Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Komori, Yumiko$<.>)
Общее количество найденных документов : 19
Показаны документы с 1 по 19
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.09-04Т4.178

Автор(ы) : Komori, Yumiko, Nikai, Toshiaki, Sekido, Chie, Fuwa, Minako, Sugihara, Hisayoshi
Заглавие : Biochemical characterization of hemorrhagic toxin from Crotalus viridis viridis (Prairie rattlesnake) venom
Источник статьи : Int. J. Biochem. - 1994. - Vol. 26, N 12. - С. 1411-1418
Аннотация: Из яда гремучей змеи C. viridis viridis с помощью хроматографии на колонках Сефадекса Y-50, ДЭАЭ-Сефацеля и g-Сефарозы выделили геморрагический токсин в гомогенном состоянии (электрофорез в ПААГ и иммунодиффузия). Мол. масса токсина составила 54 кД; молекула токсина состоит из 471 аминокислотного остатка. Токсин проявляет сильное геморрагическое действие: минимальная геморрагическая доза составила 0,11 мкг, а также гидролитическую активность в отношении диметилказеина, казеина, азоказеина, азоальбумина, азокоила. Обе активности токсина ингибировались ЭДТА, 'альфа'-фенантролином и дитиотреитолом. Токсин содержит 1 моль цинка на 1 моль белка и цинк необходим для проявления как геморрагической, так и гидролитической активности. Токсин проявляет гидролитическую активность и в отношении 'бета'-цепи инсулина; он гидролизует также A'альфа' и B'бета' цепи фибриногена. Внутримышечное введение токсина вызывает увеличение активности креатинфосфокиназы в сыворотке крови мышей с 50,3 mU/мл до 1133 mU/мл. Заключают, что очищенный токсин яда гремучей змеи обладает сильной геморрагической активностью. Япония, Dep. Microbiol., Fac. of Pharm., Meijo Univ., Yagotoyama 150, Tenpaku-Ku, Nagoya 468. Библ. 41
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ТОКСИН
ГЕМАРРАГИЧЕСКИЙ
ПРОТЕИНАЗА
ИНСУЛИН
ФИБРИНОГЕН
ГИДРОЛИЗ
CROTALIS VIRIDIS
Дата ввода:
2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.03-04Т4.186

Автор(ы) : Nikai, Toshiaki, Ohara, Akihito, Komori, Yumiko, Fox Jay W., Sugihara, Hisayoshi
Заглавие : Primary structure of a coagulant enzyme, bilineobin, from Agkistrodon bilineatus venom
Источник статьи : Arch. Biochem. and Biophys. - 1995. - Vol. 318, N 1. - С. 89-96
Аннотация: Из яда щитомордника (A.bifineatus) выделен коагулирующий фермент (названный билинеобином, димер, M[r]'ЭКВИВ'57 кД) и с помощью секвенирования фрагментов, полученных деградацией CNBr, клострипаином, V8-протеазой, трипсином и химотрипсином, установлена его первичная структура. Локализованы S-S-связи (Cys: 7-141, 28-44, 78-234, 120-188, 152-167, 178-203) и сайты N-гликолизирования (Asn: 45, 57, 81, 132, 148 и 229). Показана значительная гомология билинеобина с флавоксобином, батроксобином и анкродом (61-67%), а также с тромбином (31%). Гликопротеин содержит Fuc, ClcNAc, Gal, Man и NeuAc. Дегликозилированный фермент быстрее генерирует фибринопептид А, чем нативный билинеобин. Япония, Dep. Microbiol., Fac. Pharm., Meijo Univ., Tenpaku-ku, Yagotoyama 150, Nagoya 468. Библ. 23
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: БИЛИНЕОБИН
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА
ЗМЕИНЫЕ ЯДЫ
AGKISTRODON BIFINEATUS
Дата ввода:
3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 96.05-04М3.121

Автор(ы) : Komori, Yumiko, Hyun, Jinjoo, Chiang, Ken, Fukuto Jon M.
Заглавие : The role of thiols in the apparent activation of rat brain nitric oxide synthase (NOS)
Источник статьи : J. Biochem. - 1995. - Vol. 117, N 4. - С. 923-927
Аннотация: Изучали влияние тиолов (цистеин, восстановленный глутатион, дитиотрейтол, меркаптоэтанол) на активность СОА мозга крысы. Найдено, что для стабилизации СОА в процессе очистки не требуется присутствия тиолов. Однако тиолы необходимы для проявления макс. активности СОА. В присутствии тетрагидробиоптерина, но в отсутствие тиолов СОА сохраняет низкую базальную активность. Добавление тиолов уже через 15 мин повышает активность СОА в 4-7 раз. Активация СОА наблюдается также в присутствии высоких конц-ий дигидроптеридинредуктазы. Полагают, что тиолы выполняют функцию кофактора и, возможно, участвуют в регенерации тетрагидробиоптерина из дигидробиоптеринов. США, Dep. Pharm., UCLA Sch. Med., Los Angeles, CA 90024-1735. Библ. 22
ГРНТИ : 34.39.15
Предметные рубрики: СИНТАЗА ОКСИДА АЗОТА
АКТИВАЦИЯ
ТИОЛЫ
РОЛЬ
МОЗГ
КРЫСЫ
Дата ввода:
4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.11-04Т4.293

Автор(ы) : Nikai, Toshiaki, Kato, Chiharu, Komori, Yumiko, Nodani, Hiroki, Homma, Manabu, Sugihara, Hisayoshi
Заглавие : Primary structure of Ac[1]-proteinase from the venom of Deinagkistrodon acutus (hundred-pace snake) from Taiwan
Источник статьи : Biol. and Pharm. Bull. - 1995. - Vol. 18, N 4. - С. 631-633
Аннотация: Полная аминокислотная последовательность Ac[1]-протеиназы из яда змеи Deinagkistrodon acutus определена с использованием лизил - эндопептидазы, металлоэндопептидазы, трипсина и V8 протеазы. Геморрагический токсин имеет типичную Zn-хелатирующую последовательность His-Glu-X-X-His, найденную в термолизине. Ac[1]-протеиназа из яда Deinagkistrodon acutus может быть отнесена к одной из 4 групп - классу 1 (протеиназный домен). Эта полная аминокислотная последовательность является впервые опубликованной последовательностью молекулы геморрагического токсина из яда змей семейства Deinagkistrodon. Япония, Meijo Univ., Nagoya. Табл. 1. Библ. 8
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
DEINAGRISTRODON ACUTUS
AC[1]-ПРОТЕИНАЗА
СТРУКТУРА
Дата ввода:
5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI51) 96.12-04И5.123

Автор(ы) : Nikai, Toshiaki, Suzuki, Junko, Komori, Yumiko, Ohkura, Masamichi, Ohizumi, Yasushi, Sugihara, Hisayoshi
Заглавие : Primary structure of the lectin from the venom of Bitis arietans (Puff-Adder)
Источник статьи : Biol. and Pharm. Bull. - 1995. - Vol. 18, N 11. - С. 1620-1622
Аннотация: Расшифрована аминокислотная последовательность лектина из яда шумящей гадюки. Лектин с мол. массой 14500 состоит из 135 остатков аминокислот. Япония, Dep. of Microbiology, Meijo Univ., Yagotoyama 150, Tenpaku-Ku, Nagoya 468. Ил. 1. Библ. 9
ГРНТИ : 34.33.27
Предметные рубрики: ГАДЮКИ
BITIS ARIETANS (REPT.)
ЗМЕИНЫЙ ЯД
ЛЕКТИН ИЗ ЯДА
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
Дата ввода:
6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.12-04Т4.219

Автор(ы) : Nikai, Toshiaki, Suzuki, Junko, Komori, Yumiko, Ohkura, Masamichi, Ohizumi, Yasushi, Sugihara, Hisayoshi
Заглавие : Primary structure of the lectin from the venom of Bitis arietans (Puff-Adder)
Источник статьи : Biol. and Pharm. Bull. - 1995. - Vol. 18, N 11. - С. 1620-1622
Аннотация: Расшифрована аминокислотная последовательность лектина из яда шумящей гадюки. Лектин с мол. массой 14500 состоит из 135 остатков аминокислот. Япония, Dep. of Microbiology, Meijo Univ., Yagotoyama 150, Tenpaku-Ku, Nagoya 468. Ил. 1. Библ. 9
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ГАДЮКИ
BITIS ARIETANS (REPT.)
ЗМЕИНЫЙ ЯД
ЛЕКТИН ИЗ ЯДА
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
Дата ввода:
7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 97.03-04Т2.173

Автор(ы) : Sugimoto, Koji, Fujise, Yutaka, Shibata, Kiyoshi, Komori, Yumiko, Nikai, Toshiaki, Sugihara, Hisayoshi, Sakurai, Nobuo
Заглавие : Effects of a prescription of Chinese herbal medicine on snake venom-induced nephropathy in mice
Источник статьи : Biol. and Pharm. Bull. - 1996. - Vol. 19, N 4. - С. 587-592
Аннотация: Изучали лечебное действие препаратов P-19 и P-3, состоящих из различных лекарственных растений, используемых в традиционной китайской медицине, на развитие нефропатии, вызванной протеиназой Ас[1] (I) змеиного яда у мышей. P-19 вводили мышам в/б в дозе 0,1 мл через день за 2 дня до и в течение недели после введения I. P-19 уменьшал развитие поражений клубочкового аппарата. Сравнительное изучение P-19 и P-3 показало более выраженное лечебное действие P-19 в отношении функциональных показателей состояния животных и патогистологических изменений в почках. Механизм лечебного действия препаратов связан со значительным снижением депонирования I в клубочках почек. Япония, Dep. of Hygiene, Hamamatsu Univ. School of Medicine, Hamamatsu 431-31. Библ. 27
ГРНТИ : 34.45.21
Предметные рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЕ РАСТЕНИЯ
ЯДЫ ЗМЕЙ
ПРОТЕИНАЗА АС[1]
НЕФРОПАТИЯ
ЗАЩИТНОЕ ДЕЙСТВИЕ
МЫШИ
Дата ввода:
8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 97.04-04Т4.190

Автор(ы) : Sugimoto, Koji, Fujise, Yutaka, Shibata, Kiyoshi, Komori, Yumiko, Nikai, Toshiaki, Sugihara, Hisayoshi, Sakurai, Nobuo
Заглавие : Effects of a prescription of Chinese herbal medicine on snake venom-induced nephropathy in mice
Источник статьи : Biol. and Pharm. Bull. - 1996. - Vol. 19, N 4. - С. 587-592
Аннотация: Изучали лечебное действие препаратов P-19 и P-3, состоящих из различных лекарственных растений, используемых в традиционной китайской медицине, на развитие нефропатии, вызванной протеиназой Ас[1] (I) змеиного яда у мышей. P-19 вводили мышам в/б в дозе 0,1 мл через день за 2 дня до и в течение недели после введения I. P-19 уменьшал развитие поражений клубочкового аппарата. Сравнительное изучение P-19 и P-3 показало более выраженное лечебное действие P-19 в отношении функциональных показателей состояния животных и патогистологических изменений в почках. Механизм лечебного действия препаратов связан со значительным снижением депонирования I в клубочках почек. Япония, Dep. of Hygiene, Hamamatsu Univ. School of Medicine, Hamamatsu 431-31. Библ. 27
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЕ РАСТЕНИЯ
ЯДЫ ЗМЕЙ
ПРОТЕИНАЗА АС[1]
НЕФРОПАТИЯ
ЗАЩИТНОЕ ДЕЙСТВИЕ
МЫШИ
Дата ввода:
9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 97.05-04В4.605

Автор(ы) : Sugimoto, Koji, Fujise, Yutaka, Shibata, Kiyoshi, Komori, Yumiko, Nikai, Toshiaki, Sugihara, Hisayoshi, Sakurai, Nobuo
Заглавие : Effects of a prescription of Chinese herbal medicine on snake venom-induced nephropathy in mice
Источник статьи : Biol. and Pharm. Bull. - 1996. - Vol. 19, N 4. - С. 587-592
Аннотация: Изучали лечебное действие препаратов P-19 и P-3, состоящих из различных лекарственных растений, используемых в традиционной китайской медицине, на развитие нефропатии, вызванной протеиназой Ас[1] (I) змеиного яда у мышей. P-19 вводили мышам в/б в дозе 0,1 мл через день за 2 дня до и в течение недели после введения I. P-19 уменьшал развитие поражений клубочкового аппарата. Сравнительное изучение P-19 и P-3 показало более выраженное лечебное действие P-19 в отношении функциональных показателей состояния животных и патогистологических изменений в почках. Механизм лечебного действия препаратов связан со значительным снижением депонирования I в клубочках почек. Япония, Dep. of Hygiene, Hamamatsu Univ. School of Medicine, Hamamatsu 431-31. Библ. 27
ГРНТИ : 68.35.43
Предметные рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЕ РАСТЕНИЯ
ЯДЫ ЗМЕЙ
ПРОТЕИНАЗА АС[1]
НЕФРОПАТИЯ
ЗАЩИТНОЕ ДЕЙСТВИЕ
МЫШИ
Дата ввода:
10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 98.02-04Т4.105

Автор(ы) : Komori, Yumiko, Masuda, Katsuyoshi, Nikai, Toshiaki, Sugihara, Hisayoshi
Заглавие : Complete primary structure of the subunits of heterodimeric phospholipase A[2] from Vipera a. zinnikeri venom
Источник статьи : Arch. Biochem. and Biophys. - 1996. - Vol. 327, N 2. - С. 303-307
Аннотация: Фосфолипаза A[2] из яда змеи V. aspis zinnikeri состоит из двух субъединиц - кислой (A, 13666 Д) и основной (В, 13842 Д). Расщеплением белков протеазами и секвенированием пептидов по Эдману установлена первичная структура обеих субъединиц, к-рые состоят из 122 остатков и содержат 7 S-S-связей. Гомология между субъединицами A и В составляет 63,9%, тем не менее субъединица A не проявляет ферментативной и биол. активности, что объясняется заменой функционально важного остатка His48 на Gln; остатки Tyr28, Gly30, Gly32, Asp49 необходимые для связывания Ca{2+} и остаток Asp92 (важен для катализа) консервативны в обеих субъединицах. Япония, Dep. Microbiol., Meijo Univ., Nagoya 468. Библ. 24
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ФОСФОЛИПАЗА A[2]
СУБЪЕДИНИЦЫ A И B
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА
ГОМОЛОГИЯ
АКТИВНОСТЬ
ЯДЫ ЗМЕЙ
VIPERA ASPIS
Дата ввода:
11.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 98.06-04М3.86

Автор(ы) : Yamada, Kiyofumi, Senzaki, Kouji, Komori, Yumiko, Nikai, Toshiaki, Sugihara, Hisayoshi, Nabeshima, Toshitaka
Заглавие : Changes in extracellular nitrite and nitrate levels after inhibition of glial metabolism with fluorocitrate
Источник статьи : Brain Res. - 1997. - Vol. 762, N 1-2. - С. 72-78
Аннотация: Определяемое спектрофотометрией содержание NO{-}[2] и NO[3]{-} в порциях диализата, получаемых при микродиализе мозжечка у взрослых крыс in vivo, через 2 ч после введения в мозжечок с перфузируемым р-ром фторцитрата (I) оказывалось повышенным. Предварительное в/б введение метилового эфира N-нитро-L-аргинина блокировало этот эффект I, чего не наблюдали при введении крысам антагонистов рецепторов глутамата. Перфузия I ослабляла вызываемое L-аргинином увеличение содержания NO{-}[2] и NO{-}[3] в порциях диализата, тогда как N-метил-D-аспартат, 'альфа'-амино-3-гидрокси-5-метил-4-изоксазолпропионат и транс('+-')-1-амино-(1S,3R)-циклопентандикарбоновая к-та потенцировали эффект перфузии I. Япония, Nagoya Univ. School of Med., Showa-ku, Nagoya 466. Библ. 45
ГРНТИ : 34.39.15
Предметные рубрики: НЕЙРОГЛИЯ
МЕТАБОЛИЗМ
АЗОТА ОКСИД
L-NAME
ФТОРЦИТРАТ
РЕЦЕПТОРЫ ГЛУТАМАТА
МИКРОДИАЛИЗ
МОЗЖЕЧОК
КРЫСЫ
Дата ввода:
12.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 01.01-04Т4.184

Автор(ы) : Komori, Yumiko, Nikai, Toshiaki, Taniguchi, Kenji, Masuda, Katsuyoshi, Sugihara, Hisayoshi
Заглавие : Vascular endothelial growth factor VEGF-like heparin-binding protein from the venom of Vipera aspis aspis (Aspic viper)
Источник статьи : Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 36. - С. 11796-11803
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: БЕЛОК
ГЕПАРИН-СВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК
ЯДЫ ЗМЕЙ
VIPERA ASPIS ASPIS
ФАКТОР РОСТА СОСУДИСТОГО ЭНДОТЕЛИЯ
СХОДСТВО
Дата ввода:
13.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 01.09-04Т4.124

Автор(ы) : Nikai, Toshiaki, Taniguchi, Kenji, Komori, Yumiko, Masuda, Katsuyoshi, Fox Jay W., Sugihara, Hisayoshi
Заглавие : Primary structure and functional characterization of bilitoxin-1, a novel dimeric P-II snake venom metalloproteinase from Agkistrodon bilineatus venom
Источник статьи : Arch. Biochem. and Biophys. - 2000. - Vol. 378, N 1. - С. 6-15
Аннотация: Определена полная последовательность аминокислот в геморрагическом токсине - билитоксине-1, (БТ-1), выделенном из ядра A. bilineatus. БТ-1 с мол. массой 'ЭКВИВ'80 кД является гомодимером и состоит из двух соединенных дисульфидными связями субъединиц. Каждая субъединица состоит из 291 аминокислотного остатка и содержит углеводные компоненты. БТ-1 относится к Р-II классу металлопротеиназ ядов змей и содержит металлопротеиназный и дисинтегриновый домены. В дисинтегриновом домене отсутствует обеспечивающая связь с клеткой последовательность RGD, которая заменена на MGD. Полагают, что этим объясняется отсутствие у дисинтегринового домена способности ингибировать агрегацию тромбоцитов. Лишенный сиаловой кислоты БТ-1 сохраняет 'ЭКВИВ'25% геморрагической активности, тогда как протеолитическая активность остается неизменной. Проведено моделирование трехмерной структуры БТ-1 и показано, что он близок к адамализину II и дисинтегрину кистрину. Обсуждается вопрос о классификации металлопротеиназ из ядов змей. Япония, Dep. Microbiol. Fac., Pharm. Meijo Univ., Nagoya. Библ. 34
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ТОКСИНЫ
БИЛИТОКСИН-1
ДИМЕРНАЯ МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗА
КЛАСС PII
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
ЯДЫ ЗМЕЙ
AGKISTRODON BILINEATUS
Дата ввода:
14.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 89.04-04Т4.164

Автор(ы) : Komori, Yumiko, Sugihara, Hisayoshi
Заглавие : Physiological and biochemical properties of a kallikrein-like enzyme from the venom of Vipera aspis aspis (aspic viper)
Источник статьи : Toxicon. - 1988. - Vol. 26, N 12. - С. 1193-1203
Аннотация: Яд гадюки V. aspisaspis подвергали хр-фии на сефадексе G-75, и фракцию, обладающую активностью гидролазы аргининовых эфиров, очищали на колонке с Q-сефарозой. При этом был получен препарат фермента (Ф), активность к-рого по отношению к этиловому эфиру бензоил-L-аргинина и метиловому эфиру бензоил-L-аргинина составляла 234 и 278 ед/мг соотв., а по отношению к метиловому эфиру тозил-L-аргинина была снижена до 77 ед/мг. Показано, что Ф не обладал протеолитической активностью, а также активностью АТФазы, фосфомоноэстеразы и фосфодиэстеразы. По хим. структуре Ф является гликопротеидом с мол. массой 43000 Д. Плазма крови быка, преинкубированная с Ф, приобретала способность индуцировать сокращения изолированной матки крысы. Введение Ф в дозе 0,5 мкг/г в/в крысам Sprague-Dawley вызывало гипотензивный эффект. Диизопропилфторфосфат в конц-ии 1 мМ снижал активность Ф до 37%. Аминокислотная последовательность Ф у N-конца молекулы оказалась идентичной таковой у калликреиноподобных ферментов яда др. видов змей. Сделан вывод о сходстве Ф с калликреином. Япония, Meijo Univ. Tenpaku-ku, Nagoya 468. Библ. 27.
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
VIPERA ASPIS ASPIS
ФЕРМЕНТ, ПОДОБНЫЙ КАЛЛИКРЕИНУ
ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
КРЫСЫ
Дата ввода:
15.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 89.04-04Т4.165

Автор(ы) : Komori, Yumiko, Sugihara, Hisayoshi
Заглавие : Biological study of muscle degenerating hemorrhagic factor from the venom of Vipera aspis aspis (aspis viper)
Источник статьи : Int. J. Biochem. - 1988. - Vol. 20, N 12. - С. 1417-1423
Аннотация: Из яда гадюки V. aspis aspis с помощью гель-фильтрации на сефадексе G-75, хр-фии на колонке с ДЭАЭ-сефацелем и хр-фии по сродству на гепарин-сефарозе был выделен геморрагич. фактор (ГФ), выход к-рого составил 0,5%. Мол. масса ГФ, к-рая была определена с помощью ЭФ в ПААГ, составила 67000 Да. В аминокислотном составе I преобладали кислые аминокислоты. Миним. геморрагич. доза ГФ при введении его мышам ddY п/к составила 0,11 мкг на животное. Инкубация ГФ при 37'ГРАДУС' на протяжении 30 мин с тетраэтиленпентамином, ЭДТА или дитиотреитолом в концции 5 мМ сопровождалась падением его активности до 17, 63 и 54% по сравнению с контролем соотв. Диметилказеин оказался оптимальным субстратом для оценки протеолитич. активности ГФ. В/м введение ГФ мышам в дозе 2,8 мкг вызывало на протяжении 1 ч повышение активности креатинкиназы Св в 4,5 раза с ее последующим снижением и нормализацией в течение последующих 5 ч. In vitro ГФ наиболее эффективно разрушал мышечный актин. Считают, что ГФ вызывает лизис клеточных мебмран эпителия капилляров и деструкцию мышечных волокон. Япония, Meijo Univ., Tenpaku-ku, Nagoya 468. Библ. 26.
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
VIPERA ASPIS ASPIS
ГЕМОРРАГИЧЕСКИЙ ФАКТОР
БИОЛОГИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
Дата ввода:
16.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 90.10-04Т4.218

Автор(ы) : Komori, Yumiko, Sugihara, Hisayoshi
Заглавие : Purification and physiological study of a hypotensive factor from the venom of Vipera aspis aspis (Aspic viper)
Источник статьи : Toxicol. - 1990. - Vol. 28, N 4. - С. 359-369
Аннотация: Из яда змеи Vipera aspis aspis выделили и очистили гипотензивный фактор (I), к-рый имел мол. массу 25 000 и изоэлектрическую точку 7,95. При в/в введении I наркотизированным крысам Wistar (норматензивные) в возрастающих дозах от 0,0125 до 0,5 мкг/г отмечали возрастание гипотензивного эффекта I с 21 до 61 мм рт. ст. и увеличение продолжительности эффекта с 17 до 183 мин. При в/в введении I крысам SHR (спонтанно гипертензивные) в дозе 0,25-0,5 мкг/г отмечали более выраженный эффект I (112-125 мм рт. ст.) при его продолжительности 300 мин у крыс в возрасте 11, но не 6 нед. Дитиотреитол, 'бета'-меркаптоэтанол, ЭДТА, п-тозил-l-фенилаланин хлорметилкетон, 'бета'-хлорртутьбензойная к-та, диизопропилфторфосфат и нагревание при 100'ГРАДУС' С в течение 30 мин не изменяли гипотензивную активность I, к-рая исчезала при инкубации I с антиядом. I не обладал активностью протеиназы, эстеразы, фосфолипазы А[2], калликреиноподобной активностью, способностью вызывать гибель животных, кровоизлияния или повышать проницаемость капилляров. Япония, Meijo Univ., Tenpaku-ku, Nagoya 468. Библ. 25.
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
VIPERA ASPIS ASPIS
ГИПОТЕНЗИВНЫЙ ФАКТОР
ФЕРМЕНТЫ
Дата ввода:
17.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 92.01-04Т4.233

Автор(ы) : Komori, Yumiko, Sugihara, Hisayoshi
Заглавие : Characterization of three hypotensive agents in Vipera a. aspis venom : [Abstr. Int. Symp. Natur Toxins (ISNT-89), Guilin, May 22-25, 1989
Источник статьи : J. Toxicol. Toxin. Rev. - 1990. - Vol. 9, N 1. - С. 18
Аннотация: Из яда Vipera a. aspis выделены и очищены 3 в-ва, обладающие гипотензивным действием и изучен механизм этого действия. 1-е в-во калликреин-подобная эстераза с мол. массой (ММ) 43 000, к-рая способствует освобождению брадикинина и каллидина из синтетического аналога кининогена. Это в-во вызывает сокращение изолированной матки крыс и увеличивает проницаемость капилляров. 2-е в-во (ММ-1 044) - активатор брадикинина, к-рый ингибирует ангиотензин конвертирующий фермент и влияет на образование гипотензивного ангиотензина II. 3-е в-во (ММ-2500) не обладает калликреин-подобной активностью, но оказывает макс. гипотензивное действие. Япония, Faculty of Pfharmacy, Mejo Univ., Nagoya.
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
VIPERA A. ASPIS
ФЕРМЕНТЫ
ГИПОТЕНЗИВНОЕ ДЕЙСТВИЕ
МЕХАНИЗМ
Дата ввода:
18.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 92.03-04Т4.141

Автор(ы) : Sugimoto, Koji, Sakurai, Nobuo, Shirasawa, Haruyuki, Kaneko, Masao, Eujise, Yutaka, Shibata, Kiyoshi, Komori, Yumiko, Nikai, Toshiaki, Sugihara, Hisayoshi, Fukuda, Yohichi
Заглавие : A pathologic study on the inhibitory effects of a herbal medicine against the glomerular lesion induced by Agkistrodon venom in mice
Источник статьи : J. Vet. Med. Sci. - 1991. - Vol. 53, N 2. - С. 255-262
Аннотация: Мышам вводили очищенную протеиназу Ac[1]-P (I) из яда змеи Agkistrodon acutus в/в однократно в дозе DL[5][0] (6,5-7,2 мг/кг). Части мышей в/б вводили экстракт смеси лекарственных трав (СЛТ; состав указан) каждые 2 дня, начиная за 2 дня до инъекции I и затем в течение 1 нед. У мышей, получавших только I, через 48 ч после введения наблюдали легочные и желудочные кровоизлияния, почечные петехии и гематурию. Микроскопически в почках обнаружили кистозную трансформацию капилляров клубочков, сопровождающуюся тромбозом. Через 1 нед после введения I эти изменения клубочков замещались пролиферативными и пролиферативно-склерозирующими, иногда с образованием полулуний. Отмечались также ранние признаки атрофии канальцев. У мышей, получавших I+СЛТ и выживших в течение 1 нед после инъекции I, эти изменения в значительной степени ингибировались, хотя у животных, умерших ранее 30 ч, имелись геморрагич., изменения. Делают вывод, что экстракт СЛТ эффективно ингибирует поражения почек, развивающиеся под действием I. Япония, Hamamatsu Univ. School of Med. Библ. 13.
ГРНТИ : 34.47.21
Предметные рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯД ЗМЕЙ
AGKISTRODON ACUTUS
ФОСФОЛИПАЗА
ПОЧКИ
КАНАЛЬЦЫ
ЛЕЧЕНИЕ
ЛЕКАРСТВЕННЫЕ РАСТЕНИЯ
МЫШИ
Дата ввода:
19.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 92.11-04Т2.288

Автор(ы) : Sugimoto, Koji, Sakurai, Nobuo, Fujise, Yutaka, Shirasawa, Haruyuki, Shibata, Kiyoshi, Matsuo, Masako, Takahashi, Toshie, Komori, Yumiko, Nikai, Toshiaki, Sugihara, Hisayoshi, Fukuda, Yohichi
Заглавие : Identification of effective component from a traditional herbal medicine and the inhibitory effects on experimental glomerular lesion in mice
Источник статьи : J. Vet. Med. Sci. - 1992. - Vol. 54, N 1. - С. 110-118
Аннотация: Смесь Р-3, состоящая из 12 лекарств. растений, используемая в традиционной медицине, экстрагировалась кип. водой, и полученный экстракт обработкой эфиром был разделен на кисл. фракцию и смесь основной и нейтр. фракций. В кисл. фракции с помощью ТСХ и ЯМР-спектроскопии на ядрах {1}H обнаружено преобладание кофеиновой к-ты. Поражение клубочкового аппарата почек вызывали у мышей оо ddG введением яда Agristrodon acutum в дозе 0,2 мл в/в. Через 1 нед. кол-во выживших мышей составляло 45%. Содержание у них в крови N мочевины составляло 35,2 мг/100 мл. Введение мышам в-ва кисл. фракции с интервалом в 2 дня перед отравлением в дозе 0,5 мг в/б вызывало повышение выживаемости до 67,5% и снижение содержания N мочевины до 27,8 мг/100 мл. Близкие данные были получены при введении животным кофеиновой к-ты в дозе 0,1 мг в/б. Введение препарата смеси основной и нейтр. фракций не оказывало положит. эффекта. Считают, что лечебный эффект кисл. фракции обусловлен ингибиторным влиянием присутствующей в ней кофеиновой к-ты на протеолитич. ферменты змеиного яда. Япония, Hamanatsu Univ. School of Medicine, 3600 Handa-cho, Hamamotsu 431-31. Библ. 22.
ГРНТИ : 34.45.21
Предметные рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЕ РАСТЕНИЯ
ACHYRANTHES OBTUSIFOLIA
DESMODIUM STYRACIFOLIUM
КОДРЕИНОВАЯ КИСЛОТА
КЛУБОЧКИ ПОЧЕК
МЫШИ
Дата ввода:
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)