СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Поисковый запрос: (<.>A=Kremser, Andreas$<.>)

Общее количество найденных документов : 1

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.08-04Б1.119

Автор(ы) : Kremser, Andreas, Rasched, Ihab
Заглавие : The adsorption protein of filamentous phage fd: Assignment of its disulfide bridges and identification of the domain incorporated in the coat
Источник статьи : Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 46. - С. 13954-13958
Аннотация: Зрелый адсорбционный белок g3p (АБ) фага fd состоит из 406 аминокислот и содержит 8 остатков цистеина. Методами протеолитической деградации АБ, разделения пептидных фрагментов обращеннофазовой ВЭЖХ, N-концевого секвенирования и масс-спектрометрии цистеинсодержащих фрагментов показано, что каждый из этих Cys образует внутримолекулярные дисульфидные связи (Cys7-Cys36, Cys46-Cys53, Cys188-Cys201 и Cys354-Cys371). При нативном состоянии АБ эти связи не атакуются алкилирующими агентами и дитиотреитом. Обработкой фаговых частиц субтилизином получен фрагмент АБ, защищенный от протеолиза в составе оболочки фага, к-рый был идентифицирован иммуноблотингом как 17 кД-пептид с N-концом, соответствующим остатку Gly254 полноразмерного АБ. Германия, Fak. Biol., Univ., POB 5560, D-78434 Konstanz. Библ. 25
ГРНТИ : 34.25.17
Предметные рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ FD
БЕЛОК G3P
АДСОРБЦИОННЫЙ
АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ
ДИСУЛЬФИДНЫЕ МОСТИКИ
КАРТИРОВАНИЕ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска