Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Oshima, Tairo$<.>)
Общее количество найденных документов : 49
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-49 
1.

Вид документа : Однотомное издание
Патент 5242818 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 11/12.

Автор(ы) : Oshima, Tairo Sakashita Hitoshi, Matsumoto, Hakuji, Mackawa, Yoshiko
Заглавие : Method of producing a thermostable DNA polymerase from Thermus thermophilus .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
Коллективы : Toyo Boseki K. K.
2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.104

Автор(ы) : Miyazaki, Kentaro, Yaoi, Takuro, Oshima, Tairo
Заглавие : Expression, purification, and substrate specificity of isocitrate dehydrogenase from Thermus thermophilus HB8
Источник статьи : Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 221, N 3. - С. 899-903
Аннотация: С помощью сайт-специфического мутагенеза изучали субстратную специфичность изоцитратдегидрогеназы мутантов и диго типа Th. thermophilus HB8 с использованием в качестве субстратов: изоцитрата, 3-изопропилмалата и 3-этилмалата. Ген фермента дикого типа и мутантов лигировали с плазмидой pKK233-2 и полученный вектор pKID1 использовали для трансформации клеток E. coli MY1190. Экспрессируемый продукт гена выделяли с помощью тепловой обработки (70'ГРАДУС', 20 мин) и гидрофобной хроматографии в гомогенном состоянии. Показано, что N концевая последовательность фермента, экспрессированного в клетках E. coli, совпадает с последовательностью фермента, выделенного из клеток термофила. Обнаружено, что Ser97 и Asn99 фермента термофила участвуют в узнавании субстрата. Установлено, что замена Asn99 на лецин изменяет субстратную специфичность фермента к изоцитрату на 3-этилмалат. Япония, Dept Life Sci., Tokyo Inst. Technol., Yokohama. Библ. 13
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ИЗОЦИТРАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ЭКСПРЕССИЯ
ОЧИСТКА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
THERMUS THERMOPHILUS HB8
Дата ввода:
3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.185

Автор(ы) : Kirino, Hiromi, Aoki, Makoto, Aoshima, Miho, Hayashi, Yumiko, Ohba, Masayuki, Yamagishi, Akihiko, Wakagi, Takayoshi, Oshima, Tairo
Заглавие : Hydrophobic interaction at the subunit interface contributes to the thermostability of 3-isopropylmalate dehydrogenase from an extreme thermophile, Thermus thermophilus
Источник статьи : Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 220, N 1. - С. 275-281
Аннотация: Проведено клонирование в E. coli и секвенирование гена leuB Thermus thermophilus, кодирующего 3-изопропилмалатдегидрогеназу (ИМД), и выведена уточненная аминокислотная последовательность ИМД этого микроорганизма, характеризующегося резко выраженной термофильностью. Анализ третичной и первичных структур ИМД показал, что существенный вклад в термостабильность ИМД дают гидрофобные тракты в участках контактов между субъединицами. Сайт-направленным мутагенезом получены мутанты ИМД с заменами гидрофобных остатков Leu в этих контактных участках (позиции 246 и 249) на менее гидрофобные аминокислоты (соответственно Glu и Met), к-рые локализуются в этих позициях в ИМД E. coli. Двойной мутант ИМД характеризовался снижением термостабильности. При замене Glu246 и Met249 в ИМД E. coli на Leu наблюдалось увеличение термостабильности ИМД по сравнению с ферментом дикого типа. Япония, Dep. Life Sci., Tokyo Inst. Technol., Nagatsuta, Yokohama 227. Библ. 25
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА 3
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
ГИДРОФОБНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
БАКТЕРИИ
Дата ввода:
4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.191

Автор(ы) : Ohkubo, Chie, Yamagishi, Akihiko, Oshima, Tairo
Заглавие : Equilibrium denaturation studies of 3-isopropylmalate dehydrogenase from Thermus thermophilus
Источник статьи : Protein Eng. - 1994. - Vol. 7, N 9. - С. 1168-1169
Аннотация: Изучен процесс равновесной денатурации 3-изопропилмалатдегидрогеназы (КФ 1.1.1.85) выделенной из чрезвычайно термофильной бактерии T. thermophilus. Процесс денатурации изучали, контролируя изменение флуоресценции в нейтральном диапазоне pH. Гуанидингидрохлорид индуцирует медленный и необратимый процесс денатурации. Кинетика этого процесса при нейтральных значениях pH очень сложна. В присутствии 1 М KCl процесс денатурации ускоряется и достигает плато примерно через 2 часа. Аналогичный эффект оказывает и ацетат калия. В 20 мМ калий-фосфатном буфере, pH6,8 содержащем 1 М KCl при разбавлении гуанидингидрохлорида и при 30'ГРАДУС' спектральные свойства фермента и его удельная активность восстанавливаются на 80-90%. Япония, Dep. of Life Sci., Tokyo Inst. of Technol., 4259 Nagatusta, Yokohama 227. Библ. 2
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА 3
ДЕНАТУРАЦИЯ
БАКТЕРИИ
Дата ввода:
5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.01-04Б2.139

Автор(ы) : Yaoi, Takuro, Miyazaki, Kentaro, Oshima, Tairo
Заглавие : His273 of 3-isopropylmalate dehydrogenase from Thermus thermophilus HB8 is involved in the coenzyme binding
Источник статьи : Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1995. - Vol. 210, N 3. - С. 733-737
Аннотация: Методами хим. модификации и направленного мутагенеза изучали роль His273 3-изопропилмалатдегидрогеназы в связывании кофермента. Обработка фермента диэтилпирокарбонатом не сопровождалась изменением поглощения при 280 нм, что характерно при образовании O-карбэтокситирозина. Вероятно, при такой модификации не затрагиваются остатки тирозина. Инактивация дегидрогеназы диэтилпирокарбонатом пропорциональна кол-ву модифицируемых His. Полная потеря активности наблюдается при модификации 2 His на субъединицу. В присутствии НАДН модификации подвергается только 1 His. Для нативного фермента значения K[M] для 3-изопропилмалата и НАД равны 1,26 и 40,9 мкМ соотв. Для мутантной формы 3-изопропилмалатдегидрогеназы, в к-рой His273 замещен на Gln, величины K[M] составляют 4,23 и 4 680 мкМ соотв. Сделан вывод, что His273 участвует в связывании кофермента. Япония, Dep. Life Sci., Tokyo Inst. Technol., Yokohama. Библ. 27
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА 3
HIS273
РОЛЬ
КОФЕРМЕНТЫ
СВЯЗЫВАНИЕ
Дата ввода:
6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.04-04Б2.58

Автор(ы) : Iwasaki, Toshio, Isogai, Yasuhiro, Iizuka, Tetsutaro, Oshima, Tairo
Заглавие : Sulredoxin: A novel iron-sulfur protein of the thermoacidophilic archaeon Sulfolobus sp. strain 7 with a rieske-type [2Fe-2S] center
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1995. - Vol. 177, N 9. - С. 2576-2582
Аннотация: Новый розовый белок с центром [2Fe-2S] очищен из цитозольной фракции термоацидофильной архебактерии Sulfolobus sp. штамм 7 (ранее Sulfolobus acidocaldarius 7) и назван "сулредоксином". Спектры поглощения, кругового дихроизма и ЭПР свидетельствуют о присутствии железо-серного кластера типа Риске [2Fe-2S] (g-факторы 2,01, 1,91 и 1,79 [g[av]]=1,90) очень схож с дыхательным FeS белком Риске Thermus thermophilus и сильно отличается от ферредоксинов растений ([g[av]]=1,98). Сулредоксин, первый белок типа Риске [2Fe-2S], выделенный из архебактерий, не функционирует как акцептор электронов родственной 2-оксокислота: ферредоксиноксидоредуктазы. Происходит ли сулредоксин из мембранно-связанного дыхательного FeS центра Риске (g[Y]-1,91) - предстоит выяснить в будущем. Япония, Dep. Life Sci., Tokyo Inst. Technol., Nagatsuta, Yokohama 226. Библ. 38
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: SULFOLOBUS SP. (BACT.)
ШТАММ 7
РЕДОКСИНЫ
СУЛРЕДОКСИН
2FE-2S БЕЛОК
ТИП РИСКЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
Дата ввода:
7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.05-04Б2.86

Автор(ы) : Yoda, Emiri, Anraku, Yoriko, Kirino, Hiromi, Wakagi, Takayoshi, Oshima, Tairo
Заглавие : Purification and characterization of 3-isopropylmalate dehydrogenase from a thermoacidophilic archaebacterium Sulfolobus sp. strain 7
Источник статьи : FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 131, N 3. - С. 243-247
Аннотация: 3-Изопропилмалатдегидрогеназа (I) очищена в 'ЭКВИВ'2000 раз до гомогенности из архебактерии Sulfolobus sp. штамм 7 с помощью последовательной хроматографии на DEAE-сефацеле, тойоперле HW55, бутилтойоперле, гидроксилапатите и суперозе-6. Очищенная I с мол. м. 110000 состоит из 3-4 субъединиц с M[r] по 36000 и имеет pI 6,9. N-Концевая аминокислотная последовательность I гомологична таковым в I из других источников. Активность I стимулировалась ионами Mn{2+}, Cd{2+}, Mg{2+} или Co{2+}, а одновалентные катионы K{+} и Na{+} не влияли ни на активность, ни на стабильность I. Оптимум для активности I при pH 7,5-8,5. При т-ре 97'ГРАДУС'С сохранялось 50% первоначальной активности I, что указывает на ее чрезвычайно высокую термостабильность. Япония, [Wakagi T.], Dep. of Life Science, Tokyo Ins. of Technol. Midori-ku, Nagatsuta, Yokohama 226. Библ. 11
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА* 3-
ОЧИСТКА
ВЛИЯНИЕ ТЕМПЕРАТУРЫ
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
SULFOLOBUS (BACT.)
ШТАММ 7
Дата ввода:
8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.05-04Б3.58

Автор(ы) : Yoda, Emiri, Anraku, Yoriko, Kirino, Hiromi, Wakagi, Takayoshi, Oshima, Tairo
Заглавие : Purification and characterization of 3-isopropylmalate dehydrogenase from a thermoacidophilic archaebacterium Sulfolobus sp. strain 7
Источник статьи : FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 131, N 3. - С. 243-247
Аннотация: 3-Изопропилмалатдегидрогеназа (I) очищена в 'ЭКВИВ'2000 раз до гомогенности из архебактерии Sulfolobus sp. штамм 7 с помощью последовательной хроматографии на DEAE-сефацеле, тойоперле HW55, бутилтойоперле, гидроксилапатите и суперозе-6. Очищенная I с мол. м. 110000 состоит из 3-4 субъединиц с M[r] по 36000 и имеет pI 6,9. N-Концевая аминокислотная последовательность I гомологична таковым в I из других источников. Активность I стимулировалась ионами Mn{2+}, Cd{2+}, Mg{2+} или Co{2+}, а одновалентные катионы K{+} и Na{+} не влияли ни на активность, ни на стабильность I. Оптимум для активности I при pH 7,5-8,5. При т-ре 97'ГРАДУС'С сохранялось 50% первоначальной активности I, что указывает на ее чрезвычайно высокую термостабильность. Япония, [Wakagi T.], Dep. of Life Science, Tokyo Ins. of Technol. Midori-ku, Nagatsuta, Yokohama 226. Библ. 11
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА* 3-
ОЧИСТКА
ВЛИЯНИЕ ТЕМПЕРАТУРЫ
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
SULFOLOBUS (BACT.)
ШТАММ 7
Дата ввода:
9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.188

Автор(ы) : Miyazaki, Kentaro, Oshima, Tairo
Заглавие : Co-enzyme specificity of 3-isopropylmalate dehydrogenase from Thermus thermophilus HB8
Источник статьи : Protein Eng. - 1994. - Vol. 7, N 3. - С. 401-403
Аннотация: При помощи направленного мутагенеза изменили коферментную специфичность 3-изопропилмалатдегидрогеназы (ИПМД) из экстремального термофила, Thermus thermiphilus HB8, с НАД на НАДФ. При сравнении аминокислотных последовательностей НАД- и НАДФ-зависимых ферментов обнаружено, что за коферментную специфичность ответственны Ser226, Ser253 и Ile279. Эти остатки замещали соответствующими остатками НАДФ-зависимой изоцитратдегидрогеназы: Arg, Gly и Tyr соотв. Применение одиночных мутаций, S226R и I279Y, увеличивало активность ИПМД по отношению к НАДФ в 10 и 3 раза соотв., в то время как мутация S253G уменьшала активность. Двойной мутант S226R/I279Y характеризовался увеличенной активностью по отношению к НАДФ (в 5 раз) и сдвигом специфичности от НАД к НАДФ (в 173 раза). Япония, Dep. Life Sci, Tokyo Inst. Tech., Nagatsuta 4259, Yokohama 227. Библ. 30
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: 3-ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
КОФЕРМЕНТ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
НАД
НАДФ
THERMUS THERMOPHILUS
Дата ввода:
10.

Вид документа : Однотомное издание
Патент 5374547 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 9/12.

Автор(ы) : Oshima, Tairo, Sakashita, Hitoshi, Matsumoto, Hakuji, Maekawa, Yoshihiko
Заглавие : Thermostable DNA polymerase from Thermus thermophilus HB-8 .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
Коллективы : Toyo Boseki K. K.
11.

Вид документа : Однотомное издание
Патент 5374547 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 9/12.

Автор(ы) : Oshima, Tairo, Sakashita, Hitoshi, Matsumoto, Hakuji, Maekawa, Yoshihiko
Заглавие : Thermostable DNA polymerase from Thermus thermophilus HB-8 .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
Коллективы : Toyo Boseki K. K.
12.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.10-04Б2.146

Автор(ы) : Okamoto, Akihiro, Kato, Ryuichi, Masui, Ryoji, Yamagishi, Akihiko, Oshima, Tairo, Kuramitsu, Seiki
Заглавие : An aspartate aminotransferase from an extremely thermophilic bacterium, Thermus thermophilus HB8
Источник статьи : J. Biochem. - 1996. - Vol. 119, N 1. - С. 135-144
Аннотация: Клонировали и секвенировали ген аспартатаминотрансферазы (АспАТ) экстремально термофильной бактерии Th. thermophilus HB8, генный продукт был сверхпродуцирован. Очищенная АспАТ была стабильна при 80'ГРАДУС'С и нейтральном значении pH. АспАТ была строго специфична для кислых аминок-т, таких как аспартат, глутамат и соответствующие кеток-ты. Аминок-тную последовательность АспАТ сравнивали с таковой Escherichia coli, Bacillus sp. YM-2 и Sulfolobus solfataricus, гомология составляла 15,46 и 29%, соответственно. Рассматривают взаимосвязь аминок-тного состава с термостабильностью фермента. Япония, Dep. Biol., Fac. Sci., Osaka Univ., Toyonaka, Osaka 560. Библ. 53
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА
СВОЙСТВА
АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
THERMUS THERMOPHILUS
Дата ввода:
13.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.11-04Б2.73

Автор(ы) : Iwasaki, Toshio, Wakagi, Takayoshi, Oshima, Tairo
Заглавие : Ferredoxin-dependent redox system of a thermoacidophilic archaeon, Sulfolobus sp. strain 7. Purification and characterization of a novel reduced ferredoxin-reoxidizing iron-sulfur flavoprotein
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 30. - С. 17878-17883
Аннотация: Из клеток Sulfolobus sp. штамм 7 выделен новый FeS-флавопротеин (ФП), способный реокислять восстановленный 7Fe-ферредоксин in vitro. ФП состоит из неидентичных субъединиц с мол. м. 87, 32 и 22 кД и имеет структуру 'альфа'[2]'бета'[2]'гамма'[2]. ФП содержит 2 ФМН и 2 [2Fe-2S]-кластера. FeS- и флавиновые центры ФП способны медленно, но полностью восстанавливаться под действием восстановленного ферредоксина при 50'ГРАДУС'. НАД(Ф)Н не восстанавливает ФП. Япония, Dep. Life Sci., Tokyo Inst. Technol., Yokohama 226. Библ. 47
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: FES-ФЛАВОПРОТЕИН
ВЫДЕЛЕНИЕ
РЕОКИСЛЕНИЕ
7FE-ФЕРРЕДОКСИН
ТЕРМОАЦИДОФИЛЬНЫЕ АРХЕБАКТЕРИИ
Дата ввода:
14.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.10-04Б2.199

Автор(ы) : Yaoi, Takuro, Miyazaki, Kentaro, Oshima, Tairo
Заглавие : Substrate recognition of isocitrate dehydrogenase and 3-isopropylmalate dehydrogenase from Thermus thermophilus HB8
Источник статьи : J. Biochem. - 1997. - Vol. 121, N 1. - С. 77-81
Аннотация: Методом направленного мутагенеза изучали природу субстрат-связывающих центров НАДФ-зависимой изоцитратдегидрогеназы и НАД-зависимой 3-изопропилмалатдегидрогеназы T. thermophilus. Найдено, что в изоцитратдегидрогеназе непосредственное участие в связывании субстрата принимают Ser97 и Asn99. В 3-изопропилмалатдегидрогеназе эту роль выполняют Leu90 и Leu91, образующие гидрофобный пакет. Кроме того, существенную роль в связывании субстрата с 3-изопропилмалатдегидрогеназой играют остатки Asp78 и Glu87. Япония, Dep. Life Sci., Tokyo Inst. Technol., Yokohama 226. Библ. 32
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ИЗОЦИТРАТДЕГИДРОГЕНАЗА
3-ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
СУБСТРАТ-СВЯЗЫВАЮЩИЕ ЦЕНТРЫ
ИЗУЧЕНИЕ
THERMUS THERMOPHILUS HB8
Дата ввода:
15.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.11-04Б3.47

Автор(ы) : Yaoi, Takuro, Miyazaki, Kentaro, Oshima, Tairo
Заглавие : Substrate recognition of isocitrate dehydrogenase and 3-isopropylmalate dehydrogenase from Thermus thermophilus HB8
Источник статьи : J. Biochem. - 1997. - Vol. 121, N 1. - С. 77-81
Аннотация: Методом направленного мутагенеза изучали природу субстрат-связывающих центров НАДФ-зависимой изоцитратдегидрогеназы и НАД-зависимой 3-изопропилмалатдегидрогеназы T. thermophilus. Найдено, что в изоцитратдегидрогеназе непосредственное участие в связывании субстрата принимают Ser97 и Asn99. В 3-изопропилмалатдегидрогеназе эту роль выполняют Leu90 и Leu91, образующие гидрофобный пакет. Кроме того, существенную роль в связывании субстрата с 3-изопропилмалатдегидрогеназой играют остатки Asp78 и Glu87. Япония, Dep. Life Sci., Tokyo Inst. Technol., Yokohama 226. Библ. 32
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ИЗОЦИТРАТДЕГИДРОГЕНАЗА
3-ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
СУБСТРАТ-СВЯЗЫВАЮЩИЕ ЦЕНТРЫ
ИЗУЧЕНИЕ
THERMUS THERMOPHILUS HB8
Дата ввода:
16.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.12-04Б3.89

Автор(ы) : Aoshima, Miho, Oshima, Tairo
Заглавие : Stabilization of Escherichia coli isopropylmalate dehydrogenase by single amino acid substition
Источник статьи : Protein Eng. - 1997. - Vol. 10, N 3. - С. 249-254
Аннотация: С целью выяснения структурных детерминант очень высокой стабильности изопропилмалатдегидрогеназы (ИМД) у крайних термофилов Thermus thermophilus и T. aquaticus проведено сравнительное изучение последовательностей аминок-т (ИМД) этих организмов и E. coli. Выявлен структурный мотив, общий для термофильных ИМД и отсутствующий в ИМД E. coli. Сайт-адресованным мутагенезом аминок-тные остатки этого мотива введены в ИМД E. coli по отдельности. Показано, что инсерция всего мотива дестабилизирует ИМД, а введение единственного остатка термофильного мотива повышает термостабильность ИМД. Япония, Dep. Mol. Biol., Tokyo Univ. Pharm., Life Sci., Tokyo 192-03. Библ. 30
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
СТРУКТУРНАЯ ДЕТЕРМИНАНТА
ИЗУЧЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI
Дата ввода:
17.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.12-04Б3.108

Автор(ы) : Yaoi, Takuro, Miyazaki, Kentaro, Oshima, Tairo
Заглавие : Substrate recognition of isocitrate dehydrogenase and 3-isopropylmalate dehydrogenase from Thermus thermophilus HB8
Источник статьи : J. Biochem. - 1997. - Vol. 121, N 1. - С. 77-81
Аннотация: Методом направленного мутагенеза изучали природу субстрат-связывающих центров НАДФ-зависимой изоцитратдегидрогеназы и НАД-зависимой 3-изопропилмалатдегидрогеназы T. thermophilus. Найдено, что в изоцитратдегидрогеназе непосредственное участие в связывании субстрата принимают Ser97 и Asn99. В 3-изопропилмалатдегидрогеназе эту роль выполняют Leu90 и Leu91, образующие гидрофобный пакет. Кроме того, существенную роль в связывании субстрата с 3-изопропилмалатдегидрогеназой играют остатки Asp78 и Glu87. Япония, Dep. Life Sci., Tokyo Inst. Technol., Yokohama 226. Библ. 32
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ИЗОЦИТРАТДЕГИДРОГЕНАЗА
3-ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
СУБСТРАТ-СВЯЗЫВАЮЩИЕ ЦЕНТРЫ
ИЗУЧЕНИЕ
THERMUS THERMOPHILUS HB8
Дата ввода:
18.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.76

Автор(ы) : Aoshima, Miho, Oshima, Tairo
Заглавие : Stabilization of Escherichia coli isopropylmalate dehydrogenase by single amino acid substition
Источник статьи : Protein Eng. - 1997. - Vol. 10, N 3. - С. 249-254
Аннотация: С целью выяснения структурных детерминант очень высокой стабильности изопропилмалатдегидрогеназы (ИМД) у крайних термофилов Thermus thermophilus и T. aquaticus проведено сравнительное изучение последовательностей аминок-т (ИМД) этих организмов и E. coli. Выявлен структурный мотив, общий для термофильных ИМД и отсутствующий в ИМД E. coli. Сайт-адресованным мутагенезом аминок-тные остатки этого мотива введены в ИМД E. coli по отдельности. Показано, что инсерция всего мотива дестабилизирует ИМД, а введение единственного остатка термофильного мотива повышает термостабильность ИМД. Япония, Dep. Mol. Biol., Tokyo Univ. Pharm., Life Sci., Tokyo 192-03. Библ. 30
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
СТРУКТУРНАЯ ДЕТЕРМИНАНТА
ИЗУЧЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI
Дата ввода:
19.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.302

Автор(ы) : Kotsuka, Takashi, Akanuma, Satoshi, Tomuro, Masaaki, Yamagishi, Akihiko, Oshima, Tairo
Заглавие : Further stabilization of 3-isopropylmalate dehydrogenase of an extreme thermophile, Thermus thermophilus, by a suppressor mutation method
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1996. - Vol. 178, N 3. - С. 723-727
Аннотация: Для повышения стабильности 3-изопропилмалатдегидрогеназы (I) из T. thermophilus (IA) применен метод супрессорной мутации. Ранее была сконструирована химерная I (IB), состоящая из частей IA и мезофильной I. Ген, кодирующий IB, подвергнут случайному мутагенезу и встроен в геном дефектного по IA мутанта lenB T. thermophilus. При скрининге трансформантов при 76'ГРАДУС' выделены 3 независимых стабилизированных мутанта. Гены lenB из этих мутантов клонированы и секвенированы. У всех мутантов обнаружена замена Ala[172]'-'Val, повышающая термостабильность термофильной I. Япония, Dep. Life Sci., Tokyo Inst. Technol., Yokohama 226. Библ. 38
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: THERMUS THERMOPHILUS (ARCH.)
3-ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
СТАБИЛИЗАЦИЯ
МЕТОДЫ
СУПРЕССОРНЫЕ МУТАЦИИ
Дата ввода:
20.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.05-04Б2.95

Автор(ы) : Zhang, Qian, Iwasaki, Toshio, Wakagi, Takayoshi, Oshima, Tairo
Заглавие : 2-Oxoacid: Ferredoxin oxidoreductase from the thermoacidophilic archaeon, Sulfolobus sp. Strain 7
Источник статьи : J. Biochem. - 1996. - Vol. 120, N 3. - С. 587-599
Аннотация: Очищенная 2-оксок-та:ферредоксин-оксидоредуктаза из термоацидофильной аэробной кренархебактерии Sulfolobus sp. штамм 7 состояла из 'альфа'-субъединицы (70 кДа) и 'бета'-субъединицы (37 кДа). В ней присутствует одна молекула тиаминдифосфата (TPP), один [4Fe-4S]{2+1+} кластер, два атома магния на 'альфа','бета'-структуру. Фермент проявлял широкую субстратную специфичность по отношению к таким 2-оксокислотам, как пируват, 2-оксоглутарат и 2-оксобутират. Клонировали ген, кодирующий архаичную оксидоредуктазу, при этом секвенировали две открытых рамки считывания, кодирующие 'альфа'-(632 аминок-тных остатка) и 'бета'-(305 остатков) субъединицы соответственно. С помощью осторожного сиквенс-выравнивания выявили несколько консенсусных мотивов этого семейства ферментов, а также возможные связывающие кофактор остатки в ферменте Sulfolobus. Эти новые данные показали, что: 1) в процессе эволюции суперсемейства 2-оксокислота:ферредоксин (флаводоксин)-оксидоредуктаз происходило некоторое слияние генов и реорганизация более древних ферментов 'альфа''бета''гамма''дельта'-типа, подобных ферментам гипертермофилов, что могло происходить различными путями у древних аэробных архебактерий и анаэробных бактерий; 2) ферменты с различным субъединичным составом могут иметь одинаковый каталитический механизм, в котором участвует один TPP и по крайней мере один [4Fe-4S] кластер как минимальный набор окислительно-восстановительных центров. Япония, Dep. Life Sci. Tokyo Inst. of Technol. Nagatsuta, Yokohama 226. Библ. 55
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ОКСОКИСЛОТА:ФЕРРЕДОКСИНОКСИДОРЕДУКТАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
СТРУКТУРА
ЭВОЛЮЦИЯ
АРХЕБАКТЕРИИ
Дата ввода:
 1-20    21-40   41-49 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)