СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Ho, C. Kiong$<.>)

Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.11-04Б1.44

Автор(ы) : Ho C.Kiong, Van Etten James L., Shuman, Stewart
Заглавие : Characterization of an ATP-dependent DNA ligase encoded by Chlorella virus PBCV-1
Источник статьи : J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 3. - С. 1931-1937
Аннотация: Вирус PBCV-1 Chlorella кодирует АТФ-зависимую ДНК-лигазу (I) длиной 298 остатков, самую маленькую в семействе ковалентных нуклеотидилтрансфераз. Очищенная рекомбинантная I эффективно соединяет нити в ДНК с одним однонитевым разрывом (ОНР) в присутствии Mg{2+} и АТФ (K[M]=75 мкМ). Другие НТФ и дНТФ не могут заменить АТФ. I не может лигировать ДНК через брешь длиной 2 н. и плохо лигирует через брешь длиной 1 н. Методом сдвига электрофоретической подвижности показано, что I дискриминирует ДНК с ОНР и с брешью на стадии связывания субстрата. США, Molecular Biol. Program, Sloan-Kettering Inst., New York, NY 10021. Библ. 29
ГРНТИ : 34.25.17
Предметные рубрики: ВИРУСЫ ВОДОРОСЛЕЙ
ВИРУС PBCV-1 ХЛОРЕЛЛЫ
ДНК-ЛИГАЗА
СВОЙСТВА
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 99.12-04В2.145

Автор(ы) : Ho C.Kiong, Schwer, Beate, Shuman, Stewart
Заглавие : Genetic, physical, and functional interactions between the triphosphatase and guanylyltransferase components of the yeast mRNA capping apparatus
Источник статьи : Mol. and Cell. Biol. - 1998. - Vol. 18, N 9. - С. 5189-5198
Аннотация: Изучен существенный ген CES5 Saccharomyces cerevisiae, к-рый в многокопийном состоянии супрессирует т-рочувствительный ростовой дефект, вызванный мутацией ceg1-25 в гене кепирующего фермента - мРНК-гуанилилтрансферазы (I). CEF5 идентичен гену CET1, кодирующему РНК-трифосфатазу (II) аппарата кепирования. Очищенная рекомбинантная II гидролизует 'гамма'-фосфатную группу 5'-трифосфата на конце РНК со скоростью 1 сек{-1}, является мономером в р-ре и связывает in vitro рекомбинантную I с образованием комплекса I-II. Взаимодействие I с II стимулирует активность I в 10 раз, что вызвано увеличением сродства к ГТФ. Укороченная форма II (остатки 201-549) обладает активностью II, гетеродимеризуется с I, стимулирует ее активность и достаточна для роста клеток in vivo при экспрессии однокопийным геном. Более короткая форма II (остатки 246-549) также обладает активностью II, но не стимулирует I in vitro и летальна при однокопийной экспрессии in vivo. Эти данные показали, что взаимодействие I-II является существенным, но не отвечают на вопрос о необходимости трифосфатазной активности. Бифункциональный кепирующий фермент млекопитающих Mce1 (III), являющийся трифосфатазой-гуанилилтрансферазой, может заменить II in vivo. Мутация остатка цис в трифосфатазном центре III летальна. Т. обр. РНК-трифосфатазная активность существенна для роста эукариотических клеток. США, Mol. Biol. Program., Sloan-Kettering Inst., New York, NY 10021. Библ. 35
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: РНК МАТРИЧНАЯ
КЕПИРОВАНИЕ
АППАРАТ
КОМПОНЕНТЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 02.07-04В2.434

Автор(ы) : Ho C.Kiong, Lehman, Kevin, Shuman, Stewart
Заглавие : An essential surface motif (WAQKW) of yeast RNA triphosphatase mediates formation of the mRNA capping enzyme complex with RNA guanylyltransferase
Источник статьи : Nucl. Acids Res. - 1999. - Vol. 27, N 24. - С. 4671-4678
Аннотация: РНК-трифосфатаза Cet1p (I) Saccharomyces cerevisiae взаимодействует in vitro и in vivo с РНК-гуанилилтрансферазой Ceg1p (II) с образованием бифункционального комплекса кепирования мРНК и стимулирует активность II. Показано, что ф-ции связывания и активации II опосредованы сегментом остатков 239-259 в II. Этот домен, чувствительный к протеазам, расположен на поверхности белка и сохраняется у CaCet1p из Candida albicans. Аланиновый сканирующий мутагенез мотива WAQKW в этом сегменте устраняет связывание II in vitro и ф-цию I in vivo, но не влияет на трифосфатазную активность I. Чувствительные к трипсину сайты II, защищаемые от протеолиза в присутствии I, расположены между мотивами V и VI в II. США, Mol. Biol. Program, Sloan-Kettering Inst., New Yorl, NY 10021. Библ. 26
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: РНК-ТРИФОСФАТАЗЫ
CET1P
ПОВЕРХНОСТНЫЙ МОТИВ WAQKW
ВЛИЯНИЕ НА
ОБРАЗОВАНИЕ
КОМПЛЕКС КЕПИРОВАНИЯ
МРНК
РНК-ГУАНИЛИЛТРАНСФЕРАЗА
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.03-04Б2.329

Автор(ы) : Ho C.Kiong, Lehman, Kevin, Shuman, Stewart
Заглавие : An essential surface motif (WAQKW) of yeast RNA triphosphatase mediates formation of the mRNA capping enzyme complex with RNA guanylyltransferase
Источник статьи : Nucl. Acids Res. - 1999. - Vol. 27, N 24. - С. 4671-4678
Аннотация: РНК-трифосфатаза Cet1p (I) Saccharomyces cerevisiae взаимодействует in vitro и in vivo с РНК-гуанилилтрансферазой Ceg1p (II) с образованием бифункционального комплекса кепирования мРНК и стимулирует активность II. Показано, что ф-ции связывания и активации II опосредованы сегментом остатков 239-259 в II. Этот домен, чувствительный к протеазам, расположен на поверхности белка и сохраняется у CaCet1p из Candida albicans. Аланиновый сканирующий мутагенез мотива WAQKW в этом сегменте устраняет связывание II in vitro и ф-цию I in vivo, но не влияет на трифосфатазную активность I. Чувствительные к трипсину сайты II, защищаемые от протеолиза в присутствии I, расположены между мотивами V и VI в II. США, Mol. Biol. Program, Sloan-Kettering Inst., New Yorl, NY 10021. Библ. 26
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: РНК-ТРИФОСФАТАЗЫ
CET1P
ПОВЕРХНОСТНЫЙ МОТИВ WAQKW
ВЛИЯНИЕ НА
ОБРАЗОВАНИЕ
КОМПЛЕКС КЕПИРОВАНИЯ
МРНК
РНК-ГУАНИЛИЛТРАНСФЕРАЗА
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.12-04Б2.205

Автор(ы) : Sriskanda, Verl, Schwer, Beate, Ho C.Kiong, Shuman, Stewart
Заглавие : Mutational analysis of Escherichia coli DNA ligase identifies amino acids required for nick-ligation in vitro and for in vivo complementation of the growth of yeast cells deleted for CDC9 and LIG4
Источник статьи : Nucl. Acids Res. - 1999. - Vol. 27, N 20. - С. 3953-3963
Аннотация: НАД-зависимая ДНК-лигаза (I) Escherichia coli (IA) может поддерживать рост дефектных по I мутантов Saccharomyces cerevisiae с делециями одного гена CDC9 или генов CDC9 и LIG4 одновременно. Аланиновый сканирующий мутагенез IA идентифицировал 7 остатков (лиз[115], асп[117], асп[285], лиз[314], цис[408], цис[411] и цис[432]), существенных для воссоединения однонитевых разрывов (ОР) in vitro и комплементации мутантов дрожжей in vivo. Мутация K314A вызывает накопление интермедиата ДНК-аденилат. Замены на ала 5 др. остатков (глу[113], тир[225], глн[318], глу[319] и цис[426]) не влияют на комплементацию in vitro и лигирование ОР in vivo. Мутации E113A и Y225A увеличивают K[M] для НАД до 45 и 76 мкМ соотв. (по сравнению с 3 мкМ у IA дикого типа). Клетки дрожжей, содержащие I вируса Chlorella ("минимальную" эукариотич. АТФ-зависимую I длиной 298 остатков, состоящую только из каталитич. сердцевинного домена), способны репарировать повреждения ДНК, индуцированные УФ-светом или метилметансульфонатом. Однако клетки, содержащие только IA, дефектны по репарации ДНК. Это позволяет предположить, что структурные домены, уникальные для дрожжевой I Cdc9p, несущественны для митотич. роста, но могут облегчать репарацию ДНК. США, Mol. Biol. Program., Sloan-Kettering Inst., New York, NY 10021. Библ. 33
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ДНК-ЛИГАЗА
ESCHERICHIA COLI
МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ОСТАТКИ
НЕОБХОДИМОСТЬ
ОДНОНИТЕВЫЕ РАЗРЫВЫ
ЛИГИРОВАНИЕ
IN VITRO
КОМПЛЕМЕНТАЦИЯ
РОСТ КЛЕТОК
IN VIVO
ДЕЛЕЦИИ ГЕНОВ CDC9
LIG4
ДРОЖЖИ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 03.07-04Б1.99

Автор(ы) : Ho C.Kiong, Martins, Alexandra, Shuman, Stewart
Заглавие : A yeast-based genetic system for functional analysis of viral mRNA capping enzymes
Источник статьи : J. Virol. - 2000. - Vol. 74, N 12. - С. 5486-5494
Аннотация: Сконструирован химерный кэпирующий фермент (I) - продукт слияния белка D1(1-545)p вируса осповакцины с доменами РНК-трифосфатазы (II) и РНК-гуанилилтрансферазы (III) и С-концевым доменом III кэпирующего фермента млекопитающих Mce1(211-597)p, служащим для нацеливания на комплексе элонгации РНК-полимеразы-II. I может заменить у Saccharomyces cerevisiae эндогенные II (Cet1p) и III (Ceg1p). Инактивирующая мутация К294А в активном центре II млекопитающих не влияет на способность I комплементировать мутант cet1'ДЕЛЬТА' дрожжей. Это показало, что: 1) вирусная III активна in vivo; 2) домен III млекопитающих служит шапероном для нацеливания других белков на транскрипционный комплекс. Аланиновый сканирующий мутагенез идентифицировал в кэпирующем ферменте ВОВ пять остатков (E37, E39, R77, E192 и E194), существенных для отщепления 'гамма'-фосфата in vitro. Введение в I мутаций E37A, R77A или E192A устраняет ф-цию II in vivo. Существенные остатки расположены в 3 мотивах, определяющих семейство металлозависимых фосфогидролаз грибов и вирусов, способных гидролизовать НТФ до НДФ в присутствии Mn{2+} или Co{2+}. Кислые остатки E37, E39 и E192, вероятно, образуют центр связывания катионов металлов с II ВОВ. Замена их на глн устраняет активность II и АТФазную активность. США, Mol. Biol. Program, Sloan Kettering Inst., New York, NY 10021. Библ. 62
ГРНТИ : 34.25.17
Предметные рубрики: ВИРУСНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
КЭПИРУЮЩИЕ МРНК ФЕРМЕНТЫ
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЙ АНАЛИЗ
ГЕНЕТИЧЕСКИЕ СИСТЕМЫ
ДРОЖЖЕВЫЕ КЛЕТКИ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 02.12-04И2.46

Автор(ы) : Ho C.Kiong, Shuman, Stewart
Заглавие : A yeast-like mRNA capping apparatus in Plasmodium falciparum
Источник статьи : Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 2001. - Vol. 98, N 6. - С. 3050-3055
Аннотация: В формировании m{7} GpppN кепа мРНК эукариот последовательно участвуют РНК 5'-трифосфатаза (I), ГТФ:РНК-гуанилилтрансфераза (II) и AdoMet: РНК (G-N7) метилтрансфераза. Используя соотв. праймеры, с помощью ПЦР препарата геномной ДНК малярийного паразита P. falciparum выявили ORF для раздельно кодируемых ферментов I и II. Кодируемые продукты содержат набор консервативных мотивов, характерных для I/II дрожжей, а рекомбинантные белки, экспрессированные в E. coli, обладают умеренной ферментативной активностью с основными х-ками I/II (зависимостью от кофакторов, ионов). Основываясь на структуре кодируемых белков, обсуждают эволюцию аппарата кепинга эукариот. США, Sloan-Kettering Inst., New York, NY 10021. Библ. 19
ГРНТИ : 34.33.23
Предметные рубрики: РНК МАТРИЧНАЯ
КЕПИРОВАНИЕ
МЕХАНИЗМ
PLASMODIUM FALCIPARUM
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 06.07-04Б1.76

Автор(ы) : Ho C.Kiong, Shuman, Stewart
Заглавие : Bacteriophage T4 RNA ligase 2 (gp24.1) exemplifies a family of RNA ligases found in all phylogenetic domains
Источник статьи : Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 2002. - Vol. 99, N 20. - С. 12709-12714
Аннотация: Показано, что белок Rnl2 - продукт гена 24.1 фага T4 является РНК-лигазой, катализирующей внутри- и межмолекулярное воссоединение нитей РНК через лигазо-аденилатные и РНК-аденилатные интермедиаты. Каталитические остатки Rnl2 локализованы в нуклеотидилтрансферазных мотивах I, IV и V. Сделан вывод, что Rnl2 относится к отдельному семейству РНК-лигаз, которое включает трипаносомо-редактирующие лигазы и группу РНК-лигаз, кодируемых эукариотическими вирусами, а также лигазы архей. США, Mol. Biol. Program, Sloan-Kettering Inst., New York, NY 10021. Библ. 39
ГРНТИ : 34.25.17
Предметные рубрики: РНК-ЛИГАЗА 2
ГЕН 24.1
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
СЕМЕЙСТВО РНК-ЛИГАЗ
ФИЛОГЕНИТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
ОБНАРУЖЕНИЕ
БАКТЕРИОФАГ 4
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска