Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Lyles, G. A.$<.>)
Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 89.10-04Т6.185

Автор(ы) : Lyles G.A., McDougall S.A.
Заглавие : The enhanced daily excretion of urinary methylamine in rats treated with semicarbazide or hydralazine may by related to the inhibition of semicarbazide-sensitive amine oxidase activities
Источник статьи : J. Pharm. and Pharmacol. - 1989. - Vol. 41, N 2. - С. 97-100
Аннотация: В/б введение взрослым крыс гидралазина (5 мг/кг) или семикамрбазида (I; 100 мг/кг), но не паргилина (25 мг/кг) повышало в 3-6 раз экскрецию монометиламина (II), тогда как конц-ии диметиламина и триметиламина не изменялись. Экскреция аммония повышалась в 4 раза через 24 ч после I. Предполагается, что в метаболизме II принимает участие аминоксидаза, чувствительыная к I. Великобритания, Dep. of Pharmacology and Clin. Pharmacology, Univ. of Dundee, Dundee DD1 9SY, Scotland. Библ. 22.
ГРНТИ : 34.45.25
Предметные рубрики: АПРЕССИН (ГИДРАЛАЗИН)
СЕМИКАРБАЗИД
МЕТИЛАМИНЫ
ЭКСКРЕЦИЯ
МОЧА
ПОВЫШЕНИЕ
АМИНОКСИДАЗЫ
КРЫСЫ
Дата ввода:

2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 89.09-04Т6.254

Автор(ы) : Lyles G.A., McDougall S.A.
Заглавие : Methylamine excretion in rats treated with selective inhibitors of monoamine oxidase (MAO) or semicarbazidesensitive amine oxidase (SSAO)
Источник статьи : Pharmacol. Res. Commun. - 1988. - Vol. 20, Suppl. N4. - С. 177-178
Аннотация: Введение крысам необратимого ингибитора МАО паргилина (25 мг/кг, в/б) на протяжении последующих 2 дн не влияло на экскрецию с мочой метиламина (Мт), к-рый определяли с помощью ЖХ. Необратимый ингибитор СЧАО гидралазин и семикарбазид в дозах 5 и 100 мг/кг в/б соотв. вызывали увеличение экскреции Мт с 0,98-1,48 до 5,58 и 3,69 мкмоль/24 ч. Обсуждена роль СЧАО в метаболизме Мт. Великобритания, Univ. of Dundee, Dundee. Библ. 5.
ГРНТИ : 34.45.25
Предметные рубрики: МОНОАМИНОКСИДАЗЫ ИНГИБИТОРЫ
ПАРГИЛИН
ГИДРАЛАЗИН
СЕМИКАРБАЗИД
МЕТИЛАМИН
ЭКСКРЕЦИЯ
КРЫСЫ
Дата ввода:

3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 94.06-04Т4.088

Автор(ы) : Boor P.J., Trent M.B., Lyles G.A., Tao M., Ansan G.A.S.
Заглавие : Methylamine metabolism to formaldehyde by vascular semicarbazide-seusitive amine oxidase
Источник статьи : Toxicology. - 1992. - Vol. 73, N 3. - С. 251-258
Аннотация: Установлено, что при инкубации с гомогенатами аорты крыс или с очищенной из аорты свиньи семикарбазидчувствительной аминоксидазой (КЧАО) метиламин (I) превращается в формальдегид. Этот продукт очищен ВЭЖХметодом и идентифицирован с масс-спектрометрией с хим. ионизацией. Результаты аналогичных инкубаций с добавлением в среду семикарбазида, или паргилина, свидетельствуют, что именно КЧАО ответственна за метаболизм I в формальдегид. Делают вывод, что повышенное содержание I, к-рое регистрируется при некоторых патологических состояниях или генерируются экзогенными источниками, могут приводить к сверхпродукции формальдегида в тканях со значительной активностью КЧАО, особенно в кровеносных сосудах. США, Chem. Pathol. Lab. Dept. Pathol., Univ. Texas Med. Bromd Galveston TX. Библ. 24.
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: МЕТИЛАМИН
МЕТАБОЛИЗМ
ФОРМАЛЬДЕГИД
АОРТА
АМИНОКСИДАЗА СЕМИКАРБАЗИД - ЧУВСТВИТЕЛЬНАЯ
Дата ввода:

4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 94.02-04Т1.207

Автор(ы) : Lyles G.A., Chalmers J., Farrell R.E.
Заглавие : Enhancement of 'альфа'[1]-adrenoceptor mediated contractions by partial depolarisation of rat aortic smooth muscle : [Pap.] Brit. Pharmacol. Soc. Meet., Newcastle upon Tyne, 8-10 Apr., 1992
Источник статьи : Brit. J. Pharmacol. - 1992. - Vol. 106, Suppl. - С. 85 Р
Аннотация: Опыты поставлены на изолир. сегментах грудного отдела аорты крыс оо Sprague-Dawley в условиях изометрич. сокращения (1 г) в среде, содержащей пропранолол в (1 мкМ). Увеличение в среде конц-ии KCl с 4,7 до 14,7 мМ не стимулировало сократит. ответа, увеличивало чувствительность к действию НА, фенилэфрина и метоксамина в 2-3 раза, но не влияло на макс. сократит. эффект. Повышение конц-ии KCl увеличивало также в 2-3 раза чувствительность к клонидину и повышало его макс. сократительный эффект в 3 раза. Считают, что облегчающее действие частичной К{+}-деполяризации связано с необходимостью меньшей деполяризации мышечной мембраны под действием 'альфа'[1]-агониста, необходимой для открытия потенциалозависимых Са-каналов. Великобритания, Univ. of Dundee, Dundee, DD1 9SY. Библ. 5.
ГРНТИ : 34.45.21
Предметные рубрики: АДРЕНОРЕЦЕПТОРЫ* АЛЬФА 1-
АГОНИСТЫ
ГЛАДКОМЫШЕЧНЫЕ КЛЕТКИ АОРТЫ
СОКРАЩЕНИЯ
ЧАСТИЧНАЯ ДЕПОЛЯРИЗАЦИЯ
КРЫСЫ
Дата ввода:

5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.06-04Т4.144

Автор(ы) : Pino R., Lyles G.A.
Заглавие : Toxicity of allylamine and acrolein towards human cultured endothelial cells: Involvement of semicarbazide-sensitive amine oxidase : [Pap. Conf.] Brit. Pharmacol. Soc. Clin. Phamacol. Sec., Canterbury, 5-7 Apr., 1995
Источник статьи : Brit. J. Clin. Pharmacol. - 1995. - Vol. 40, N 2. - С. 187
Аннотация: Введение промышленного алифатического аллиламина (I) крысам вызывало поражение сосудов, напоминающее атеросклероз у людей. Это органоспецифическое поражение было связано с присутствием в гладкомышечных клетках сосудов чувствительной к семикарбазиду аминоксидазы (ЧСА), метаболизирующей I в токсический альдегид акролеин (II). Источниками прямого воздействия II на человека являются сигаретный дым и выхлопы при сгорании топлива. Исследовали цитотоксические эффекты I и II на эндотелиальные клетки человеческой пупочной вены. Конфлюентные клетки инкубировали с I и II в течение 18 ч. О выживании клеток судили по способности метаболизировать тетразолиевое соединение. Выживаемость клеток значительно уменьшалась при воздействии II в конц-ии 50 и 100 мкМ и при воздействии I в конц-ии 100 мкМ. При включении в среду паргилина выживаемость клеток не изменялась, при включении в среду пропаргиламина токсическое действие I подавлялось. Сделано заключение, что нарушение функции эндотелия сосудов может возникать в результате воздействия II в окружающей среде. Токсическое действие I объясняется его конверсией в II, вызываемой ЧСА, к-рая может также метаболизировать эндогенные алифатические амины метиламин и аминоацетон в потенциально токсические альдегиды (соотв. формальдегид и метилглиоксаль). Великобритания, Dep. of Pharmacol. and Clin. Pharmacol., Univ. of Dundee, Ninewells Hospital, Dundee DD1 9SY
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: АЛЛИЛАМИН
АКРОЛЕИН
ЭНДОТЕЛИЙ
КЛЕТКИ
ЦИТОТОКСИЧНОСТЬ
АМИНОКСИДАЗА, ЧУВСТВИТЕЛЬНАЯ К СЕМИКАРБАЗИДУ
Дата ввода:

6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.03-04Т4.116

Автор(ы) : Pino R., Lyles G.A.
Заглавие : Semicarbazide-sensitive amine oxidase and the endothelial toxicity of allylamine : [Pap.] 1st Eur. Congr. Pharmacol., Milan, June 16-19, 1995
Источник статьи : Pharmacol. Res. - 1995. - Vol. 31, Suppl. - С. 147
Аннотация: Культивирование эндотелиальных клеток пупочной вены в течение 18 ч в присутствии аллиламина (I) в конц-ии 50 мкМ или гомогената стенки пупочной артерии в качестве источника чувствительной к семикарбазиду аминооксидазы (АО) не влияло на жизнеспособность клеток. При совместном внесении в культуральную среду гомогената и I кол-во жизнеспособных клеток падало до 26%. Паргилин (100 мкМ) не предотвращал снижения кол-ва жизнеспособных клеток, а ингибитор АО, пропаргиламин (100 мкМ) полностью предотвращал снижение жизнеспособности клеточной культуры. Считают, что цитотоксический эффект оказывают метаболиты I, образующиеся при воздействии АО. Великобритания, Univ. of Dundee Dundee DD1 9SY
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: АЛЛИЛАМИН
ЭНДОТЕЛИЙ
КЛЕТКИ
ЦИТОТОКСИЧНОСТЬ
АМИНООКСИДАЗА
ПАРГИЛИН
ПРОПАРГИЛАМИН
ВЛИЯНИЕ
Дата ввода:

7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 89.09-04М2.385

Автор(ы) : Taneja D.T., Lyles G.A.
Заглавие : Use of an oil immersion technique to study the role of amine oxidase inhibition in potentiating tryptamine-induced contractions of rat aorta
Источник статьи : Pharmacol. Res. Commun. - 1988. - Vol. 20, Suppl. N4. - С. 127-128
Аннотация: Кольцевые сегменты аорты крыс помещали в р-р Кребса, насыщенный 5% СО[2] в О[2] при 37'ГРАДУС'. На пике изометрич. сократит. р-ции (СР) на триптамин (I; 5*105} M) омывающий буферный р-р (БР) замещали свежим и следили за релаксацией препарата (РП). Затем также на пике СР БР замещали на минеральное масло (ММ) и вновь следили за РП. После этого ММ замещали р-ром Кребса и инкубировали препарат с необратимым блокатором МАО. Через 20 мин ткань отмывали, исследовали РП после действия I в р-ре, а затем в ММ. Во всех условиях измеряли время 80%-ной РП. Время РП после применения конц-ий депренила, при к-рых он оказывает избират. МАО-В эффект (107}-106} M), а также при действии семикарбазида в SSAO-селективной конц-ии не изменялось. РП удлинялась после МАО-А-селективной дозы клоргилина (106} M) и еще более - при ее сочетании с семикарбазидом. В последнем случае время РП было одинаково с тем, к-рое получено при действии ипрониазида, блокирующего активности МАО и SSAO. Великобритания, Univ. of Dundee, DD1 9SY. Библ. 3.
ГРНТИ : 34.39.29
Предметные рубрики: АОРТА
КОЛЬЦЕВОЙ ПРЕПАРАТ
СОКРАЩЕНИЯ
ТРИПТАМИН
МАСЛЯНАЯ ИММЕРСИЯ
МОНОАМИНОКСИДАЗЫ
КРЫСЫ
Дата ввода:

8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 97.06-04Т4.29

Автор(ы) : Lyles G.A.
Заглавие : Mammalian plasma and tissue-bound semicarbazide-sensitive amine oxidases: Biochemical, pharmacological and toxicological aspects
Источник статьи : Int. J. Biochem. and Cell Biol. - 1996. - Vol. 28, N 3. - С. 259-274
Аннотация: Обзор. Рассмотрены общие свойства аминооксидаз (Ао), катализирующих окислительное дезаминирование аминосодержащих субстратов. Показано, что чувствительность к тиосемикарбазиду отражает наличие в структуре Ао реакционноспособной карбонильной группы, входящей в состав кофактора. Присутствие среди Ао мембранносвязанных ферментов обеспечивает дезаминирование внеклеточных аминов. Обращено внимание, что Ао метаболизируют алифатические амины с образованием акролеина, индуцирующего ряд поражений сердечно-сосудистой системы. Приведены данные о нарушении активности Ао плазмы и тканей при ряде патологических состояний. Великобритания, Univ. of Dundee, Dundee DD1 9SY. Библ. 124
ГРНТИ : 34.47.03
Предметные рубрики: АМИНООКСИДАЗЫ
ЧУВСТВИТЕЛЬНЫЕ К СЕМИКАРБАЗИДУ
ПЛАЗМА КРОВИ
ТКАНИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 124
Дата ввода:

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)