СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Liebau, Eva$<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 99.12-04И2.130

Автор(ы) : Wildenburg, Gabriele, Liebau, Eva, Henkle-Duhrsen, Kimberly
Заглавие : Onchocerca volvulus: Ultrastructural localization of two glutathione S-transferases
Источник статьи : Exp. Parasitol. - 1998. - Vol. 88, N 1. - С. 34-42
Аннотация: У взрослых червей и личиночных стадий филярии O. volvulus изучена иммуноцитохимическим методом субклеточная локализация 2 глутатион-S-трансфераз: OvGST1 и OvGST2 с мол. м. соответственно 31 и 24,5 кД. Эти ферменты представляют высокий потенциальный интерес как мишени антигельминтной терапии, поскольку их активность жизненно необходима для персистенции паразита в организме хозяина. Против очищенных рекомбинантных OvGST1 и OvGST2 были получены поликлональные антисыворотки, из них выделены антитела методом аффинной сорбции, и связывание этих антител на ультратонких срезах паразита исследовали методом иммунозолочения под электронным микроскопом. Установлено, что ультраструктурная локализация OvGST1 и OvGST2 резко различается. OvGST1 является ферментом, секретируемым из гиподермы в кутикулу и реализует свою активность на поверхности взаимодействия паразита и хозяина, то есть выполняет барьерную функцию. OvGST2, напротив, характеризуется внутриклеточной цитозольной локализацией и осуществляет контроль за постоянством внутренней среды организма червя. Германия, Bernhard Nocht Institute for Tropical Medicine, Bernhard-Nocht-Strasse 74, 20359 Hamburg. Библ. 30
ГРНТИ : 34.33.23
Предметные рубрики: ONCHOCERCA VOLVULUS (NEM.)
ГЛУТАТИОН-S-ТРАНСФЕРАЗЫ
СУБКЛЕТОЧНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.12-04И2.239

Автор(ы) : Liebau, Eva, Walter Rolf D., Henkle-Dursen, Kimberly
Заглавие : Onchocerca volvulus: Isolation and sequence of a second glutathione S-transferase cDNA
Источник статьи : Exp. Parasitol. - 1994. - Vol. 79, N 1. - С. 68-71
Аннотация: Из геномной клонотеки филярии O.volvulus выделена новая кДНК, соответствующая гену, к-рый кодирует глутатион-S-трансферазу - OvGST2 (ранее 1 вариант этого гена уже был идентифицирован). В составе кДНК выделены 5'- и 3'-нетранслируемые участки - 44 и 154 нуклеотида; открытая рамка детерминирует полипептид, состоящий из 208 аминокислот (расчетная мол. масса - 24291 Д). Сайты гликозилирования в этом полипептиде отсутствуют, что подтверждает отсутствие связи OvGSTV2 с мембранами. При сравнении с родственными белками установлено наибольшее сходство OvGST2 с GST нематоды Caenorhabditis elegans (60,1%); также значительным было сходство с GST типа Pi млекопитающих - 44,7% (крыса). В то же время сходство 2 вариантов OvGST самой O.volvulus оказалось низким - 23,1%, - причины чего пока неясны. Германия, Dep. Biochem., B. Nocht Inst. Trop. Med., B.Nocht str. 74, D-20359 Hamburg. Библ. 11
ГРНТИ : 34.33.23
Предметные рубрики: ONCHOCERCA VOLVULUS (NEM.)
КДНК
ВАРИАНТЫ
ГЛУТАТИОН-S-ТРАНСФЕРАЗА
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.11-04И2.237

Автор(ы) : Liebau, Eva, Sch:onberger Oyvind L., Walter Rolf D., Henkle-Duhrsen Kimberly J.
Заглавие : Molecular cloning and expression of a cDNA encoding glutathione S-transferase from Ascaris suum
Источник статьи : Mol. and Biochem. Parasitol. - 1994. - Vol. 63, N 1. - С. 167-170
Аннотация: У свиной аскариды A. suum идентифицировано 2 типа GST (глутатион-S-трансферазы), различающиеся по мол. массе (26 и 25 кД) по N-концевой части аминокислотной последовательности. Проведено клонирование и полное секвенирование кДНК, соотв. гену одной из 2 форм GST. Использован метод полимеразной цепной реакции с синтезированными олигонуклеотидными затравками в отношении клонотеки 'лямбда'ZapII аскариды. В составе выделенной кДНК - открытая рамка, детерминирующая полипептид из 205 аминокислот (расчетная мол. масса 23453 Д). Уровень гомологии GST аскариды с GST нематоды Caenorhabditis elegans -33%; с 2 формами GST (Sm28 и Sm26) шистосомы Schistosoma mansoni - 24,8% и 18,9%. При сравнении с GST млекопитающих наивысший уровень гомологии отмечен для GST аскариды и 'пи'-субъединицы GST свиньи - 31,6%. Для подтверждения соответствия кодируемого выделенной кДНК продукта ферменту GST осуществлена ее экспрессия в тест-системе кишечной палочки с последующим анализом св-в синтезируемого белка. Германия, B. Nocht Inst. Trop. Med., Dep. Biochem., Hamburg; FAX (49) 40-31182-400. Библ. 14
ГРНТИ : 34.33.23
Предметные рубрики: ГЕЛЬМИНТЫ
ГЛУТАТИОН-S-ТРАНСФЕРАЗА
ИЗОФОРМЫ
МОЛЕКУЛЯРНОЕ КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
НЕМАТОДА
ШИСТОЗОМА
МЛЕКОПИТАЮЩИЕ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.11-04И2.243

Автор(ы) : Liebau, Eva, Walter Rolf D., Henkle-Duhrsen, Kimberly
Заглавие : Isolation, sequence and expression of an Onchocerca volvulus glutathione S-transferase cDNA
Источник статьи : Mol. and Biochem. Parasitol. - 1994. - Vol. 63, N 2. - С. 305-309
Аннотация: С помощью аффинной хроматографии проведено выделение 3 белков, проявивших сродство с GST (глутатион-S-трансфераза) - иx мол. масса 26, 31 и 34 кД: пробы получены из тканей филярий (паразитические нематоды) O. volvulus. На их основе получены чувствительные антисыворотки, с помощью к-рых проведен скрининг 'лямбда'gt11-экспрессионной библиотеки исследуемого вида, а затем выделена кДНК, соотв. гену, кодирующему фермент GST. В его составе выявлена открытая рамка, детерминирующая 233 аминокислоты при расчетной мол. массе 26344 Д. Проанализированы механизмы возникновения 2 более длинных полипептидов GST (с мол. массой 31 и 34 кД): считается, что это связано с посттрансляционными модификациями, прежде всего с гликозилированием. Установлено существенное сходство выделенной GST с глутатион-S-трансферазами нематоды Caenorhabditis elegans, шистозом Schistosoma mansoni и Sch. japonicum и др. Соответствие выделенной кДНК гену, кодирующему GST, подтверждено с помощью экспрессионной тест-системы кишечной палочки (вектор pJC20). Также отмечена тканеспецифичность образования 3 вариантов GST у O. volvulus. Германия, B. Nocht Inst. Trop. Med., Dep. Biochem., B. Nocht str. 74, D-20359 Hamburg; FAX (49) 40-31182-400. Библ. 19
ГРНТИ : 34.33.23
Предметные рубрики: ГЕЛЬМИНТЫ
ГЛУТАТИОН-S-ТРАНСФЕРАЗА
ФИЛЯРИИ
НЕМАТОДЫ
ШИСТОСОМЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 08.04-04И2.48

Автор(ы) : Liebau, Eva, De, Maria Francesca, Burmeister, Cora, Perbandt, Markus, Turella, Paola, Antonini, Giovanni, Federici, Giorgio, Giansanti, Francesco, Stella, Lorenzo, Lo, Bello Mario, Caccuri, Anna Maria
Заглавие : Cooperativity and pseudo-cooperativity in the glutathione S-transferase from Plasmodium falciparum
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 2005. - Vol. 280, N 28. - С. 26121-26128
Аннотация: Глутатион-S-трансфераза Plasmodium falciparum проявляет обратимые переходы между высоким и низким сродством, которые вовлекают G-сайт и сдвиг величины K[D] для глутатиона (GSH) от 200 до 0,18 мМ. Переход к конформации с высоким сродством стимулируется одновременным связыванием двух молекул GSH с димерным ферментом. Фермент с высоким сродством способен активировать GSH, снижая pK[a] от 9,0 до 7,0. Низкая каталитическая эффективность фермента к 7-хлор-4-нитробензо-2-окса-1,3-диазолу обусловлена очень низким сродством к этому субстрату. Фермент связывает одну молекулу гемина на мономер. Это связывание высоко кооперативно и осуществляется только тогда, когда с ферментом связан GSH. Тиолат GSH играет важную роль в межсубъединичной коммуникации. В координации Fe участвуют остатки Asn115 и Lys15. Италия, Dep. Chem. Sci. and Technol., Univ. rome "Tor Vergata", 00133 Rome. Библ. 34
ГРНТИ : 34.33.23
Предметные рубрики: ГЛУТАТИОН-S-ТРАНСФЕРАЗА
ДИМЕР
G-САЙТ
КОНФОРМАЦИЯ
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ ЭФФЕКТИВНОСТЬ
РОЛЬ ASN115 И LYS15
ГЛУТАТИОН
PLSAMODIUM FALCIPARUM
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 06.03-04И2.160

Автор(ы) : Fischer, Peter, Bonow, Insa, Buttner Dietrich W., Kamal Ibrahim H., Liebau, Eva
Заглавие : An aspartate aminotransferase of Wolbachia endobacteria from Onchocercavolvulus is recognized by IgG1 antibodies from residents of endemic areas
Источник статьи : Parasitol. Res. - 2003. - Vol. 90, N 1. - С. 38-47
Аннотация: Вольбахии Wolbachia spp. (ВБ) относятся к 'альфа'-протобактериям, близким риккетсиям, заражающим различных членистоногих и филярий. При изучении кДНК от ВБ, заражающих возбудителя онхоцеркоза человека, филярий O. volvulus, показано, что по аминокислотной структуре кДНК аспартатаминотрансфераза (ААТ) ВБ (Ov-WolAspAT) идентичен ААТ риккетсий Rickettsia prowazekii на 56% и азотфиксирующих бактерий Sinorhizobium meliloti на 54%, но наибольшая степень идентичности обнаружена у предполагаемой ААТ ВБ, заражающий филярий Brugia malayi и дрозофил Drosophila melanogaster (85%). Все эти ААТ относятся к подклассу Ib. С помощью рекомбинантной Ov-WolAspAT у 51% жителей территорий, эндемичных по онхоцеркозу, вухерериозу (Wuchereria bancrofti) или бругиозу (Brugia malayi), выявлены специфические антитела IgG1, тогда как антитела IgG4 и IgE не выявлялись. Из 40 исследованных сывороток крови жителей Уганды и Либерии, предположительно не зараженных паразитическими филяриями человека, в 28% случаев выявлены IgG1 против указанного рекомбинантного антигена, тогда как с сыворотками 33 здоровых людей из Европы и с доказанной зараженностью риккетсиями или бруцеллами результаты были только отрицательными. Полученные результаты показывают, что внутриклеточные протеины ВБ при филяриозах человека могут действовать как антигены
ГРНТИ : 34.33.23
Предметные рубрики: ONCHOCERCA VOLVULUS (NEM.)
СИМБИОНТЫ
ЭНДОБАКТЕРИИ
ВОЛЬБАХИИ
ПРОТЕИНЫ
АНТИГЕННОСТЬ
ИММУНОГЕННОСТЬ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска