СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Fronticelli, Clara$<.>)

Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 89.01-04М2.438

Автор(ы) : Fronticelli, Clara, Bucci, Enrico, Razynska, Anna
Заглавие : Modulation of oxygen affinity in hemoglobin by solvent components : Interaction of bovine hemoglobin with 2,3-diphosphoglycerate and monatomic anions
Источник статьи : J. Mol. Biol. - 1988. - Vol. 202, N 2. - С. 343-348
Аннотация: В отсутствие Clсродство (Ср) Hb быка (Hb Б) и человека (Нв Н) к О[2] в одинаковой степени зависимо от конц-ии 2,3-дифосфоглицерата. Низкое Ср Hb Б к О[2] при физиол. конц-иях солей объясняют высоким Ср к Clдля мест связывания О[2], отсутствующих в Hb Ч. Разл. ионы (Cl Br J F} оказывают колич. разл. влияние на Ср Hb Б к О[2], вследствие чего для достижения одинакового PO[2] полунасыщения Hb О[2] необходимы разл. конц-ии указанных анионов. Поскольку добавление Clне изменяло Ср Hb Б к О[2], достигнутого в присутствии определенной конц-ии Br считают, что точка приложения действия этих анионов одинакова. США, Univ. of Maryland, Baltimore MD 21201. Ил. 6. Табл. 2. Библ. 16.
ГРНТИ : 34.39.31
Предметные рубрики: ГЕМОГЛОБИН
СРОДСТВО К КИСЛОРОДУ
БЕРА ЭФФЕКТ
ЧЕЛОВЕК
БЫКИ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 89.02-04М2.97

Автор(ы) : Bucci, Enrico, Fronticelli, Clara, Orth, Charles, Martorana, Maria Cristina, Aebischer, Luisa, Angeloni, Pasquale
Заглавие : Bovine hemoglobin as a basis for artificial oxygen carriers : Pap. 3th Int. Symp. Blood Substit.
Источник статьи : Biomater., Artif. Cells. and Artif. Organs. - 1988. - Vol. 16, N 1-3. - С. 197-204
Аннотация: Эритроциты быка (Б) или человека (Ч) лизировали и освобождали от стромы. Конц-ию Hb определяли спектрофотометрически, сродство (Ср) Hb к О[2] - на гемоскане. Ср Hb к О[2] у Hb Б было меньше, чем Hb Ч. Эффект Бора в среде без Clпри pH 7,2 - 9 отсутствовал и для Hb Б, и для Hb Ч. В отличие от Hb Ч Hb Б "распознавал" анионы галогенов. Ср Hb Б к О[2] было для JBrClF; соотв. ряд для разных растворителей - 4% декстран в 0,15М трисбуфере0,15М трис-буфера0,15М NaCl. Хроматографически на колонках из DEAE PW5 Hb Б выявлено 2 пика; их электрофорез на Na-додецилсульфате показал, что эти пики соотв. монои димеру с мол. массами 16 и 32 тыс. Время полужизни этих 2 форм Hb Б в крови крыс было соотв. 1 ч и 4 - 5 ч. США, Univ. of Maryland Med. School, Baltimore Md 21201. Библ. 5.
ГРНТИ : 34.39.27
Предметные рубрики: ПЕРЕЛИВАНИЕ КРОВИ
КРОВЕЗАМЕНИТЕЛИ
ГЕМОГЛОБИН
КИСЛОРОД
КОРОВЫ
КРЫСЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.08-04М2.188

Автор(ы) : Fronticelli, Clara, Pechik, Igor, brinigar William S., Russu, Irina, Gilliland Gary L.
Заглавие : Chloride dependent Bohr effect in human hemoglobin
Источник статьи : Biophys. J. - 1994. - Vol. 66, N 2. - С. 400
Аннотация: Создан мутантный гемоглобин человека 'бета'(V1M + H2'ДЕЛЬТА'), в к-ром Val'бета'1 замещен на метионин, а His'бета'2 удален. Предварительные данные {1}H-ЯМР показали, что структура гемовой полости и поверхность раздела субъединиц в 'бета'(V1M+H2'ДЕЛЬТА') подобна их структуре в рекомбинантном HbA. Определена кристаллическая структура дезокси-'бета'(V1M+H2'ДЕЛЬТА') с разрешением 2,2 A. Выявлены изменения, локализованные у N-концов 'бета'-субъединиц. Сульфат, взаимодействующий с Val'бета'1 в HbA, в 'бета'(V1M+H2'ДЕЛЬТА') замещен на 2 м-лы воды, а N-концевая аминогруппа 'бета'-цепи участвует в электростатическом взаимодействии с Asp'бета'79 второй 'бета'-цепи. Термодинамический анализ показал, что при pH 8,5 в отсутствие эффекта Бора состояние T 'бета'(V1M+H2'ДЕЛЬТА') на 0,9 ккал/моль стабильнее, чем в HbA. В отличие от HbA щелочной эффект Бора в 'бета'(V1M+H2'ДЕЛЬТА') не меняется при добавлении анионов. Получены данные, подтверждающие предположение, что в HbA при физиологических pH N-концевой Val'бета'1 важен для зависимого от O[2] связывания Cl{-}, а центр связывания Cl{-} при нейтральных pH находится в N-концевой части 'бета'-цепи. Сравнительный термодинамический анализ связывания O[2] HbA и 'бета'(V1M+H2'ДЕЛЬТА') показал, что в HbA связанные в отсутствии O[2] ионы Cl{-} диссоциируют при связывании первой молекулы O[2]. США, Dep. Biochem., Univ. Maryland Med. Sch., Baltimore, MD
ГРНТИ : 34.39.27
Предметные рубрики: ГЕМОГЛОБИНЫ
ХЛОРИДНЫЙ ЭФФЕКТ БОРА
ЧЕЛОВЕК
Дата ввода:

Вид документа : Однотомное издание

Патент 5239061 Соединенные Штаты Америки, МКИ A61K 35/14,C07K 13/00.

Автор(ы) : Fronticelli, Clara, Bucci, Enrico, Brinigar, William
Заглавие : Modified human hemoglobin, blood substitutes containing the same, and vectors for expressing the modified hemoglobin .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
Коллективы : Research Corp. Technologies, Inc.

Вид документа : Однотомное издание

Патент 7329641 Соединенные Штаты Америки, МКИ C07K 14/805.

Автор(ы) : Fronticelli, Clara, Brinigar William S.
Заглавие : Blood substitutes .-
Выходные данные : Б.м.,Б.г.
Коллективы : Temple Univ. of the Commonwealth System of Higher Education

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска