СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Lima, Maria Elena de$<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.05-04Т4.224

Автор(ы) : Lima, Maria Elena de, Martin-Eauclaire, Marie=France
Заглавие : The toxins purified from Tityus serrulatus (Lutz & Mello)venom
Источник статьи : J. Toxicol. Toxin Rev. - 1995. - Vol. 14, N 3. - С. 457-481
Аннотация: The toxicity of Tityus serrulatus venom is mainly due to a complex mixture of basic proteins of low molecular weight (MW8000 Da) which are active on the voltage-sensitive Na{+} channel of excitable cells. One group of toxins, the 'альфа'-toxins, delays inactivation of the Na{+} channel. A second group, the 'бета'-toxins, produces a transient shift in the voltage-dependence of Na{+} channel activation and increases the tendency of the cells to fire repetitively. The two groups bind specifically to two different binding sites, sites 3 and 4, of Na{+} channels present in rat brain synaptosomes. The primary structure of the main toxins has been determined and consists of a single amino acid chain of 61 to 66 residues cross-linked by four disulfide bridges. Some secondary structural elements have also been determined. More recently, using molecular biological techniques, cDNAs encoding the precursors of 'альфа' and 'бета'-toxins have been cloned from a cDNA library of Tityus serrulatus venom gland. The precursors contain a signal peptide of about 20-22 residues, the mature toxin and three additional Gly-Lys-Lys residues at the C-terminal that are not present in the mature toxins. The Lys residues are removed by a carboxypeptidase and the remaining Gly-extended peptides are converted into 'альфа'-amidated C-terminal toxins. Toxins active at K{+} channels have also been purified from Tityus serrulatus venom. At present, only two toxins have been characterized, namely a short polypeptide of 37 amino acid residues cross-linked by three disulfide bridges that competes for 1251-alpha dendrotoxin binding sites in synaptic membranes, and a longer nonhomologous toxin of 8 016 Da, whose primary structure has only been determined at the level of its NH2 terminal. Бразилия, Depto. Bioquimica e Imunologia, Univ. Federal de Minas Gerais, Campus Pampulha, 30 161-970, Belo Horizonte, Minas Gerais. Ил. 2. Библ. 90
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ЯД СКОРПИОНА
TITYUS SERRULATUS
СТРОЕНИЕ
АЛЬФА-ТОКСИН
БЕТА-ТОКСИН
НАТРИЕВЫЕ КАНАЛЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 90
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 16.06-04Т4.124

Автор(ы) : de, Oliveira Leida Calegario, Campos Fabiana V., Figueiredo, Suely Gomes, Cordeiro Marta N., Adaime Beatriz R., Richardson, Michael, Pimenta Adriano M.C., Martin-Eauclaire, Marie-France, Beirao Paulo S.L., Lima, Maria Elena De
Заглавие : 'бета'/'дельта'-PrIT1, a highly insecticidal toxin from the venom of the Brazilian spider Phoneutria reidyi (F.O. Pickard-Cambridge, 1897)
Источник статьи : Toxicon. - 2015. - Vol. 104. - С. 73-82
Аннотация: Токсин бета/дельта - PrIT1 (I; мол. масса 5598,86 [М+Н]+) выделен из яда паука Phoneutria reidyi. Частичное аминокислотное секвенирование выявило высокое подобие с инсектицидными токсинами пауков из рода Phoneutria. I очень токсичен (LD[50]=4 нмол/г) в отношении мух (Musca domestica), но не в отношении мышей (Mus musculus). Кинетические исследования показали, что {125}I-I связывается с 2 отдельными сайтами на натриевых каналах насекомых с близкой аффинностью (Kd[1]=34,7 pM, Kd[2]=35,1 pM). Его связывание происходит довольно быстро (t[1/2(1)]=1,4 мин, t[1/2(2)]=8,5 мин), а диссоциация является более медленным процессом. На синаптосомах крысиного мозга I частично конкурировал ('ЭКВИВ'30%) с 'бета'-токсином {125}I-CssIV, но не конкурирует с 'альфа'-токсином сравнения {125}I-AaII, и не с 'бета'-токсином {125}I-TsVII. На синаптосомах нервного тяжа таракана I не конкурировал с анти-инсектотоксином {125}I-LqqIT1, но конкурировал (IC[50]=80 pM) с 'альфа'-подобным токсином {125}I-BomIV. В нейронах таракана I ингибировал инактивацию Nav-каналов, и это сдвигало активацию натриевых каналов к гиперполяризующим потенциалам. Результаты показывают, что существуют 2 различных сайта связывания для I, что приводит к 2 различным фармакологическим реакциям. I - один из наиболее сильных токсинов пауков для насекомых, без токсичности для млекопитающих, поэтому он может представлять собой модель для разработки инсектицидов
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ЯДЫ ПАУКОВ
PHONEUTRIA REIDYI
БЕТА/ДЕЛЬТА - PR1T1-ТОКСИН
ТОКСИЧНОСТЬ
НАСЕКОМЫЕ
МЛЕКОПИТАЮЩИЕ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска