Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Qiu, Xiubao$<.>)
Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.03-04Б2.123

Автор(ы) : Qiu, Xiubao, Gao, Dong, Wang, Yingda
Заглавие : Изучение очистки и ряда свойств протеазы BP из Bacillus pumilus
Источник статьи : Weishengwu xuebao. - 1994. - Vol. 34, N 4. - С. 293-300
Аннотация: Протеаза BP из B. pumilus очищена до гомогенности с помощью ЭФ в ПААГ. Процедура очистки включала ионообменную хроматографию на CM-Sephadex-C-50 и хроматографию на Sephadex-C-50. Фермент был очищен в 4,26 раза с выходом 21%. Мол. масса определена в ПААГ с ДДС-Н примерно 25000Д. Фермент был наиболее активен при 55'ГРАДУС'C и pH 9,5. Ферментная активность стимулировалась Mn и Ca, но ингибировалась Ag и Hg. Фермент нестабилен при 50-60'ГРАДУС'C. Однако в присутствии Ca стабильность увеличивалась так, что больше чем 80% первоначальной активности поддерживалось нагреванием при 50'ГРАДУС'C в течение 60 мин и 60% - при 55'ГРАДУС'C 60 мин. Оптимальный субстрат - казеин. Фермент мог действовать на гемоглобин, белок змеиного яда, бычий сывороточный альбумин и т. д., действие на лизоцим, протамин-сульфат и глобулин было слабым. Значение K[m] для казеина было 0,62% и V[max] было 50 мгк/мин. Протеаза включает 17 аминокислот, доминируют Gly и Ala. КНР, Dep. of Microbiol., Shandong Univ. Jinan. 250100
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ПРОТЕАЗЫ
ПРОТЕАЗА BP
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
BACILLUS PUMILUS
Дата ввода:

2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.06-04Б3.25

Автор(ы) : Qiu, Xiubao, Gao, Dong, Wang, Yingda
Заглавие : Изучение очистки и ряда свойств протеазы BP из Bacillus pumilus
Источник статьи : Weishengwu xuebao. - 1994. - Vol. 34, N 4. - С. 293-300
Аннотация: Протеаза BP из B. pumilus очищена до гомогенности с помощью ЭФ в ПААГ. Процедура очистки включала ионообменную хроматографию на CM-Sephadex-C-50 и хроматографию на Sephadex-C-50. Фермент был очищен в 4,26 раза с выходом 21%. Мол. масса определена в ПААГ с ДДС-Н примерно 25000Д. Фермент был наиболее активен при 55'ГРАДУС'C и pH 9,5. Ферментная активность стимулировалась Mn и Ca, но ингибировалась Ag и Hg. Фермент нестабилен при 50-60'ГРАДУС'C. Однако в присутствии Ca стабильность увеличивалась так, что больше чем 80% первоначальной активности поддерживалось нагреванием при 50'ГРАДУС'C в течение 60 мин и 60% - при 55'ГРАДУС'C 60 мин. Оптимальный субстрат - казеин. Фермент мог действовать на гемоглобин, белок змеиного яда, бычий сывороточный альбумин и т. д., действие на лизоцим, протамин-сульфат и глобулин было слабым. Значение K[m] для казеина было 0,62% и V[max] было 50 мгк/мин. Протеаза включает 17 аминокислот, доминируют Gly и Ala. КНР, Dep. of Microbiol., Shandong Univ. Jinan. 250100
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ПРОТЕАЗЫ
ПРОТЕАЗА BP
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
BACILLUS PUMILUS
Дата ввода:

3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.081

Автор(ы) : Qiu, Xiubao, Gao, Dong, Wang, Yingda
Заглавие : Изучение очистки и ряда свойств протеазы BP из Bacillus pumilus
Источник статьи : Weishengwu xuebao. - 1994. - Vol. 34, N 4. - С. 293-300
Аннотация: Протеаза ВР из В. pumilus очищена до гомогенности с помощью ЭФ в ПААГ. Процедура очистки включала ионообменную хроматографию на СМ-Sephadex-С-50 и хроматографию на Sephadex-С-50. Фермент был очищен в 4,26 раза с выходом 21%. Мол. масса определена в ПААГ с ДДС-Н примерно 25 000 Д. Фермент был наиболее активен при 55'ГРАДУС' С и рН 9,5. Ферментная активность стимулировалась Mn и Са, но ингибировалась Ag и Hg. Фермент нестабилен при 50-60'ГРАДУС' С. Однако, в присутствии Са стабильность увеличивалась так, что больше чем 80% первоначальной активности поддерживалось нагреванием при 50'ГРАДУС' С в течение 60 мин и 60% - при 55'ГРАДУС' С 60 мин. Оптимальный субстрат - казеин. Фермент мог действовать на гемоглобин, белок змеиного яда, бычий сывороточный альбумин и т. д., действие на лизоцим, протамин-сульфат и глобулин было слабым. Значение К[м] для казеина было 0,62% и V[m][a][x] было 50 мкг/мин. Протеаза включает 17 аминокислот, доминируют Gly и Ala. КНР, Dep. of Microbiol., Shandong Univ. Jinan. 250100.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ПРОТЕАЗЫ
ПРОТЕАЗА ВР
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
BACILLUS PUMILUS (BACT.)
Дата ввода:

4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.05-04Б2.216

Автор(ы) : Qiu, Xiubao
Заглавие : Изучение протеиназы морских психрофильных бактерий
Источник статьи : Вэйшэн'усюэ тунбао. - 1991. - Vol. 18, N 3. - С. 138-140
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
МОРСКИЕ БАКТЕРИИ
ПСИХРОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
Дата ввода:

5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.12-04Б3.93

Автор(ы) : Qiu, Xiubao, Dai, Hong, Yuan, Ying, Yu, Ying
Заглавие : Исследования щелочной протеиназы из алкалофильной бактерии Bacillus pumilus
Источник статьи : Вэйшэн'у сюэбао. - 1990. - Vol. 30, N 6. - С. 445-449
Аннотация: Охарактеризована щелочная протеиназа из алкалофильного штамма Bacillus pumilus В45. Оптимумы рН и т-ры для р-ции гидролиза казеина 10-10,5 и 45'ГРАДУС' С соответственно. Фермент стабилен при рН 7-10 и т-ре 45'ГРАДУС' С в течение 2 ч. При 50-55'ГРАДУС' С около 80% активности сохраняется в течение 30 мин, а при 60'ГРАДУС' С за это же время сохраняется 40% активности. Конц-ия казеина, равная 1%, является оптимальной для протеолиза. Тетраборат натрия и CaCl[2] усиливают активность, а триполифосфат натрия и карбонат натрия - инактивируют фермент при 4'ГРАДУС' С, причем ионы Са{2}{+} в конц-ии 0,2 г/л защищают фермент от инактивации. Отмечается возможность применения фермента в смеси с детергентом для удаления загрязнений кровью и молоком (фермент повышает эффективность обработки в 10-13 раз при 28'ГРАДУС' С). Библ. 9. КНР, (Institute of Microbiology, Academie Sinica, Beijing)
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: BACILLUS PUMILUS (BACT.)
ШТАММ В45
АЛКАЛОФИЛ
ЩЕЛОЧНАЯ ПРОТЕИНАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКИ
Дата ввода:

6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.12-04Б2.163

Автор(ы) : Qiu, Xiubao, Dai, Hong, Yuan, Ying, Yu, Ying
Заглавие : Исследования щелочной протеиназы из алкалофильной бактерии Bacillus pumilus
Источник статьи : Вэйшэн'у сюэбао. - 1990. - Vol. 30, N 6. - С. 445-449
Аннотация: Охарактеризована щелочная протеиназа из алкалофильного штамма Bacillus pumilus B45. Оптимумы pH и т-ры для р-ции гидролиза казеина 10-10,5 и 45'ГРАДУС'С соответственно. Фермент стабилен при pH 7-10 и т-ре 45'ГРАДУС'С в течение 2 ч. При 50-55'ГРАДУС'С около 80% активность сохраняется в течение 30 мин, а при 60'ГРАДУС'С за это же время сохраняется 40% активности. Конц-ия казеина, равная 1%, является оптимальной для протеолиза. Тетраборат натрия и CaCl[2] усиливают активность, а триполифосфат натрия и карбонат натрия - инактивируют фермент при 4'ГРАДУС'С, причем ионы Ca{2}{+} в конц-ии 0,2 г/л защищают фермент от инактивации. Отмечается возможность применения фермента в смеси с детергентом для удаления загрязнений кровью и молоком (фермент повышает эффективность обработки в 10-13 раз при 28'ГРАДУС' С). Библ. 9. КНР, Institute of Microbiology, Academia Sinica, Beijing.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: BACILLUS PUMILUS (BACT.)
ШТАММ В45
АЛКАЛОФИЛ
ЩЕЛОЧНАЯ ПРОТЕИНАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКИ
Дата ввода:

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)