СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Saier, Milton H. (Jr.)$<.>)

Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.03-04Б2.246

Автор(ы) : Chin A.Michael, Feldheim David A., Saier Milton H.(Jr.)
Заглавие : Altered transcriptional patterns affecting several metabolic pathways in strains of Salmonella typhimurium which overexpress the fructose regulon
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 5. - С. 2424-2434
Аннотация: Белки фосфотрансферазной системы Salmonella typhimurium участвуют в регуляции синтеза сахаров, подавляя активность ферментов глюконеогенза фосфоенолипируват синтазы (ФЕПсинтазы), кодируется геном ppS, и ФЕПкарбоксилазы, кодируется геном pck. Однако механизм регуляции не известен. Исследовали регуляцию экспрессии генов pps и pck. Сконструировали транспирационное слияние гена pps и неизвестного гена, сцепленного с pps (который, вероятно, участвует в регуляции транскрипции гена pps и гена pck) с facZ геном Escherichia coli. Синтез 'бета'-галактозидазы в штаммах, несущих данные слитые гены, подавляется в присутствии глюкозы или мутацией в гене fruR, который кодирует белок-репрессор фруктозного регулона fru. Мутация в гене fruR приводит к конститутивной экспрессии регулона fru. Установили, что активность пяти ферментов глюконеогенеза (ФЕПсинтазы, ФЕПкарбоксилазы, изоцитратлиазы, малатсинтазы и фруктозо-1,6-дифосфотазы) снижается при выращивании в присутствии глюкозы или мутации в гене fruR. Однако активность гликолитических ферментов (фермент I и ферменты II ФЕП-зависимой фосфотрансферазной системы) и фосфофруктокиназы возрастает. Аналогичные результаты получили при исследовании штамма, содержащего регулон fru, без гена fru R, клонированный на высококопийной плазмиде. Исследовали мутантные штаммы S. typhimurium, чувствительные к температуре и синтезирующие высоколабильный III белок. Установили, что этот белок играет важную роль в регуляции утилизации субстрата глюконеогенеза. Делают вывод, что транскрипция ряда генов, кодирующих ферменты катаболических, биосинтетических и амфиболических путей метаболизма энтеробактерий регулируется сложным катаболитным механизмом репрессии/ /активации, который включает фермент III фосфотрансферазной системы, как компонент системы регуляции. Библ. 33. США, Dep. of Biol. C-016, Univ. of California, San Diego, La Jolla.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: SALMONELLA TYPHIMURIU (BACT.)
ШТАММ EB 222
ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕН ФОСФОЕНОЛПИРУВАТСИНТЕТАЗЫ PPS
ГЕН ФОСФОЕНОЛПИРУВАТКАРБОКСИЛАЗЫ PCK
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
СЛИТЫЕ ГЕНЫ
ГЕН ГАЛАКТОЗИДАЗЫ*БЕТА-LAC Z
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.02-04Б2.504

Автор(ы) : Kapadia, Geeta, Reizer, Jonathan, Sutrina Sarah L., Saier Milton H.(Jr.), Reddy, Prasad, Herzberg, Osnat
Заглавие : Crystallization of the Bacillus subtilis histidine-containing phosphocarrier protein HPr and of some of its site-directed mutants
Источник статьи : J. Mol. Biol. - 1990. - Vol. 212, N 1. - С. 1-2
Аннотация: Кристаллизованы белок-фосфопереносчик HP[r] (I) Bacillus subtilis и 2 мутантных I, сконструированных методом сайт-направленного мутагенеза. Мутантный I с заменой Гис[1][5] Ала кристаллизуется из раствора (NH[4])[2]SO[4] в пространственной группе (ПГ) P3[1]21 или P3[3]21 с размерами элементарной ячейки a=b=47,3 A, c=61,5A. Мутантный I с заменой Сер[4][6] Асп кристаллизуется из раствора полиэтиленгликоля-6000 в ПГ P2[1] с размерами элементарной ячейки a=49,4 A, b=25,6 A, c=60,3 A и 'бета'=100A. Кристаллы этих I дают дифракц. картины с разрешением 1,8 и 2,0 A соотв. Библ. 12. США, Center for Advanced Research in Biotechnology, Univ. of Maryland, Rockville, MD 20850.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
БЕЛКИ
БЕЛОК-ФОСФОПЕРЕНОСЧИК HP[R]
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
КРИСТАЛЛЫ
ДИФРАКЦИОННЫЕ КАРТИНЫ
МУТАЦИИ
МУТАЦИИ ГЕНА БЕЛКА-ФОСФОПЕРЕНОСЧИКА HP[R]
ПОЛУЧЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.155

Автор(ы) : Saier Milton H.(Jr.)
Заглавие : Current studies on the bacterial phosphotransferase system in the Saier laboratory (La Jolla, California, Summer, 1988)
Источник статьи : FEMS Microbiol. Rev. - 1989. - Vol. 63, N 1-2. - С. 183-192
Аннотация: Обзор. Суммированы основные достижения в исследовании бактериальной фосфотрансферазной системы (ФТС), достигнутые в лаборатории автора. Эти исследования касаются структуры, функций, биогенеза и эволюции белков ФТС, а также их участия в многочисленных регуляторных процессах. В числе регуляторных эффектов изучена регуляция самой ФТС, а также получены доказательства участия белков ФТС в регуляции гликолиза, глюконеогенеза, аэр. метаболизма, транскрипции генов и вирулентности. Обзор включает след. разделы: эволюционное родство пермеаз ФТС; нуклеотидная последовательность гена ptsH из Salmonella typhimurium и сравнения между HPr; механизм включения фермента II в мембрану - роль N-концевой, амфипатической, 'альфа'-спиральной сигнальной последовательности; нуклеотидная последовательность и регуляция транскрипции глюцитольного оперона у Escherichia coli; нуклеотидная последовательность и регуляция транскрипции маннитного оперона у E. coli; влияние мутаций fruR на клеточную физиологию и вирулентность у S. typhimurium; отношение АТФ-зависимого фосфорилирования HPr (по серину) к регуляции поглощения сахаров у Staphylococcus aureus; клонирование оперонов pts, fru и mtl Staph. aureus. Ил. 3. Табл. 2. Библ. 24. США, Dep. of Biol., C-016 Univ. of California, San Diego La Jolla, CA 92093.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
БЕЛКИ ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
БИОГЕНЕЗ
ЭВОЛЮЦИЯ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ ПРОЦЕССЫ
БАКТЕРИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 24
ГЛИКОЛИЗ
ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ
АЭРОБНЫЙ МЕТАБОЛИЗМ
ТРАНСКРИПЦИЯ ГЕНОВ
ВИРУЛЕНТНОСТЬ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.08-04Б2.445

Автор(ы) : Schnetz, Karin, Sutrina Sarah L., Saier Milton H.(Jr.), Rak, Bodo
Заглавие : Identification of catalytic residues in the 'бета'-glucoside permease of Escherichia coli by sitespecific mutagenesis and demonstration of interdomain cross-reactivity between the 'бета'-glucoside and glucose systems
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1990. - Vol. 265, N 23. - С. 13464-13477
Аннотация: Получен набор сайт-специфич. мутаций в гене, кодирующем фермент II{g}{l} (I) - специфичном для 'бета'-глюкозидов (II) компоненте зависимой от фосфоенолпирувата (III) фосфотрансферазной системы (ФТС) транспорта сахаров. Изучены св-ва мутантных I в транспорте in vivo и зависящем от III фосфорилировании сахаров и в зависящем от сахарофосфатов перефосфорилировании in vitro. Показано, что: 1). I транспортирует и фосфорилирует глюкозу (IV) и арил- или алкил-II; 2). остаток гис[5][4][7] необходим для фосфорилирования I белком HPr ФТС; 3). цис[2][4] и гис[3][0][4] нужны для переноса фосфатной группы (ФГ) на сахара; 4). замена цис[2][4] сер разобщает транспорт сахаров от фосфорилирования; 5). гис[1][8][3] важен для субстратной специфичности. Обнаружен гетерологич. перенос ФГ между I и глюкозными компонентами II{l}{c} ФТС. Библ. 30. (M. H. Saier). США, Dep. of Biol., Univ. of California at San Diego, La Jolla, CA 92092.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МУТАЦИИ
МУТАЦИИ ГЕНА ФЕРМЕНТА II{G}{L} ФОСФОТРАНСФЕРАЗНОЙ СИСТЕМЫ
ПОЛУЧЕНИЕ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ
ТРАНСПОРТНЫЕ СИСТЕМЫ
ФОСФОТРАНСФЕРАЗНАЯ СИСТЕМА
ФЕРМЕНТ II{O}{L}
СТРУКТУРАФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.09-04Б2.116

Автор(ы) : Fairbrother Wayne J., Gippert Garry P., Reizer, Jonathan, Saier Milton H.(Jr.), Wright Peter E.
Заглавие : Low resolution solution structure of the Bacillus subtilis glucose permease IIA domain derived from heteronuclear three-dimensional NMR spectroscopy
Источник статьи : FEBS Lett. - 1992. - Vol. 296, N 2. - С. 148- 152
Аннотация: С помощью трехмерной спектроскопии {1}{5}N- и {1}{3}C-ЯМР определена с низким разрешением структура домена IIA глюкозопермеазы, входящей в состав фосфоенопируватзависимой сахарфосфотрансферазной системы у Bacillus subtilis. Белок составлен из 13 'бета'-цепей, образующих антипараллельный 'бета'-цилиндр. Конформации петлевых р-нов между 'бета'-цепями определены с меньшей достоверностью. Хотя представленная структура IIA-домена не отличается высокой точностью, она достаточна для локализации активного центра и получения пространственной информации о функционально важных остатках. Ил. 2. Табл. 3. Библ. 33. США, (Wright P. E.), Dep. of Molec. Biol., The Scripps Res. Inst., La Jolla, CA 92037.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ГЛЮКОЗОПЕРМЕАЗА
ДОМЕН IIA
СТРУКТУРА
САХАРФОСФОТРАНСФЕРАЗНАЯ СИСТЕМА
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.01-04Б2.419

Автор(ы) : Reizer, Jonathan, Sutrina Sarah L., Saier Milton H.(Jr.), Stewart George C., Peterkofsky, Alan, Reddy, Prasad
Заглавие : Mechanistic and physiological consequences of HPr(ser) phosphorylation on the activities of the phosphoenolpyruvate:sugar phosphotransferase system in Grampostive bacteria: studies with site-specific mutants of HPr
Источник статьи : EMBO Journal. - 1989. - Vol. 8, N 7. - С. 2111-2120
Аннотация: Сконструированы сайт-специфичные мутации гена ptsH Bacillus subtilis, вызывающие замены остатка Сер[4][6] в белке HPr (I), фосфорилирование к-рого протеинкиназой (II) ингибирует активность фосфотрансферазной системы (ФТС) транспорта сахаров, остатками аланина (S46А), треонина (S46Т), тирозина (S46Y) или аспартата (S46D). В р-циях переноса фосфатной группы (ФГ) с участием остатка Гис[2][5] очищ. I S46D имеет гораздо меньшую V[м][а][к][с] и большую К, чем I дикого типа и I S46Т и S46А. Взаимодействие I с ферментами EI и EII ФТС, катализирующими перенос ФГ на I и от него, регулирует р-цию, катализируемую II. Эти данные свидетельствуют об ингибиторном влиянии отрицательного заряда в положении 46 у I на р-ции переноса ФГ в ФТС и позволяют предположить, что фосфорилируется по Гис[2][5] и Сер[4][6] ферментами, узнающими третичную, а не первичную структуру I. Плазмиды, несущие мутантные гены I, переданы в мутанты pts H Staphylococcus aureus для изучения влияния мутаций на ФТС in vivo. Показано, что отрицательный заряд в положении 46 у I ингибирует поглощение сахаров при участии ФТС и что конкуренция 2 пермеаз ФТС за I с фосфорилированным остатком Гис[2][5] количественно более важна для регуляции функции ФТС, чем фосфорилирование Сер[4][6]. Библ. 60. США, Dept. of Biol., C-016, Univ. of California, San Diego, La Jolla, CA92093.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: BACILLUS SUBTILIR (BACT.)
ШТАММ LBG1650
ТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА
САХАРА
ФОСФОТРАНСФЕРАЗНАЯ СИСТЕМА
ИНГИБИРОВАНИЕ
ГЕНЫ
ГЕН PTSH
САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ
БЕЛКИ
БЕЛОК HP[R]
ЗАМЕНА СЕР[4][6]
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ПРОТЕИНКИНАЗА
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.05-04Б2.61

Автор(ы) : Reizer, Jonathan, Deutscher, Josef, Saier Milton H.(Jr.)
Заглавие : Metabolite-sensitive, ATP-dependent, protein kinasecatalyzed phosphorylation of HPr, a phosphocarrier protein of the phosphotransferase system in Gram-positive bacteria
Источник статьи : Biochemie. - 1989. - Vol. 71, N 9-10. - С. 989-996
Аннотация: Обзор. Рассматриваются последние данные, касающиеся механизмов действия и физиологических последствий фосфорилирования протеинкиназой 46 остатка серина в HPr - фосфопереносящем белке фосфотрансферазной системы сахаров у грамположительных бактерий. Главным образом обсуждаются данные двух лабораторий по сайт-специфическому мутагенезу HPr-белка, где было показано, что 1) в отличие от эукариотических протеинкиназ, протеинкиназа, фосфорилирующая HPr, узнает всю четвертичную структуру HPr, а не ограниченный участок первичной последовательности; 2) как и сериновые протеиназы эукариот, HPr-протеинкиназа может фосфорилировать остаток треонина, но не тирозина, если эти остатки замещают серин в положении 46; 3) регуляторный эффект при фосфорилировании серина возникает из-за появления отрицательного заряда в положении 46, а не из-за большого объема, занимаемого фосфатной группой; 4) взаимодействие HPr с белками фосфотрансферазной системы влияет на конформацию HPr, вызывая стимуляцию или замедление скорости киназной р-ции. Отмечается, что физиологические последствия фосфорилирования HPr по 46 серину in vivo все ще остаются предметом дискуссии. Библ. 44.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: БЕЛКИ
ФОСФОПЕРЕНОСЯЩИЙ БЕЛОК
ФОСФОТРАНСФЕРАЗНАЯ СИСТЕМА
МУТАГЕНЕЗ САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
СЕРИН
ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
БАКТЕРИИ
БИБЛ. 44
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.466

Автор(ы) : Feldheim David A., Chin A.Michael, Nierva Catherine T., Feucht Brigitte U., Cao, Yong Wei, Xu, You Feng, Sutrina Sarah L., Saier Milton H.(Jr.)
Заглавие : Physiological consequences of the complete loss of phosphoryl-transfer proteins HPr and FPr of the phosphoenolpyruvate: sugar phosphotransferase system and analysis of fructose (fru) operon expression in Salmonella typhimurium
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 9. - С. 5459-5469
Аннотация: Исследовали регуляцию экспрессии регулона утилизации фруктозы fru Salmonella typhimurium и провели генетическое, физиологическое и биохимическое изучение последствий подавления его экспрессии. Получили мутанты по генам фруктозного оперона fru В(МН)КА, гену репрессора fruR, генам связывающих энергию белков фосфоенолпируват: сахарофосфотрансферазной системы (PTS) ptsН (белок HPr-P) и ptsI (белок FPr-P) и генам cya и crp. Показали, что регулон fru имеет множественный механизм регуляции. Установили, что белки FPr-P и HPr-P играют роль доноров фосфорильных групп в процессе поглощения клеткой сахаров с помощью PTS. Причем, при поглощении фруктозы используется белок FPr-P, а при поглощении других сахаров - белок HPr-P. Клетки, лишенные обоих белков, не могут утилизировать сахара с помощью PTS. Библ. 55. США, Dep. of Biol., Univ. of California, San Diego, La Jolla, CA, 92093.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: SALMONELLA TYPHIMURIUM (BACT.)
ШТАММ SB1873
УГЛЕВОДЫ
ФРУКТОЗА
УТИЛИЗАЦИЯ
ОПЕРОНЫ
ОПЕРОН МЕТАБОЛИЗМА ФРУКТОЗЫ FRUB(MH)КА
РЕГУЛЯЦИЯ ТРАНСКРИПЦИИ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
САХАРА
МЕХАНИЗМ
ТРАНСПОРТНЫЕ БЕЛКИ
ТРАНСПОРТНЫЙ БЕЛОК HPR-Р
ТРАНСПОРТНЫЙ БЕЛОК FPR-Р
ФУНКЦИЯ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска