Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Kitahata, Sumio$<.>)
Общее количество найденных документов : 35
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-35 
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.10-04Б2.59

Автор(ы) : Hashimoto, Hiroyuki, Katayama, Chie, goto, Masaru, Okinaga, Tatsuyuki, Kitahata, Sumio
Заглавие : Enzymatic synthesis of 'альфа'-linked galactooligosaccharides using the reverse reaction of a cell-bound 'альфа'-galactosidase from Candida guilliermondii H-404
Источник статьи : Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1995. - Vol. 59, N 2. - С. 179-183
Аннотация: 'альфа'-Linked galactooligosaccharides ('альфа'-GOS A from galactose, and 'альфа'-GOS B from hydrolyzates) were synthesized using the reverse reaction of 'альфа'-galactosidase from Candida guilliermondii H-404. The 'альфа'-GOS A and B were isolated and their structures were identified by methylation analysis. The main product of the disaccharides in 'альфа'-GOS A and 'альфа'-GOS B was the (1,6)-isomer. The remaining disaccharides consisted of (1,3)-, (1,2-, and (1,1)-isomers. Conditions for synthesis of 'альфа'-GOS B from lactose hydrolyzates were examined. The yield of 'альфа'-GOS B was approximately 20% when the mixture of heat-treated cells containing 'альфа'-galactosidase (60 U/g galactose) and 85% lactose hydrolyzates was incubated for 90 h at pH 4.5 and 50'ГРАДУС'C. The 'альфа'-GOS A and B were available as the donor substrates in transgalactosylation of 'альфа'-galactosidase in the same manner as melibiose. Япония, Osaka Municipal Technic. Res. Inst., 1-6-50 Morinomiay, Jyoto-ku, Osaka 536. Библ. 19
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ГАЛАКТООЛИГОСАХАРИДЫ
'АЛЬФА'-СВЯЗАННЫЕ ОЛИГОСАХАРИДЫ
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ СИНТЕЗ
УСЛОВИЯ
ГАЛАКТОЗИДАЗА 'АЛЬФА'
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
CANDIDA GUILLIERMONDII
ШТАММ H-404
Дата ввода:

2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.12-04В2.266

Автор(ы) : Hashimoto, Hiroyuki, Katayama, Chie, Goto, Masaru, Kitahata, Sumio
Заглавие : Purification and some properties of 'альфа'-galactosidase from Candida guillermondii H-404
Источник статьи : Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1993. - Vol. 57, N 3. - С. 372-378
Аннотация: Дрожжи Candida guillermondii H-404, выделенные из почвы, продуцируют термостабильную 'альфа'-галактозидазу. Фермент разделен на две фракции с помощью хроматографии на ДЭАЭ-Тойоперле 650M. Ферменты обозначены как галактозидаза I и галактозидаза II. Эти два фермента имеют одинаковую мол. массу (270000, по данным гель-фильтрации, и 64000, по данным электрофореза с додецилсульфатом натрия). Изоэлектрические точки 'альфа'-галактозидазы I и II составляют 6,16 и 6,21, соотв. Показано, что ферменты различны по стабильности в зависимости от pH и т-ры, а также действием ионов Fe{2+} и Cu{2+} на активность фермента. Фермент имеет строгую трансферазную активность и широкую специфичность к акцепторам. Япония, Osaka Municipal Tech. Res. Inst., 1-6-50 Morinomiya, Joto-ku, Osaka 536. Библ. 10
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: ГАЛАКТОЗИДАЗА АЛЬФА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ЭЛЕКТРОФОРЕЗ
ДРОЖЖИ
Дата ввода:

3.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.02-04В2.47

Автор(ы) : Nakano, Hirofumi, Moriwaki, Masamitsu, Washino, Tsutomu, Kino, Tetsuo, Yoshizumi, Hajime, Kitahata, Sumio
Заглавие : Purification and some properties of a trehalase from a green alga, Lobosphaera sp.
Источник статьи : Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 8. - С. 1430-1434
Аннотация: Одноклеточную зеленую водоросль Lobosphaera sp культивировали на среде, содержащей полипептон, дрожжевой экстракт и глицерин. Фермент очищали из бесклеточного экстракта путем фракционирования сульфатом аммония и последовательных хр-фий на колонках ДЭАЭ-Toyopearl, сефарозы CL-4B и SP-Toyopearl. Мол. масса фермента, установленная гель-фильтрацией, составляет 400 кДа. Методом ЭФ в ПААГ + ДДС Na показали, что фермент состоит из двух субъединиц с мол. массами 180-220 кДа и содержит углеводы. Фермент наиболее активен при pH 5,5 и т-ре 65'ГРАДУС'C и стабилен при pH 4-9 и т-ре ниже 65'ГРАДУС'C. Ионы Fe{3+} инактивировали фермент. Сахароза являлась конкурентным ингибитором с K[i] 7,5 мМ. Фермент специфично гидролизовал 'альфа','альфа''-трегалозу со значением K[m] 0,6 мМ. Япония, Osaka Municipal Techn. Res. Inst., 6-50, Morinomiya 1-chome, Joto-ku, Osaka 536. Библ. 19
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: ТРЕГАЛАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
LOBOSPHAERA
Дата ввода:

4.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.05-04М4.32

Автор(ы) : Kitahata, Sumio, Hashimoto, Hitoshi, Koizumi, Kyoko
Заглавие : Syntheses of various branched cyclodextrins by transglycosylation
Источник статьи : Oyo toshitsu kagaku. - 1994. - Vol. 41, N 4. - С. 451-456
Аннотация: Maltosyl-cyclodextrins (G2-CDs) were synthesized by the transglycosylation catalyzed by pullulanase and isoamylase from a mixture of 'альфа'-maltosylfluoride and CDs. A variety of heterobranched CDs ('альфа'-Gal-CDs, 'альфа'-Gal-G1-CDs, 'альфа'-Gal-G2-CDs, 'бета'-Gal-G1-CDs, 'бета'-Gal-G2-CDs, 'альфа'-Man-G1-CDs and 'альфа'-Man-G2-CDs) were also synthesized by the transglycosylation catalyzed by 'альфа'- and 'бета'-galactosidases, and 'альфа'-mannosidase. The structures of these products were elucidated by hydrolysis with glycosidases, FAB-mass and {13}C-NMR spectroscopies, and methylation analysis
ГРНТИ : 34.39.41
Предметные рубрики: УГЛЕВОДНЫЙ ОБМЕН
ОЛИГОСАХАРА
ЦИКЛОДЕКСТРИНЫ
Дата ввода:

5.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.07-04В2.53

Автор(ы) : Nakano, Hirofumi, Moriwaki, Masamitsu, Washino, Tsutomu, Kitahata, Sumio
Заглавие : Трегалаза из зеленой водоросли Lobosphaera sp. и конденсация, катализируемая ферментом
Источник статьи : Oyo toshitsu kagaku. - 1995. - Vol. 42, N 2. - С. 185-191
Аннотация: Очищенная из зеленой водоросли трегалаза (Тр) имеет мол. массу 400 кД, проявляет макс. активность при pH 5.5 и т-ре 65'ГРАДУС'C. Тр сохраняет стабильность в интервале pH 4.0-9.0 и т-ре выше 65'ГРАДУС'C. Тр катализирует р-ции конденсации D-глюкозы и 2-десокси-D-глюкозы с образованием 'альфа','альфа''-трегалозы и 2,2'-дидезокси-'альфа','альфа''-трегалозы соотв. Япония, Osaka Municipal Technical Res. Inst. Библ. 10
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: ТРЕГАЛАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ЗЕЛЕНАЯ ВОДОРОСЛЬ
Дата ввода:

6.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.07-04Б3.184

Автор(ы) : Hashimoto, Hiroyuki, Katayama, Chie, Goto, Masaru, Kitahata, Sumio
Заглавие : Получение 'альфа'-связанного галактоолигосахарида с помощью 'альфа'-галактозидазы из Candida guilliermondii H-404 и его физические и физиологические свойства
Источник статьи : Oyo toshitsu kagaku. - 1994. - Vol. 41, N 2. - С. 143-150
Аннотация: Получены при действии на гидролизаты лактозы (1.93 кг): 'альфа'-галактозидазы из Candida guilliermondii H-404 (400 г сухих клеток) в течение 87 ч при т-ре 50'ГРАДУС'C и pH 4,5 'альфа'-связанные галактоолигосахариды (350 г). Последние содержали 84% дисахаридов и 15% олигосахаридов (в основном, трисахариды), имели при т-ре 25'ГРАДУС'C растворимость 82%, сладость - 30% (по сахарозе), были стабильны при т-ре 80'ГРАДУС'C и pH 7,0 и 3,0 в течение 2 ч, и при pH 4,5 и т-ре до 180'ГРАДУС'C в течение 10 мин, могли хранится в течение 3 мес. при pH 3,0 и 7,0 и т-ре 25 и 60'ГРАДУС'C. Порошки 'альфа'-связанных галактоолигосахаридов были высоко гигроскопичны, их р-ры были более физиологически активны, чем сахароза. Япония, Sugiyama Chem. and Industrial Lab. Kagetori-cho, Totsuka-ku, Yokohama 245. Библ. 17
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ОЛИГОСАХАРИДЫ
ГАЛАКТООЛИГОСАХАРИДЫ
ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ПОЛУЧЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
'АЛЬФА'-ГАЛАКТОЗИДАЗЫ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
CANDIDA GUILLIERMONDII (FUNGI)
ШТАММ H-404
ИСТОЧНИК ФЕРМЕНТА
Дата ввода:

7.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.08-04Б3.157

Автор(ы) : Kitahata, Sumio, Murakami, Hiromi
Заглавие : Продукт трансгликозилирования D-арабинозы при участии циклодекстрингликозилтрансферазы
Источник статьи : Kagaku to kogyo. - 1995. - Vol. 69, N 9. - С. 372-375
Аннотация: Циклодекстрингликозилтрансфераза (ЦГТ) из Bacillus strearothermophilus проявляет более широкую акцепторную специфичность, чем ЦГТ из B. circulans. Показано, что ЦГТ катализирует перенос гликозильных остатков крахмала на C3-OH-группы арабинозы в кач-ве акцептора с образованием 3-O-'альфа'-D-гликопиранозил-D-арабинозы
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
D-АРАБИНОЗА
ТРАНСГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ
ПРОДУКТ
BACILLUS STREAROTHERMOPHILUS
Дата ввода:

8.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.09-04Б3.137

Автор(ы) : Mori, Shigeharu, Goto, Masataka, Mase, Tamio, Matsuura, Akira, Oya, Takaichi, Kitahata, Sumio
Заглавие : Reaction conditions for the production of 'гамма'-cyclodextrin by cyclodextrin glucanotransferase from Brevibacterium sp. No. 9605
Источник статьи : Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1995. - Vol. 59, N 6. - С. 1012-1015
Аннотация: Оптимальные условия для синтеза 'гамма'-циклодекстриной (циклодекстринов, содержащих 8 остаткков глюкозы) - pH 7,0, т-ра 50'ГРАДУС'C. Введение в реакционную смесь Ca{2+} повышало термостабильность фермента и смещало температурный оптимум к 55'ГРАДУС'C. Добавление этанола (до 20%) снижало синтез 'бета'-циклодекстринов и повышало выход 'гамма'-циклодекстринов при незначительном снижении общего выхода этих веществ. Увеличение конц-ии спирта до 30% подавляло синтез 'альфа' и 'бета'-циклодекстринов полностью, а накопление 'гамма'-циклодекстринов уменьшалось в 5-6 раз (по сравнению с 20% этанола). Япония, Amano Pfarmaceutical, Co., 51 Kunotsubo, Nishiharu-cho, Nisikasugai-gun, Aichi 481. Библ. 15
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: 'ГАММА'-ЦИКЛОДЕКСТРИНЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
ОПТИМАЛЬНЫЕ УСЛОВИЯ
BREVIBACTERIUM SP. (BACT.)
ШТАММ NO. 9605
ЦИКЛОДЕКСТРИНСИНТЕТАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
Дата ввода:

9.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.09-04Б3.185

Автор(ы) : Kitahata, Sumio
Заглавие : Получение подсластителей из сахарозы
Источник статьи : Oyo toshitsu kagaku. - 1994. - Vol. 41, N 3. - С. 351-356
Аннотация: Описан синтез олигосахаридов (мальтоолигосахароза, палатиноза, фруктоолигосахариды, лактосахароза и галактоолигосахариды) из сахарозы с помощью р-ции трансгликозилирования, катализируемой различными микробными ферментами и рассмотрены их функции. Япония, Osaka Municipal Technical Res. Insti. 1-6-50, Morinomiya, Jyoto-ku, Osaka 536
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ПИЩЕВЫЕ ПРОДУКТЫ
ПОДСЛАСТИТЕЛИ
ПОЛУЧЕНИЕ ИЗ САХАРОЗЫ
ОЛИГОСАХАРИДЫ
ПОЛУЧЕНИЕ
Дата ввода:

10.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.03-04Б2.88

Автор(ы) : Mori, Shigeharu, Hirose, Susumu, Oya, Takaichi, Kitahata, Sumio
Заглавие : Purification and properties of cyclodextrin glucanotransferase from Brevibacterium sp. no. 9605
Источник статьи : Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 11. - С. 1968-1972
Аннотация: Циклодекстрин-глюканотрансфераза (КФ 2.4.1.19) из Brevibacterium sp. No 9605 очищена до гомогенного состояния с помощью хроматографии на бутил-Тойоперл 650М, 'гамма'-циклодекстрин-Сефарозе 4B и Тойоперл HW-55S. Молекулярная масса фермента составляет 75 кДа. Определено, что фермент имеет изоэлектрическую точку, равную 2,8, оптимум pH фермента равен 10, а оптимум т-ры - 45'ГРАДУС'С. Фермент стабилен при pH 6-8 и т-ре 50'ГРАДУС'С и ниже в присутствии CaCl[2]. Ферментативная активность строго ингибируется HgCl[2], CdCl[2], CuCl[2], AgNO[3] и ZnCl[2]. В процессе р-ции, катализируемой ферментом, на начальной ее стадии из крахмала образуется, гл. обр., 'гамма'-циклодекстрин, а затем увеличивается доля 'бета'-циклодекстрина. Япония, Amano Pharm. CO., Ltd., 51 Kunotsubo, Nishiharu-cho, Nisikasugai-gun, Aichi 481. Библ. 17
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
ОЧИСТКА
БАКТЕРИИ
Дата ввода:

11.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.03-04Б2.103

Автор(ы) : Hashimoto, Hiroyuki, Katayama, Chie, Ikura, Koji, Okinaga, Tatsuyuki, Ogata, Chihoko, Yoshizumi, Hajime, Nakano, Hirofumi, Kitahata, Sumio
Заглавие : Purification and some properties of cell-bound 'альфа'-galactosidase from Candida guilliermondii H-404
Источник статьи : Oyo toshitsu kagaku. - 1996. - Vol. 43, N 1. - С. 25-33
Аннотация: Выделенные из почвы дрожжи C. guilliermondii H-404 продуцировали большие кол-ва термостабильной как внутриклеточной, так и внеклеточной 'альфа'-галактозидазы. Связанная с клеткой 'альфа'-галактозидаза была легко солюбилизирована автолизом и очищена из автолизата последовательными хр-фиями на колонках ДЭАЭ-Toyopearl 650M, SP-Toyopearl 650M и Butyl-Toyopearl 650M. Молек. масса связанного с клеткой фермента составляла 280000 при определении гель-фильтрацией и 65000 при определении ЭФ в ПААГ с ДДС Na. Молекула фермента состоит, по-видимому, из 4 идентичных субъединиц. Фермент проявлял максимальную активность при pH 5 и т-ре 70'ГРАДУС'С и был стабилен при pH 3,5-9,0 и ниже т-ры 50'ГРАДУС'С. Фермент сильно инактивировался 1 мМ AgCl, 1 мМ HgCl[2] и 1 мМ n-хлормеркурибензоатом. Связанный с клеткой фермент легко гидролизовал 'альфа'-1,6-галактобиозу, но слабо 'альфа'-1,4-галактобиозу. Не обнаружено значительных различий в энзиматич. свойствах связанного с клеткой и внеклеточного ферментов. Япония, Dep. Chem. and Mater. Technol., Fac. Engin. and Design. Kyoto Inst. Technol., Sakyoka, Kyoto 606. Библ. 22
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: 'АЛЬФА'-ГАЛАКТОЗИДАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
CANDIDA GUILLIERMONDII
Дата ввода:

12.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.03-04Б3.94

Автор(ы) : Mori, Shigeharu, Hirose, Susumu, Oya, Takaichi, Kitahata, Sumio
Заглавие : Purification and properties of cyclodextrin glucanotransferase from Brevibacterium sp. no. 9605
Источник статьи : Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 11. - С. 1968-1972
Аннотация: Циклодекстрин-глюканотрансфераза (КФ 2.4.1.19) из Brevibacterium sp. No 9605 очищена до гомогенного состояния с помощью хроматографии на бутил-Тойоперл 650М, 'гамма'-циклодекстрин-Сефарозе 4B и Тойоперл HW-55S. Молекулярная масса фермента составляет 75 кДа. Определено, что фермент имеет изоэлектрическую точку, равную 2,8, оптимум pH фермента равен 10, а оптимум т-ры - 45'ГРАДУС'С. Фермент стабилен при pH 6-8 и т-ре 50'ГРАДУС'С и ниже в присутствии CaCl[2]. Ферментативная активность строго ингибируется HgCl[2], CdCl[2], CuCl[2], AgNO[3] и ZnCl[2]. В процессе р-ции, катализируемой ферментом, на начальной ее стадии из крахмала образуется, гл. обр., 'гамма'-циклодекстрин, а затем увеличивается доля 'бета'-циклодекстрина. Япония, Amano Pharm. CO., Ltd., 51 Kunotsubo, Nishiharu-cho, Nisikasugai-gun, Aichi 481. Библ. 17
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
BREVIBACTERIUM SP. (BACT.)
ШТАММ 9605
Дата ввода:

13.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.04-04Б3.112

Автор(ы) : Hashimoto, Hiroyuki, Katayama, Chie, Ikura, Koji, Okinaga, Tatsuyuki, Ogata, Chihoko, Yoshizumi, Hajime, Nakano, Hirofumi, Kitahata, Sumio
Заглавие : Purification and some properties of cell-bound 'альфа'-galactosidase from Candida guilliermondii H-404
Источник статьи : Oyo toshitsu kagaku. - 1996. - Vol. 43, N 1. - С. 25-33
Аннотация: Выделенные из почвы дрожжи C. guilliermondii H-404 продуцировали большие кол-ва термостабильной как внутриклеточной, так и внеклеточной 'альфа'-галактозидазы. Связанная с клеткой 'альфа'-галактозидаза была легко солюбилизирована автолизом и очищена из автолизата последовательными хр-фиями на колонках ДЭАЭ-Toyopearl 650M, SP-Toyopearl 650M и Butyl-Toyopearl 650M. Молек. масса связанного с клеткой фермента составляла 280000 при определении гель-фильтрацией и 65000 при определении ЭФ в ПААГ с ДДС Na. Молекула фермента состоит, по-видимому, из 4 идентичных субъединиц. Фермент проявлял максимальную активность при pH 5 и т-ре 70'ГРАДУС'С и был стабилен при pH 3,5-9,0 и ниже т-ры 50'ГРАДУС'С. Фермент сильно инактивировался 1 мМ AgCl, 1 мМ HgCl[2] и 1 мМ n-хлормеркурибензоатом. Связанный с клеткой фермент легко гидролизовал 'альфа'-1,6-галактобиозу, но слабо 'альфа'-1,4-галактобиозу. Не обнаружено значительных различий в энзиматич. свойствах связанного с клеткой и внеклеточного ферментов. Япония, Dep. Chem. and Mater. Technol., Fac. Engin. and Design. Kyoto Inst. Technol., Sakyoka, Kyoto 606. Библ. 22
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: 'АЛЬФА'-ГАЛАКТОЗИДАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
CANDIDA GUILLIERMONDII (FUNQI)
Дата ввода:

14.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.05-04Б3.133

Автор(ы) : Kitahata, Sumio, Kawanaka, Satoshi, Dombou, Munehiko, Katayama, Chie, Goto, Masaru, Hashimoto, Hiroyuki
Заглавие : Synthesis of 6-O-'альфа'-D-galactopyranosyl L-ascorbic acid by Candida guilliermondii H-404 'альфа'-galactosidase
Источник статьи : Oyo toshitsu kagaku. - 1996. - Vol. 43, N 2. - С. 173-177
Аннотация: Было синтезировано трансгалактозилированное производное ('альфа'-ГАЛА) L-аскорбиновой к-ты действием 'альфа'-галактозидазы C. guilliermondii H-404 из смеси рафинозы (как донорного субстрата) и L-аскорбиновой к-ты (как акцептора). Методами УФ-спектроскопии, масс-спектроскопии с бомбардировкой быстрыми атомами и {13}C-ЯМР-спектроскопии и гидролизом 'альфа'-галактозидазой 'альфа'-ГАЛА идентифицировали как 6-O-'альфа'-D-галактопиранозил-аскорбиновую к-ту. Производное 'альфа'-ГАЛА было более стабильно, чем аскорбиновая к-та в водном р-ре при pH 4,0 и 7,0, особенно при pH 7,0. Япония, Osaka Municipal Techn. Res. Inst., 1-6-50, Morinomiya, Jyoto-ku, Osaka 536. Библ. 11
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: АСКОРБИНОВАЯ КИСЛОТА
ПРОИЗВОДНОЕ
ГАЛАКТОЗИЛАСКОРБИНОВАЯ КИСЛОТА
СИНТЕЗ
'АЛЬФА'-ГАЛАКТОЗИДАЗА
ДЕЙСТВИЕ
CANDIDA GUILLIERMONDII
Дата ввода:

15.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.06-04Б3.74

Автор(ы) : Murakami, Hiromi, Hosino, Rika, Yosizumi, Hajime, Kitahata, Sumio
Заглавие : Pirification and some properties of a levanase from Comamonas acidovorans No. 4-1
Источник статьи : Oyo toshitsu kagaku. - 1996. - Vol. 43, N 3. - С. 361-367
Аннотация: Выделена эндолеваназа, продуцируемая Comamonas acidovorans No. 4-1. Показано, что мол. масса фермента по данным ЭФ в ПААГ с ДДС-Na равна 47 кД. Исследуемая леваназа имела ИЭТ 6,3, оптимум pH 6,5 и температурный оптимум 50'ГРАДУС'. Фермент был стабилен между pH 7,0 и 9,0 и при т-рах ниже 50'ГРАДУС'. Изученный фермент мог полностью гидролизовать леван и продуцировать серию линейных и разветвленных леван-олигосахаридов, но не мог расщеплять 'бета'-2,1-фруктозильные связи в точках ветвления левана. Отмечается, что эта леваназа не могла расщеплять инулин, леванбиозу, сахарозу, палатинозу, 1-кестозу, нистозу, раффинозу и стахиозу. Япония, Osaka Municipal Technical Res. Inst., Osaka. Библ. 10
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ЛЕВАНАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
COMAMONES ACIDOVORANS
Дата ввода:

16.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.10-04Б2.86

Автор(ы) : Murakami, Hiromi, Hosino, Rika, Yosizumi, Hajime, Kitahata, Sumio
Заглавие : Pirification and some properties of a levanase from Comamonas acidovorans No. 4-1
Источник статьи : Oyo toshitsu kagaku. - 1996. - Vol. 43, N 3. - С. 361-367
Аннотация: Выделена эндолеваназа, продуцируемая Comamonas acidovorans No. 4-1. Показано, что мол. масса фермента по данным ЭФ в ПААГ с ДДС-Na равна 47 кД. Исследуемая леваназа имела ИЭТ 6,3, оптимум pH 6,5 и температурный оптимум 50'ГРАДУС'. Фермент был стабилен между pH 7,0 и 9,0 и при т-рах ниже 50'ГРАДУС'. Изученный фермент мог полностью гидролизовать леван и продуцировать серию линейных и разветвленных леван-олигосахаридов, но не мог расщеплять 'бета'-2,1-фруктозильные связи в точках ветвления левана. Отмечается, что эта леваназа не могла расщеплять инулин, леванбиозу, сахарозу, палатинозу, 1-кестозу, нистозу, раффинозу и стахиозу. Япония, Osaka Municipal Technical Res. Inst., Osaka. Библ. 10
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ЛЕВАНАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
COMAMONES ACIDOVORANS
Дата ввода:

17.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.02-04Б3.73

Автор(ы) : Mori, Shigeharu, Oya, Takaichi, Kitahata, Sumio
Заглавие : Свойства и применение 'гамма'-циклодекстринглюканотрансферазы из Brevibacterium sp. No. 9605
Источник статьи : Aggress. Behav. - 1997. - Vol. 23, N 3. - С. 185-194
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: 'ГАММА'-ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
СВОЙСТВА
ПРИМЕНЕНИЕ
BREVIBACTERIUM SP.(BACT.)
ШТАММ NO.9605
Дата ввода:

18.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.03-04Б2.89

Автор(ы) : Mori, Shigeharu, Oya, Takaichi, Kitahata, Sumio
Заглавие : Свойства и применение 'гамма'-циклодекстринглюканотрансферазы из Brevibacterium sp. No. 9605
Источник статьи : Aggress. Behav. - 1997. - Vol. 23, N 3. - С. 185-194
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: 'ГАММА'-ЦИКЛОДЕКСТРИНГЛЮКАНОТРАНСФЕРАЗА
СВОЙСТВА
ПРИМЕНЕНИЕ
BREVIBACTERIUM SP. NO. 9605
Дата ввода:

19.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.03-04Б3.71

Автор(ы) : Murakami, Hiromi, Kitahata, Sumio
Заглавие : Substrate specificity and reactivity of a 'бета'-fructofuranosidase from Arthrobacter sp. No. 18-2
Источник статьи : Oyo toshitsu kagaku. - 1996. - Vol. 43, N 4. - С. 499-506
Аннотация: 'бета'-Фруктофуранозидазу из Arthrobacter sp. N 18-2 очистили до гомогенного состояния. Молек. масса фермента, определенная с помощью ЭФ в ПААГ+ДДС Na, составила 26.500, величина pI=5,8, pH оптимум и оптимум т-ры нашли при pH 6,0 и 30'ГРАДУС' соответственно. Фермент был устойчив в пределах pH 5,5-10,5 при 4'ГРАДУС' в течение 20 часов, а при 30'ГРАДУС' - в течение 30 минут. Испытание субстратной специфичности показало, что фермент расщеплял не только низкомолекулярные субстраты (сахарозу, 1-кестозу, нистозу, леван-олигосахариды), но и фруктаны с высокой молек. массой (леван, инулин) с высвобождением D-фруктозы. Реакционная способность (V[max]/K[m]) фермента с сахарозой в качестве субстрата была в 252 раза больше, чем с леваном и в 60 раз больше, чем с инулином. Фермент классифицировали как 'бета'-фруктофуранозидазу. Фермент мог гидролизовать и 'бета'-2,1- и 'бета'-2,6-фруктозильные связи в соединениях с низкой и высокой молек. массой, что указывает на его широкую субстратную специфичность. Япония, Osaka Municipal Tech. Res. Inst. (1-6-50, Morinomiya, Joto-ku, Osaka 536). Библ. 16
ГРНТИ : 34.27.39
Предметные рубрики: ФРУКТОФУРАНОЗИДАЗА
СВОЙСТВА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ARTHROBACTER (BACT.)
Дата ввода:

20.

Вид документа : Однотомное издание
Патент 55232118 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12P 19/04.

Автор(ы) : Kitahata, Sumio, Hara, Koji, Fujita, Koki, Kuwahara, Nobuhiro, Koizumi, Kyoko
Заглавие : Method of producing a galactosyl-cyclodextrin .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
Коллективы : Ensuiko Sugar Refining Co., Ltd., Sumio Kitahata
 1-20    21-35 
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)