СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Sadoul, Remy$<.>)

Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 90.05-04М3.209

Автор(ы) : Sadoul, Remy, Kirchhoff, Frank, Schacher, Melitta
Заглавие : A protein kinase activity is associated with and specifically phosphorylates the neural cell adhesion molecule L1
Источник статьи : J. Neurochem. - 1989. - Vol. 53, N 5. - С. 1471-1478
Аннотация: Молекула адгезии нервных клеток L1 является фосфорилируемым интегральным гликопротеином мембраны и при выделении из мозга мыши с помощью иммуноаффинной хроматографии представлена набором полипептидов с мол. м. 200, 180, 140, 80 и 50 кДа (L1=200, L1=180, L1=140, L1=80 и L1=50, соотв.). С иммуноочищ. L1 связаны 2 киназные активности (Ак), одна из к-рых специфически фосфорилирует L1=200 и L1=80, но не фосфорилирует L1=180, L1=140 и L1=50. Этот набор фосфорилируемых белков совпадает с описанным для L1 после метаболич. включения фосфата в культуре клеток мозжечка. В обоих случаях основное кол-во метки включалось по остаткам Ser. Киназная Ак не стимулируется Ca{2}+, кальмодулином (CaM), фосфатидилсерином, диолеином, цАМФ и цГМФ; предполагают, что фермент отличается от Ca{2}+/СаМ-зависимых киназ, протеинкиназы С, цАМФ- и цГМФ-зависимых киназ и относится к др. группе киназ. Другая киназная Ак фосфорилирует казеин и не фосфорилирует L1, использует АТФ и ГТФ и ингибируется гепарином. Поскольку первичная структура L1 не содержит последовательностей, совпадающих с последовательностями известных киназ, считают, что каталитич. Ак иммуноочищ. L1 связана с киназами, прочно связанными с L1. ФРГ, Dep. of Neurobiology, Univ. of Heidelberg, 6900 Heidelberg. Библ. 47.
ГРНТИ : 34.39.15
Предметные рубрики: МЕЖКЛЕТОЧНЫЕ КОНТАКТЫ
АДГЕЗИЯ
МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
ГЛИКОПРОТЕИН L1
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
МЫШИ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.01-04Я6.181

Автор(ы) : Martinou, Isabelle, Fernandez, Pierre-Alain, Missotten, Marc, White, Eileen, Allet, Bernard, Sadoul, Remy, Martinou, Jean-Claude
Заглавие : Viral proteins E1B19K and p35 protect sympathetic neourons from cell death induced by NGF deprivation
Источник статьи : J. Cell Biol. - 1995. - Vol. 128, N 1-2. - С. 201-208
Аннотация: Симпатические нейроны из передних шейных ганглиев подвергаются запрограммированной клеточной гибели при лишении их фактора роста нервов (NGF). В эти нейроны микроинъецировали экспрессирующийся ветор, содержащий кДНК, кодирующую избранные белки, для проверки их влияния на гибель клеток. Было показано, что белок E1B19K из аденовируса и белок p35 из бакуловируса, как и протоонкоген Bcl-2 защищают нейроны от индуцируемой клеточной гибели. Другие аденовирусные белки, E1A и E1B55K не оказывают подобного действия. Последний, как известно, блокирует апоптоз, обусловленный p35 в пролиферативных клетках. Белки E1B19K и p35 инъецировали вместе с Bcl-Xs, блокирующим функцию Bcl-2 в лимфоидные клетки. Bcl-Xs не оказывал влияния на выживаемость клеток, обусловленную экспрессией E1B19K и p35. Швейцария [Martinou J.-C.] Glaxo Inst. for Mol. Biol., 1228 Plan-les-Ouates, Geneva. Библ. 51
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: БЕЛОК
БЕЛОК E1B19K
БЕЛОК P35
БЕЛОК BCL-2
АПОПТОЗ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 02.07-04Я6.179

Автор(ы) : Garin, Jerome, Diez, Roberto, Kieffer, Sylvie, Dermine, Jean-Francois, Duclos, Sophie, Gagnon, Etienne, Sadoul, Remy, Rondeau, Christiane, Desjardins, Michel
Заглавие : The phagosome proteome: Insight into phagosome functions
Источник статьи : J. Cell Biol. - 2001. - Vol. 152, N 1. - С. 165-180
Аннотация: Идентифицировали свыше 140 белков, связанных с фагосомами. Среди них были гидролазы, субъединица протонного насоса АТФазы и белки механизма слияния. Была также идентифицирована серия белков вдоль пути эндоцитоза/фагоцитоза, апоптозные белки галектин 3, Alix и TRAIL, антиапоптозный белок 14-3-3, обогащенный липидом raft флотилин-1, противомикробный молекулярный лактадерин и малая ГТФаза rab14. Кроме того обнаружены 24 пятна, в которых пептидные массы могут не быть достаточно созревшими. При анализе изменений состава фагосом в процессе их биогенеза не было обнаружено гидролаз. Приведены сведения о 129 обнаруженных белках. Канада [Michel Desjardins], Dep. pathol. et biol. cellulaire, Univ. Montreal, C. P. 6128, Succ. Centre ville, Montreal, Quebec. Ил. 7. Табл. 3. Библ. 61
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: ФАГОСОМЫ
ФУНКЦИИ
ЭНДОЦИТОЗ/ФАГОЦИТОЗ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ
ПРОНИЦАЕМОСТЬ МЕМБРАН
АПОПТОЗ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 61
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 04.09-04Я6.56

Автор(ы) : Aubry, Laurence, Mattei, Sara, Blot, Beatrice, Sadoul, Remy, Satre, Michel, Klein, Gerard
Заглавие : Biochemical characterization of two analogues of the apoptosis-linked gene 2 protein in Dictyostelium discoideum and interaction with a physiological partner in mammals, murine alix
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 2002. - Vol. 277, N 24. - С. 21947-21954
Аннотация: В слизевике Distyostelium discoideum охарактеризованы белки Dd-ALG-2a и Dd-ALG-2b, гомологичные кальций-связывающему белку ALGF-2 млекопитающих. Показано, что оба белка связывают ионы кальция по специфичным к кальцию участкам. Связывание ионов кальция приводит к изменениям конформации, ассоциированной с демаскированием гидрофобных районов белков. Установлено, что гомодимер Dd-ALG-2a образуется при концентрациях кальция, близких к концентрациям, необходимым для Ca{2+}-индуцированных конформационных изменений. Делеция гидрофобной N-концевой последовательности или EF-плеча 5 Dd-ALG-2a предотвращает димеризацию. Гомодимер Dd-ALG-2b не обнаружен, а гетеродимер Dd-ALG-2a/2b образуется только при иммобилизации Dd-ALG-2b. Показано, что белок Alix мыши образует гетеродимер с Dd-ALG-2a, но не с Dd-ALG-2b, причем ассоциация строго зависит от ионов кальция. Конструкция 'ДЕЛЬТА'Nter белка Dd-ALG-2a теряет способность взаимодействовать с белком Alix. Гены Dd-alg-2a и Dd-ALG-2b экспрессированы в растущих клетках. Показано, что уровни обоих мРНК достигают максимума в процессе агрегации (4-8 ч), а затем уменьшаются, тогда как уровни белков остаются стабильными. Установлено, что Dd-ALG-2a и Dd-ALG-2b не важны для роста и развития клеток. Франция, Lab. Biochim. et Biophys. Systemes Integres (Unite Mixte Rech. 5092 CNRS Commissariat l'Energie Atomique-Univ. Joseph-Fourier), Dep. Reponse et Dynamique Cellulaires/Biochim. et Biophys. Systemes Integres, Commissariat l'Energie Atomique - Grenoble, 38054 Grenoble Cedex 9. Библ. 47
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: АПОПТОЗ
БЕЛОК
DD-ALG-2A
DD-ALG-2B
ГЕНЫ
АНАЛИЗ
DICTYOSTELIUM DISCOIDEUM
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 04.12-04М3.160

Автор(ы) : Ben, Fredj Naaila, Grange, Julien, Sadoul, Remy, Richard, Stephane, Goldberg, Yves, Boyer, Veronique
Заглавие : Depolarization-induced translocation of the RNA-binding protein Sam68 to the dendrites to hippocampal neurons
Источник статьи : J. Cell Sci. - 2004. - Vol. 117, N 7. - С. 1079-1090
Аннотация: В нестимулированных нейронах эмбриона крысы 90% клеток аккумулируют белок Sam68 (I; слитый с зеленым флуоресцентным белком) исключительно в ядрах; 4% клеток содержат его в дендритах. Для экспрессии I в ядрах необходим его N-терминал. После деполяризации 25 мМ KCl 50% нейронов содержат I в дендритах (через 2 ч обработки KCl), а через 3 ч I возвращается в ядра. Транслокация I в дистальные дендриты зависит от микротрубочек и снимается при действии на клетки нимодипина. Обработка нейронов CRM-1, опосредующего ядерный экспорт лептомицином В, частично предотвращает индуцируемый деполяризацией выход I из ядра. Франция [V. B.], Neurodegenerescence et Plasticite, INSERM EMI 01-08, Inst. Nat. de la Sante et de la Recherche Med., Pavillon de Neurologie, Centre Hospitalier Universitaire, 38043 Grenoble, e-mail: yves.goldberg@ujf-grenoble.fr; veronique.boyer@ujf-grenoble.fr. Библ. 32
ГРНТИ : 34.39.15
Предметные рубрики: НЕЙРОНЫ
ДЕПОЛЯРИЗАЦИЯ
РНК-СВЯЗАННЫЙ БЕЛОК
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ЭКСПРЕССИЯ
ТРАНСЛОКАЦИЯ
ЭМБРИОНАЛЬНЫЙ ГИППОКАМП
КРЫСЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 04.12-04Я6.66

Автор(ы) : Ben, Fredj Naaila, Grange, Julien, Sadoul, Remy, Richard, Stephane, Goldberg, Yves, Boyer, Veronique
Заглавие : Depolarization-induced translocation of the RNA-binding protein Sam68 to the dendrites to hippocampal neurons
Источник статьи : J. Cell Sci. - 2004. - Vol. 117, N 7. - С. 1079-1090
Аннотация: В нестимулированных нейронах эмбриона крысы 90% клеток аккумулируют белок Sam68 (I; слитый с зеленым флуоресцентным белком) исключительно в ядрах; 4% клеток содержат его в дендритах. Для экспрессии I в ядрах необходим его N-терминал. После деполяризации 25 мМ KCl 50% нейронов содержат I в дендритах (через 2 ч обработки KCl), а через 3 ч I возвращается в ядра. Транслокация I в дистальные дендриты зависит от микротрубочек и снимается при действии на клетки нимодипина. Обработка нейронов CRM-1, опосредующего ядерный экспорт лептомицином В, частично предотвращает индуцируемый деполяризацией выход I из ядра. Франция [V. B.], Neurodegenerescence et Plasticite, INSERM EMI 01-08, Inst. Nat. de la Sante et de la Recherche Med., Pavillon de Neurologie, Centre Hospitalier Universitaire, 38043 Grenoble, e-mail: yves.goldberg@ujf-grenoble.fr; veronique.boyer@ujf-grenoble.fr. Библ. 32
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: НЕЙРОНЫ
ДЕПОЛЯРИЗАЦИЯ
РНК-СВЯЗАННЫЙ БЕЛОК
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ЭКСПРЕССИЯ
ТРАНСЛОКАЦИЯ
ЭМБРИОНАЛЬНЫЙ ГИППОКАМП
КРЫСЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 08.03-04Б1.129

Автор(ы) : Segura-Morales, Carolina, Pescia, Christina, Chatellard-Causes, Christine, Sadoul, Remy, Bertrand, Edouard, Basyuk, Eugenia
Заглавие : Tsg101 and Alix interact with murine leukemia virus Gag and cooperate with Nedd4 ubiquitin ligases during budding
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 2005. - Vol. 280, N 29. - С. 27004-27012
Аннотация: Ретровирусы (РВ) выделяются из зараженной клетки почкованием в виде нуклеосом с помощью белка вируса GaG, взаимодействующего с одним из трех клеточных факторов: убиквитиновых лигаз семейства Nedd4, Tsg101 или Alix/Api1. Только белок GaG вируса лейкоза мышей (ВЛМ) способен взаимодействовать с этими факторами. Мелкие интерферирующие РНК против Tag101 или Alix и доминантноотрицательные формы Nedd4 угнетают продукцию вирусоподобных частиц. Инактивация Nedd4 препятствует почкованию, тогда как инактивация других связывающих участков обладает слабым действием. Показали, что прямое взаимодействие GaG с Tag101 и Alix способствует почкованию из плазматических мембран и облегчает потребность в Nedd4.1. Другие зависящие от Nedd4 белка GaG также содержат участки связывания для Tsg101 или Alix. Франция, IGMM-CNRS, 1919 Route de Mende 34293, Montpellier Cedex 5. Библ. 65
ГРНТИ : 34.25.29
Предметные рубрики: РЕТРОВИРУСЫ
ВИРУС ЛЕЙКОЗА МЫШЕЙ
ПОЧКОВАНИЕ
БЕЛОК GAG
КЛЕТОЧНЫЕ ФАКТОРЫ
Дата ввода:

Вид документа : Однотомное издание

Заявка 1043027 ЕПВ, МКИ A61K 38/27.

Автор(ы) : Sadoul, Remy, Pagliusi, Sonia
Заглавие : Treatment of multiple sclerosis with a combination of Interferon and Growth hormone .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
Коллективы : Applied Research Systems ARS Holding N.V.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска