СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Fekkes, Peter$<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.12-04Б4.143

Автор(ы) : van, der Does Chris, den, Blaauwen Tanneke, de Wit Janny G., Manting Erik H., Groot Nancy A., Fekkes, Peter, Driessen Arnold J.M.
Заглавие : SecA is an intrinsic subunit of the Escherichia coli preprotein translocase and exposes its carboxyl terminus to the periplasm
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 1996. - Vol. 22, N 4. - С. 619-629
Аннотация: Белок SecA (I) является диссоциирующей АТФ-азой - субъединицей препротеинтранслоказы (II) E. coli и циклически перемещается между цитоплазмой и мембраной зависимым от нуклеотидов образом. Гиперпродукция белков SecY, SecE и SecG, являющихся интегральными субъединицами III, повышает уровень связанной с мембранами I. Эта фракция I прочно ассоциирована с мембраной и устойчива к экстракции мочевиной. Она прикреплена к мембране через комплекс SecYEG, а не при участии липидов. Анализ топологии мембранной формы I показал, что ее С-концевой домен находится на периплазматич. стороне мембраны. Нидерланды, Dep. Genetics, Groningen Biomolecular Sci. and Biotechnol. Inst., 9751 NN Haren. Библ. 59
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: ПРЕПРОТЕИНТРАНСЛОКАЗА
СУБЪЕДИНИЦЫ
БЕЛОК SECA
МЕМБРАННАЯ ТОПОЛОГИЯ
ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.06-04Б2.203

Автор(ы) : van, der Does Chris, den, Blaauwen Tanneke, de Wit Janny G., Manting Erik H., Groot Nancy A., Fekkes, Peter, Driessen Arnold J.M.
Заглавие : SecA is an intrinsic subunit of the Escherichia coli preprotein translocase and exposes its carboxyl terminus to the periplasm
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 1996. - Vol. 22, N 4. - С. 619-629
Аннотация: Белок SecA (I) является диссоциирующей АТФ-азой - субъединицей препротеинтранслоказы (II) E. coli и циклически перемещается между цитоплазмой и мембраной зависимым от нуклеотидов образом. Гиперпродукция белков SecY, SecE и SecG, являющихся интегральными субъединицами III, повышает уровень связанной с мембранами I. Эта фракция I прочно ассоциирована с мембраной и устойчива к экстракции мочевиной. Она прикреплена к мембране через комплекс SecYEG, а не при участии липидов. Анализ топологии мембранной формы I показал, что ее С-концевой домен находится на периплазматич. стороне мембраны. Нидерланды, Dep. Genetics, Groningen Biomolecular Sci. and Biotechnol. Inst., 9751 NN Haren. Библ. 59
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ПРЕПРОТЕИНТРАНСЛОКАЗА
СУБЪЕДИНИЦЫ
БЕЛОК SECA
МЕМБРАННАЯ ТОПОЛОГИЯ
ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.09-04Б2.170

Автор(ы) : van, der Does Chris, den, Blaauwen Tanneke, de Wit Janny G., Manting Erik H., Groot Nancy A., Fekkes, Peter, Driessen Arnold J.M.
Заглавие : SecA is an intrinsic subunit of the Escherichia coli preprotein translocase and exposes its carboxyl terminus to the periplasm
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 1996. - Vol. 22, N 4. - С. 619-629
Аннотация: Белок SecA (I) является диссоциирующей АТФ-азой - субъединицей препротеинтранслоказы (II) E. coli и циклически перемещается между цитоплазмой и мембраной зависимым от нуклеотидов образом. Гиперпродукция белков SecY, SecE и SecG, являющихся интегральными субъединицами III, повышает уровень связанной с мембранами I. Эта фракция I прочно ассоциирована с мембраной и устойчива к экстракции мочевиной. Она прикреплена к мембране через комплекс SecYEG, а не при участии липидов. Анализ топологии мембранной формы I показал, что ее С-концевой домен находится на периплазматич. стороне мембраны. Нидерланды, Dep. Genetics, Groningen Biomolecular Sci. and Biotechnol. Inst., 9751 NN Haren. Библ. 59
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ПРЕПРОТЕИНТРАНСЛОКАЗА
СУБЪЕДИНИЦЫ
БЕЛОК SECA
МЕМБРАННАЯ ТОПОЛОГИЯ
ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.458

Автор(ы) : Fekkes, Peter, van, der Does and Chris, Driessen Arnold J.M.
Заглавие : The molecular chaperone SecB is released form the carboxy-terminus of SecA during initiation of precursor protein translocation
Источник статьи : EMBO Journal. - 1997. - Vol. 16, N 20. - С. 6105-6113
Аннотация: Сконструированы слияния глутатион-S-трансферазы с различными участками C-конца белка SecA (I) Escherichia coli и изучена их способность связываться с белком SecB (II). Показано, что для аутентичного связывания II и комплексов II с белками-предшественниками (III) достаточно 22 последних остатков I. Делеционный мутант SecAN880 (IA), не содержащий этого участка, поддерживает транслокацию III, но не связывается с II. Гетеродимеры I-IA дефектны по связыванию II, так что оба C-конца в димере I нужны для образования сайта связывания II. II освобождается от транслоказы на очень ранней стадии транслокации III, когда связанный с мембраной I связывает АТФ и индуцирует транслокацию. Нидерланды, Dep. Microbiol., Univ. of Groningen, 9751 NN Haren. Библ. 53
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
ШАПЕРОНЫ
БЕЛОК SECB
БЕЛКИ-ПРЕДШЕСТВЕННИКИ
ИНИЦИАЦИЯ ТРАНСЛОКАЦИИ
БЕЛОК SECA
ФРАГМЕНТ C-КОНЦЕВОЙ
ОТЩЕПЛЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.07-04Б2.256

Автор(ы) : Fekkes Peter de Wit Janny G., van der Wolk Jeroen P.W., Kimsey Harvey H., Kumamoto Carol A., Driessen Arnold J.M.
Заглавие : Preprotein transfer to the Escherichia coli translocase requires the co-operative binding of SecB and the signal sequence to SecA
Источник статьи : Mol. Microbiol. - 1998. - Vol. 29, N 5. - С. 1179-1190
Аннотация: У Escherichia coli препротеины нацеливаются на мембранную транслоказу цитоплазматич. шапероном SecB (I), к-рый связывается с С-концом АТФазной субъединицы SecA (II). Мутанты I с заменами L75Q и E77K мешают транслокации in vivo не стимулируют транслокацию in vitro. Оба мутанта I связывают про-OmpA (III), но не поддерживают зависящее от II связывание III с мембраной из-за пониженного сродства к II. Стимулирующее действие препротеинов на взаимодействие I с II зависит только от их сигнального пептида (СП), т. к. имитируется синтетич. СП и не наблюдается с избытком III-'ДЕЛЬТА'8 (IIIA), имеющего нефункциональный СП. IIIA не транслоцируется через мембраны дикого типа, но этот дефект устраняется с везикулами внешней мембраны из штамма prlA4. I понижает транслокацию IIIA в эти везикулы и полностью предотвращает ее, если в II удален сайт связывания I. Эти данные показали, что эффективное нацеливание препротеинов при участии I требует функционального СП и домена связывания I в II. Взаимодействие I-II необходимо для диссоциации домена зрелого препротеина от I, а связывание домена СП с II нужно для эффективного переноса препротеина на транслоказу. Нидерланды, Dep. Microbiol., Univ. Groningen, 9751NN Haren. Библ. 55
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
БЕЛОК SECA
СТРУКТУРА
БЕЛОК
ШАПЕРОН SECB
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
МЕМБРАННАЯ ТРАНСЛОКАЗА
МЕХАНИЗМ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.12-04Б2.278

Автор(ы) : Fekkes, Peter, de Wit Janny G., Boorsma, Andre, Friesen Robert H.E., Driessen Arnold J.M.
Заглавие : Zinc stabilizes the SecB binding site of SecA
Источник статьи : Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 16. - С. 5111-5116
Аннотация: У Escherichia coli в узнавании шаперона SecB (I) участвует C-концевой домен белка SecA (II) длиной 22 остатка, содержащий 3 остатка цис и один остаток гис, к-рые могут участвовать в координационном связывании катиона металла. Обработка II хелатором Zn устраняет стимулирующее действие I и АТФазную транслоказную активность II. Эта активность восстанавливается при добавлении ZnCl[2]. Взаимодействие I с доменом связывания I в II разрушается хелаторами 2-валентных катионов и восстанавливается при добавлении Cu{2+} или Zn{2+}. Методами масс-спектрометрии и атомной спектроскопии показано, что на мономерный C-конец II приходится один связанный атом Zn. Полученные данные показали, что домен связывания I в II стабилизируется ионом Zn{2+}. Нидерланды, Dep. Microbiol., Univ. Groningen, 9751NN Haren. Библ. 36
ГРНТИ : 34.27.21
Предметные рубрики: БЕЛОК - БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ШАПЕРОН SECB
УЗНАВАНИЕ
БЕЛОК SECA
C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
РЕГУЛЯЦИЯ
ZN(2+)
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска