Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткий полный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Gwizdek, Carole$<.>)
Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2
1.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.05-04Б2.122

Автор(ы) : Gwizdek, Carole, Leblanc, Gerard, Bassilana, Martine
Заглавие : Proteolytic mapping and substrate protection of the Escherichia coli melibiose permease
Источник статьи : Biochemistry. - 1997. - Vol. 36, N 28. - С. 8522-8529
Аннотация: Исследовали топологию и индуцированные субстратом конформационные изменения котранспортера Na{+}(Li{+} или H{+})-мелибиозы (пермеаза мелибиозы, ПМ) клеток E. coli, меченной эпитопами по C- и N-концам. По данным ограниченного переваривания различными протеазами, цитоплазматические петли ПМ между ее трансмембранными доменами 4-5, 6-7 и 10-11 и С-конец ПМ экспонированы в цитоплазме. Периплазматические петли ПМ резистентны к всем протеазам, в том числе, к неспецифическим протеазам - протеиназе К и термолизину. Скорость протеазного переваривания петли 4-5 специфически снижается в 3 раза в присутствии субстратов ПМ - ионов Na{+} или Li{+}, что указывает на локализацию петли 4-5 вблизи катион-связывающего сайта ПМ. Мелибиоза вызывает дальнейшее увеличение резистентности петли 4-5 к протеазам в присутствии катионов, но не в их отсутствие. Франция, Lab. J. Maetz, Dep. Biol. cell., mol., Сommissariat 1-Energie Atomoque, B. P. 68, 06238 Villefranche-sur-Mer. Библ. 42
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: МЕЛИБИОЗОПЕРМЕАЗА
СВОЙСТВА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ESCHERICHIA COLI
Дата ввода:

2.

Вид документа : Статья из журнала
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 05.07-04Я6.61

Автор(ы) : Gwizdek, Carole, Bertrand, Edouard, Dargemont, Catherine, Lefebvre, Jean-Claude, Blanchard, Jean-Marie, Singer Robert H., Doglio, Alain
Заглавие : Terminal minihelix, a novel RNA motif that directs polymerase III transcripts to the cell cytoplasm Terminal minihelix and RNA export
Источник статьи : J. Biol. Chem. - 2001. - Vol. 276, N 28. - С. 25910-25918
Аннотация: Охарактеризован мотив, отвечающий за ядерный экспорт аденовирусной РНК VA1. С помощью большой панели мутантов VA1 в трансфицированных COS-клетках и инъецированных ооцитов Xenopus laevis показано, что концевой стебель VA1 необходим и достаточен для ее экспорта. Главное значение при этом имеют тип изгиба и относительное положение изучаемого элемента в РНК. Данный мотив присутствует в различных транскриптах полимеразы III. Таким образом, обнаружен новый цис-элемент, ответственный за экспорт в транскриптах полимеразы III. Франция, U526 Lab Virol., Fac. Med., Avenue Valombrose, 06107 Nice Cedex 2. Библ. 55
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: АДЕНОВИРУС
РНК
VA1
ЦИС-ЭЛЕМЕНТ
РНК-ПОЛИМЕРАЗЫ
ТИП III
ТРАНСКРИПТЫ
ТРАНСПОРТ
КЛЕТКИ COS
Дата ввода:

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)