СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Myllykallio, Hannu$<.>)

Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.06-04Б2.188

Автор(ы) : Myllykallio, Hannu, Lopez, Philippe, Lopez-Garcia, Purificacion, Heilig, Roland, saurin, William, Zicvanovic, Yvan, Philippe, Herve, Forterre, Patrick
Заглавие : Bacterial mode of replication with eukaryotic-like machinery in a hyperthermophilic archaeon
Источник статьи : Science. - 2000. - Vol. 288, N 5474. - С. 2212-2215
Аннотация: Единственная область oriC начала двунаправленной репликации хромосомы у Pyrococcus abyssi идентифицирована методом компьютерного кумулятивного анализа распределения тетрануклеотидов ГГГТ и АЦЦЦ и выделением рано реплицирующегося сегмента хромосомы. Область oriC у 3 видов Pyrococcus высококонсервативна и не похожа на области oriC эубактерий. Вокруг oriC у Pyrococcus обнаружены гены репликации ДНК, похожие на эукариотические. Они кодируют ортологи белков, участвующих в стадиях инициации (Cdc6/Orc1) и элонгации (RF-C) репликации эукариотич. ДНК. Как и у Bacteria, область терминации транскрипции у Pyrococcus является горячей точкой перетасовок геномов. Таким образом, хотя белки репликации археев и бактерий различаются, они используются для одинаковой моды репликации хромосомы в обоих прокариотич. царствах. Франция, Inst. Genet. et Microbiol., Univ. Paris-Sud, 91405 Orsay. Библ. 27
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: РЕПЛИКАЦИЯ
МОДА
ОБЛАСТЬ НАЧАЛА ДВУНАПРАВЛЕННОЙ
РЕПЛИКАЦИИ ORIC
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ИНИЦИАЦИИ CDC6/ORC1
ГЕНЫ ЭЛОНГАЦИИ RF-C
БЕЛКИ
СХОДСТВО
ЭУКАРИОТИЧЕСКИЕ БЕЛКИ
PYROCOCCUS (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.09-04Б2.203

Автор(ы) : Forterre, Patrick, Zivanovic, Yvan, Matte-Taillez, Oriane, Matsunaga, Fujihiko, Myllykallio, Hannu
Заглавие : Ce qui est vrai pour l'Archaea Pyrococcus est (presque) vrai pour l'elephant!
Источник статьи : M/S: Med. sci. - 2001. - Vol. 17, N 8-9. - С. 939-945
Аннотация: Обзор. Архей Pyrococcus abyssii, подобно бактериям, использует единственную область начала репликации для репликации геномной ДНК. Однако белки, участвующие в репликации ДНК, у P. abyssii похожи на белки человека, а не на белки бактерий. Можно считать, что археи используют упрощенную эукариотич. систему репликации. Приведен список белков репликации археев, консервативных и у эукариотов. Некоторые из них похожи на белки, участвующие в канцерогенезе. Франция, Inst. Genet et Microbiol., Univ. Paris-Sud, 91405 Orsay. Библ. 32
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: РЕПЛИКАЦИЯ
PYROCOCCUS ABYSSII
ОБЛАСТЬ НАЧАЛА РЕПЛИКАЦИИ
БЕЛКИ
СХОДСТВО
ЧЕЛОВЕК
КАНЦЕРОГЕНЕЗ
АРХЕИ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.02-04Б2.18

Автор(ы) : Myllykallio, Hannu, Jenney Francis E., Moomaw Carolyn R., Slaughter Clive A., Daldal, Fevzi
Заглавие : Cytochrome c[y] of Rhodobacter capsulatus is attached to the cytoplasmic membrane bya an incleaved signal sequence-like anchor
Источник статьи : J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 8. - С. 2623-2631
Аннотация: При росте R. capsulatus в условиях фотосинтеза электроны переносятся от цитохром (Цхр) bc[1] комплекса в фотохимический реакционный центр через периплазматический Цхр c[2] или мембрансвязанный Цхр c[y]. Цхр c[y] является членом недавно установленного подкласса Цхр, состоящих из амино-(N)-концевого домена, функционирующего как мембранный якорь, и карбоксильного C-концевого домена, гомологичного многим Цхр с. Структурные гомологи Цхр c[y] обнаружены у ряда бактерий, в т. ч., R. sphaeroides. Из внутриклеточных мембран R. capsulatus авт. выделили и очистили Цхр c[y]. По спектральным и термодинамическим свойствам он близок к др. Цхр типа c, особенно из бактерий и митохондрий растений. Определена аминокислотная последовательность Цхр c[y], выявлена N-терминальная последовательность, напоминающая сигнальную. С помощью молекулярно-генетических методов показано, что N-терминальный домен Цхр c[y] может также связывать с мембраной периплазматический Цхр c[2]. Т. обр. и растворимая и мембраносвязанная формы этого переносчика могут поддерживать фотосинтетический рост бактерии. США, Dept. of Biology, Plant Sci. Inst., Univ. of Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104-6018. Библ. 49
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ
ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ С[Y]
СВОЙСТВА
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.03-04Б2.299

Автор(ы) : Zhong, Jianmin, Skouloubris, Stephane, Dai, Qiyuan, Myllykallio, Hannu, Barbour Alan G.
Заглавие : Function and evolution of plasmid-borne genes for pyrimidine biosynthesis in Borrelia spp.
Источник статьи : J. Bacteriol. - 2006. - Vol. 188, N 3. - С. 909-918
Аннотация: Провели сравнительную оценку функций продуктов генов тимидилат синтазы thy X, связанных с агентом боррелиоза Лайма (LB) у Borrelia burgdoferi и агентом рецидивирующей лихорадки (RF) и B. hermsii. Исследуемые гены находятся на линейных плазмидах: 54 т. п. н. у B. burgdoferi и 180 т. п. н. у B. hermsii. В отличие от Thy X B. hermsii, Thy X B. burgdoferi имел слабо детектируемую активность in vitro. Кроме того, у B. hermsii обнаружили кластер генов nrdIEF, примыкающий к гену thyX и кодирующий субъединицы рибонуклиозиддифосфатредуктазы, отсутствующий у L. burgdoferi. В целом, показано, что Borrelia spp., вызывающие RF, в большей степени приспособлены для синтеза пиримидина de novo, чем таковые, вызывающие LB. США, Pacific-Southwest Center, 3046 Hewitt Hall, University of California Irvine, Irvine, CA 92697-4028. США, Pacific-Southwest Center, 3046 Hewitt Hall, University of California Irvine, Irvine, CA 92697-4028. Библ. 54
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ПЛАЗМИДНЫЕ ГЕНЫ
ГЕНЫ ТИМИДИЛАТСИНТАЗЫ THY X
ПРОДУКТЫ
ФУНКЦИИ
СВЯЗЬ
ВОЗБУДИТЕЛЬ БОРРЕЛИОЗА ЛАЙМА
BORRELIA BURGDOFERI (BACT.)
ВОЗБУДИТЕЛЬ РЕЦИДИВИРУЮЩЕЙ ЛИХОРАДКИ
BORRELA HERMSII (BACT.)
ПИРИМИДИНЫ
БИОСИНТЕЗ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.05-04Б2.239

Автор(ы) : Urbonavicius, Jaunius, Skouloubris, Stephane, Myllykallio, Hannu, Grosjean, Henri
Заглавие : Identification of a novel gene encoding a flavin-dependent tRNA:m {5}U methyltransferase in bacteria-evolutionary implications
Источник статьи : Nucl. Acids Res. - 2005. - Vol. 33, N 13. - С. 3955-3964
Аннотация: Образование 5-метилуридина (риботимидина) в позиции 54 T-psi петли тРНК катализируется сайт-специфичной тРНК-метилтрансферазой (тРНК:m{5}U-54 MT-аза). Во всех эукариях и многих грамотрицательных бактериях донор метила в этой реакции - S-аденозил-L-метионин (S-AdoMet), в то время как в грамположительных бактериях источник углерода - N[5],N[10]-метилентетрагидрофолат (CH[2]H[4]-фолат). Идентифицировали ген тРНК:m{5}U-54 MT-азы в Bacillus subtilis. Рекомбинантный белок связывал флавин в мутанте по тРНК:m{5}U-54 Escherichia coli. Ген аннотировали в Геномном Банке данных как trmFO. Ортологи данного гена идентифицировали в других бактериальных геномах и сравнивали по аминокислотным последовательностям. Показали, что они филогенетически отличаются от тимидилатсинтетаз класса ThyA и ThyX, которые катализируют образование дезоксириботимин монофосфата, универсального предшественника ДНК. Франция, CNRS, ENzymology and Structural Biochemistry Lab., 1 avenue de la Terrasse, F-91198. Библ. 55
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ТРАНСЛЯЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ФЛАВИН-ЗАВИСИМОСТИ ТРНК:M{5}U-МЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
ГЕНЫ
ГЕН ТРНК:M{5}U-54 МЕТИЛАЗЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.03-04Б2.12

Автор(ы) : Myllykallio, Hannu, Drepper, Friedel, Mathis, Paul, Daldal, Fevzi
Заглавие : Membrane-Anchored cytochrome c[y] mediated microsecond time range electron transfer from the cytochrome bc[1] complex to the reaction center in Rhodobacter capsulatus
Источник статьи : Biochemistry. - 1998. - Vol. 37, N 16. - С. 5501-5510
Аннотация: Опосредованный цитохром c[y] перенос электронов происходит с той же скоростью, как и опосредованный цитохромом c[2]. Характеристики переноса электронов цитохромом c[y] сравнимы с его возможной супрамолекулярной организацией с комплексом цитохромов bc[1] в контексте предполагаемой структурной модели реакционного центра и окружающих комплексов антенн. США, Dep. Biol., Plant Sci. Inst., Univ. Pennsylvania, Philadelphia, Pennsylvania 19104. Библ. 48
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ЦИТОХРОМЫ BC
КОМПЛЕКС
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ
РЕАКЦИОННЫЙ ЦЕНТР
КОМПЛЕКС АНТЕНН
УЧАСТИЕ
МЕХАНИЗМ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.05-04Б2.028

Автор(ы) : Myllykallio, Hannu, Jenney, Francis, Daldal, Fevzi
Заглавие : Biochemical and genetic analysis of the cytochrome c[y] of Rhodobacter capsulatus
Источник статьи : 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - S. l., 1994. - С. 166
Аннотация: Показали, что реакционный центр у Rhodobacter capsulatus, пурпурной факультативной фотосинтетической бактерии, может быть восстановлен или под действием растворимого цитохрома (Цит) c[2], или под действием недавно обнаруженного связанного с мембраной Цит c[y]. Оба фермента кодируются генами cycA и cycY соответственно. В дыхательном процессе Цит c[y] может заменять Цит c[2] у R. capsulatus. Авторы показали кодирование содержащего один гем и связанного с мембраной цитохрома, Цит c[y], геном cycY. С-концевой домен Цит c[y], несмотря на его бактериальное происхождение, обнаруживает тесную близость к растворимому цитохрому типа c из митохондрий. N-концевая часть белка гидрофобна и, очевидно, действует в качестве якоря, закрепляющего белок на мембране. Вычисленная на основе строения гена cycY молекулярная масса белка составляет 18 кД или 21 кД (что зависит от присутствия-отсутствия сигнальной последовательности). Однако, инактивация гена cycY приводила к исчезновению на гелевых пластинах ПААГ, содержащих ДДС-Na и окрашенных специфически на гем, фракции цитохрома типа c, имеющей молекулярную массу 30 кД. Авторы связывают проявление подобной аномалии с посттрансляционными модификациями. США, Dep. of Biol., Plant Sci. Inst., Univ. of Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
ВОССТАНОВЛЕНИЕ
ЦИТОХРОМ С
ГЕНЫ
ГЕН CYC Y
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.205

Автор(ы) : Gray Kevin A., Grooms, Michael, Myllykallio, Hannu, Moomaw, Carolyn, Slaughter, Clive, Daldal, Fevzi
Заглавие : Rhodobacter capsulatus contains a novel cb-type cytochrome c oxidase without a Cu[A] center
Источник статьи : Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 10. - С. 3120-3127
Аннотация: Из R. capsulatus выделена новая цитохром-с-оксидаза (ЦО) и описаны нек-рые ее свойства. В спектре поглощения восстановленной формы ЦО обнаружены 2 пика поглощения в области 'альфа'-полосы с максимумами при 550 и 560 нм. Кроме того, ЦО имеет асимметричную полосу Соре с максимумом при 418 нм. Такой спектр поглощения свидетельствует о наличии в ЦО цитохромов с- и в-типа. ЦО способна связывать СО. Методом ЭПР показано, что полученный препарат ЦО не содержит Cu[A]-центров. Это отличает ЦО от аналогичных ранее описанных ферментов. США, Dep. Biol., Univ. Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104-6018. Библ. 57
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ЦИТОХРОМ C-ОКСИДАЗА
НОВАЯ
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
БАКТЕРИИ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска