СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Tishkov, V. I.$<.>)

Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 90.04-04М4.17

Автор(ы) : Asryants R.A., Kuzminskaya E.V., Tishkov V.I., Douzhenkova I.V., Nagradova N.K.
Заглавие : An examination of the role ofy arginine residues in the functioning of D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
Источник статьи : Biochim. et biophys. acta. Biomembranes. - 1989. - Vol. 997, N 3. - С. 159-166
Аннотация: Исследовали кинетику переходного состояния модифицир. тетрамерной D-глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы (I) мышц кролика (Мк) и пекарских дрожжей. Показано, что константа скорости первого порядка образования комплекса ацилфермент-НАДН снижалась в 30 раз для I МК и в 60 раз для I дрожжей. Модификация остатков Arg оказывает влияние на 2-ю стадию каталитич. р-ции - фосфоролиз ацилфермента (константа скорости второго порядка фосфоролиза уменьшалась в 9 раз для I МК и в 40 раз для I дрожжей. Нативная и модифицир. I характеризовались одинаковыми величинами констант ингибирования в отношении НАДН. Полагают, что маловероятно участие остатков Arg в дестабилизации комплекса ацилфермент-НАДН. СССР, Moscow State Univ., Moscow. Библ. 28.
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: ГЛИЦЕРАЛЬДЕГИДФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
КИНЕТИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
АРГИНИНОВЫЕ ОСТАТКИ
МЫШЦЫ
КРОЛИКИ
ПЕКАРСКИЕ ДРОЖЖИ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.122

Автор(ы) : Karzanov V.V., Bogatsky Yu.A., Tishkov V.I., Egorov A.M.
Заглавие : Evidence for the presence of a new NAD+-dependent formate dehydrogenase in Pseudomonas sp. 101 cells grown on a molybdenumcontaining medium
Источник статьи : FEMS Microbiol. Lett. - 1989. - Vol. 60, N 2. - С. 197-200
Аннотация: В Кл факультативно метилотрофной бактерии Pseudomonas sp. 101 ВКМ В-1545Д, выращенных на среде с метанолом в присутствии молибдата, обнаружена новая НАД-зависимая формиатдегидрогеназа (ФДГ). Этот фермент отсутствовал в Кл, выращенных на среде с метанолом и вольфраматом. Частичная очистка новой ФДГ включала осаждение НК сульфатом стрептомицина, фракционирование сульфатом аммония, 2-кратную ИОХ на ДЭАЭЦ и 2-кратную гель-фильтрацию на Toyopearl HW-55. Акцепторами электронов при окислении формиата служат НАД, феррицианид и 2,6-дихлорфенолиндофенол, но не НАДФ. Новая ФДГ обладает также диафоразной активностью, окисляя НАДН с восстановлением феррицианида или 2,6-дихлорфенолиндофенола, но не катализирует обратную р-цию синтеза формиата из НАДН и бикарбоната. ФДГ имеет мол. массу 'ЭКВИВ'280 000 по данным гель-фильтрации, оптимумы активности при рН 8,0 и т-ре 40'ГРАДУС' С, быстро инактивируется при т-рах 40'ГРАДУС' С, а также формиатом и стабилизируется НАД, нитратом или азидом. Величины К составляют 0,62 мМ для формиата и 0,16 мМ для НАД. Новая ФДГ по своим физ.-хим. и антигенным св-вам существенно отличается от НАД-зависимой ФДГ, синтезирующейся в Кл на среде без Мо. Предполагается, что новая ФДГ содержит в кач-ве простетической группы молибдоптерин. Ил. 2. Табл. 1. Библ. 8. СССР, ИНБИ АН СССР, Москва.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: PSEUDOMONAS (BACT.)
PSEUDOMONAS SP. 101
ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗА
НОВЫЙ ФЕРМЕНТ
НАД-ЗАВИСИМАЯ ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
МИКРОЭЛЕМЕНТЫ
МОЛИБДЕН
КОФАКТОР ФЕРМЕНТА
СОДЕРЖАНИЕ В СРЕДЕ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.07-04Б2.17

Автор(ы) : Bogdanova A.V., Tishkov V.I., Cherednikova T.V., Galkin A.G., Egerov A.M.
Заглавие : Immunochemical detection of microquantities of bacterial formate dehydrogenase
Источник статьи : Anal. Zett. - 1989. - Vol. 22, N 13-14. - С. 2761-2770
Аннотация: Предложены два иммунохимических метода для определения содержания НАД-зависимой формиатдегидрогеназы (I), выделенной из метилотрофной бактерии Pseudomonas sp. 101: дот-блоттинг анализ с использованием кроличьих поликлональных АТ и непрямой конкурентный метод ELISA с использованием поли- и моноклональных АТ мыши. Первый метод был использован для скрининга бактериального банка генов. Его чувствительность составляет 5 нг на образец при использовании конъюгата антикроличьих АТ с с пероксидазой хрена или 1 нг на образец при использовании биотинилированных антикроличьих АТ и конъюгата авидинпероксидаза. Второй метод применен для точного определения конц-ии I в бесклеточных экстрактах селекционированных рекомбинантных клонов. Мышиные поликлональные АТ к бактериальной I показали довольно высокое сродство к I из метилотрофных дрожжей Candida methylica. Чувствительность второго метода составила 1 нг на образец. Библ. 10. СССР, ИНБИ АН СССР, Москва 117071.
ГРНТИ : 34.27.05
Предметные рубрики: ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗА
НАД-ЗАВИСИМАЯ ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
ИММУНОХИМИЧЕСКИЕ МЕТОДЫ
ИММУНОФЕРМЕНТНЫЙ АНАЛИЗ
МЕТИЛОТРОФНЫЕ МИКРООРГАНИЗМЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.08-04Б2.104

Автор(ы) : Tishkov V.I., Kula M.-R.
Заглавие : Application of the mutant NADP{+}-dependent formate dyhydrogenase for NADPH regeneration in the processes of organic synthesis with NADP{+}-dependent dehydrogenases (INTAS-94-1309)
Источник статьи : INTAS Symp. "Microb. Ecol. and Biotechnol. Reflect. Extremophil." Moscow, 26-30 Sept., 1997. - Moscow, 1997. - С. 26
Аннотация: Хиральные лактоны синтезировали с использованием двухферментной системы, состоящей из циклогексанонмонооксигеназы Acinetobacter sp. NCIMB 9871 и созданной методом белковой инженерии формиатдегидрогеназы для регенерации кофактора НАДФН. 4-метилциклогексанон использован в качестве модельного субстрата для образования S-(-)-5-метилоксепан-2-она высокой химической чистоты, с высоким содержанием энантиомера. Проведен синтез в реакторе. Исследуются другие асимметричные кетоны в качестве субстратов в реакторах разного типа с целью увеличения общего оборота НАДФ{+} в сопряженных ферментативных р-циях. Германия, Inst. Enzyme Technol., Heinrich Heine Univ. - Duesseldorf, 52426 Juelich. Библ. 22
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ACINETOBACTER SP. (BACT.)
ШТАММ NCIMB 9871
ЦИКЛОГЕКСАНОНМОНООКСИГЕНАЗА
ПРИМЕНЕНИЕ
ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗА
Дата ввода:

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.08-04Б2.105

Автор(ы) : Tishkov V.I.
Заглавие : Site-directed mutagenesis of bacterial formate dehydrogease: Study of the mechanism of enzyme reaction (INTAS-94-1309)
Источник статьи : INTAS Symp. "Microb. Ecol. and Biotechnol. Reflect. Extremophil." Moscow, 26-30 Sept., 1997. - Moscow, 1997. - С. 27
Аннотация: Сравнение последовательностей показывает, что Arg284 (в соответствии с порядковым номером остатков формиатдегидрогеназы (ФДГ) Pseudomonas sp. 101) консервативен у NAD{+}-зависимых ФДГ и D-специфических дегидрогеназ 2-оксикислот. Arg284 является одним из ключевых остатков активного центра ФДГ: в комплексе ФДГ-NAD{+}-азид он участвует в связывании азида. Получены мутанты с заменами Arg284 на глутамин или аланин. Подтверждено, что этот остаток участвует в связывании субстрата, а также способствует дестабилизации основного состояния кофактора, кроме того, он играет важную роль в поддержании каталитической конформации активного центра фермента. По данным рентгеноструктурного анализа комплекса ФДГ-NAD{+}-азид, ингибитор связывается между Arg284 и Asn146. Формиат связывается между остатками Asn146-Arg284, Asn146-His332 и Arg284-His332. Получены также мутанты по Asn146, кинетические свойства к-рых исследуются, предварительные результаты показывают важность этого остатка для правильной ориентации формиата в активном центре ФДГ. Консервативные Gln313 и His332 в активном центре ФДГ бактерии Pseudomonas sp. 101 консервативны также и у всех других ФДГ и эквивалентны паре глутаматгистидин в активном центре D-специфичных дегидрогеназ 2-оксикислот. Получены два мутанта ФДГ: Gln313Glu и His332Phe. Исследование кинетических параметров первого мутанта показало, что Gln313 существенен для проявления активности фермента в широком диапазоне pH. Замена His332-Phe ведет к полной потере ферментативной активности, хотя фермент связывает коферменты, но не субстрат или его аналоги, протонирование His332 не существенно для катализа, но необходимо для связывания субстрата. Россия, Каф. химической энзимологии, химический ф-т МГУ им. Ломоносова, Москва. Библ. 2
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: PSEUDOMONAS SP. (BACT.)
ШТАММ 101
ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗА
САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ РЕАКЦИЯ
МЕХАНИЗМ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ЗАМЕНЫ
ВЛИЯНИЕ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска