СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Габдулхаков, А. Г.$<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 14.09-04В2.17

Автор(ы) : Габдулхаков А.Г., Донцова М.В.
Заглавие : Структурные исследования фотосистемы II цианобактерий
Источник статьи : Успехи биол. химии. - 2013. - N 53. - С. 323-354, 421: 4 ил., 2 табл.
Примечания : 101
Аннотация: Преобразование энергии света в энергию химических связей происходит в фотореакционных центрах, к которым относится и фотосистема II. Она представляет собой сложный липид-пигмент-белковый комплекс, расположенный в мембране тилакоидов цианобактерий, стадию преобразования световой энергии, приводящую к разложению воды на молекулярный кислород, протоны и электроны через серию последовательных реакций. В последние годы произошел значительный прогресс в определении пространственных структурах ФС II из различных цианобактерий. Рассматривается текущее состояние кристаллографических исследований фотосистемы II
ГРНТИ : 34.29.15
Предметные рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
ФОТОСИНТЕЗ
ФОТОСИСТЕМА II
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 16.05-04Б2.47

Автор(ы) : Габдулхаков А.Г., Кляшторный В.Г., Донцова М.В.
Заглавие : Анализ путей вывода молекулярного кислорода из фотосистемы II цианобактерий: молекулярно-динамические исследования
Источник статьи : Кристаллография. - 2015. - Т. 60, N 6. - С. 926-931
Аннотация: В тилакоидах цианобактерий, а также других фотосинтезирующих организмов образование молекулярного кислорода с использованием энергии света осуществляет огромный липид-пигмент-белковый комплекс, называемый фотосистемой II (ФСII). Кислородвыделяющий комплекс расположен в глубине люменальной части ФСII, и молекулам диоксида, чтобы освободить активный центр фермента, необходимо преодолеть белковое окружение. Предыдущие исследования по выявлению кислородных каналов в ФСII основывались либо на анализе полостей внутри ее статической структуры, либо на экспериментах по внедрению молекул благородных газов в кристаллы ФСII под давлением. Это позволило определить некоторые возможные пути выхода молекул, а также статические положения молекулярного кислорода. Описано моделирование движения кислорода в транспортной системе ФСII методом молекулярной динамики.
ГРНТИ : 34.27.17
Предметные рубрики: ЦИАНОБАКТЕРИИ
МОЛЕКУЛЯРНЫЙ КИСЛОРОД
ОБРАЗОВАНИЕ
ФОТОСИСТЕМА II
МЕТОД МОЛЕКУЛЯРНОЙ ДИНАМИКИ
Дата ввода:

Вид документа : Статья из журнала

РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 16.06-04Т6.360

Автор(ы) : Балаев В.В., Лашков А.А., Габдулхаков А.Г., Донцова М.В., Миронов А.С., Бетзель Х., Михайлов А.М.
Заглавие : Трехмерная структура уридинфосфорилазы из Yersinia pseudotuberculosis в нелигандированном состоянии при разрешении 1.4 A и ее комплекса с антибактериальным препаратом
Источник статьи : Кристаллография. - 2015. - Т. 60, N 4. - С. 579-585
Аннотация: Уридинфосфорилазы принимают активное участие в клеточном метаболизме ряда антибактериальных препаратов. Для лечения острых инфекционных заболеваний (бубонной чумы, иерсениозов, псевдотубекулеза и других, вызываемых бактериями рода Yersinia) применяются как сульфаниламидные лекарственные препараты, так и антибиотики, в число которых входит триметоприм. Действие антибиотика на бактериальную клетку определяется прежде всего характером его взаимодействия с компонентами клетки, в том числе не являющимися мишенями, например пиримидинфосфорилазами. Этот тип взаимодействия должен быть непременно учтен при создании лекарственных препаратов. Методом рентгеноструктурного анализа впервые при разрешении 1.40 A решена и уточнена трехмерная структура уридинфосфорилазы из бактерии Yersinia pseudotuberculosis (YptUPh) в свободном состоянии активного центра (DPI = 0.062 A; ID PDB: 4OF4). Методами молекулярного докинга и молекулярной динамики исследована структура комплекса YptUPh с бактериостатическим агентом - триметопримом. Показано, что молекула триметоприма буферизируется ферментом YptUPh. Вследствие буферизации происходит снижение эффективности лечения триметопримом инфекционных заболеваний, вызываемых бактериями рода Yersinia.
ГРНТИ : 34.45.21
Предметные рубрики: ТРИМЕТОПРИМ
УРИДИНФОСФОРИЛАЗА
БАКТЕРИАЛЬНАЯ
КОМПЛЕКСЫ
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
ПСЕВДОТУБЕРКУЛЕЗ
Дата ввода:

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска