СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Roh, Jung Hyeob$<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.219

Автор(ы) : Roh, Jung Hyeob, Suzuki, Hideyuki, Azakami, Hiroyuki, Yamashita, Mitsuo, Murooka, Yoshikatsu, Kumagai, Hidehiko
Заглавие : Purification, characterization, and crystallization of monoamine oxidase from Escherichia coli K-12
Источник статьи : Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 9. - С. 1652-1656
Аннотация: Ген моноаминооксидазы (МАО) клонировали из геномной библиотеки E.coli и МАО была сверхпродуцирована в периплазматич. пространство. Фермент был очищен до гомогенности получением периплазматич. фракции с последующим фракционированием сульфатом аммония и хр-фией на колонке ДЭАЭ-целлюлозы. Получили кристаллы МАО, используя цитрат натрия для осаждения. Фермент является димером с идентичными субъединицами с мол. м. 80000, наивысшая активность проявляется при pH 7,5 и 45'ГРАДУС'C. Активность МАО ингибируется гидроксиламином, гидразином, фенелзином, изониазидом и траниципромином. Фермент с высокой скоростью окислял тирамин, фенетиламин и триптамин, но не окислял диамин и полиамины путресцин и спермин. Антитело против МАО E.coli перекрестно реагировало с очищенной МАО из Klebsiella aerogenes. Япония, Dep. Food Sci. and Technol., Fac. Agr., Kyoto Univ.,Kitashirakawa, Sakyo-ku, Kyoto 606. Библ. 53
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: МОНОАМИНООКСИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ESCHERICHIA COLI
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.08-04Б4.85

Автор(ы) : Roh, Jung Hyeob, Takenaka, Yasuhiro, Suzuki, Hideyuki, Yamamoto, Kenji, Kumagai, Hidehiko
Заглавие : Escherichia coli K-12 copper-containing monoamine oxidase: Investigation of the copper binding ligands by site-directed mutagenesis, elemental analysis and topa quinone formation
Источник статьи : Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1995. - Vol. 212, N 3. - С. 1107-1114
Аннотация: Медь-содержащая моноаминоксидаза (МАО) E. coli - это периплазматический фермент, содержащий двухвалентные ионы меди и топа-хинон (ТХ) - кофактор. Клонированный ген МАО изучен секвенированием и сайт-адресованным мутагенезом. Сравнительный анализ различных генов МАО обнаруживает 5 консервативных остатков гистидина. Сайт-направленным мутагенезом этих остатков и анализом мутантных МАО (каталитическая активность, асборбционная спектрометрия и масс-спектрометрия) показано, что функции лигандов меди принадлежат гистидинам в положениях 470, 554 и 556. Связанная медь МАО необходима для образования ТХ. Япония, Dep. Food Sci., technol., fac. Agric., Univ., Kyoto 606. Библ. 27
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: МОНОАМИНОКСИДАЗА
МЕДЬ-СОДЕРЖАЩАЯ
САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ
ESCHERICHIA COLI K12
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.08-04Б2.106

Автор(ы) : Roh, Jung Hyeob, Kaplan, Samuel
Заглавие : Genetic and phenotypic analyses of the rdx locus of Rhodobacter sphaeroides 2.4.1
Источник статьи : J. Bacteriol. - 2000. - Vol. 182, N 12. - С. 3475-3481
Аннотация: Сконструирована серия неполярных, внутрирамочных мутантов по каждому из генов оперона rdxBHIS, участвующих в регуляции экспрессии генов фотосистемы Rhodobacter sphaeroides. Введение в мутантные штаммы гибридов puc-lacZ и puf-lacZ приводит в аэробных условиях к заметному увеличению экспрессии генов фотосинтеза. В случае мутантов по одному из генов rdxH, rdxI или rdxS указанная аэробная индукция экспрессии генов фотосинтеза скорее всего является непрямой и связана с посттранскрипционным изменением в структуре или интеграции cbb[3] цитохромоксидазы, тогда как RdxB напрямую взаимодействует с cbb[3] оксидазой. С мутациями по локусу rdx ассоциировано более интенсивное превращение каротиноида сфероидена в сфероиденон. Полагают, что этот фенотип также является результатом влияния локуса rdxBHIS на структуру или интеграцию cbb[3] оксидазы. Кроме того, предлагается отнести RdxI к новому классу переносчиков металлов АТФаз CP-типа. США, Dep. Microbiol. & Mol. Genet., Univ. Texas, Health Sci. Cent. Houston, Houston, Texas 77030. Библ. 42
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: РЕГУЛЯТОРНЫЕ ГЕНЫ
ОПЕРОН RDXBHIS
ГЕНЫ
ГЕНЫ ФОТОСИСТЕМЫ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
RHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.03-04Б2.194

Автор(ы) : Roh, Jung Hyeob, Kaplan, Samuel
Заглавие : Interdependent expression of the ccoNOOP-rdxBHIS loci in Rhodobacter sphaeroides 2.4.1
Источник статьи : J. Bacteriol. - 2002. - Vol. 184, N 19. - С. 5330-5338
Аннотация: Кластер генов rdxBHIS Rhodobacter sphaeroides 2.4.1, расположенный после оперона ccoNOQP, кодирующего цитохром-с-оксидазу cbb[3], необходимую для посттрансляционной модификации цитохром-с-оксидазы cbb[3]. Методом Нозерн-гибридизации и обратной транскрипции-ПЦР показали, что при транскрипции кластера ccoNOQP-rdxBHIS синтезируются транскрипты ccoNOQP, ccoNOQP-rdxBHIS, rdxBHIS и rdxIS. Идентифицировали множественные точки инициации транскрипции: 5 для ccoN, 4 для rdxB и одну для rdxI. Транскрипция с промоторов P1[N] гена ccoN и P1[B] гена rdxB зависит от наличия белка FnrL. Экспрессия кластера cco-rdx тесно связана с экспрессией генов, участвующих в фотосинтезе. Сделан вывод, что стехиометрическое соотношение транскриптов и белковых продуктов этих генов является ключевым фактором контроля экспрессии фотосинтетических генов. США, Dep. Microbiol. Molec. Genet., Univ. Texas Hlth Sci. Ctr Med. Sch., Houston, TX 77030. Библ. 24
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ГЕНЫ
КЛАСТЕР CCONOQP-RDXBHIS
ТРАНСКРИПЦИЯ
ВЗАИМОЗАВИСИМАЯ
ПРОМОТОРЫ
МНОЖЕСТВЕННЫЕ ТОЧКИ ИНИЦИАЦИИ
RHODOBACTER SPHAEROIDES 2.4.1 (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 09.12-04Б2.171

Автор(ы) : Bruscella, Patrice, Eraso Jesus M., Roh, Jung Hyeob, Kaplan, Samuel
Заглавие : The use of chromatin immunoprecipitation to define PpsR binding activity in Rhodobacter sphaeroides 2.4.1
Источник статьи : J. Bacteriol. - 2008. - Vol. 190, N 20. - С. 6817-6828
Аннотация: Исследуя с помощью микрочипов влияния на двойной мутант Rhodobacter sphaeroides анаэробных условий, темноты и обработки диметилсульфоксидом, выявили наличие "протяженного" регулона PpsR и его новую физиологическую роль. Для характеристики регулона PpsR и изучения PpsR - связывающей последовательности in vivo адаптировали метод иммунопреципитации хроматина к Rhodobacter sphaeroides. Показали, что наблюдается непосредственное связывание PpsR со вновь идентифицированными генами, участвующими в микроаэробном дыхании и устойчивости к периплазматическому стрессу, а также к генам фотосинтеза. Новые члены регулона PpsR локализованы позади генного кластера фотосинтеза и имеют дегенеративные PpsR-связывающие последовательности. Обсуждается возможное взаимодействие с дегенеративными связывающими последовательностями в различных физиологических условиях и дальнейшее изучение структуры ДНК, необходимой для связывания, in situ. США, Dep. of Microbiol. and Mol. Genetics, Univ. of Texas Health Sci. Center, Houston, Texas 77030. Библ. 52
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: АДАПТАЦИЯ
АЭРОБНЫЕ УСЛОВИЯ
ТЕМНОТА
ДИМЕТИЛСУЛЬФОКСИД
ГЕНЫ
РЕГУЛОН PPSR
СТРУКТУРА
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
АКТИВАТОР ТРАНСКРИПЦИИ PPSR
RHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 13.12-04Б2.54

Автор(ы) : Arai, Hiroyuki, Roh, Jung Hyeob, Eraso Jesus M., Kaplan, Samuel
Заглавие : Transcriptome response to nitrosative stress in Rhodobacter sphaeroides 2.4.1
Источник статьи : Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 2013. - Vol. 77, N 1. - С. 111-118
Аннотация: Факультативная фотосинтезирующая бактерия Rhodobacter sphaeroides 2.4.1 обладает NnrR,регулятором транскрипции, и NO-редуктазой, но к денитрификации неспособна. На геномном уровне исследовали физиологич. отклик бактерии на NO-стресс. Анализировали транскриптомные профили штамма 2.4.1 и его NnrR-мутанта до и после действия 2 нитрующих агентов в микроаэробных условиях. Ими были S-нитрозоглутатион (I) и нитропруссид Na (II). I и II влияли на экспрессию различных, но перекрывающихся наборов генов. Показали, что под контролем NnrR было лишь ограниченное (включая гены NO-редуктазы) число генов. Эти гены сильно подавлялись действием I и II. В транскриптомный отклик на активные виды азота, возможно, были также вовлечены O[2]-чувствительный регулятор FnrL и предполагаемый Fe-чувствительный регулятор. Ряд генов, среди них hemN, ответственный за биосинтез гема, были объектом двойной регуляции - генами NnrR и FnrL. США, Dep. of Microbiology and Molecular Genetics, Univ. of Texas, Health Sci. Center, Houston, TX 77030. E-mail: aharai@mail.eccu-tokyo.ac.jp. Библ. 49
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: RHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)
ФАКУЛЬТАТИВНЫЙ ФОТОСИНТЕТИК
NO-CТРЕСС
ДЕНИТРИФИКАЦИЯ
ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕГУЛЯТОР NNRR
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска