Использование тиосульфата как восстановителя среды оказывает негативное действие на уровни MCR II и H[2]-MDH. Показано, что клетки M. thermoautotrophicus отвечают на вариации доступности водорода и других условий окружающей среды (pH, температура роста, восстановитель среды) изменением их физиологии. Адаптация включает, помимо перечисленного, различную экспрессию изоферментов MDH и MCR. Нидерланды, Dep. Microbiol., Fac. Sci., Univ. Nijmegen, Nijmegen. Библ. 25
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUS (BACT.)
ШТАММ 'ДЕЛЬТА'H
ФЕРМЕНТАЦИЯ
ПЕРИОДИЧЕСКИЙ С ПОДПИТКОЙ ПРОЦЕСС
ФЕРМЕНТЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
МЕТАН
ОБРАЗОВАНИЯ
АДАПТАЦИЯ К ИЗМЕНЕНИЮ УСЛОВИЙ
Дата ввода:
10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 91.06-04Б4.238

Автор(ы) : Tommassen, Jan, Vermeij, Paul, Struyve, Marlies, Benz, Roland, Poolman Jan T.
Заглавие : Isolation of Neisseria meningitidis mutants deficient in class 1 (PorA) and class 3 (PorB) outer membrane proteins
Источник статьи : Infec. and Immun. - 1990. - Vol. 58, N 5. - С. 1355-1359
Аннотация: Белки наружной мембраны (БНМ) классов 1 и 2/3 Seisseria meningitidis являются кандидатами для создания хим. вакцин. Наиболее протективными св-вами обладают БНМ класса 1, однака очистка их от БНМ класса 3 затруднительна. Получены мутанты шт. В:15:Р 1.16, лишенные БНМ класса 1 или класса 3. Мутанты отобраны с помощью антитело-зависимой бактерицидной р-ции с участием комплемента, причем использованы моноклональные антитела (мАТ) к этим БНМ. Мутант по БНМ класса 3 обладал замедленным ростом и резистентностью к тетрациклину и цефусолодину. Используя мутантыный штамм удалось получить чистый препарат БНМ класса 1. Оказалось, что он является катион-селективным порином, в то время как БНМ класса 2/3 - анион-селективный порин. Библ. 36. Нидерланды, Dept. Molec. Cell Biology, State Univ. of Ufrecht, Radualaan 8, 3584 CH Utrecht.
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: NEISSERIA MENINGITIDIS (BACT.)
АНТИГЕНЫ
НАРУЖНЫЕ МЕМБРАНЫ
БЕЛКИ
ПОРИНЫ
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
ВАКЦИНЫ ХИМИЧЕСКИЕ
Дата ввода:
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)