СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Fattoum, Abdellatif$<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.11-04Я6.89

Автор(ы) : Lamb Ned J.C., Fernandez, Anne, Mezgueldi, Mohamed, Labbe, Jean-Pierre, Kassab, Ridha, Fattoum, Abdellatif
Заглавие : Disruption of the actin cytoskeleton in living nonmuscle cells by miroinjection of antibodies to domain-3 of caldesmon
Источник статьи : Eur. J. Cell Biol. - 1996. - Vol. 69, N 1. - С. 36-44
Аннотация: Микроинъекция в культивируемые эмбриональные фибробласты REF-52 крысы очищенных IgG антител к домену-3 кальдесмона (остатки 483-578) ведет к обратимой разборке сети микрофиламентов; такого эффекта не оказывают антитела к доменам-1, -2 или -4 (остатки 1-482 или 581-756). Эффективна также микроинъекция неочищенной антисыворотки. Разборка предотвращается преинкубацией вводимых антител с нативным клаьдесмоном или его фрагментом, включающим остатки 483-578. При иммуносорбентном ферментосопряженном исследовании ELISA показано ослабление тропомиозином (но не F-актином) связывания антител к домену-3 с кальдесмоном. По-видимому, антитело к домену-3 избирательно отсоединяет от тропомиозина домен-3 кальдесмона. Франция, CNRS INSERM 4249, Univ. Montpellier 1, F-34033. Библ. 45
ГРНТИ : 34.19.17
Предметные рубрики: МИКРОФИЛАМЕНТЫ
РАЗБОРКА
КАЛЬДЕСМОН
ФИБРОБЛАСТЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.08-04Я6.107

Автор(ы) : Represa, Alfonso, Trabelsi-Terzidis, Helene, Plantier, Marc, Fattoum, Abdellatif, Jorquera, Isabelle, Agassandian, Christopher, Ben-Ari, Yezekiel, der, Terrossian Elisabeth
Заглавие : Distribution of caldesmon and of the acidic isoform of calponin in cultured cerebellar neurons and in different regions in the rat brain: An immunofluorescence and confocal microscopy study
Источник статьи : Exp. Cell Res. - 1995. - Vol. 221, N 2. - С. 333-343
Аннотация: Кальдесмон и кальпонин это актин-связывающие белки, локализованные вдоль актиновых филаментов. При использовании вестерн-блоттинга, одно- и двухмерного гель-ЭФ, а также иммунофлуоресцентного мечения, доказано присутствие кислого кальпонина в мозгу крысы и свиньи. Продемонстрированы также специфические иммунные ответы на кальдесмон и кальпонин в культивируемых нейронах мозга крысы. Используя иммунофлуоресцентный и конфокальный микроскопы, описано топографическое распределение кальдесмона и кальпонина в ЦНС крысы. Показано, что эти белки находятся в нейронах мозга половозрелой крысы, причем лишь в тех областях клетки, где содержится актин и миозин 2. Приводятся данные о смежной (соседствующей) локализации этих белков в актомиозиновых областях нервной клетки. Предполагается, что эти два белка, возможно, присущи разным группам актиновых филаментов. Все эти данные подтвердили, что кальдесмон и кальпонин являются частью сократительного аппарата нервных клеток. Франция [E. T], Univ. Rene Descaryes, Paris V & INSERM U29, 123 Boul. Port Royal, 75674 P. Cedex 14. Библ. 48
ГРНТИ : 34.19.19
Предметные рубрики: БЕЛКИ
БЕЛКИ АКТИН-СВЯЗЫВАЮЩИЕ
КАЛЬДЕСМОН
КАЛЬПОНИН
АКТИН
МИОЗИН
РАСПРЕДЕЛЕНИЕ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
ИММУНОФЛУОРЕСЦЕНЦИЯ
КОНФОКАЛЬНАЯ МИКРОСКОПИЯ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 98.05-04М3.454

Автор(ы) : Fattoum, Abdellatif
Заглавие : Regulation de la contraction du muscle lisse
Источник статьи : M/S: Med. sci. - 1997. - Vol. 13, N 6-7. - С. 777-789
ГРНТИ : 34.39.21
Предметные рубрики: ГЛАДКИЕ МЫШЦЫ
СОКРАЩЕНИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 0
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 02.05-04Б4.260

Автор(ы) : Fattoum, Abdellatif
Заглавие : L'actine cytosquelettique et ses proteines associees . II : Aspects pathologiques
Источник статьи : M/S: Med. sci. - 2001. - Vol. 17, N 2. - С. 198-205
Аннотация: Актин участвует в разнообразных биологических процессах. В не мышечных Кл перемещения Listeria monocytogenes являются примером подвижности, основанной на актине. Бактерии-захватчики активно эксплуатируют актин в Кл-хозяине во время разных стадий инфекции и перемещаются в соседние Кл. In vivo регуляция непрерывной ассоциации/диссоциации молекул актина строго контролируется большим кол-вом т. наз. ассоциированных белков, действующих индивидуально или совместно при секвестрации мономеров (тимозин 'бета'), кеппинге (Cap Z), настилке (филамин), образовании сети (актинин 'альфа'), фрагментации (гельзолин) или стабилизации (тропомиозин) нитей актина. Развитие и функционирование многоклеточных организмов зависит от правильной пространственной и временной организации актинового цитоскелета в ответ на определенные изменения в окружении. Все изменения в экспрессии, структуре или функции этих белков индуцируют изменения поведения Кл, приводящие к разрушению архитектуры сети актина. Впрочем, дезорганизация актинового цитоскелета является частью программы гибели Кл. Франция, Centre de recherches de biochimie macromoleculaire, CNRS-UPR 1086, 1919, route de Mende, 34293 Montpellier Cedex 5. Библ. 30
ГРНТИ : 34.27.29
Предметные рубрики: АКТИН
ЦИТОСКЕЛЕТ
БЕЛКИ
ПАТОЛОГИЯ
LISTERIA MONOCYTOGENES (BACT.)
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.04-04Я6.55

Автор(ы) : Fattoum, Abdellatif
Заглавие : L'actine cytosquelettique et ses proteines associees . I : Analyse fondamentale
Источник статьи : M/S: Med. sci. - 2001. - Vol. 17, N 2. - С. 193-197
Аннотация: Краткий обзор, включающий след. разделы: Мономеры актина (первичная структура, атомная структура); Полимеры актина (активация мономеров, нуклеация мономеров, удлинение филаментов и равновесие); Белки и лиганды как составляющие актина. Приведены 4 наглядные схемы, иллюстрирующие главные постулаты обзора. Франция, Centre de recherches de biochim. macromol., CNRS-UPR 1086, 1919, 34293 Montpellier Cedex 5. Библ. 10
ГРНТИ : 34.19.17
Предметные рубрики: АКТИН
АТОМНАЯ СТРУКТУРА
ПОЛИМЕРЫ
БЕЛКИ
ЛИГАНДЫ
ЦИТОСКЕЛЕТ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 10
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 07.12-04Я6.28

Автор(ы) : Mere, Jocelyn, Chahinian, Anne, Maciver Sutherland K., Fattoum, Abdellatif, Bettache, Nadir, Benyamin, Yves, Roustan, Claude
Заглавие : Gelsolin binds to polyphosphoinositide-free lipid vesicles and simultaneously to actin microfilaments
Источник статьи : Biochem. J. - 2005. - Vol. 386, N 1. - С. 47-56
Аннотация: Гельзолин (ГЗ) является зависящим от Ca{2+}, pH и липидов белком, разрывающим и завершающим актиновые филаменты, главной функцией которого является регуляция состояния сборки актинового цитоскелета. ГЗ в клетке связывается с мембранами и общепринято, что это взаимодействие опосредуется полифосфоинозитидами (ПФИ). Обнаружено, что липиды без ПФИ также связываются с ГЗ, особенно при низких pH. Полученные данные также, что в слабо кислой среде ГЗ частично погружается в липидный бислой, что не требует присутствия ПФИ. Показано, что липиды связываются с несколькими центрами, распределенными на поверхности ГЗ. Линкерная область между доменами G1 и G3 в ГЗ важна для других функций. Сделано предположение, что линкерная область между N- и C-концевыми половинами (между G3 и G4) молекулы ГЗ тоже участвует во взаимодействии с липидами. Это совместимо с данными других исследований, в которых дополнительные центры связывания обнаружены в областях от G4 до G6. Описанные теперь взаимодействия липидов с ГЗ не требуют Ca{2+} и вероятно в них участвуют значительные структурные изменения в ГЗ, т. к. в присутствии липидов изменяется картина химотрипсинолиза ГЗ. Обнаружено также, что связанный с везикулами ГЗ способен связываться с актиновыми филаментами, завершая их неупорядоченный конец. Связанный с везикулами ГЗ может инициировать сборку актина, но он менее активен в разрыве микрофиламентов. Запросы по адресу: roustanc@univ-montp2.fr. Библ. 59
ГРНТИ : 34.19.17
Предметные рубрики: ГЕЛЬЗОЛИН
ЛИПИДНЫЕ ВЕЗИКУЛЫ
АКТИНОВЫЕ МИКРОФИЛАМЕНТЫ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 90.04-04М3.808

Автор(ы) : Bartegi, Aghleb, Fattoum, Abdellatif, Dagorn, Caroline, Gabrion, Jacqueline, Kassab, Ridha
Заглавие : Isolation, characterization and immunocytochemical localization of caldesmon-like protein from molluscan striated muscle
Источник статьи : Eur. J. Biochem. - 1989. - Vol. 185, N 3. - С. 589-595
Аннотация: В поперечнополосатых мышцах гребешка и каракатицы показано наличие кальдесмон (I)-иммунореактивных белков с м. м. 45, 120-140 и 240 кД. Полагают, что белок с м. м. 240 кД является димерной формой I, а белок с м. м. 45 кД-продуктом его расщепления, поскольку, в отличие от белков с м. м. 120-140 и 240 кД, он сохраняется при выделении I в отсутствие ингибиторов протеаз. Фракция белка с м. м. 140 кД подвергалась дальнейшей очистке ионообменной и аффинной хроматографией на кальмодулинсефарозе; выход белка 12 мг/100 г ткани. Белок 140 кД связывается с F-актином кролика. Кроме того, белок 140 кД угнетает АТФазную активность актомиозина, аналогично кальдесмону желудка цыпленка. Иммунофлуоресцентное окрашивание выявило также наличие I-иммунореактивного белка в мышцах кролика и кур, причем в отличие от гладких мышц, в поперечнополосатых мышцах I находится гл. обр. не в миофибриллярных пучках, а в саркоплазматических структурах. Полагают, что I служит для связывания волокон актина с мембраной клетки. Библ. 39.
ГРНТИ : 34.39.21
Предметные рубрики: КАЛЬДЕСМОН
ИММУНОХИМИЧЕСКОЕ ОПРЕДЕЛЕНИЕ
ПОПЕРЕЧНОПОЛОСАТЫЕ МЫШЦЫ
МОЛЛЮСКИ
РЫБЫ
МЛЕКОПИТАЮЩИЕ
СОКРАТИТЕЛЬНЫЕ БЕЛКИ
АКТИН
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска