Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Koshio, Osamu$<.>)
Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 97.03-04В4.206

Автор(ы) : Komatsu, Setsuko, Koshio, Osamu, Hirano, Hasashi
Заглавие : Protein kinase activity and insulin-binding activity in plant basic 7S globulin
Источник статьи : Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 9. - С. 1705-1706
Аннотация: Основной глобулин 7 S из семян сои является цистеин-богатым гликопротеином с инсулин-связывающей активностью, состоящим из двух, связанных дисульфидными связями субъединиц с мол. массами 27 и 16 кДа. После обработки N-гликаназой субъединица с мол. массой 27 кДа не реагирует с инсулином, а субъединица с мол. массой 16 кДа - реагирует. Семена сои освобождают много основного глобулина 7 S после погружения в теплую воду. В освобождаемом белке обнаружена протеинкиназная активность. Установлено, что субъединица с мол. массой 16 кДа и сахарная цепь субъединицы с мол. массой 27 кДа могут связываться с инсулином, а протеинкиназная активность связана с субъединицей с мол. массой 16 кДа. Япония, Dep. Mol. Biol., Nat. Inst. Agrobiol. Resources, Kannondai 2-1-2, Tsukuba, Ibaraki 305. Библ. 14
ГРНТИ : 68.35.31
Предметные рубрики: ГЛОБУЛИН 7 S
ОСНОВНОЙ
ГЛИКОПРОТЕИН
ЦИСТЕИН-БОГАТЫЙ
ПРОТЕИНКИНАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
СОЯ
Дата ввода:

2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 97.04-04В3.112

Автор(ы) : Komatsu, Setsuko, Koshio, Osamu, Hirano, Hasashi
Заглавие : Protein kinase activity and insulin-binding activity in plant basic 7S globulin
Источник статьи : Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 9. - С. 1705-1706
Аннотация: Основной глобулин 7 S из семян сои является цистеин-богатым гликопротеином с инсулин-связывающей активностью, состоящим из двух, связанных дисульфидными связями субъединиц с мол. массами 27 и 16 кДа. После обработки N-гликаназой субъединица с мол. массой 27 кДа не реагирует с инсулином, а субъединица с мол. массой 16 кДа - реагирует. Семена сои освобождают много основного глобулина 7 S после погружения в теплую воду. В освобождаемом белке обнаружена протеинкиназная активность. Установлено, что субъединица с мол. массой 16 кДа и сахарная цепь субъединицы с мол. массой 27 кДа могут связываться с инсулином, а протеинкиназная активность связана с субъединицей с мол. массой 16 кДа. Япония, Dep. Mol. Biol., Nat. Inst. Agrobiol. Resources, Kannondai 2-1-2, Tsukuba, Ibaraki 305. Библ. 14
ГРНТИ : 34.31.19
Предметные рубрики: ГЛОБУЛИН 7 S
ОСНОВНОЙ
ГЛИКОПРОТЕИН
ЦИСТЕИН-БОГАТЫЙ
ПРОТЕИНКИНАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
СОЯ
Дата ввода:

3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 89.12-04Н1.515

Автор(ы) : Takayama-Hasumi, Sumiko, Tobe, Kazuyuki, Momomura, Kaozu, Koshio, Osamu, Tashiro-Hashimoto, Yuko, Akanuma, Yasuo, Hirata, Yukimasa, Takaku, Fumimaro, Kasuga, Masato
Заглавие : Autoantibodies to the insulin receptor (В-10) can stimulate tyrosine phosphorylation of the 'бета'-subunit of the insulin receptor and A 185,000 Molecular weight protein in rat hepatoma cells
Источник статьи : J. Clin. Endocrinol. and Metab. - 1989. - Vol. 68, N 4. - С. 787-795
Аннотация: Из Св б-ных, содержащей аутоАТ (В-10) к инсулиновым рецепторам (ИР) выделили фракцию IgG на протеин-А-Сефарозе. Фракция IgG стимулирует превращение {1}{4}C-Д-глюкозы в {1}{4}CO[2] в изолированных адипоцитах крысы и фосфорилирование остатка тирозина 'бета'-субъединицы инсулинового рецептора (ИР) в Кл гепатомы Н-36. При инкубации частично очищенного РИ из Кл Н-36 с В-10 IgG увеличивается активность тирозинкиназы. В Кл Н-36 инсулин и В-10 IgG стимулируют фосфорилирование тирозина в белке с мол. м. 185 000. Предполагают, что этот фосфопротеин сходен с Кл субстратом действия инсулина в Кл гепатомы и др. культивируемых Кл. Ат к ИР могут запускать инсулиноподобные эффекты посредством фосфорилирования тирозина ИР, активации тирозинкиназы и фосфорилирования Кл белка с мол. м. 185 000. Япония, M. Kasuga. Third Dep. of Internal Med., Faculty of Medicine, Univ. of Tokyo, 7-3-1 Hongo, Bunkyo-ku, Tokyo, Japan 113. Библ. 41.
ГРНТИ : 76.29.49
Предметные рубрики: АУТОАНТИТЕЛА
В-10
РЕЦЕПТОРЫ ГОРМОНОВ
ИНСУЛИН
СУБЪДИНИЦА БЕТА
ТИРОЗИН
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ГЕПАТОМА
КЛЕТКИ Н-36
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 41
КРЫСЫ
Дата ввода:

4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.04-04М1.144

Автор(ы) : Koshio, Osamu, Akanuma, Yasuo, Kasuga, Masato
Заглавие : Identification of a phosphorylation site of the rat insulin receptor catalyzed by protein kinase C in an intact cell
Источник статьи : FEBS Lett. - 1989. - Vol. 254, N 1-2. - С. 22-24
Аннотация: 'бета'-субъединица рецептора инсулина (I) в Кл гепатомы крыс линии Н-35 была фосфорилирована при участии 12-О-тетрадеканоилфорбол-13-ацетата. После переваривания I с трипсином пептиды анализировали двумерным картированием. Выявлены пептиды - 1, содержащий фосфотреонин (II) и несколько с фосфосерином. Был синтезирован пептид (сП) соотв. С-концу I с аминок-ми остатками 1327-1343. Тре 1336 сП фосфорилировали с помощью протеинкиназы С (III) в присутствии фосфатидилсерина и олеоилацетилглицерина. Двумерный ЭФ и хр-фия показали, что фосфопептид, образующийся после переваривания сП трипсином, мигрирует в той же позиции, что и II. Эти рез-ты показывают, что III в интактных Кл катализирует фосфорилирование в I Тре 1336. Япония, (М. К.) Third Dep. of Intern. Med., Faculty of Med., Univ. of Tokyo, 7-3-1 Hongo, Bunkyo-ku, Tokyo 113. Библ. 15.
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ЛИНИЯ Н-35
ИНСУЛИН
РЕЦЕПТОРЫ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
УЧАСТКИ ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕИНКИНАЗА С
Дата ввода:

5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 90.07-04Н1.349

Автор(ы) : Suzuki, Kazuo, Koshio, Osamu, Ishida-Okawara, Akiko, Shibata, Michio, Yamakawa, Yoshio, Tagawa, Munekazu, Ota, Hiromi, Kuramoto, Atsushi, Mizuno, Satoshi
Заглавие : Localization of chemotactic activity and 64 kD protein phosphorylation for human polymorphonuclear leukocytes in N-terminus of the chemotactic protein LUCT/IL-8
Источник статьи : Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1989. - Vol. 163, N 3. - С. 1298-1309
Аннотация: Исследовали хемотаксическую активность полиморфноядерных лейкоцитов (ПЯЛ), и фосфорилирование искусственного пептида AVLPRSAKEL/LU10/, соотв. N-концевой последовательности из 10 аминокислот белка LUCT. Синтет. белок показал хемотаксическую активность ПЯЛ с ЕД[5][0] при 5нМ. Нативный LUCT и LU10 специфически индуцировали фосфорилирование белка 64кД в ПЯЛ, а сериновый остаток белка 64кД был наиболее фосфорилированным. Нативный LUCT усиливал выход миелопероксидазы и 'бета'-глюкуронидазы из ПЯЛ в присутствии цитохалазина В и FMLP. Т. обр., активный центр для хемотаксической стимуляции и фосфорилирования белка 64кД локализуется, по-видимсому, на Nконцевой последовательности из 10 аминокислот белка LUCT. Япония, Dept. of ANtibiotics, Nat. Inst. of Health, 2-10-35 Kami-osaki, Shinagawa-ku, Tokyo 141. Библ. 16.
ГРНТИ : 76.29.49
Предметные рубрики: БЕЛКИ
LUCT/IL-8
ХЕМОТАКСИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
ЛЕЙКОЦИТЫ
ЦИТОХАЛАЗИН В
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 90.10-04К1.221

Автор(ы) : Shibata, Michio, Koshio, Osamu, Ohoka, Tadakazu, Mizuno, Satoshi, Suzuki, Kazuo
Заглавие : Glucose-stimulated phosphorylation of the 64-kDa protein of human polymorphonuclear leukocytes in a cell-free system
Источник статьи : Immunol. Lett. - 1990. - Vol. 24, N 3. - С. 159-164
Аннотация: Описано стимулированное глюкозой фосфорилирование белка с мол. м. 64 кД из субклеточной фракции полиморфноядерных лейкоцитов человека. Ни один из производных глюкозы и метаболитов гликолиза не стимулировали фосфорилирование, в то время как глюкозо-1-фосфат, глюкозо-6фосфат, фруктозо-6-фосфат и фруктозо-1,6-дифосфат тормозили стимулированное глюкозой фосфорилирование, на основанме чего предполагается участие в фосфорилировании регулируемой глюкозой протеин киназы. Показано, что циклические нуклеотиды и ингибиторы протеин киназы Н-7, Н-8 и W-7, а также стауроспорин не оказывают влияния на процесс фосфорилирования. Библ. 20. Tokio Metropolitan Univ., Tokyo, JP.
ГРНТИ : 34.43.29
Предметные рубрики: БЕЛКИ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
СТИМУЛЯЦИЯ ГЛЮКОЗОЙ
ПОЛИМОРФНОЯДЕРНЫЕ ЛЕЙКОЦИТЫ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 91.01-04М6.184

Автор(ы) : Yamamoto, Ritsuko, Shiba, Teruo, Tobe, Kazuyuki, Shibasaki, Yoshikazu, Koshio, Osamu, Izumi, Tetsuro, Odawara, Masato, Mikami, Yuhei, Matsuura, Nobuo, Akanuma, Yasuo, Takaku, Fumimaro, Kasuga, Masato
Заглавие : Defect in tyrosine kinase activity of the insulin receptor from a patient with insulin resistance and acanthosis nigricans
Источник статьи : J. Clin. Endocrinol. and Metab. - 1990. - Vol. 70, N 4. - С. 869-878
ГРНТИ : 34.39.39
Предметные рубрики: ТИРОЗИНКИНАЗА
АКТИВНОСТЬ
ИНСУЛИН
РЕЦЕПТОРЫ
РЕЗИСТЕНТНОСТЬ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)