Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Noguchi, Takumi$<.>)
Общее количество найденных документов : 11
Показаны документы с 1 по 11
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.10-04Б2.194

Автор(ы) : Odaka, Masafumi, Noguchi, Takumi, Nagashima, Shigehiro, Yohda, Masafumi, Yabuki, Sadayo, Hoshino, Mikio, Inoue, Yorinao, Endo, Isao
Заглавие : Location of the non-heme iron center on the 'альфа' subunit of photoreactive nitrile hydratase from Rhodococcus sp. N-771
Источник статьи : Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1996. - Vol. 221, N 1. - С. 146-150
Аннотация: С использованием ИК-спектроскопии с преобразованием Фурье проведено изучение нитрилгидратазы из Rhodococcus sp. N-771 и ее 'альфа'- и 'бета'-субъединиц (СЕ). Показано, что нативный фермент и изолированная 'альфа'-СЕ содержат около 1,0 и 0,8 моля Fe на моль белка соотв., а 'бета'-СЕ - только следовые кол-ва Fe. Облучение светом понижало сродство 'альфа'-CE к атому Fe и приводило к исчезновению соответствующей полосы на ИК-спектрах. Сделан вывод о том, что центр негемового Fe, ответственный за фотореакцию, находится на 'альфа'-СЕ. Япония, Chem. Engineering Labor., The Inst. of Physical and Chem. Research (RIKEN), Hirosawa 2-1, Wako-shi, Saitama 351-01. Библ. 16
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ЖЕЛЕЗО
НЕГЕМОВОЕ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
НИТРИЛГИДРАТАЗА
'АЛЬФА'-СУБЪЕДИНИЦА
RHODOCOCCUS SP.
ИК-СПЕКТРОСКОПИЯ
ФУРЬЕ ПРЕОБРАЗОВАНИЕ
Дата ввода:
2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.03-04Б2.30

Автор(ы) : Noguchi, Takumi, Oh-Oka, Hirozo, Fukami, Yoshie, Inoue, Yorinao
Заглавие : Dimeric structure of P800 and its interaction with cysteines in a heliobacterium H. modesticaldum : Abstr. Annu. Meet. and 37th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., March 27-29, 1997
Источник статьи : Plant and Cell Physiol. - 1997. - Vol. 38, Suppl. - С. 560
Аннотация: Реакционный центр гелиобактерий является аналогом фотосистемы I. Считается, что он является гомодимером, как и у зеленых серных бактерий. Еще не до конца выяснена структура и реакционные процессы в первичном доноре P800. Исследована структура и молекулярные взаимодействия P800 посредством ИК-спектроскопии с преобразованием Фурье (FTIR-спектроскопии). Индуцированный светом дифференциальный спектр P800 мембран Helicobacterium modesticaldum измерен при 220К в присутствии бензилвиологена. На спектре присутствует широкая полоса около 2100 см{-1}, к-рая характерна для электронного перехода катионов димерных бактериохлорофиллов, что свидетельствует о димерной структуре P800. Положение пика и форма полосы отличаются от таковых для пурпурных бактерий и зеленых серных бактерий. Следовательно, структура P800 немного отличается от цитохромов этих бактерий. На спектре также присутствует сигнал 2550/2560 см{-1}, что свидетельствует о SH-остатке цистеина. Наблюдение свидетельствует о близости SH цистеинов к P800 и сопряженности с ним, возможно, водородными связями. Япония, Photosyn. Res. Lab., Inst. Phys. Chem. Res. (RIKEN), Wako, Saitama 351-01
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: HELIOBACTERIUM MODESTICALDUM (BACT.)
ФОТОРЕАКЦИОННЫЙ ЦЕНТР
P800
ДИМЕРНАЯ СТРУКТУРА
ЦИСТЕИНЫ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ИК-СПЕКТРОСКОПИЯ
ПРЕОБРАЗОВАНИЕ ФУРЬЕ
Дата ввода:
3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 00.08-04В3.11

Автор(ы) : Noguchi, Takumi, Tomo, Tatsuya, Inoue, Yorinao
Заглавие : Fourier transform infrared study of the cation radical of P680 in the photosystem II reaction center: Evidence for charge delocalization on the chlorophyll dimer
Источник статьи : Biochemistry. - 1998. - Vol. 37, N 39. - С. 13614-13625
Аннотация: Освещение комплекса D1-D2-цит.b559 реакционного центра при 150 K индуцировало окисление P680 в сочетании с окислением каротиноида и хлорофилла (ХЛ). Освещение при 250 К также специфически обесцвечивало 1 из 2 м-л 'бета'-каротина, связанного с комплексом. Дифференциальные фурье-ИК-спектры P680{+}/P680 свидетельствуют о делокализации положительного заряда двух м-л ХЛ в P680{+}. Предложены структурные модели ХЛ, включая P680 и ХЛ[I], и их спряжение в катионном, триплетном и синглетном состояниях. Япония, Photosynthes. Res. Lab., Inst. Phys. Chem. Res. (RIKEN), Wako. Библ. 86
ГРНТИ : 34.31.17
Предметные рубрики: ФОТОСИСТЕМА II
РЕАКЦИОННЫЙ ЦЕНТР
P680
ХЛОРОФИЛЛ
ДИМЕРЫ
РАЗДЕЛЕНИЕ ЗАРЯДА
Дата ввода:
4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.06-04Б2.44

Автор(ы) : Noguchi, Takumi, Inoue, Yorinao, Tang, Xiao-Song
Заглавие : Interaction of Q[A] with a histidine side chain in photosystem II : Pap. Annual Meeting and Symposia, Kyoto, March 28-30, 1999
Источник статьи : Plant and Cell Physiol. - 1999. - Vol. 40, Suppl. - С. 33
Аннотация: В фотосистеме II первичный хиноновый акцептор Q[A] акцептирует электрон от феофитина и переносит его к Q[B]. Изучили взаимодействие Q[A] с окружающими аминок-тными остатками, используя ИК-спектроскопию с Фурье-преобразованием. Измеряли разностные спектры Q[A] при его фотовосстановлении (Q[A]{-}/Q[A]) коровыми комплексами Synechocystis 6803, изолированными из немеченых клеток, клеток, в которых имидазольные группы гистидина были помечены {15}N и клеток, в которых индольные группы триптофана были помечены {2}H. Установили, что Q[A] связан водородной связью с гистидиновой боковой цепью. Не обнаружено значительного электронного взаимодействия между Q[A] и триптофановым остатком. Япония, Photosynth. Res. Lab., Inst. Phys. Chem. Res., Wako, Saitama 351-0198
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ФОТОСИСТЕМА II
ХИНОНОВЫЙ АКЦЕПТОР Q[A]
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ГИСТИДИН
БОКОВАЯ ЦЕПЬ
Дата ввода:
5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 01.06-04В3.18

Автор(ы) : Noguchi, Takumi, Kamimura, Yasumaro, Inoue, Yorinao, Itoh, Shigeru
Заглавие : Photoconversion of a water-soluble chlorophyll protein from Chenopodium album: Resonance Raman and Fourier transform infrared study of protein and pigment structures
Источник статьи : Plant and Cell Physiol. - 1999. - Vol. 40, N 3. - С. 305-310
ГРНТИ : 34.31.17
Предметные рубрики: ХЛОРОФИЛЛ-БЕЛКОВЫЙ КОМПЛЕКС
СТРУКТУРА
CHENOPODIUM ALBUM
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
РАМАНА СПЕКТРОСКОПИЯ
ФУРЬЕ ИНФРАКРАСНАЯ ТРАНСФОРМАЦИЯ
Дата ввода:
6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.09-04В2.41

Автор(ы) : Noguchi, Takumi, Inoue, Yorinao, Tang, Xiao-Song
Заглавие : Interaction of Q[A] with a histidine side chain in photosystem II : Pap. Annual Meeting and Symposia, Kyoto, March 28-30, 1999
Источник статьи : Plant and Cell Physiol. - 1999. - Vol. 40, Suppl. - С. 33
Аннотация: В фотосистеме II первичный хиноновый акцептор Q[A] акцептирует электрон от феофитина и переносит его к Q[B]. Изучили взаимодействие Q[A] с окружающими аминок-тными остатками, используя ИК-спектроскопию с Фурье-преобразованием. Измеряли разностные спектры Q[A] при его фотовосстановлении (Q[A]{-}/Q[A]) коровыми комплексами Synechocystis 6803, изолированными из немеченых клеток, клеток, в которых имидазольные группы гистидина были помечены {15}N и клеток, в которых индольные группы триптофана были помечены {2}H. Установили, что Q[A] связан водородной связью с гистидиновой боковой цепью. Не обнаружено значительного электронного взаимодействия между Q[A] и триптофановым остатком. Япония, Photosynth. Res. Lab., Inst. Phys. Chem. Res., Wako, Saitama 351-0198
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: ФОТОСИСТЕМА II
ХИНОНОВЫЙ АКЦЕПТОР Q[A]
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ГИСТИДИН
БОКОВАЯ ЦЕПЬ
Дата ввода:
7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 02.03-04В3.27

Автор(ы) : Noguchi, Takumi
Заглавие : Structure of photosystem II and the mechanism of oxygen evolution : Pap. Annual Meeting and Symposia, Kyoto, March 28-30, 1999
Источник статьи : Plant and Cell Physiol. - 1999. - Vol. 40, прил. - С. 11
Аннотация: Рассмотрены вопросы, связанные с фотосинтетическим выделением кислорода при окислении воды у фотосинтетических бактерий с участием кислородвыделяющего комплекса фотосистемы II в процессе эволюции. Отмечается, что первоначально произошло повышение окислительно-восстановительного потенциала первичного донорного хлорофилла до 1,1 В с последующим формированием Mn-кластера на донорной стороне белка. Обсуждаются современные проблемы и перспективы изучения структуры и молекулярного механизма выделения кислорода. Япония, Photosynth. Res. Lab., Inst. Phys. Chem. Res. (RIKEN), Wako, Saitama 351-0198
ГРНТИ : 34.31.17
Предметные рубрики: ФОТОСИСТЕМА II
КИСЛОРОДВЫДЕЛЯЮЩИЙ КОМПЛЕКС
СТРУКТУРА
ЭВОЛЮЦИЯ
Дата ввода:
8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 04.04-04В2.50

Автор(ы) : Noguchi, Takumi, Sugiura, Miwa
Заглавие : Reactions of water in the photosynthetic water oxidizing complex as revealed by infrared spectroscopy : Тез. (Annual Meeting and Symposia of the 2003 Annual Meeting (Nara) of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Osaka, March 27-29, 2003]
Источник статьи : Plant and Cell Physiol. - 2003. - Vol. 44, прил. - С. 189
Аннотация: Предпринята попытка обнаружения реакций воды в водоокислительном комплексе с использованием инфракрасной спектроскопии перехода Фурье (FTJR). Измеряли различия FTJR-спектров индуцируемых вспышками света переходных S-состояний в гидратированных комплексах ФС II Synechococcus elongatus. Эти спектры характеризовались дифференциальным сигналом при 3617/3588 см{-1} после 1-й вспышки и негативными пиками при 3634, 3621, 3612 см{-1} после 2-й, 3-й и 4-й вспышек, соотв. Эти полосы понижались на 'ЭКВИВ'940 и 'ЭКВИВ'10 см{-1} после обмена D[2]O и H[2]{18}O, соотв., показывая, что полосы возникают из воды, связанной с Mn-кластером. Различия кол-ва волн и преобладающая негативная интенсивность объяснялись спецификой структуры водного субстрата. FTJR признан перспективным средством исследования механизма фотосинтетического окисления воды. Япония, Inst. of Materials Sci., Univ. of Tsukuba
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
SYNECHOCOCCUS ELONGATUS (ALGAE)
ФОТОСИНТЕЗ
ВОДА
ОКИСЛЕНИЕ
МЕХАНИЗМ
Дата ввода:
9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.10-04Б2.188

Автор(ы) : Oinuma, Ken-Ichi, Hashimoto, Yoshiteru, Konishi, Kazunobu, Goda, Masahiko, Noguchi, Takumi, Higashibata, Hiroki, Kobayashi, Michihiko
Заглавие : Novel aldoxime dehydratase involved in carbon-nitrogen triple bond synthesis of Pseudomonas chrlororaphis B23. Sequencing, geen expression, purification, and characterization
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 2003. - Vol. 278, N 32. - С. 29600-29608
Аннотация: Анализ кластера генов нитрилгидратазы, участвующих в метаболизме нитрилов у Pseudomonas chlororaphis B23, показал, что он содержит одну открытую рамку считывания (ОРС), кодирующую альдоксимдегидратазу (OxdA) и следующую за ней амидазу. ОРС идентична на 32% фенилацетальдоксимдегидратазе из Bacillus. Продукт гена OxdA, синтезированный в Escherichia coli, катализирует дегидратацию альдоксима с образованием нитрила. Спектр поглощения очищенной OxdA характерен для гем-содержащих белков. Для проявления активности OxdA необходим восстанавливающий агент Na[2]S[2]O[4], но не требуется ФМН. Фермент содержит кальций и железо. Восстановленная OxdA имеет мол. массу 76,2 кД и состоит из 2 идентичных субъединиц. Алифатические альдоксимы являются более эффективными субстратами, чем ароматические альдоксимы. P. chlororaphis B23 синтезирует OxdA при культивировании на среде, содержащей альдоксим в качестве единственного источника углерода и азота. OxdA отвечает за метаболизм альдоксима in vivo в этом штамме. Япония, Inst. Applied Biochem., Univ. Tsukuba, 1-1-1 Tennodai, Tsukuba, Ibaraki 305-8572. Библ. 61
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: АЛЬДОКСИМДЕГИДРАТАЗА
ГЕНЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
PSEUDOMONAS CHLORORAPHIS B23 (BACT.)
Дата ввода:
10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 06.11-04В3.6

Автор(ы) : Noguchi, Takumi
Заглавие : Dual role of triplet localization on the accessory chlorophyll in the photosystemII reaction center: Photoprotection and photodamage of the D1 protein
Источник статьи : Plant and Cell Physiol. - 2002. - Vol. 43, N 10. - С. 1112-1116
Аннотация: С помощью ИК-спектроскопии и определения резонанса электронных спинов показали, что возбужденное триплетное состояние хлорофилла, сформированное рекомбинацией парой радикалов в реакционном центре фотосистемы II, гл. обр., локализуется на дополнительном хлорофилле, к-рый, наиболее вероятно, локализуется в белке D1 (Chl[1]). Эта триплетная локализация выполняет 2 противоположные роли в процессе акцепторно-побочного фотоингибирования ФСII в зависимости от редокс-состояния Q[A]. Япония, Inst. of Materials Sci., Univ. of Tsukuba, Tsukuba, Ibaraki. Библ. 24
ГРНТИ : 34.31.17
Предметные рубрики: ФОТОСИСТЕМА 2
РЕАКЦИОННЫЙ ЦЕНТР
ХЛОРОФИЛЛ
БЕЛКИ
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
Дата ввода:
11.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.68

Автор(ы) : Hayashi, Hidenori, Noguchi, Takumi, Tasumi, Mitsuo
Заглавие : Studies on the interrelationship among the intensity of a Raman marker band of carotenoids, polyene chain structure, and efficiency of the energy transfer from carotenoids to bacteriochlorophyll in photosynthetic bacteria
Источник статьи : Photochem. and Photobiol. - 1989. - Vol. 49, N 3. - С. 337-343
Аннотация: Резонансное комбинационное рассеяние (КР; Рамановская спектроскопия) использовано для изучения структуры полиеновой цепи каротиноидов в светособирающих пигментбелковых комплексах пурпурных фотосинтезирующих бактерий. При внедрении сфероидена Phodobacter sphaeroides в дефицитные по каротиноидам [0,01:1 бактериохлорофилл (Бх)] комплексы из Chromatium vinosum он связывается в отношении 0,27 моль : 1 моль Бх и давал относительно интенсивную полосу КР при 965 см1}, обусловленную неплоскостными колебаниями СН полиеновой цепи. Этот результат почти совпадает с собственными каротиноидами Ch. vinosum, но полностью отличен от собственных каротиноидов Rb. sphaeroides. Сфероиден в В800-850 комплексе Rb. sphaeroides шт. GA имеет лишь слабую полосу КР 965 см1}. С др. стороны, собственные каротиноиды Ch. vinosum теряют интенсивность 965 см1} полосы КР при тепловой денатурации белка с детергентом. Эти результаты подтверждают то, что интенсивность полосы КР при 965 см1} отражает искривленность полиеновой цепи независимо от хим. структуры. На искривленность полиеновой цепи влияет апопротеин, с к-рым соединены каротиноиды. Искривленность цепи коррелирует с уменьшением эффективности транспорта энергии от каротиноидов к Бх. В комплексе сфероиден: Бх Ch. vinosum эффективность транспорта энергии 40'+-'3%. Каротиноиды с плоской сопряженной полиеновой структурой высокоэффективные, а искривленные - малоэффективны. Преобладающие каротиноиды (родопин; спириллоксантин) у Ch. vinosum, Rs. rubrum, Rp. palustris имеют искривленную форму, а сфероиден, нейроспорен, хлороксантин у Pb. sphaeroides, Rb. capsulatus и Rc. gelatinosus - планарную форму. Сфероиден и хлораксантин искривляются при связывании с апопротеином Ch. vinosum. Искривленность полиеновой цепи штаммоспецифична и не зависит от вида каротиноидов. Библ. 29. Япония, Dep. of Chem., Fac. of Sci., The Univ. of Tokyo, Bunkyo-ku, Tokyo 113.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ФОТОСИНТЕЗИРУЮЩИЕ БАКТЕРИИ
КАРОТИНЫ
СТРУКТУРА
БАКТЕРИОХЛОРОФИЛЛ
ТРАНСПОРТ ЭНЕРГИИ
РАМАНОВСКАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ
МАРКЕРНАЯ ПОЛОСА
CHROMATIUM VINOSUM (BACT.)
PHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)
Дата ввода:
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)