СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Tomkinson, Birgitta$<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI20) 00.06-04И3.308

Автор(ы) : Renn Susan C.P., Tomkinson, Birgitta, Taghert Paul H.
Заглавие : Characterization and cloning of tripeptidyl peptidase II from the fruit fly, Drosophila melanogaster
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 30. - С. 19173-19182
Аннотация: Известно, что трипептидилпептидаза II (ТПП), широко распространенная у млекопитающих, катализирует р-цию отщепления N-концевых трипептидов от белков и в головном мозге крысы обладает активностью холецистокинин-деградирующей пептидазы. Методами вытеснительной и ионообменной хр-фии ТПП-подобный фермент выделен из тканевых экстрактов дрозофилы. ТПП дрозофилы сходна с ТПП млекопитающих по субстратной специфичности и чувствительности к ингибиторам, в частности, к бутабиндиду. Полноразмерная ТПП-кДНК дрозофилы имеет длину 4309 п. н. и кодирует белок, состоящий из 1354 аминок-т. Аминок-тные последовательности ТПП дрозофилы и человека содержат 38% идентичных остатков аминок-т и характеризуются консерватизмом остатков каталитической триады, расстояний между ними и окружающих последовательностей. На C-конце ТПП дрозофилы содержится вставка из 100 аминок-т, отсутствующая в ТПП млекопитающих. Ген ТПП дрозофилы картирован в позиции 49F4-7. США, Dep. Anatomy, Neurobiol., Washington Univ. Sch. Med., St. Louis, MO 63110. Библ. 46
ГРНТИ : 34.33.19
Предметные рубрики: ТРИПЕПТИДИЛПЕПТИДАЗА II
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ДРОЗОФИЛА
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.01-04К1.45

Автор(ы) : Tomkinson, Birgitta, Zetterqvist, Orjan
Заглавие : Immunological crossreactivity between human tripeptidyl peptidase II and fibronectin
Источник статьи : Biochem. J. - 1990. - Vol. 267, N 1. - С. 149-154
Аннотация: Анализ антигенных св-в трипептидилпептидазыII(ТРР), крупной (1000 кД) внутриклет. экзопептидазы, свидетельствует о том, что афинно очищенные антитела к ТРР эритроцитов человека перекрестно реагируют с фибронектином в иммуноблот анализе. Одновременно, антитела к фрагменту 65 кД фибронектина, специфически взаимодействующему с мембр. структурами клеток, перекрестно реагируют с ТРР, в отличие от антител к коллаген-, гепаринсвязывающим доменами и N-концевому фибринсвязывающему домену ф-лы фибронектина. Вместе с тем, антитела к фрагменту 65 кД фибронектина специфически распознают фрагмент 42 кД м-лы ТРР, получ. при последовательной диссоциации нативной ТРР и расщеплении субъединиц химотрипсином. Используя ЭФ в ПААГ с ДДС-Na ТРР, меченной ди-[{3}H]изопропилфосфорофторидатом, и N-концевое секвенирование ТРР, установили, что фрагмент 70 кД м-лы ТРР содержит активный участок, включающий остаток Ser, однако структурного сходства между N-концевым участком фрагмента 42 кД ТРР и фибронектином не отмечено. Предполгают, что наличие общей антигенной детерминанты в м-лах ТРР и фибронектина определяется третичной структурой белков. Библ. 24. Univ. Uppsala, Biomed. Ctr., Box 575, S-75123, Uppsala, SE.
ГРНТИ : 34.43.27
Предметные рубрики: АНТИГЕНЫ
ИММУНОГЕННОСТЬ ПЕРЕКРЕСТНАЯ
ТРИПЕПТИДИЛПЕПТИДАЗА II
ФИБРОНЕКТИН
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска