Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Lipps, Georg$<.>)
Общее количество найденных документов : 9
Показаны документы с 1 по 9
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.10-04Б2.94

Автор(ы) : Lipps, Georg, Krauss, Gerhard
Заглавие : Adenylosuccinate synthase from Saccharomyces cerevisiae: Homologous overexpression, purification and characterization of the recombinant protein
Источник статьи : Biochem. J. - 1999. - Vol. 341, N 3. - С. 537-543
Аннотация: Экспрессировали клонированный ген аденилосукцинатсинтазы (АСС) из S. cerevisiae в S. cerevisiae. Рекомбинантная форма АСС, очищенная в 130 раз, проявляет кинетические св-ва, сходные с нативным ферментом, очищенным из S. cerevisiae. АСС - диметр, К[М] определяется только для ИМФ. L-Аспартат и ГТФ проявляют слабую отрицательную кооперативность (коэффициент Хилла 08-09), не обнаруженную ранее для АСС из др. организмов. Еще одним необычным свойством АСС из S. cerevisiae является слабое ингибирование адениновыми нуклеотидами. Германия, Univ. Bayreuth, Biochemistry II. Библ. 30
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: АДЕНИЛОСУКЦИНАТСИНТАЗА
ЭКСПРЕССИЯ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
Дата ввода:

2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.10-04Б3.125

Автор(ы) : Lipps, Georg, Krauss, Gerhard
Заглавие : Adenylosuccinate synthase from Saccharomyces cerevisiae: Homologous overexpression, purification and characterization of the recombinant protein
Источник статьи : Biochem. J. - 1999. - Vol. 341, N 3. - С. 537-543
Аннотация: Экспрессировали клонированный ген аденилосукцинатсинтазы (АСС) из S. cerevisiae в S. cerevisiae. Рекомбинантная форма АСС, очищенная в 130 раз, проявляет кинетические св-ва, сходные с нативным ферментом, очищенным из S. cerevisiae. АСС - диметр, К[М] определяется только для ИМФ. L-Аспартат и ГТФ проявляют слабую отрицательную кооперативность (коэффициент Хилла 08-09), не обнаруженную ранее для АСС из др. организмов. Еще одним необычным свойством АСС из S. cerevisiae является слабое ингибирование адениновыми нуклеотидами. Германия, Univ. Bayreuth, Biochemistry II. Библ. 30
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: АДЕНИЛОСУКЦИНАТСИНТАЗА
ЭКСПРЕССИЯ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
Дата ввода:

3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 00.10-04Н3.95

Автор(ы) : Schweizer, Ulrich, Hey, Thomas, Lipps, Georg, Kruss, Gerhard
Заглавие : Photocrosslinking locates a binding site for the large subunit of human replication protein A to the damaged strand of cisplatin-modified DNA
Источник статьи : Nucl. Acids Res. - 1999. - Vol. 27, N 15. - С. 3183-3189
Аннотация: В качестве модельного субстрата использовали синтетический 24-членный дуплекс ДНК с единичной 1,3-d(GTG) внутринитевой сшивкой, образованной в результате предобработки одной из нитей цисплатином (цис Pt). Благодаря включению в дуплекс 5-IdU осуществили фотосшивку с субстратной ДНК субъединицы 70 кД репликаторного белка A (RPA). В зависимости от позиции 5-IdU на нити зарегистрировали различную эффективность сшивки, макс. эффективности соответствуют нуклеотидные позиции 4 и 7 поврежденной ДНК, к-рые локализованы в 5'-направлении от сайта платинирования (G на позициях 10 и 12). На позицию сшивки RPA не влияет белок пигментной ксеродермы A (XPA), также участвующий в эксцизионной репарации нуклеотидов in vivo. Сшивка специфична для 5-IdU-замещенной ДНК и реализуется только с цис Pt-модеинфицированным субстратом. В присутствии XPA формируется тройной комплекс цис Pt-ДНК/RPA/XPA, а аффинность XPA/RPA-комплекса к цис-Pt-ДНК в 'ЭКВИВ'10 раз выше, чем единичного RPA. Обсуждают специфичность связывания RPA с платинированной ДНК. Германия, Univ. Bayreuth, D-95447 Bayreuth. Библ. 39
ГРНТИ : 76.29.49
Предметные рубрики: БЕЛОК
БЕЛОК РЕПЛИКАЦИИ А
БОЛЬШАЯ СУБЪЕДИНИЦА
ДНК
ПЛАТИНИРОВАННАЯ
СВЯЗЫВАНИЕ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ЧЕЛОВЕК
РЕПАРАЦИЯ
Дата ввода:

4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 00.11-04Н1.89

Автор(ы) : Schweizer, Ulrich, Hey, Thomas, Lipps, Georg, Kruss, Gerhard
Заглавие : Photocrosslinking locates a binding site for the large subunit of human replication protein A to the damaged strand of cisplatin-modified DNA
Источник статьи : Nucl. Acids Res. - 1999. - Vol. 27, N 15. - С. 3183-3189
Аннотация: В качестве модельного субстрата использовали синтетический 24-членный дуплекс ДНК с единичной 1,3-d(GTG) внутринитевой сшивкой, образованной в результате предобработки одной из нитей цисплатином (цис Pt). Благодаря включению в дуплекс 5-IdU осуществили фотосшивку с субстратной ДНК субъединицы 70 кД репликаторного белка A (RPA). В зависимости от позиции 5-IdU на нити зарегистрировали различную эффективность сшивки, макс. эффективности соответствуют нуклеотидные позиции 4 и 7 поврежденной ДНК, к-рые локализованы в 5'-направлении от сайта платинирования (G на позициях 10 и 12). На позицию сшивки RPA не влияет белок пигментной ксеродермы A (XPA), также участвующий в эксцизионной репарации нуклеотидов in vivo. Сшивка специфична для 5-IdU-замещенной ДНК и реализуется только с цис Pt-модеинфицированным субстратом. В присутствии XPA формируется тройной комплекс цис Pt-ДНК/RPA/XPA, а аффинность XPA/RPA-комплекса к цис-Pt-ДНК в 'ЭКВИВ'10 раз выше, чем единичного RPA. Обсуждают специфичность связывания RPA с платинированной ДНК. Германия, Univ. Bayreuth, D-95447 Bayreuth. Библ. 39
ГРНТИ : 76.29.49
Предметные рубрики: БЕЛОК
БЕЛОК РЕПЛИКАЦИИ А
БОЛЬШАЯ СУБЪЕДИНИЦА
ДНК
ПЛАТИНИРОВАННАЯ
СВЯЗЫВАНИЕ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ЧЕЛОВЕК
РЕПАРАЦИЯ
Дата ввода:

5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.02-04В2.433

Автор(ы) : Lipps, Georg, Krauss, Gerhard
Заглавие : Adenylosuccinate synthase from Saccharomyces cerevisiae: Homologous overexpression, purification and characterization of the recombinant protein
Источник статьи : Biochem. J. - 1999. - Vol. 341, N 3. - С. 537-543
Аннотация: Экспрессировали клонированный ген аденилосукцинатсинтазы (АСС) из S. cerevisiae в S. cerevisiae. Рекомбинантная форма АСС, очищенная в 130 раз, проявляет кинетические св-ва, сходные с нативным ферментом, очищенным из S. cerevisiae. АСС - диметр, К[М] определяется только для ИМФ. L-Аспартат и ГТФ проявляют слабую отрицательную кооперативность (коэффициент Хилла 08-09), не обнаруженную ранее для АСС из др. организмов. Еще одним необычным свойством АСС из S. cerevisiae является слабое ингибирование адениновыми нуклеотидами. Германия, Univ. Bayreuth, Biochemistry II. Библ. 30
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: АДЕНИЛОСУКЦИНАТСИНТАЗА
ЭКСПРЕССИЯ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
Дата ввода:

6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.08-04Б2.150

Автор(ы) : Lipps, Georg, Stegert, Mario, Krauss, Gerhard
Заглавие : Thermostable and site-specific DNA binding of the gene product ORF56 from the Sulfolobus islandicus plasmid pRN1, a putative archael plasmid copy control protein
Источник статьи : Nucl. Acids Res. - 2001. - Vol. 29, N 4. - С. 904-913
Аннотация: Изучен белок ORF56 (I) с мол. м. 6,5 кД, кодируемый геном orf56 плазмиды pRN Sulfolobus islandicus, имеющим гомологию с генами плазмид эубактерий. Связывание с ДНК I, экспрессированного в Escherichia coli, изучено методами задержки ЭФ-миграции и анизотропии флуоресценции. Показано, что I специфически связывается в днДНК с инвертированным повтором, расположенным в промоторе orf56. Связывание с этим сайтом может негативно регулировать транскрипцию гена orf56 и соседнего гена orf904, кодирующего белок-инициатор репликации плазмиды. Показано, что I является димерным белком и связывается в форме тетрамера с инвертированным повтором в мишенном сайте. Круговой дихроизм обнаружил увеличение упорядоченности вторичной структуры I при связывании с ДНК. I связывается с мишенной ДНК без кооперативности с константой диссоциации в наномолярном диапазоне. Изучение изотерм связывания I при различных конц-иях соли и т-рах показало, что при образовании комплекса с ДНК освобождаются 7 ионов, и теплоемкость уменьшается на 6,2 кДж/моль. Рекомбинантный I очень термостабилен и может связываться с ДНК при т-рах до 85'ГРАДУС'. Германия, Biochem. II, Univ. Bayreuth, D-95447 Bayreuth. Библ. 34
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ПЛАЗМИДЫ
ПЛАЗМИДА PRN
ЧИСЛО КОПИЙ
РЕГУЛЯЦИЯ
БЕЛОК
БЕЛОК РЕГУЛЯЦИИ ЧИСЛА КОПИЙ ORF56
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
SULFOLOBUS ISLANDICUS (BACT.)
Дата ввода:

7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.07-04Б2.230

Автор(ы) : Berkner, Silvia, Lipps, Georg
Заглавие : Characterization of the transcriptional activity of the cryptic plasmid pRN1 from Sulfolobus islandicus REN1H1 and regulation of its replication operon
Источник статьи : J. Bacteriol. - 2007. - Vol. 189, N 5. - С. 1711-1721
Аннотация: Исследовали транскрипционную активность модельной плазмиды pRN1 из Sulfolobus islandicus REN1H1. Выявили пять основных транскриптов, присутствующих в количестве от 2 до 15 копий на клетку. Длинная транскрипционная единица включает гены белка контроля числа копий плазмид Orf56/CopG и репликативный белок Orf. Для обоих транскриптов идентифицировали контрплазмиды, которые могут играть регуляторную роль. Функция пятого транскрипта неизвестна. Для пяти транскриптов определили сайт старта, конца, стабильность и избыток в различные фазы роста. Эксперименты с геном-репортером показали, что белок контроля числа копий Orf56 репрессирует транскрипцию ко-транскрипта orf56-orf904 in vivo. Германия, Dep. of Biochemistry, Univ. of Bayreuth. Библ. 48
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ПЛАЗМИДЫ
КРИПТИЧЕСКАЯ ПЛАЗМИДА PRN1
СТРУКТУРА
ПЛАЗМИДНЫЕ ГЕНЫ
ТРАНСКРИПЦИОННАЯ АКТИВНОСТЬ
ОСНОВНЫЕ ТРАНСКРИПТЫ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
РЕПЛИКАТИВНЫЙ ОПЕРОН
SULFOLOBUS ISLANDICUS (BACT.)
Дата ввода:

8.

Вид документа : Однотомное издание
Заявка 1990417 ЕПВ, МКИ C12N 15/74.

Автор(ы) : Lipps, Georg, Berkner, Silvia
Заглавие : Archaeal plasmid vector system .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
Коллективы : Univ. Bayreuth
9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 94.02-04Б2.100

Автор(ы) : Lipps, Georg, Rees Gavin N., Vasiliadis George E., Berardino, Dario Di, May John W., Bayly Ronald C.
Заглавие : Enzymes involved in poly-'бета'hydroxybutyrate synthesis by Acinetobacter spp
Источник статьи : FEMS Microbiol. Rev. - 1992. - Vol. 103, Spec. Issue. - С. 381-382
Аннотация: Для усиления биологич. удаления фосфора из среды требуется, чтобы бактерии аккумулировали полифосфаты и имели резерв углерода в виде поли-'бета'-оксибутирата (ПБ). Исследуя накопление ПБ Acinetobacter, нашли, что штамм Acinetobacter, выделенный в несбалансированных условиях питания (лимитация по N, P или S), аккумулировал ПБ. В сбалансированных условиях питания накопления ПБ не обнаружено. В условиях среды, лимитированный по фосфату, наблюдалась высокая активность ацетил-КоАацетилтрансферазы (ЕС 2.3.1.9). У штамма, растущего в среде, лимитированной по фосфату, обнаружена также высокая активность НАДН-связанной ацетоацетил-КоА-редуктазы (КФ 1.1.1.36). Австралия, Inst. fur Mikrobiol. Univ. Witten-Herdecke, 10. D-W5810 Witten-Annen.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ACINETOBACTER (BACT.)
ПОЛИ-БЕТАОКСИМАСЛЯНАЯ КИСЛОТА
СИНТЕЗ
АЦЕТИЛ-КОА-АЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
АЦЕТИЛ-КОА-РЕДУКТАЗА
ФОСФАТЫ
УДАЛЕНИЕ
СТОЧНЫЕ ВОДЫ
Дата ввода:

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)