Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Okajima, Koji$<.>)
Общее количество найденных документов : 13
Показаны документы с 1 по 13
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 16.05-04В2.20

Автор(ы) : Okajima, Koji
Заглавие : Molecular mechanism of phototropin light signaling
Источник статьи : J. Plant Res. - 2016. - Vol. 129, N 2. - С. 149-157
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: ALGAE
ВЫСШИЕ РАСТЕНИЯ
ФОТОТРОПИН
СВЕТОВОЙ СИГНАЛ
МОЛЕКУЛЯРНЫЙ МЕХАНИЗМ
Дата ввода:

2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 13.08-04В3.69

Автор(ы) : Okajima, Koji, Matsuoka, Daisuke, Tokutomi, Satoru
Заглавие : LOV2-linked-kinase phosphorylates LOV1-containing N-terminal polypeptide substrate via photoreaction of LOV2 in Arabidopsis phototropin 1
Источник статьи : FEBS Lett. - 2011. - Vol. 585, N 21. - С. 3391-3395
Аннотация: Исследовали свойства конструкции, содержащей LOV2-домен фототропина 1 (phor1), связанного через линкер с киназный доменом, при использовании в качестве субстрата N-концевого участка phot1. Обнаружили, что LOV2-линкеркиназа фосфорилирует LOV1-cодержащий N-концевой полипептид посредством фотореакции LOV2. Япония, Dep. Biol. Sci., Grad. Sch. Sci., Osaka Prefecture Univ., Gakuencho 1-1, Nakaku, Sakai, Osaka 599-8531. Библ. 22
ГРНТИ : 34.31.19
Предметные рубрики: LOV2-ЛИНКЕРКИНАЗА
ФОТОТРОПИН1
LOV2-ДОМЕН
СУБСТРАТ
N-КОНЦЕВОЙ УЧАСТОК ФОТОТРОПИНА1
LOV1-СОДЕРЖАЩИЙ ПОЛИПЕПТИД
ARABIDOPSIS
Дата ввода:

3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.10-04Б2.28

Автор(ы) : Ishizuka, Takami, Okajima, Koji, Yoshihara, Shizue, Ochiai, Yuriko, Katayama, Mitsunori, Ikeuchi, Masahiko
Заглавие : Reversible photoconversion of cyanobacteriochrome TePixJ of a thermophilic cyanobacterium Thermosynechococcus eiongatus strain BP-1 : Тез. [46 Annual Meeting of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Niigata, March 24-26, 2005]
Источник статьи : Plant and Cell Physiol. - 2005. - Vol. 46, прил. - С. 102
Аннотация: Изучая фотореакции модельной водоросли Synechocystis sp. РСС 6803, осуществили экспрессию в ней хромофоросвязанного домена TePixI из T. elongatus BP-1. Очищенный TePixI[-]GAF c His-меткой проявлял ту же самую сине-зеленую обратимую фотоконверсию, что и белок SyPixI1, служащий фоторецептором положительного фототаксиса и проявляющий обратимую фотоконверсию в диапазоне 435-535 нм, но TePixI[-]GAF не проявлял спонтанной темновой реверсии. Эти результаты отчетливо свидетельствуют о том, что данный уникальный фотореверсируемый цианобактериохром служит в качестве фоторецептора для фототаксисной подвижности, широко распространенной среди цианобактерий. Япония, Dep. of Life and Cognitive Sci., Univ. Tokyo
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
THERMOSYNECHOCOCCUS ELONGATUS (ALGAE)
ФОТОРЕАКЦИИ
ФОТОТАКСИС
ФИТОХРОМ
Дата ввода:

4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.08-04Б2.296

Автор(ы) : Narikawa, Rei, Okajima, Koji, Ochiai, Yuriko, Katayama, Mitsunori, Ikeuchi, Masahiko
Заглавие : Identificaion of novel sensory PAS domains in the cyanobacterium Anabaena sp. PCC 7120 : Тез. [46 Annual Meeting of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Niigata, March 24-26, 2005]
Источник статьи : Plant and Cell Physiol. - 2005. - Vol. 46, прил. - С. 43
Аннотация: Домен PAS является одним из важных сигнальных модулей, который контролирует изменения в освещении, redox потенциале, содержании кислорода и лигандов. Члены суперсемейства PAS доменов характеризуются значительным разнообразием последовательностей и длины, но отличаются консерватизмом третичной структуры. Ранее было показано присутствие большого числа PAS доменов у нитчатой синезеленой водоросли Anabaena sp. PCC 7120, хотя многие из них не имеют сходства с известными доменами других микроорганизмов. Для предсказания новых сенсорных доменов был проведен систематический анализ нуклеотидных последовательностей близкородственных видов. В результате было обнаружено 25 новых возможных PAS доменов у Anabaena sp. PCC 7120. Эти домены были экспрессированы и очищены как белки His-tagged. Анализы спектров поглощения и потребности в ионах металлов выявил новые лиганд-связывающие домены PAS. Обсуждаются механизмы их чувствительности. Япония, Dep. Life Sci., Univ. Tokyo
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: АДАПТАЦИЯ
ОСВЕЩЕНИЕ
СЕНСОРНЫЕ ДОМЕНЫ
PAS
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ЭКСПРЕССИЯ
ANABAENA SP. (BACT.)
Дата ввода:

5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 06.10-04В2.55

Автор(ы) : Ishizuka, Takami, Okajima, Koji, Yoshihara, Shizue, Ochiai, Yuriko, Katayama, Mitsunori, Ikeuchi, Masahiko
Заглавие : Reversible photoconversion of cyanobacteriochrome TePixJ of a thermophilic cyanobacterium Thermosynechococcus eiongatus strain BP-1 : Тез. [46 Annual Meeting of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Niigata, March 24-26, 2005]
Источник статьи : Plant and Cell Physiol. - 2005. - Vol. 46, прил. - С. 102
Аннотация: Изучая фотореакции модельной водоросли Synechocystis sp. РСС 6803, осуществили экспрессию в ней хромофоросвязанного домена TePixI из T. elongatus BP-1. Очищенный TePixI[-]GAF c His-меткой проявлял ту же самую сине-зеленую обратимую фотоконверсию, что и белок SyPixI1, служащий фоторецептором положительного фототаксиса и проявляющий обратимую фотоконверсию в диапазоне 435-535 нм, но TePixI[-]GAF не проявлял спонтанной темновой реверсии. Эти результаты отчетливо свидетельствуют о том, что данный уникальный фотореверсируемый цианобактериохром служит в качестве фоторецептора для фототаксисной подвижности, широко распространенной среди цианобактерий. Япония, Dep. of Life and Cognitive Sci., Univ. Tokyo
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
THERMOSYNECHOCOCCUS ELONGATUS (ALGAE)
ФОТОРЕАКЦИИ
ФОТОТАКСИС
ФИТОХРОМ
Дата ввода:

6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.10-04Б2.35

Автор(ы) : Fukushima, Yoshimasa, Okajima, Koji, Shibata, Yutaka, Ikeuchi, Masahiko, Itoh, Shigeru
Заглавие : Primary photoreaction of T110078 flavoprotein that has a BLUF domain : Тез. [46 Annual Meeting of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Niigata, March 24-26, 2005]
Источник статьи : Plant and Cell Physiol. - 2005. - Vol. 46, прил. - С. 104
Аннотация: BLUF-домен, связывающий ФАД и чувствительный к синему свету, широко распространен в геномах фотосинтезирующих бактерий, цианобактерий и Euglena. Показано, что белок T110078 термофильной цианобактерии Thermosynechococcus elongatus BP-1 также содержит домен BLUF. Спектр поглощения этого белка смещается на 10 нм под действием красного света при комнатной т-ре. Изучен фотоцикл очищенного белка T110078, экспрессированного в E. coli: угасание имеет три экспоненциальные компоненты с временем жизни - 120 пс (95% относительной амплитуды), 710 пс (4%) и 4,56 пс (1%). При кратковременных изменениях адсорбции наблюдается появление сдвига на 10 нм через 10 сек после облучения лазером при комнатной т-ре. Т. обр., в домене BLUF при комнатной т-ре происходит экстремально быстрая первичная фотоконверсия. Япония, Grad. School of Life Sci., Nagoya Univ
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ФОТОСИНТЕЗ
ФЛАВОПРОТЕИН T110078
ДОМЕН BLUE
ПЕРВИЧНАЯ ФОТОРЕАКЦИЯ
THERMOSYNECHOCOCCUS ELONGATUS (BACT.)
Дата ввода:

7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 05.03-04В2.25

Автор(ы) : Fukushima, Yoshimasa, Shibata, Yutaka, Okajima, Koji, Ikeuchi, Masahiko, Itoh, Shigeru
Заглавие : Photoreaction mechanism of blue light photoreceptor T110078 from Thermosynechococcus elongatus BP-1 : Тез. [45 Annual Meeting of the Japanese Society of Plant Physiologists (ISPP), Tokyo, March 27-29, 2004]
Источник статьи : Plant and Cell Physiol. - 2004. - Vol. 45, прил. - С. 47
Аннотация: Очищенный белок ТП0078 Thermosynechococcus elongatus BP-I при экспрессии в E. coli связывает 1 FAD-молекулу. Ее спектр поглощения имеет пики при 467, 438 и 383 нм. При освещении синим светом происходит смещение пиков в красную сторону спектра (479, 448 и 389 нм, соотв.), с полупериодом 6,7 с при комнатной т-ре. Измерялись абсорбционные изменения, длительность флуоресценции FAD и переходные изменения поглощения, индуцируемые возбуждающим лазерным импульсом. Расчетная эффективность квантового выхода данной реакции составляет 'ЭКВИВ'30%. Исходя из полученных результатов, обсуждаются изменения молекулярной структуры FAD и белка. Япония, Graduate School of Sci., Nagoya Univ
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
THERMOSYNECHOCOCCUS ELONGATUS (ALGAE)
СИНИЙ СВЕТ
ФОТОРЕЦЕПТОР
ФОТОРЕАКЦИЯ
МЕХАНИЗМ
Дата ввода:

8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 05.02-04В2.79

Автор(ы) : Yano, Fumiko, Kamei, Ayako, Okajima, Koji, Narikawa, Rei, Sato, Naoki, Katayama, Mitsunori, Ikeuchi, Masahiko
Заглавие : Analysis of LexA protein of two cyanobacteria; Anabaena and Synechocystis : Тез.[45 Annual Meeting of the Japanese Society of Plant Physiologists (ISPP), Tokyo, March 27-29, 2004]
Источник статьи : Plant and Cell Physiol. - 2004. - Vol. 45, прил. - С. 146
Аннотация: Репрессор LexA участвует в SOS-реакции, широко изучаемой у Escherichia coli. Хотя многие цианобактерии имеют LexA-подобный ген, мало известно об их SOS-реакции. LexA-подобный sll1626 у Synechocystis sp. PCC 6803 участвует в транскрипционной регуляции pil-генов, но не связанных с SOS-генов. Изучали экспрессию и провели очистку гомологов LexA у Synechocystis (sll1626) и Anabaena sp. PCC 7120 (AIr4908). При инкубации последнего увеличивались во времени продукты авторазложения, особенно при высоких pH, в соответствии с данными по LexA E. coli, тогда как первый не образовал никаких продуктов расщепления. Эти данные показывают, что LexA-подобный sll1626 Synechocystis, функционирующий как репрессор, регулируется скорее еще не известным механизмом, чем в SOS-реакционной манере. Япония, Fac. of Sci. Saitama Univ
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
ANABAENA (ALGAE)
SYNECHOCYSTIS (ALGAE)
БЕЛОК
РЕПРЕССОР
СВОЙСТВА
Дата ввода:

9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 05.02-04В2.69

Автор(ы) : Okajima, Koji, Narikawa, Rei, Kondo, Kumiko, Ochiai, Yuriko, Katayama, Mitsunori, Ikeuchi, Masahiko
Заглавие : Analysis of a novel flavin-binding sensor-type PAS domain in cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803 : Тез.[45 Annual Meeting of the Japanese Society of Plant Physiologists (ISPP), Tokyo, March 27-29, 2004]
Источник статьи : Plant and Cell Physiol. - 2004. - Vol. 45, прил. - С. 124
Аннотация: Суперсемья PAS-доменов, связывающих флавин, известна как сенсоры синего света или редокс-изменений. FAD-связывающий PAS-домен белка Aer известен как редокс-сенсор Escherichia coli, регулирующий аэротаксис. Установили, что I из PAS-доменов белка Slr1759 существенно гомологичен FAD-связывающему домену Aer. Белок Slr1759 является мультидоменным, содержит 2 PAS, GAF, His-киназу и реактивно-регуляторные домены. Осуществили гиперэкспрессию сегмента, содержащего PAS-домен как His-меченный слитый белок у E. coli. Этот очищенный белок характеризовался спектром поглощения, типичным для окисленного флавина и полностью отличался от Aer. Обсуждена возможная роль флавиносвязывающего PAS-домена совместно с мутантным фенотипом у Synechocystis. Япония, Graduate School of Life Sci., Univ. of Tokyo
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
SYNECHOCYSTIS (ALGAE)
ФЛАВИНОСВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
АНАЛИЗ
Дата ввода:

10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.03-04Б2.193

Автор(ы) : Yano, Fumiko, Kamei, Ayako, Okajima, Koji, Narikawa, Rei, Sato, Naoki, Katayama, Mitsunori, Ikeuchi, Masahiko
Заглавие : Analysis of LexA protein of two cyanobacteria; Anabaena and Synechocystis : Тез.[45 Annual Meeting of the Japanese Society of Plant Physiologists (ISPP), Tokyo, March 27-29, 2004]
Источник статьи : Plant and Cell Physiol. - 2004. - Vol. 45, прил. - С. 146
Аннотация: Репрессор LexA участвует в SOS-реакции, широко изучаемой у Escherichia coli. Хотя многие цианобактерии имеют LexA-подобный ген, мало известно об их SOS-реакции. LexA-подобный sll1626 у Synechocystis sp. PCC 6803 участвует в транскрипционной регуляции pil-генов, но не связанных с SOS-генов. Изучали экспрессию и провели очистку гомологов LexA у Synechocystis (sll1626) и Anabaena sp. PCC 7120 (AIr4908). При инкубации последнего увеличивались во времени продукты авторазложения, особенно при высоких pH, в соответствии с данными по LexA E. coli, тогда как первый не образовал никаких продуктов расщепления. Эти данные показывают, что LexA-подобный sll1626 Synechocystis, функционирующий как репрессор, регулируется скорее еще не известным механизмом, чем в SOS-реакционной манере. Япония, Fac. of Sci. Saitama Univ
ГРНТИ : 34.27.19
Предметные рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
ANABAENA (ALGAE)
SYNECHOCYSTIS (ALGAE)
БЕЛОК
РЕПРЕССОР
СВОЙСТВА
Дата ввода:

11.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.03-04Б2.72

Автор(ы) : Fukushima, Yoshimasa, Shibata, Yutaka, Okajima, Koji, Ikeuchi, Masahiko, Itoh, Shigeru
Заглавие : Photoreaction mechanism of blue light photoreceptor T110078 from Thermosynechococcus elongatus BP-1 : Тез. [45 Annual Meeting of the Japanese Society of Plant Physiologists (ISPP), Tokyo, March 27-29, 2004]
Источник статьи : Plant and Cell Physiol. - 2004. - Vol. 45, прил. - С. 47
Аннотация: Очищенный белок ТП0078 Thermosynechococcus elongatus BP-I при экспрессии в E. coli связывает 1 FAD-молекулу. Ее спектр поглощения имеет пики при 467, 438 и 383 нм. При освещении синим светом происходит смещение пиков в красную сторону спектра (479, 448 и 389 нм, соотв.), с полупериодом 6,7 с при комнатной т-ре. Измерялись абсорбционные изменения, длительность флуоресценции FAD и переходные изменения поглощения, индуцируемые возбуждающим лазерным импульсом. Расчетная эффективность квантового выхода данной реакции составляет 'ЭКВИВ'30%. Исходя из полученных результатов, обсуждаются изменения молекулярной структуры FAD и белка. Япония, Graduate School of Sci., Nagoya Univ
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
THERMOSYNECHOCOCCUS ELONGATUS (ALGAE)
СИНИЙ СВЕТ
ФОТОРЕЦЕПТОР
ФОТОРЕАКЦИЯ
МЕХАНИЗМ
Дата ввода:

12.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.03-04Б2.8

Автор(ы) : Okajima, Koji, Yoshihara, Shizue, Geng, Xiaoxing, Katayama, Mitsunori, Ikeuchi, Masahiko
Заглавие : Structural and functional analysis of a novel flavoprotein in cyanobacteria : Тез. [Annual Meeting and Symposia of the 2003 Annual Meeting (Nara) of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Osaka, March 27-29, 2003]
Источник статьи : Plant and Cell Physiol. - 2003. - Vol. 44, прил. - С. 162
Аннотация: У Euglena gracilis и Rhodobacter sphaeroides обнаружена новая группа флавино-связанных доменов как новый рецептор синего света (BLUF-домен). Сходные BLUF-кодирующие гены обнаружены также в ряде цианобактериальных геномов. Ген slr1694 признан важным для положительного фототаксиса у Synechocystis sp. РСС-6803. Исследована экспрессия гена tll0078 термофильной цианобактерии Thermosynechococcus elongatus BP-1, гомологичного slr1694 Synechocystis. Очищены до гомогенности His-меченные и немеченные белки ТП0078, нековалентно связывающиеся с окисленным ФАД. Достигнуты первые успехи в кристаллизации их и установлено, что His-меченные белки легко агрегируются, а немеченные формируют 10-12-мерную структуру с мол. м. 'ЭКВИВ'160 кД. Не выявили спектральных изменений при их освещении. Япония, Dep. of Life Sci., Tokyo Univ
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
ФЛАВОПРОТЕИН
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
TERMYSYNECHOCOCCUS ELONGATUS (ALGAE)
Дата ввода:

13.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 04.07-04В2.33

Автор(ы) : Okajima, Koji, Yoshihara, Shizue, Geng, Xiaoxing, Katayama, Mitsunori, Ikeuchi, Masahiko
Заглавие : Structural and functional analysis of a novel flavoprotein in cyanobacteria : Тез. [Annual Meeting and Symposia of the 2003 Annual Meeting (Nara) of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Osaka, March 27-29, 2003]
Источник статьи : Plant and Cell Physiol. - 2003. - Vol. 44, прил. - С. 162
Аннотация: У Euglena gracilis и Rhodobacter sphaeroides обнаружена новая группа флавино-связанных доменов как новый рецептор синего света (BLUF-домен). Сходные BLUF-кодирующие гены обнаружены также в ряде цианобактериальных геномов. Ген slr1694 признан важным для положительного фототаксиса у Synechocystis sp. РСС-6803. Исследована экспрессия гена tll0078 термофильной цианобактерии Thermosynechococcus elongatus BP-1, гомологичного slr1694 Synechocystis. Очищены до гомогенности His-меченные и немеченные белки ТП0078, нековалентно связывающиеся с окисленным ФАД. Достигнуты первые успехи в кристаллизации их и установлено, что His-меченные белки легко агрегируются, а немеченные формируют 10-12-мерную структуру с мол. м. 'ЭКВИВ'160 кД. Не выявили спектральных изменений при их освещении. Япония, Dep. of Life Sci., Tokyo Univ
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
ФЛАВОПРОТЕИН
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
TERMYSYNECHOCOCCUS ELONGATUS (ALGAE)
Дата ввода:

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)