СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Hipkiss, A. R.$<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 00.11-04М5.321

Автор(ы) : Brownson C., Hipkiss A.R.
Заглавие : Ageing, protein oxidation and carnosine : Abstr. Symp. Anat. Soc. Gr. Brit. and Irel., London, 17th Sept., 1999
Источник статьи : J. Anat. - 2000. - Vol. 196, N 2. - С. 297
Аннотация: Карнозин ('бета'-аланил-L-гистидин), присутствующий в мышечной ткани и в головном мозге человека в конц-ии, достигающей 20 мМ, реагирует с низкомолекулярными альдегидами (например, с малондиальдегидом), блокируя их повреждающее взаимодействие с макромолекулами белков. Обработка овальбумина метилглиоксиалем, одного из естественных метаболитов, сопровождается образованием карбонильных групп в белке. Модифицированный таким образом овальбумин взаимодействует с {14}C-меченым карнозином, утрачивая при этом способность взаимодействовать с лизином, метиловым эфиром N-('альфа')-ацетиллизина или с 'альфа'-кристаллином. Взаимодействие карнозина с окисленными белками имеет место при образовании липофусцина. Такое взаимодействие может ускорять деградацию модифицированных белков, осуществляемую, например, протеосомной системой. Великобритания, King's College, London
ГРНТИ : 34.39.51
Предметные рубрики: СТАРЕНИЕ
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЕ ПРОЦЕССЫ
БЕЛКИ
КАРНОЗИН
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 00.12-04А1.210

Автор(ы) : Brownson C., Hipkiss A.R.
Заглавие : Ageing, protein oxidation and carnosine : Abstr. Symp. Anat. Soc. Gr. Brit. and Irel., London, 17th Sept., 1999
Источник статьи : J. Anat. - 2000. - Vol. 196, N 2. - С. 297
Аннотация: Карнозин ('бета'-аланил-L-гистидин), присутствующий в мышечной ткани и в головном мозге человека в конц-ии, достигающей 20 мМ, реагирует с низкомолекулярными альдегидами (например, с малондиальдегидом), блокируя их повреждающее взаимодействие с макромолекулами белков. Обработка овальбумина метилглиоксиалем, одного из естественных метаболитов, сопровождается образованием карбонильных групп в белке. Модифицированный таким образом овальбумин взаимодействует с {14}C-меченым карнозином, утрачивая при этом способность взаимодействовать с лизином, метиловым эфиром N-('альфа')-ацетиллизина или с 'альфа'-кристаллином. Взаимодействие карнозина с окисленными белками имеет место при образовании липофусцина. Такое взаимодействие может ускорять деградацию модифицированных белков, осуществляемую, например, протеосомной системой. Великобритания, King's College, London
ГРНТИ : 34.03.27
Предметные рубрики: СТАРЕНИЕ
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЕ ПРОЦЕССЫ
БЕЛКИ
КАРНОЗИН
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.12-04Б2.288

Автор(ы) : Rosenberger R.F., Carr A.J., Hipkiss A.R.
Заглавие : Regulation of breakdown of canavanyl proteins in Escherichia coli by growth conditions in lon+ and loncells
Источник статьи : FEMS Microbiol. Lett. - 1990. - Vol. 68, N 1-2. - С. 19-26
Аннотация: Изучали механизм деградации белков в Кл. Е. coli. С этой целью к клеточным культурам добавляли аналог аргинина - канаванин (I) и определяли скорость расщепления Iсодержащих белков. Использовали обычные Кл Е. coli и Кл, дефектные по гену lon, кодирующему основную деградационную протеиназу Е. coli. Обнаружено, что lon'эта'-Кл обладают весьма высокой остаточ. протеазной активностью и эта активность пропорциональна скорости роста Кл. Эта остаточ. активность не стимулировалась стрессовыми воздействиями (тепловым шоком, обработкой этанолом и т. п.). Активность протеазы, кодируемой геном lon напротив, резко усиливалась в стрессовых условиях и, в частности, предварительной инкубацией Кл в среде с I.
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МУТАНТЫ ПО ПРОТЕИНАЗНОЙ АКТИВНОСТИ LON
ПРОТЕИНАЗЫ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
КОРРЕЛЯЦИЯ
СТРЕСС
ТЕПЛОВОЙ ШОК
БЕЛКИ
КАНАВАНИНСОДЕРЖАЩИЕ БЕЛКИ
ПРОТЕОЛИЗ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 93.06-04Я6.380

Автор(ы) : Hipkiss A.R., Carmichael P.L., Zimmermann B.
Заглавие : Metabolism of crystallin fragments in cell-free extracts of bovine lens: effects of ageing and oxygen free-radicals
Источник статьи : Acta biol. hung. - 1991. - Vol. 42, N 1-3. - С. 243-263
Аннотация: Эксп. часть предваряется большим обзором литературных данных об участии свободнорадикальных процессов и эндогенных протеаз в мех-ме возникновения катаракты. Показано, что Кл хрусталика быка из поверхностной и внутренней зоны различаются по способности к протеолизу фрагментов кристаллина (Кр), причем в безъядерных Кл из внутренней зоны с возрастом падает активность протеаз и возрастает их чувствительность к оксидантному повреждению Н[2]O/Cu{+}{2}. Все 3 типа нефрагментированных Кр намного превосходили др. белки (альбумин, гемоглобин, лизоцим) по устойчивости к H[2]O[2]/Cu{+}{2} и обладали способностью защищать последние от оксидантной фрагментации. Полученные рез-ты хорошо укладываются в концепцию о нарушении баланса между оксидантной и протеазной фазами деградации Кр как основной причине развития катаракты. Великобритания, Div. of Biomolec. Sci., King's College London. Библ. 66.
ГРНТИ : 34.19.23
Предметные рубрики: АДАПТАЦИЯ
СТАРЕНИЕ
КИСЛОРОДНЫЕ РАДИКАЛЫ
КРИСТАЛЛИН
АКТИВНОСТЬ ПРОТЕИНАЗ
ХРУСТАЛИК
БЕСКЛЕТОЧНЫЕ ЭКСТРАКТЫ
БЫКИ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска