СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Gleizes, Pierre-Emmanuel$<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.03-04Я6.58

Автор(ы) : Gleizes, Pierre-Emmanuel, Noaillac-Depeyre, Jacqueline, Gas, Nicole
Заглавие : Labeling of basic fibroblast growth factor with digoxigenin: A nonradioactive probe for biochemical and cytological applications
Источник статьи : Anal. Biochem. - 1994. - Vol. 219, N 2. - С. 361-367
Аннотация: Основной фактор роста фибробластов, конъюгированный с дигоксигенином, оказывает на эндотелиоциты из бычьей аорты митогенное действие, сходное с эффектом нативного фактора. С помощью антител к дигоксигенину показали, что конъюгированный фактор связывается с теми же рецепторами, что и йодированный фактор. Показано сходство внутриклеточной деградации конъюгированного и йодированного факторов. Конъюгат фактора с дигоксигенином выявляется в культуре клеток методом иммунофлуоресценции. Франция, CNRS UPR 9000, Toulouse 31062. Библ. 16
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: ФАКТОР РОСТА ФИБРОБЛАСТОВ
ОСНОВНОЙ
ДИГОКСИГЕНИН
МЕЧЕНИЕ
ЭНДОТЕЛИОЦИТЫ
АОРТА
СКОТ РОГАТЫЙ КРУПНЫЙ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.05-04Я6.190

Автор(ы) : Gleizes, Pierre-Emmanuel, Noaillac-Depeyere, Jacqueline, Amalric, Francois, Gas, Nicole
Заглавие : Basic fibroblast growth factor (FGF-2) internalization through the heparan sulfate proteoglycans-mediated pathway: An ultrastructural approach
Источник статьи : Eur. J. Cell Biol. - 1995. - Vol. 66, N 1. - С. 47-59
Аннотация: Результаты биохимических исследований указывают на существование двух путей интернализации основного фактора роста фибробластов (ФРФ-2), опосредуемых рецепторами ФРФ и гепарансульфатными протеогликанами (ГП). Моновалентный конъюгат ФРФ-2 человека с пероксидазой хрена связывается только с ГП и ассоциация этого конъюгата с клетками эндотелия аорты крупного рогатого скота и клетками ВНК подавляется ФРФ-2, гепарином и гепарансульфатом, но не хондроитинсульфатами. Провели электронно-микроскопический анализ интернализации конъюгата ФРФ-2 с пероксидазой хрена клетками эндотелия. Установили, что на поверхности клеток конъюгат накапливается во впячиваниях, отличающихся от окаймленных пор, и после интернализации моментально обнаруживается в плейоморфных тубуловезикулярных и туболоцистернальных ранних эндосомах. Появление конъюгатов в мультивезикулярных тельцах отмечается через 5-15 мин, а в лизосомах конъюгаты обнаруживаются не ранее, чем через 1 ч. Интернализированные конъюгаты не транспортируются в ядра клеток. Франция, Lab. Biol. Mol. Eucariote, CNRS URP 9006, Toulouse. Библ. 63
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: ЭНДОЦИТОЗ
ФАКТОР РОСТА ФИБРОБЛАСТОВ ОСНОВНЫЙ
ГЕПАРАНСУЛЬФАТПРОТЕОГЛИКАНЫ
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.09-04Я6.431

Автор(ы) : Gleizes, Pierre-Emmanuel, Noaillac-Depeyre, Jacqueline, Dupont, Marie-Ange, Gas, Nicole
Заглавие : Basic fibroblast growth factor (FGF-2) is addressed to caveolae after binding to the plasma membrane of BHK cells
Источник статьи : Eur. J. Cell Biol. - 1996. - Vol. 71, N 2. - С. 144-153
Аннотация: Эндоцитоз основного фактора роста фибробластов (I) изучали с использованием конъюгата рекомбинантного человеч. I с дигоксигенином (II). Для анализа кинетики эндоцитоза I-II клетки ВНК инкубировали при 4'ГРАДУС' вначале с 20 нг/мл I-II, а затем с антителами к II, адсорбированными на частицах Au диам. 10 нм. Показано, что главным путем эндоцитоза I-II являются кавеолы, после попадания в к-рые I-II последовательно обнаруживаются в тубуловезикулярных ранних эндосомах, мультивезикулярных поздних эндосомах ив лизосомах. В тех же условиях липопротеин низкой плотности (III) входит исключительно через окаймленные клатрином ямки. Однако III-Au и I-II-Au частично локализуются вместе в общих эндосомных структурах. Предобработка клеток фосфатидилинозитом - фосфолипазой С уменьшает долю связанного с мембраной I-II в кавеолах, но не ингибирует присутствие I-II в кавеолах. Предполагают, что I входит в клетки ВНК через кавеолы, а затем идет по пути деградации, сходным с III. Франция, Lab. de Biol. Moleculaire Eucaryote, F-31062 Toulouse. Библ. 63
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: ЭНДОЦИТОЗ
ФАКТОР РОСТА ФИБРОБЛАСТОВ ОСНОВНЫЙ
КАВЕОЛЫ
КЛЕТКИ ВНК
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
ДИГОКСИГЕНИН
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.02-04Я6.57

Автор(ы) : Gleizes, Pierre-Emmanuel, Noaillac-Depeyre, Jacqueline, Leger-Silvestre, Isabelle, Teulieres, Frederic, Dauxois, Jean-Yves, Pommet, Denys, Azum-Gelade, Marie-Claude, Gas, Nicole
Заглавие : Ultrastructural localication of rRNA shows defective nuclear export of preribosomes in mutants of the Nup82p complex
Источник статьи : J. Cell Biol. - 2001. - Vol. 155, N 6. - С. 923-936
Аннотация: Исследовали экспорт прерибосом из ядра с помощью выявления рРНК методами гибридизации in situ (флуоресцентная метка) и электронной микроскопии. В дрожжевых клетках дикого типа распределение пре-40S- и пре-60 S-частиц в ядрышке и нуклеоплазме различно, что свидетельствует о некоординированном транспорте этих субъединиц внутри ядра. В клетках с нарушениями активности ГТФаз Gsp1p/Ran предшественники рибосом накапливаются в ядрах. То же наблюдается с пре-60 S-частицами в клетках, неспособных к процессингу пре-рРНК, однако пре-40 S-частицы накапливались в них только в ядрышках. Исследование дрожжевых клеток с мутациями синтеза нуклеопоринов показало, что для ядерного экспорта прерибосом необходимо присутствие такого комплекса нуклеопоринов, как Nup82p-Nup159p-Nsp1p. Напротив, мутации Nup84p-комплекса не сопровождались аккумуляцией прерибосом в ядре. Необходимые для транспорта мРНК домены Nup159p не существенны для экспорта прерибосом. РНК-геликаза (Dbp5p) и белок Gle1p, взаимодействующие с Nup159p и участвующие в транспорте мРНК, не играют существенной роли в транспорте рибосом. Т. обр., комплекс нуклеопоринов участвует как в ядерном экспорте прерибосом, так и мРНК, однако его функции в этих процессах различны. Франция, Univ. Paul Sabatier, 31062 Toulous cedex, gleizes@ibcg.biotoul.fr. Библ. 61
ГРНТИ : 34.19.17
Предметные рубрики: РИБОСОМЫ
ПРЕРИБОСОМЫ
ЭКСПОРТ
ЯДРО
КОМПЛЕКС ЯДЕРНЫХ ПОР
КОМПЛЕКС NUP82P
ФУНКЦИИ
ДРОЖЖИ
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска