СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Raue, H. A.$<.>)

Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.114

Автор(ы) : Rutgers C.A., Schaap P.J., van't Riet J., Woldringh C.L., Raue H.A.
Заглавие : In vivo and in vitro analysis of structure-function relationships in ribosomal protein L25 from Saccharomyces cerevisiae
Источник статьи : Biochim. et biophys. acta. Gene Struct. and Express. - 1990. - Vol. 1050, N 1-3. - С. 74-79
Аннотация: Разработан подход (сочетающий генноинженерные методики in vivo и in vitro), позволивший выявить функциональные домены рибосомного белка L25 Saccharomyces cerevisiae. Анализ внутриклеточного распределения гибридных белков, включающих различные части L25, соединенные с 'бета'-галактозидазой, позволил выявить сигнал ядерной локализации L25 - его N-концевой район (61 остаток). С использованием приготовленных in vitro фрагментов L25 локализован домен (между 61 и 135 остатками), ответственный за специфическое связывание L25 и 26S рРНК. Опыты in vivo показали важность гена L25 для жизнеспособности Кл. Библ. 29. Нидерланды, Biochemisch Lab., Vrije Univ.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: РИБОСОМНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК L25
МУТАЦИИ
ДЕЛЕЦИИ
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ДОМЕНЫ
АНАЛИЗ
ГЕНЕТИЧЕСКАЯ ИНЖЕНЕРИЯ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.119

Автор(ы) : Raue H.A., Otaka E., Suzuki K.
Заглавие : Structural comparison of 26S rRNA-binding ribosomal protein L25 from two different yeast strains and the equivalent proteins from three eubacteria and two chloroplasts
Источник статьи : J. Mol. Evol. - 1989. - Vol. 28, N 5. - С. 418-426
Аннотация: Проведен компьютерный анализ сходства последовательностей рибосомного белка SL25 Saccharomyces carlsbergensis с эквивалентными белками CL25 Candida utilis, EL23 Escherichia coli, BL23 Bacillus stearothermophilus, ML23 Mycoplasma capricolum, McpL 23 из хлоропластов Marchantia polymorpha и NcpL 23 из хлоропластов Nicotiana tabacum. Отмечено, что дрожжевые белки удлинены примерно на 50-60 аминокислот на N-конце и имеют делецию размером в 13 аминокислот в области С-конца. Обсуждается эволюционное значение этих изменений в белках и биол. значение различных участков белка SL25. Библ. 31. Нидерланды, Biochem. Lab., Vrije Univ., de Boelelaan 1083, 1081HV Amsterdam.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: РИБОСОМНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК L25
ЭКВИВАЛЕНТНЫЕ БЕЛКИ
ГОМОЛОГИЯ
АНАЛИЗ
ДРОЖЖИ
ЭУБАКТЕРИИ
СТРУКТУРНОЕ СРАВНЕНИЕ
РРНК
26S РРНК
ЭВОЛЮЦИЯ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.568

Автор(ы) : Vreken P., El-Baradi T.T.A.L., Planta R.J., Raue H.A.
Заглавие : Relation between structure and stability of mRNA in Saccharomyces cerevisiae
Источник статьи : Proc. 4th Eur. Congr. Biotechnol., Amsterdam, June 14-19, 1987. - Amsterdam etc., 1987. - Vol. 1. - С. 416
Аннотация: Выход белкового продукта, образующегося в результате экспрессии гена в эукариотической Кл, зависит от нескольких факторов, одним из к-рых является метаболическая стабильность мРНК, кодирующей этот белок. Доказано, что в Кл про- и эукариот стабильность индивидуальных мРНК неодинакова, а экспрессия некоторых генов регулируется модуляциями стабильности мРНК. Очень мало известно о молек. механизмах, вовлеченных в обмен мРНК. Установлено однако, что структурные элементы либо в лидерной, либо в хвостовой последовательности могут оказывать существенное влияние на стабильность мРНК. В рамках координационной программы, имеющей целью оптимизацию экспрессии чужеродных белков в дрожжах, начато исследование обмена мРНК у Saccharomyces cerevisial. Периоды полужизни индивидуальных дрожжевых мРНК варьируют от одной до 'ЭКВИВ'70 мин. Делаются попытки выяснить структурную основу этих различий и в особенности роли лидерной и трайлерной последовательностей. С этой целью сконструировали серии гибридных генов, кодирующих разные части относительно стабильного гена дрожжевой фосфоглицеральдегидкиназы (ФГК) и относительно нестабильного (модифицированного) гена дрожжевого рибосомного белка L25. Эти гибридные гены будут введены в дрожжевые Кл на многокопийном векторе, и стабильность мРНК будет измеряться с помощью импульсного мечения и последующей нозерн-гибридизации. Конструируются также гибридные гены, содержащие различные структурные элементы лидерной или хвостовой последовательности, к-рые способствуют стабилизации мРНК в про- и эукариотических Кл. Нидерланды, Biochemisch Laboratorium, Vrije Universiteit Amsterdam, de Boelelaan 1083, 1081 HV Amsterdam.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ОПТИМИЗАЦИЯ
РНК МАТРИЧНАЯ
СТАБИЛЬНОСТЬ
КОРРЕЛЯЦИЯ
СТРУКТУРА
Дата ввода:

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.137

Автор(ы) : Schaap P.J., Riet J.van't, Planta R.J., Raue H.A.
Заглавие : Routing of ribosomal proteins to the nucleus in Saccharomyces cerevisiae
Источник статьи : Proc. 4th Eur. Congr. Biotechnol., Amsterdam, June 14-19, 1987. - Amsterdam etc., 1987. - Vol. 1. - С. 415
Аннотация: Одним из классов белков, к-рые поступают в ядро S. cerevisiae, являются рибосомальные белки, поскольку сборка рибосомных субъединиц происходит гл. обр. в ядре. Для идентификации сигналов, управляющих импортом рибосомальных белков в ядро, сконструированы гибридные гены, кодирующие разные части дрожжевого белка L25 из большой субъединицы рибосомы, слитые с NH[2]-концом 'бета'-галактозидазы Escherichia coli. После трансформации дрожжевых Кл этими гибридными генами, субклеточную локализацию слитого белка определяли in situ с помощью иммунофлуоресцентной или иммунозолотой метки, используя моноклональные антитела против 'бета'-галактозидазы. Домены белка L25, ответственные за его перенос в ядро, планируется сравнивать с сигналами переноса в ядро, идентифицированными в некоторых др. дрожжевых рибосомальных и нерибосомальных белках. Нидерланды, Biochemisch Lab., Vrije Univ. Amsterdam, 1081 HV Amsterdam.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: РИБОСОМНЫЕ БЕЛКИ
ПОСТУПЛЕНИЕ В ЯДРО
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ГЕНЫ
ГИБРИДНЫЕ ГЕНЫ
БИОТЕХНОЛОГИЯ
БЕЛКИ
БЕЛОК L25
ГАЛАКТОЗИДАЗА * БЕТА-
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
КОНГРЕССЫ
4-Й ЕВРОПЕЙСКИЙ КОНГРЕСС
НИДЕРЛАНДЫ
АМСТЕРДАМ
14-19 ИЮНЯ
1987
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 92.08-04Я6.120

Автор(ы) : Rutgers C.A., Rientjes J.M.J., van't Riet J., Raue H.A.
Заглавие : rRNA binding domain of yeast ribosomal protein L25. Identification of its borders and a key leucine residue
Источник статьи : J. Mol. Biol. - 1991. - Vol. 218, N 2. - С. 375-
Аннотация: Идентифицировали участок рибосомного белка L25 дрожжей ответственный за его специфич. связывание с 26s рРНК. Для идентификации использовали меченные {3}{5}S синтетич. фрагменты белка и мутантные формы L25 с точечными мутациями. Показали, что ответственный за связывание с рРНК участок ограничен аминок-тными остатками в положениях 62 и 126 молекулы L25. Остальная часть молекулы и особенно ее 16 С-концевых аминок-т не являются необходимыми компонентами связывания, но увеличивают сродство L25 к 26s рРНК. В участке связывания L25 обнаруживается эволюционно консервативный мотив К[1][2][0] KAYVPL[1][2][6]. Замещение остатка лейцина в положении 126 на изолейцин не влияет на связывание L25 с рРНК, но замена остатка лейцина на лизин полностью отменяет связывание. Т. обр. Лей126, и по-видимому консервативный мотив в целом, играют ключевую роль в связывании L25 с 26s рРНК дрожжей. Нидерланды, [R. H. A.], Biochem. Lab., Viije Univ., 1081 HV Amsterdam. Библ. 43.
ГРНТИ : 34.19.17
Предметные рубрики: РИБОСОМЫ
БЕЛКИ
БЕЛОК L25
РРНК
СВЯЗЫВАНИЕ
ДРОЖЖИ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска