СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Higashi, Shouichi$<.>)

Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 00.06-04Н1.28

Автор(ы) : Miyazaki, Kaoru, Higashi, Shouichi
Заглавие : Матриксные металлопротеиназы: их структуры и функции, и изучение их особой роли в инвазии опухолей и метастазах
Источник статьи : Seikagaku. - 1996. - Vol. 68, N 12. - С. 1791-1807
ГРНТИ : 76.29.49
Предметные рубрики: МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ
МАТРИКСНЫЕ МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ
СТРУКТУРЫ
ФУНКЦИИ
РОЛЬ
ОПУХОЛИ
МЕТАСТАЗЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 00.10-04А1.99

Автор(ы) : Miyata, Satoshi, Koshikawa, Naohiko, Higashi, Shouichi, Miyagi, Yohei, Nagashima, Yoji, Yanoma, Shunsuke, Kato, Yasumasa, Yasumitsu, Hidetaro, Miyazaki, Kaoru
Заглавие : Expression of trypsin in human cancer cell lines and cancer tissues and its tight binding to soluble form of Alzheimer amyloid precursor protein in culture
Источник статьи : J. Biochem. - 1999. - Vol. 125, N 6. - С. 1067-1076
Аннотация: Повышенная экспрессия гена трипсина в опухолевых клетках (Кл) стимулирует их рост в культуре и в голых мышах. Изучали синтез трипсина в различных линиях раковых Кл и в тканях опухолей. Показали, что многие линии рака желудка (РЖ), толстой кишки и молочной железы секретируют трипсиногены 1 и/или 2, а также неидентифицированную сериновую протеазу с мол. м. примерно 70 кД. Линии Кл рака легкого секретируют в среду культивирования неидентифицированные трипсиноподобные белки 18 и 19 кД. Секреция активного трипсина линиями Кл РЖ позволяет предположить, что они вырабатывают эндогенный активатор трипсиногена, по-видимому, энтерокиназу. Активный трипсин формирует комплекс с растворимой формой белка предшественника амилоида болезни Альцгеймера (АРР), ингибитора трипсина типа Кунитца, который секретируется всеми тестированными линиями Кл. Предполагается, что АРР является первичным ингибитором секретируемого трипсина. Высокий уровень экспрессии трипсина в Кл РЖ и толстой кишки и низкий - в Кл рака молочной железы указывает на участие трипсина в злокачественном росте опухолевых Кл, особенно Кл РЖ. США, Div. Cell Biol., Kihara Inst. Biol. Res., Yokohama City Univ., 641-12 Maioka-cho, Totsuka-ku, Yokohama 244-0813. Библ. 25
ГРНТИ : 34.03.27
Предметные рубрики: ТРИПСИН
ГЕНЫ
ЭКСПРЕССИЯ
БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК АМИЛОИДА
СВЯЗЫВАНИЕ
ОПУХОЛЕВЫЕ КЛЕТКИ
РАК ЖЕЛУДКА
РАК МОЛОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ
РАК ТОЛСТОЙ КИШКИ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.07-04Я6.258

Автор(ы) : Higashi, Shouichi, Miyazaki, Kaoru
Заглавие : Reactive site-modified tissue inhibitor of metalloproteinases-2 inhibits the cell-mediated activation of progelatinase A
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 15. - С. 10497-10504
Аннотация: Обработка тканевого ингибитора металлопротеиназ 2 - TIMP-2 - цианатом ведет к потере ингибиторной активности по отношению к матрилизину или желатиназе A. Потеря активности сопровождается карбамилированием 'альфа'NH[2]-группы Cys 1 в TIMP-2. При добавлении модифицированного TIMP-2 в культуральную среду клеток фибросаркомы HT1080, стимулированных конканавалином A, наблюдается частичное торможение превращения эндогенной прожелатиназы A в промежуточную форму, а превращение последней в зрелую желатиназу A тормозится полностью. Модифицированный по реактивному центру TIMP-2 предотвращает также накопление активной желатиназы A на поверхности клетки. Предполагают, что связывание модифицированного TIMP-2 гемопексин-подобным доменом желатиназы A приводит к нарушению ее ассоциации с поверхностью клетки и тем самым предотвращает аутокаталитическое превращение промежуточной формы желатиназы A в зрелую форму. Япония, Div. Cell Biol. Kihara Inst. Biol. Res. Yokohama City Univ. Yokohama. Библ. 28
ГРНТИ : 34.19.21
Предметные рубрики: ПРОЖЕЛАТИНАЗА A
ПРОЦЕССИНГ
АКТИВАЦИЯ
МЕХАНИЗМ
ИНГИБИТОРЫ
ТКАНЕВОЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ-2
ВЛИЯНИЕ
ИЗУЧЕНИЕ
Дата ввода:

Вид документа : Однотомное издание

Патент 6534635 Соединенные Штаты Америки, МКИ C07K 1/00.

Автор(ы) : Miyazaki, Kaoru, Higashi, Shouichi
Заглавие : Modified TIMP .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.

Вид документа : Однотомное издание

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 06.09-04Н1.135

Автор(ы) : Jin, Xinlian, Hirosaki, Tomomi, Lin, Chen-Yong, Dickson Robert B., Higashi, Shouichi, Kitamura, Hitoshi, Miyazaki, kaoru
Заглавие : Production of soluble matriptase by human cancer cell lines and cell surface activation of its zymogen by trypsin
Источник статьи : J. Cell. Biochem. - 2005. - Vol. 95, N 3. - С. 632-647
Аннотация: Изучали экспрессию и состояние активации растворимой матриптазы (МТ) - мембраносвязанной сериновой протеазы - в 24 линиях клеток рака человека. Растворимая МТ обнаружена в культуральной среде всех 5 линий карциномы прямой кишки и 4 линий карциномы грудной железы, 8 из 10 линий карциномы желудка, двух из 5 линий рака легких. 13 из 24 линий клеток секретировали в среду трипсин в активной или латентной форме; все эти клетки секретировали МТ. Большинство линий клеток секретировали латентную одноцепочковую МТ с мол. м. 75 кД и очень небольшое количество активной 2-х цепочечной МТ. Те линии клеток, которые секретировали активный трипсин, освобождали активную МТ. Считают, что трипсин активирует мембраносвязанную МТ на поверхности клетки, и таким образом эти два фермента кооперировано участвуют во внеклеточном протеолизе. Япония, Div. Cell Biol. Kihara Inst. Biol. Res. Yokohama City Univ., Yokohama. Библ. 43
ГРНТИ : 76.29.49
Предметные рубрики: МАТРИПТАЗА
ТРИПСИН
SER-ПРОТЕАЗЫ
СЕКРЕЦИЯ
СРАВНИТЕЛЬНЫЕ СВОЙСТВА
РАКОВЫЕ КЛЕТКИ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 06.10-04Я6.382

Автор(ы) : Jin, Xinlian, Hirosaki, Tomomi, Lin, Chen-Yong, Dickson Robert B., Higashi, Shouichi, Kitamura, Hitoshi, Miyazaki, kaoru
Заглавие : Production of soluble matriptase by human cancer cell lines and cell surface activation of its zymogen by trypsin
Источник статьи : J. Cell. Biochem. - 2005. - Vol. 95, N 3. - С. 632-647
Аннотация: Изучали экспрессию и состояние активации растворимой матриптазы (МТ) - мембраносвязанной сериновой протеазы - в 24 линиях клеток рака человека. Растворимая МТ обнаружена в культуральной среде всех 5 линий карциномы прямой кишки и 4 линий карциномы грудной железы, 8 из 10 линий карциномы желудка, двух из 5 линий рака легких. 13 из 24 линий клеток секретировали в среду трипсин в активной или латентной форме; все эти клетки секретировали МТ. Большинство линий клеток секретировали латентную одноцепочковую МТ с мол. м. 75 кД и очень небольшое количество активной 2-х цепочечной МТ. Те линии клеток, которые секретировали активный трипсин, освобождали активную МТ. Считают, что трипсин активирует мембраносвязанную МТ на поверхности клетки, и таким образом эти два фермента кооперировано участвуют во внеклеточном протеолизе. Япония, Div. Cell Biol. Kihara Inst. Biol. Res. Yokohama City Univ., Yokohama. Библ. 43
ГРНТИ : 34.19.27
Предметные рубрики: МАТРИПТАЗА
ТРИПСИН
SER-ПРОТЕАЗЫ
СЕКРЕЦИЯ
СРАВНИТЕЛЬНЫЕ СВОЙСТВА
РАКОВЫЕ КЛЕТКИ
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска